Сравнение неорганических катализаторов и биологических ферментов. Ферменты, их строение. Отличие ферментов от неорганических катализаторов

Сравнение неорганических катализаторов ферментов Признаки сравнения Неорганические катализаторы Ферменты 1.Химическая природа 2.Селективность 3. Оптимум pH 4. Интервалы температуры 5.Изменение структуры kat в ходе реакции 6. Увеличение скорости реакции.

Сравнение неорганических катализаторов ферментов Признаки сравнения Неорганические катализаторы Ферменты 1.Химическая природа Низкомолекулярные вещества, образованные 1 или нескольки- ми элементами. Белки – высокомолекуляр- ные полимеры 2.Селективность Низкая, универсальный kat – Pt ускоряет множ. реакций. Высокая. На каждую р-цию нужен свой фермент. 3. Оптимум pH Сильнокислая или щелочнаяНебольшой интервал, у кажд. органа – свой. 4. Интервалы температуры Очень широкие.35 – 42 градуса, затем денатурируют. 5.Изменение структуры kat в ходе реакции Изменяется незначительно, или не изменяется вовсе. Сильно изменяются и восстанавливаются в исходную структуру по окончании реакции. 6. Увеличение скорости реакции. В 100 – раз От 10 в 8 степени до 10 в 12 степени раз.

Общие: способны к растворению в воде и образованию коллоидных растворов; увеличивают скорость реакции; не расходуются в реакции; амфотерны; их присутствие не влияет на свойства продуктов реакции; характерно протекание цветных реакций; изменяют энергию активации, при которой может произойти реакция; не изменяют сколько-нибудь значительно температуру, при которой происходит реакция; способны к денатурации и гидролизу.

Специфические: Сочетание высочайшей активности с соблюдением строгого ряда условий; Специфичность действия по принципу «ключ – замок» или «рука – перчатка»; Стабильность; Обратимость действия: Е + S ES E + P,где Е – энзим; S – субстрат, P – продукт реакции, ES – фермент-субстратный комплекс.

Роль ферментов в жизнедеятельности организмов: Врожденные нарушения обмена; Взаимопревращения веществ; Биохимическая революция; Превращение энергии; Биосинтез; Фармакология; Ультраструктура мембран; Генетический аппарат; Питание; Клеточный метаболизм; Катализ; Физиологическая регуляция; Бактериальное брожение.

Ферменты - это специализированные белки, образуются в клетках и способны ускорять биохимические процессы, т.е. это биологические катализаторы.

Многие ферменты для проявления каталитической активности нуждаются в присутствии некоторых веществ небелковой природы - кофакторов. Различают 2 группы кофакторов - ионы металлов (а также некоторые неорганические соединения) и коферменты, которые представляют собой органические вещества. В числе коферментов есть такие, которые содержат металлы (железо в геме, кобальт в кобаламиде).

Сходства ферментов и неорганических катализаторов:

• 1. катализируют только энергетически возможные реакции;
• 2. не изменяют равновесия в обратимых реакциях;
• 3. не изменяют направление реакции;
• 4. не расходуются в результате реакции.

Отличия между ферментами и неорганическими катализаторами (общие свойства ферментов):

• 1. сложность строения;
• 2. высокая мощность действия. За единицу фермента принимают такое его количество, которое катализирует превращение 1мкМ вещества за 1 минуту;
• 3. специфичность;
• 4. это вещества с регулируемой активностью;

действуют в мягких условиях организма.

Давно выяснено, что все ферменты являются белками и обладают всеми свойствами белков. Поэтому подобно белкам ферменты делятся на простые и сложные.

Простые ферменты состоят только из аминокислот - например, пепсин, трипсин, лизоцим.

Сложные ферменты (холоферменты) имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот - апофермент, и небелковую часть - кофактор. Кофактор, в свою очередь, может называться коферментом или простетической группой. Примером могут быть сукцинатдегидрогеназа (содержит ФАД) (в цикле трикарбоновых кислот), аминотрансферазы (содержат пиридоксальфосфат) (функция), пероксидаза (содержит гем). Для осуществления катализа необходим полноценный комплекс апобелка и кофактора, по отдельности катализ они осуществить не могут.

По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов (КФ, EC -- Enzyme Comission code). Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название ЕС 3.4.23.1. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:

• 1. Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа
• 2. Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ.
• 3. Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза
• 4. Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.
• 5. Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.
• 6. Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ. Пример: ДНК-полимераза

Основу всех жизненных процессов составляют тысячи химических реакций, катализируемых ферментами. Значение ферментов точно и образно определил И.П.Павлов, назвав их "возбудителями жизни" . Нарушения в работе ферментов ведут к возникновению тяжелых заболеваний – фенилкетонурия , гликогенозы , галактоземия , тирозинемия или существенному снижению качества жизни – дислипопротеинемии , гемофилия.

Известно, что для осуществления химической реакции необходимо, чтобы реагирующие вещества имели суммарную энергию выше, чем величина, называемая энергетическим барьером реакции. Для характеристики величины энергетического барьера Аррениус ввел понятие энергии активации . Преодоление энергии активации в химической реакции достигается либо увеличением энергии взаимодействующих молекул, например нагреванием, облучением, повышением давления, либо снижением требуемых для реакции затрат энергии (т.е. энергии активации) при помощи катализаторов.

Величина энергии активации с ферментом и без него

По своей функции ферменты являются биологическими катализаторами. Сущность действия ферментов, так же как неорганических катализаторов, заключается:

• в активации молекул реагирующих веществ,
• в разбиении реакции на несколько стадий, энергетический барьер каждой из которых ниже такового общей реакции.

Однако энергетически невозможные реакции ферменты катализировать не будут, они ускоряют только те реакции, которые могут идти в данных условиях.

Сходство и отличия ферментов и неорганических катализаторов

Ускорение реакций при помощи ферментов весьма значительно, например:

А. Уреаза ускоряет реакцию разложения вполне устойчивой мочевины до аммиака и воды в 10 13 раз, поэтому при инфекции мочевых путей (появление бактериальной уреазы) моча приобретает аммиачный запах.

Б. Рассмотрим реакцию разложения пероксида водорода:

2Н 2 О 2 → О 2 + 2Н 2 О

Если скорость реакции без катализатора принять за единицу, то в присутствии платиновой черни скорость реакции увеличивается в 2×10 4 раза и энергия активации снижается с 18 до 12 ккал/моль, в присутствии фермента каталазы скорость реакции возрастает в 2×10 11 раза с энергией активации 2 ккал/моль.

Отличия:

1. Скорость ферментативных реакций выше, чем реакций, катализируемых неорганическими катализаторами.

2. Ферменты обладают высокой специфичностью к субстрату.

3. Ферменты по своей химической природе белки, катализаторы - неорганика.

4. Ферменты подвержены регуляции (есть активаторы и ингибиторы ферментов), неорганические катализаторы работают нерегулируемо.

5. Ферменты обладают конформационной лабильностью - способностью к небольшим изменениям своей структуры за счет разрыва и образования новых слабых связей.

6. Ферментативные реакции протекают только в физиологических условиях, т. к. работают внутри клеток, тканей и организма (это определенные значения температуры, давления и рН).

Общие свойства ферментов:

1. Не расходуются в процессе катализа ;

2. Имеют высокую активность по сравнению с катализаторами др. природы;

3. Обладают высокой специфичