Белки - природные полимеры. Белки как природные полимеры в составе лекарственных и вспомогательных препаратов

Литература:

Гауровиц Ф. «Химия и функции белков», издательство «Мир», Москва 1965 г.

Малая мед. Энциклопедия, Том 1, стр.899-910.

3.С.А.Пузаков. «Химия», М. «Медицина», 1995г.

Роль белков.

Аминокислотный состав белков.

Размеры и форма молекул белков.

Химический состав и свойства.

Строение.

Катаболизм белков.

Обнаружение и определение.

Классификация.

Обмен и биосинтез.

Лечебное применение.

Белки в питании.

Белки играют особую роль, так как они представляют со-бой один из незаменимых компонентов живого

Белки играют особую роль, так как они представляют собой один из незаменимых компонентов живого. Во всех явлениях роста и воспроизведения решающую роль играют белки и нуклеиновые кислоты.

Как это следует из самого названия белков, или протеинов, в течении долгого времени в них видели основной компонент живой материи.

Основной химического строения белков весьма прост: они состоят из длинных цепей остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Усложнение структуры белков возникает в следствие наличия в пептидных цепях около 20 различных видов аминокислотных остатков, вследствие большой длины этих цепей, содержащих до нескольких сот аминокислотных остатков, а также из-за особых конформаций пептидных цепей, т.е. их специфического сворачивания, приводящего к возникновению определённой трёхмерной структуры. Если бы даже белки представляли собой прямые пептидные цепи, лишённые изгибов, то и тогда они обладали бы практически бесконечным разнообразием - только за счёт различной последовательности 20 аминокислот в длинных цепях. Но ведь любая из таких цепей может принимать бесконечное число конформаций, поэтому не удивительно, что каждый вид растений или животных обладает своими собственными белками, специфичными для данного вида.

В настоящее время известно огромное число белков с самыми разнообразными свойствами. Неоднократно делались попытки создать классификацию белков. В основе одной из классификаций лежит растворимость белков в различных растворителях. Белки, растворимые при 50% насыщения сульфата аммония, были названы альбуминами; белки же, которые в этом растворе выпадают в осадок были названы глобулинами. Последний класс был подразделён на эуглобулины, нерастворимые в воде, свободной от солей, и на псевдоглобулины, которые растворимы в этих условиях. Однако растворимость белков в солевых растворах зависит не только от концентрации солей, но и от рН, температуры и других факторов.

Аминокислотный состав белков.

Белки подвергаются гидролизу, действуя на них кислотами, основаниями и ферментами. Чаще всего их кипятят с соляной кислотой. При постоянной температуре кипит только 20,5%-ная НСI; поэтому концентрированную соляную кислоту разводят. Для полного гидролиза нужно кипятить белок с соляной кислотой в течение 12-70 часов.

Полный гидролиз белков осуществляют также, нагревая их с гидроксидом бария или с гидроксидами щелочных металлов. Преимущество гидролиза с Ва(ОН)2 заключается в том, что его избыток можно осадить эквивалентным количеством серной кислоты. Щелочные гидролизаты бесцветны и не содержат гумина. Однако щелочной гидролиз страдает рядом недостатков: происходит рацемизация аминокислот, дезаминирование некоторых из них, а так же разложение аргинина на орнитин и мочевину и разрушение цистина и цистеина.

Наконец, полный гидролиз белков проводят при помощи протеолитических ферментов в очень мягких условиях. В ферментативных гидролизатах содержится не только трептофан, но также глутамин и аспарагин. Ферментативный гидролиз особенно ценен в тех случаях, когда требуется получить промежуточные пептиды в результате частичного гидролиза.

Термин «первичная структура» обычно употребляется для обозначения химической формулы белков, т.е. последовательности, в которой аминокислоты соединены пептидными связями. Это понятие не учитывает ни электростатического взаимодействия между положительно и отрицательно заряженными группами белков, ни вандерваальсовых сил. Дисульфидные связи цистина, способные образовывать «мостики» между различными участками одной пептидной цепи или разных пиптидных цепей, менее стабильны, чем углерод-углеродные связи или даже пептидные связи. Дисульфидные мостики могут размыкаться и вновь замыкаются на других участках пептидной цепи, вовлекая другие сульфгидрильные группы. Таким образом, их роль в структуре белков можно назвать промежуточной между ролью более прочных ковалентных связей и вышеупомянутых боле слабых связей. Дисульфидные мостики затрудняют анализ последовательности аминокислот в белках.

Первый этап в изучении первичной структуры белков и пептидов заключается в определении N-концевой аминокислоты, т.е. аминокислоты со свободной -аминогруппой. Эту аминокислоту можно при помощи какого-либо подходящего метода отщепить, выделить и идентифицировать. Повторяя процесс несколько раз, можно осуществить ступенчатый гидролиз пептидной цепи с N-конца и установить в нём аминокислотную последовательность.

Размеры и формы молекул белков.

Молекулярный вес небольших молекул можно определить по понижению точки замерзания или по повышению точки кипения их растворов, а так же по понижению давления пара растворителя.

Первые определения молекулярного веса белков были основаны на химическом определении тех элементов или аминокислот, которые содержатся в белке в очень небольших количествах.

Молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов (большинство белков имеет молекулярную массу в пределах десятков - сотен тысяч). Белки большей частью растворимы в воде или солевых растворов, образуя растворы, обладающие свойствами коллоидов. В живых тканях белки в той или иной степени гидратированы. В растворах белки весьма неустойчивы и легко выпадают в осадок при нагревании или других воздействиях, нередко теряя при этом нативные свойства, в т.ч. растворимость в исходном растворителе (свёртывание, денатурация).

Являясь полимерами аминокислот, белки содержат свободные кислотные (карбоксильные) и основные (гидратированные аминные) группы, благодаря чему молекулы белков несут как отрицательные, так и положительные заряды. В растворах белки ведут себя как биполярные (амфатерные) ионы. В зависимости от преобладания кислотных или основных свойств белки реагируют как слабые кислоты или как слабые основания. При понижении рН (подкислении) раствора кислотная диссоциация подавляется, а щелочная - усиливается, вследствие чего общий заряд белковой частицы становится положительным и в электрическом поле она стремится к катоду. При повышении рН (подщелачивании) происходит подавление щелочной диссоциации и усиление кислотной, благодаря чему частица белка заряжается отрицательно. При определённом рН, называемом изоэлектрической точкой, кислотная диссоциация равна щелочной и частица в целом становится неподвижной в электрическом поле.

Значение изоэлектрической точки характерно для каждого данного белка и зависит главным образом от соотношения кислотных и основных групп, а также от их диссоциации, обусловливаемой строением белковой молекулы. У большинства белков изоэлектрическая точка лежит в слабокислой среде, однако имеются белки и с резким преобладанием щелочных свойств. В изоэлектрической точке вследствие потери заряда и уменьшения гидратации белковые частицы наименее устойчивы в растворе и легче свёртываются при нагревании, а также осаждаются спиртом или другими агентами.

Под действием кислот, щелочей или протеолитических ферментов белки подвергаются гидролизу, т.е. распадаются с присоединением элементов воды. Продуктами полного гидролиза белков являются аминокислоты. В качестве промежуточных продуктов гидролиза образуются пептиды и полипептиды. Начальные высокомолекулярные продукты гидролиза белков - альбумозы (протеозы) и пептоны - химически не охарактеризованы и, по-видимому, представляют собой высокомолекулярные полипептиды.

В молекуле белка остатки аминокислот соединены между собой при помощи пептидных связей -СО-NН-. Соответственно этому такие соединения называют пептидами или полипептидами (если аминокислотных остатков много). Полипептидные цепочки являются основой строения белковой молекулы. Поскольку полипептиды могут быть построены из различных аминокислот, повторяющихся разное число раз и расположенных в различной последовательности, и, учитывая, что в состав белков входит более 20 аминокислот, возможное число различных индивидуальных белков практически бесконечно.

Реакционная способность белков также очень разнообразна, т.к. в их состав входят радикалы различных аминокислот, несущие весьма активные химические группы. Присутствие ряда атомных группировок, расположенных в той или иной последовательности на определённой структуре белковой молекулы, обуславливает уникальные и чрезвычайно специфичные свойства индивидуальных белков, играющие важную биологическую роль.

Молекула белка построена из одной или нескольких полипептидных цепочек, иногда замкнутых в кольцо при помощи пептидных, дисульфидных или других связей и соединённых между собой.

Пептидные цепочки обычно закручены в спирали и часто соединены в более крупные агрегаты. Так, молекула панкреатической рибонуклеазы состоит из одной полипептидной цепочки, содержащей 124 аминокислотных остатка.

Последовательность аминокислот в полипептидной цепочке определяет первичную структуру белка. Пространственно полипептидные цепочки расположены в виде определённых спиралей, конфигурация которых поддерживается при помощи водородных связей. Из таких спиралей наиболее распространена -спираль, в которой 3,7аминокислотных остатка приходится на один виток. Это пространственное расположение цепочки называют вторичной структурой белка. Отдельные участки полипептидных цепей могут быть соединены между собой дисульфидными или другими связями, как это имеет место в молекуле рибонуклеазы между 4 парами остатков цистеина, благодаря чему вся цепочка может быть свёрнута в клубок или иметь определённую сложную конфигурацию. Это складывание или закручивание спирали, имеющей вторичную структуру, называют третичной структурой. Наконец, образование агрегатов между частицами, имеющими третичную структуру, рассматривают как четвертичную структуру белка.

Первичная структура является основой белковой молекулы и часто определяет биологические свойства белка, а также вторичную и третичную его структуры. С другой стороны, растворимость белка и многие физико-химические и биологические свойства зависят от вторичной и третичной структур. Наличие структур высшего порядка не обязательно: они могут обратимо появляться и исчезать. Так, многие белки волокнистого характера, например кератины волос, коллагены соединительной ткани, фиброин шелка и др., имеют волокнистое строение и называются фибриллярными белками. У глобулярных белков частица свёрнута в клубок. В ряде случаев переход из глобулярного в фибриллярное состояние обратим. Например, белок мышечных волокон актомиозин при изменении концентрации солей в растворе легко переходит из фибриллярной в глобулярную форму и обратно.

Денатурация белка сопровождается потерей белком нативных свойств (биологической активности, растворимости). Денатурация происходит при нагревании растворов белков или воздействии на них ряда агентов. Денатурация белка заключается в потере ими вторичной и третичной структуры белка.

КАТАБОЛИЗМ БЕЛКОВ.

Белки, как и другие органические вещества, из которых состоит организм, постоянно обновляются. В среднем период полупревращения белков организма человека составляет около 80 суток, причём эта величина значительно варьирует в зависимости от типа белка и его функции. Различают долгоживущие белки, гидролиз которых проходит только в лизосомах в присутствии специальных ферментов; короткоживущие белки, разрушение которых происходит в отсутствие лизосомных ферментов; аномальные белки период плупревращения которых не превышает 10-12 мин.

В норме в организме взрослого человека за сутки обновляется до 2% от общей массы белков, т.е. 30-40г. Распаду подвергаются в основном мышечные белки. Большая часть аминокислот, образующихся при гидролизе белков (около 80%), вновь используется для биосинтеза белков, значительно меньшая часть расходуется в синтезе специализированных продуктов: например, некоторых медиаторов, гормонов и др. Не включающиеся в анаболические процессы аминокислоты разрушаются, как правило, до конечных продуктов окисления. В составе мочевины организм человека теряет ежедневно 5-7 г. азота, входящего в состав ранее синтезированных белков. Аминокислоты, поступающие с белком пищи, в отличии от моносахаридов и жирных кислот в организме не депонируются. Для постоянно идущего процесса синтеза белков нужно необходимое поступление аминокислот в организм. Это обуславливает особую ценность белков как пищевых продуктов. При белковом дефиците развивается кахексия. Детская дистрофия, характерная для ряда районов Западной Африки и обусловленная резким сокращением поступления белков после перевода с грудного питания на преимущественно углеводную диету, получила название «квашиоркор». Избыточное количество аминокислот используется в качестве энергодативных веществ.

Ферменты, ускоряющие гидролиз белков и полипептидов в тканях, называются тканевыми протеиназами (катепсинами); они обладают специфичностью действия: катепсин А, например, является ферментом с эктопептидазной, а катепсин В- с эндопептидазной активностью. Наибольшая активность протеиназ наблюдается в печени, селезёнке, почках.

Регулируемая активность тканевых протеиназ обеспечивает обновляемость белков на необходимом организму уровне, гидролиз диффектных и чужеродных белков, а также частичный протеолиз, необходимый для активации некоторых ферментов (песина и трепсина) и гормонов (инсулина).

ОБНАРУЖЕНИЕ И ОПРЕДИЛЕНИЕ.

Присутствие белков в биологических или других жидкостях может быть установлено рядом качественных реакций. Из реакций осаждения наиболее характерны свёртывание при кипячении, осаждение спиртом или ацетоном, кислотами, особенно азотной кислотой. Весьма характерно осаждение белков трихлоруксусной или сульфосалициловой кислотами. Последние два реактива особенно употребительны как для обнаружения белков, так и для количественного осаждения их из биологических жидкостей. Из цветных реакций на белки наиболее характерна биуретовая реакция: фиолетовое окрашивание с солями меди в щелочном растворе (пептидные связи белков дают комплексное соединение с медью). Другая характерная реакция на белки - ксантопротеиновая: желтое окрашивание в осадке белка от добавления концентрированной азотной кислоты. Реакция Миллона (с солями ртути в азотной кислоте, содержащей азотистую) протекает с фенольным остатком тирозина, и поэтому красное окрашивание дают только белки, содержащие тирозин. Остаток триптофана в белке даёт реакцию Адамкевича: фиолетовое окрашивание с концентрированной уксусной кислотой в концентрированной серной кислоте; реакция обязана глиоксиловой кислоте, находящейся в уксусной в качестве примеси, и получается также с дркгими альдегидами. Белки дают ряд других реакций, зависящих от находящихся в них радикалов аминокислот.

КЛАССИФИКАЦИЯ.

Классификация белков в значительной мере условна и построена на различных, часто случайных, признаках. Белки разделяют на животные, растительные и бактериальные, на фибриллярные и глобулярные, мышечные, нервной ткани и т.п. Учитывая исключительное многообразие белков, ни одну классификацию нельзя считать удовлетворительной, поскольку многие индивидуальные белки не подходят ни к одной группе. Обычно принято делить белки на простые (протеины), состоящие только из остатков аминокислот, и сложные (протеиды), содержащие также простетические (небелковые) группы.

Простые белки делятся на: альбумины, глобулины, проламины, глютелины, склеропротеины, протамины, гистоны.

Сложные белки делятся на: нуклеопротеиды, мукопротеиды, фосфопротеиды, металлопротеиды, липопротеиды.

ОБМЕН И БИОСИНТЕЗ.

Белки играют важнейшую роль в питании человека и животных, являясь источником азота и незаменимых аминокислот. В пищеварительном тракте белки перевариваются до аминокислот, в виде которых всасываются в кровь и подвергаются дальнейшим превращениям. Ферменты, действующие на белки сами являются белками. Каждый из них специфически расщепляет определённые пептидные свёзи в белковой молекуле. К протеолитическим ферментам пищеварительного тракта относятся: пепсин желудочного сока, трипсин поджелудочного сока и ряд пептидаз поджелудочного и кишечного соков.

Биосинтез белков в организме - важнейший процесс, лежащий в основе нормального и патологического роста и развития, а также регуляции обмена веществ путём образования определённых ферментов. Через биосинтез белков осуществляется и передача биологической информации, в частности наследственных признаков.

ЛЕЧЕБНОЕ ПРИМЕНЕНИЕ.

Ряд белков и белковых продуктов находит лечебное применение. Прежде всего это касается лечебного (диетического) питания. Гидролизаты белков и смеси аминокислот используются для парэнтерального питания. Белки сыворотки крови применяются для общего укрепления организма и повышения его защитных свойств. Наконец, многие гормоны (инсулин, адренокортикотропный и другие гормоны гипофиза) и ферменты (пепсин, трипсин, химотрепсин, плазмин) находят широкое лечебное применение.

БЕЛКИ И ПИТАНИЕ.

Белки в питании человека нельзя заменить другими пищевыми веществами. Недостаток белка в пище приводит к нарушению здоровья, вызываемому расстройством синтеза ряда жизненно важных белков, ферментов и гормонов.

При безбелковом питании человек весом 65 кг выделяет 3,1-3,6 г азота в сутки, что соответствует распаду 23-25 г тканевых белков. Эта величина отражает внутренние траты белков взрослым человеком. Однако потребность человека в пищевом белке значительно выше указанной величины. Это связано с тем, что аминокислоты белков пищи потребляются не только для синтеза белка, но значительная их часть используется в качестве энергетического материала.

В таблице показаны примерные наборы пищевых продуктов, содержащие суточную норму белка.

Продукты	Кол-во продукта в г	Кол-во белка в г	Продукты	Кол-во продукта в г	Кол-во белка в г	Продукты	Кол-во продукта в г	Кол-во белка в г
			Картофель			Картофель
Картофель

Литература:

Гауровиц Ф. «Химия и функции белков», издательство «Мир», Москва 1965 г.

Полимеры , их получение, свойства и применениеКонтрольная работа >> Биология

Миллионов. По происхождению полимеры делят на: Природные, биополимеры (полисахариды, белки , нуклеиновые кислоты... и применению – белки , полисахариды, нуклеиновые кислоты, пластмассы, эластомеры, волокна. Природные полимеры . Свойства, применение...

1. Полимеры (6)

   Реферат >> Физика

   ...), полиамиды, мочевиноформальдегидные смолы, бел­ки , некоторые кремнийорганические поли­меры . Полимеры , макромолекулы которых наряду с углеводородными... спирали, характерная для белков и нуклеиновых кислот, возникает и у виниловых полимеров и полиолефинов, ...

2. Белки и нуклеиновые кислоты

   Учебное пособие >> Химия

   ... Белками (протеинами, от греческого protas – первый, важнейший) называют высокомолекулярные природные полимеры ... , молекулы которых построены из остатков аминокислот. Поразительно то, что все белки ... Нуклеиновые кислоты это полимеры , состоящие из...

Белковые вещества или белки также относятся к природным ВМС. Они представляют собой высокомолекулярные органические соединения, сложные молекулы которых построены из аминокислот. Молекулярная масса белков колеблется в пределах от 27 000 до 7 млн. При растворении в воде белки образуют истинные растворы. В воде молекулы белков диссоциируют на ионы. Эта диссоциация может происходить по кислотному или основному типу, в зависимости от рН среды. В сильно кислой среде белок ведёт себя как основание, его молекула диссоциирует за счёт групп NH2 по основному типу:

HONH3 - R - COOH + + OH-

Кислотная диссоциация при этом подавлена.

В щелочной среде, напротив, подавлена основная диссоциация, а идёт преимущественно кислотная.

HONH3 - R - COOH - + H+

Однако при каком-то значении рН степень диссоциации амино- и карбоксильных групп приобретает одинаковые значения, когда молекулы белков становятся электронейтральными. Значение рН, при котором молекула белка находится в электронейтральном состоянии носит название изоэлектрической точки, сокращенно ИЭТ. Для большинства белков ИЭТ лежит в области кислых растворов. В частности, для желатина - 4,7; казеина молока - 4,6; г-глобулина крови - 6,4; пепсина - 2,0; химотрипсина - 8,0; альбумина яичного - 4,7; фармагеля А - 7,0; фармагеля Б - 4,7. Необходимо знать изоэлектрическую точку, т. к. установлено, что в иэт устойчивость растворов белков будет минимальной (проявление всех его свойств будет минимальным). В некоторых случаях возможно даже выпадение белков в осадок. Это связано с тем, что в иэт по всей длине белковой молекулы находится равное количество положительно и отрицательно заряженных ионогенных групп, что приводит к изменению конфигурации молекулы. Гибкая молекула сворачивается в плотный клубок в силу притяжения разноименных ионов.

С изменением формы макромолекул связано изменение вязкости растворов.

Представителями этой группы природных ВМС являются такие ферменты, в частности:

Пепсин получается путём специальной обработки слизистых оболочек желудка свиней и смешанных с сахарной пудрой. Это белый, слегка желтоватый порошок сладкого вкуса со слабым своеобразным запахом. Применяется при расстройствах пищеварения (ахилии, гастритах, диспепсии и др.).

Трипсин получают из поджелудочных желез крупного рогатого скота. Это белок с молекулярной массой 21000. Может быть в двух полиморфных формах: кристаллической и аморфной. Трипсин кристаллический применяется наружно в глазных каплях; в концентрации 0,2-0,25% при гнойных ранах, пролежнях, некрозах для парентералыюго (внутримышечного) применения. Это белый кристаллический порошок, без запаха, легко растворим в воде, изотоническом растворе натрия хлорида.

Химотрипсин - смесь химопсина и трипсина, рекомендуется только для местного применения в воде 0,05-0,1-1% растворов при гнойных ранах, ожогах.

Гидролизин - получают гидролизом крови животных, входит в состав противошоковых жидкостей.

Аминопептид - получается также при гидролизе крови животных, применяется для питания истощённых организмов. Применяется внутривенно, рекомендуется и ректальный способ введения.

Коллаген является основным белком соединительной ткани, состоит из макромолекул, имеющих трёхспиральную структуру. Главным источником коллагена служит кожа крупного рогатого скота, в которой содержится его до 95%. Коллаген получают путём щелочно-солевой обработки спилка.

Коллаген применяют для покрытия ран в виде плёнок с фурацилином, кислотой борной, маслом облепиховым, метилурацилом, также в виде глазных плёнок с антибиотиками. Применяются губки гемостатические с различными лекарственными веществами. Коллаген обеспечивает оптимальную активность лекарственных веществ, что связано с глубоким проникновением и продолжительным контактом лекарственных веществ, включённых в коллагеновую основу, с тканями организма.

Совокупность биологических свойств коллагена (отсутствие токсичности, полная резорбция и утилизация в организме, стимуляция репаративных процессов) и его технологические свойства создают возможность широкого использования в технологии лекарственных форм.

Все эти белковые вещества - хорошо растворяются в воде. Они являются неограниченно набухающими ВМС, что объясняется строением их макромолекул. Макромолекулы этих веществ представляют собой свёрнутые шаровидные глобули. Связи между молекулами невелики, они легко сольватируются и переходят в растворы. Образуются маловязкие растворы.

Желатин медицинский также относится к группе белков, описание этого вещества приведено в ГФ ІХ на стр. 309. Это продукт частичного гидролиза коллагена и казеина, содержащихся в костях, коже и хрящах животных. Представляет собой бесцветные или слегка желтоватые просвечивающие гибкие листочки или мелкие пластинки без запаха.

Применяется внутрь для повышения свёртываемости крови и остановки желудочно-кишечных кровотечений. 10% р-ры желатина используют для инъекций. Р-ры желатина в воде и глицерине используют для приготовления мазей и суппозиториев. Молекулы желатина имеют линейную вытянутую форму (фибрилярную). Желатин - это белок, продукт конденсации аминокислот, в его молекулах содержится много полярных групп (карбоксильных и аминогрупп), которые имеют большое сродство к воде, поэтому в воде желатин образует истинные растворы. При комнатной температуре 20-25?С ограниченно набухает, с повышением температуры растворяется.

Желатоза - продукт гидролиза желатина. Представляет слегка желтоватый гигроскопический порошок. Используется для стабилизации гетерогенных систем (суспензий и эмульсий). Ограниченно растворима в воде.

Фармагель А и Б - это продукты гидролиза желатина, которые различаются по изоэлектрическим точкам. Фармагель А имеет при рН - 7,0 ИЭТ, фармагель Б - при рН 4,7. Используются как стабилизаторы в гетерогенных системах. Недостатки желатина, желатозы и фармагелей: их растворы быстро подвергаются микробной порче.

Из белков применяется ещё лецитин как эмульгатор. Он содержится в яичном белке. Обладает хорошими эмульгирующими свойствами, может применяться для стабилизации лекарственных форм для инъекций.

Белки – это биополимеры, состоящие из остатков α-аминокислот, соединённых между собой пептидными связями (-CO-NH-). Белки входят в состав клеток и тканей всех живых организмов. В молекулы белков входит 20 остатков различных аминокислот.

Структура белка

Белки обладают неисчерпаемым разнообразием структур.

Первичная структура белка – это последовательность аминокислотных звеньев в линейной полипептидной цепи.

Вторичная структура – это пространственная конфигурация белковой молекулы, напоминающая спираль, которая образуется в результате скручивания полипептидной цепи за счёт водородных связей между группами: CO и NH.

Третичная структура – это пространственная конфигурация, которую принимает закрученная в спираль полипептидная цепь.

Четвертичная структура – это полимерные образования из нескольких макромолекул белка.

Физические свойства

Свойства белков весьма разнообразны, которые они выполняют. Одни белки растворяются в воде, образуя, как правило, коллоидные растворы (например, белок яйца); другие растворяются в разбавленных растворах солей; третьи нерастворимы (например, белки покровных тканей).

Химические свойства

1. Денатурация – разрушение вторичной, третичной структуры белка под действием различных факторов: температура, действие кислот, солей тяжёлых металлов, спиртов и т.д.

2. Качественные реакции на белки :

а) При горении белка – запах палёных перьев.

б) Белок +HNO 3 → жёлтая окраска

в) Раствор белка +NaOH + CuSO 4 → фиолетовая окраска

3. Гидролиз

Белок + Н 2 О → смесь аминокислот

Функции белков в природе:

· каталитические (ферменты);

· регуляторные (гормоны);

· структурные (кератин шерсти, фиброин шелка, коллаген);

· двигательные (актин, миозин);

· транспортные (гемоглобин);

· запасные (казеин, яичный альбумин);

· защитные (иммуноглобулины) и т.д.

25. Общая характеристика высокомолекулярных соединений: состав, строение, реакции, лежащие в основе их получения (на примере полиэтилена или синтетического каучука).

Высокомолекулярными соединениями (ВМС) или полимерами называются вещества, имеющие большую молекулярную массу, состоящую из множества повторяющихся структурных звеньев. Существуют природные полимеры (крахмал, белки, целлюлоза, каучук) и синтетические полимеры (полиэтилен, фенопласты). Низкомолекулярные вещества, из которых синтезируют полимеры, называются мономерами.

CH 2 =CH 2 мономер полиэтилена - этилен

(-CH 2 -CH 2 -) n –молекула полимера

CH 2 -CH 2 - – структурное звено – многократно повторяющаяся группа атомов

n – степень полимеризации (число звеньев в молекуле полимера)

Молекулярная масса полимера непостоянна и зависит от числа n. Макромолекулы полимеров могут иметь различную пространственную структуру:

1. Линейную (полиэтилен, полипропилен);

2. Разветвлённую (крахмал);

3. Пространственную (резина).

Физические свойства

Полимеры имеют высокую механическую прочность. Химически стойкие (с кислотами и щелочами не реагируют). Не имеют определённой температуры плавления, не растворяются в воде и в большинстве органических растворителей.

Синтез полимеров

Полимеры синтезируют двумя способами:

1. Реакцией полимеризации;

2. Реакцией поликонденсации.

Белки - высокомолекулярные соединения, гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В организме человека содержится более 5 миллионов типов белковых молекул. Разнообразие белков обеспечивается комбинациями 20 аминокислот – основных аминокислот. Все аминокислоты делят на заменимые и незаменимые.

Заменимые синтезируются в организме, незаменимые- попадают в организм с пищей.

Белки образуются из аминокислот, которые соединяются между собой пептидной связью. В состав аминокислот входят карбоксильные группы (-СООН) с кислотными свойствами и аминогруппы (-NH2) с щелочными свойствами, поэтому они являются амфотерными соединениями. Пептидная связь образуется между карбоксильной группой одной аминокислоты с аминогруппой другой.

При взаимодействии 2х аминокислот образуется дипептид. При образовании пептидной связи отцепляется молекула воды.

Существует 4 уровня организации белковой молекулы: первичная, вторичная, третичная, четвертичная.

Первичная структура белков является простейшей. Имеет вид полипептидной цепи, где аминокислоты связаны пептидной связью. Определяется качественным и количественным составом аминокислот и их последовательностью. Эта последовательность определяется наследственной программой, поэтому белки каждого организма строго специфичны.

Водородные связи между пептидными группами- основа вторичной структуры белков. Основные виды вторичных структур.

Вторичная структура белка возникает в результате образования водородных связей между атомами водорода NH-группы одного завитка спирали и кислорода СО-группы другого завитка и направлены вдоль спирали или между параллельными складками молекулы белка. Несмотря на то, что водородные связи малопрочные, их значительное количество в комплексе обеспечивает довольно прочную структуру.

Белковая молекула частично скручена в а-спирали (пиши греческую альфа) или образует в-складчатую (пиши греч. Бета) структуру.

Белки кератина образуют а-спираль (альфа). Они входят в состав копыт, рогов, волос, перьев, ногтей, когтей.

Белки, входящие в состав шелка имеют в-складчатую (бета) структуру. Извне спирали остаются аминокислотные радикалы (на рис. R1. R2, R3…)

МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ

АЛТАЙСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ

Химический факультет

Курсовая работа

Тема: Строение полимеров, биополимеров

Строение белков

Работу выполнила:

студентка 4 курса Еременко Е.А.

Проверил:

к.х.н., доцент Шипунов Б.П.

«___»_____________2002г.

Оценка_______________

_______________________

(подпись руководителя)

Барнаул·2002

Слово "полимер" дословно означает - много сегментов (от греческого polus ‑много и teros ‑части, сегменты).

Этот термин охватывает все вещества, молекулы которых построены из множества элементов, или звеньев. Эти элементы включают в себя как отдельные атомы так и (что чаще) небольшие группы атомов, соединенных химическими связями. Примера полимера с элементами, состоящими из элементарных атомов, служит так называемая "пластическая сера". Она получается при выливании расплава серы (при соответствующей температуре) в холодную воду. Структура полимерной серы можно представить в виде цепи атомов, связанных друг с другом химическими связями

В этом состоянии физические свойства серы иные, чем у обычной кристаллической или каменной серы, - они более типичны для каучукоподобных полимеров. Мягкая, очень эластичная и полупрозрачная, она не имеет в отличие от кристаллических веществ определенной точки плавления. При повышении температуры сера сначала размягчается, а затем течет как высоковязкая жидкость. Однако полимерная сера не стабильна и при комнатной температуре через несколько дней снова переходит в обычную порошкообразную или кристаллическую форму.

Для большинства полимеров повторяющимся элементом структуры являются небольшие группы атомов, соединенных определенным образом. Один из наиболее простых с точки зрения химического строения полимеров - полиэтилен имеет в качестве повторяющегося элемента группу CH 2 .

Исходная молекула, из которой образуется полимер, носит название мономерного звена (от греческого monos - единичный). Как показывает этот пример, мономерное звено не всегда является повторяющимся элементом цепи.

Однако не всегда звенья цепи идентичны. Многие полимеры образуются при взаимодействии двух различных видов мономерных звеньев или химических соединений. Это приводит к структуре типа

в которой звенья [A] и [B] регулярно чередуются по всей длине цепи.

У полимеров другого типа (называемых сополимерами) соотношение двух различных звеньев [A] и [B] не постоянно, а расположение их в цепи обычно имеет случайный характер, например

Такое построение характерно для многих синтетических каучуков.

Одно из звеньев, скажем В, может соединится с А не только по концам, но и в третьей точке. Это дает возможность цепям разветвляться:

Такой полимер может "расти" из каждой точки разветвления, образуя сложную высоко разветвленную трехмерную структуру.

До сих пор мы не уделяли внимания вопросу о числе элементарных звеньев в молекуле, необходимом для того, чтобы вещество можно было классифицировать как полимер. Что это за число, которое составляет понятие много?

Точного ответа на этот вопрос нет. Вообще говоря, любое число от двух и более соответствует полимеру. Однако полимеры, содержащие несколько звеньев, обычно называются димерами, тримерами, тетрамерами и т.д., по числу входящих в них исходных молекул, или мономерных звеньев, а термин полимер (точнее, высокополимер ) относится к случаю, когда число входящих в цепь звеньев достаточно велико. Минимальное число мономерных звеньев высокополимера около 100. Максимальное число звеньев теоретически не ограничено

2.1. Волокна

Среди природных полимеров, имеющих промышленное значение, наиболее важное место занимают волокна как растительного, так и животного происхождения.

Главное свойство волокна - его высокая прочность на разрыв. Это специфическое свойство обусловлено определенным расположением молекул в структуре волокна. Волокна обычно содержат очень маленькие кристаллы и кристаллиты и эти кристаллиты вытянуты, или "ориентированы" вдоль волокна таким образом, что длинноцепочечные молекулы располагаются параллельно или почти параллельно оси волокна. Такое геометрическое расположение цепей наиболее эффективно противодействует деформации или разрушению структуры под влиянием растягивающих усилий.

Издавна широко использовались природные волокна, в основе которых лежит химическое вещество - целлюлоза. Она имеет довольно сложное строение цепи, повторяющимся звеном которой является соединение C 6 H 10 O 5 .

Из других промышленно важных природных волокон следует упомянуть шерсть и шелк. Это продукты животного происхождения. Железы шелкопряда выделяют волокна шелка, из которых формируется кокон. С химической точки зрения шерсть и шелк - это белки, весьма обширный класс веществ, широко распространенный в мире растений и животных.

Белки отличаются от уже рассмотренных полимеров тем, что их цепь построены из повторяющихся элементов неодинакового химического строения. Общая формула элементарного звена белковой цепи

где группы R в общем различны в каждом звене на протяжении всей цепи и могут соответствовать любой из более чем 25 аминокислот. Различные белки характеризуются различным набором и количественным соотношением этих аминокислот.

2.2. Каучук

Натуральный каучук промышленного применения получают из сока бразильской гевеи. Этот сок (латекс) представляет собой молоко подобную жидкость, в которой каучук суспензирован в виде микроскопических глобул.

Есть и другое древо, сок которого содержит сорт каучука, называемого гуттаперчей. Молекулы гуттаперчи и каучука построены из одних и тех же звеньев (изопрена), отличающихся только структурой.

Необычные свойства каучука хорошо известны. Высокая способность к растяжению и упругость выделили в свое время каучуки в отдельный уникальный класс веществ.

2.3. Биологические полимеры

Строение тела животных и человека дает многочисленные примеры использования природой физических и химических свойств разнообразных полимерных материалов.

Мышцы построены из связок волокон, представляющих собой одну из форм белка. Главной функцией мышц является, конечно, перевод химической энергии, полученной из мышц в механическую работу, но поскольку мышцы обладают не которыми эластическими свойствами каучуков, то мышечная система выполняет функции прокладки, амортизирующей удары и защищающей внутренние организмы от повреждений.

Клей и желатину получают из другого фибриллярного белка - коллагена, основного белка кожи.

Прочность кожи, которой добиваются химической обработкой (дубление) шкур, обусловлена сеткой составляющих их коллагеновых волокон.

3.1. Волокна

Среди волокон мы должны различать синтетические, т.е. такие, большие молекулы которых построены или синтезированы из очень простых химических соединений, и такие, которые получены из природных полимеров (обычно целлюлозы) посредствам химической переработки их в другие формы. Оба эти типа полимеров объединяются общим названием химические волокна . Для производства непрерывного нитевидного волокна исходный полимер должен быть жидким - в виде расплава или раствора. Целлюлоза как возможный материал для подобных целей имеет большой недостаток - она не только не плавится, но и не растворяется ни в воде, ни в обычных органических растворителях. Поэтому, чтобы использовать целлюлозу, ее следует подвергать обработке. Один из способов обработки состоит в том, что на целлюлозу действуют уксусной кислотой, в результате чего она превращается в ацетат целлюлозы. Ацетат целлюлозы хорошо растворяется в органических растворителях, например в ацетоне; при этом образуется очень вязкий сиропообразный раствор, который можно продавить через многоканальную фильеру, содержащую необходимое число мельчащих отверстий; в результате получают пучок тонких волоконец, которые после вытяжки и испарения растворителя образуют непрерывную нить ацетата целлюлозы. В процессе другого типа выдавливаемая жидкая масса химически модифицированной целлюлозы подвергается обработке, превращающей ее в исходную целлюлозу. Этот продукт, известный под названием вискозный шелк, является примером регенерированного целлюлозного волокна.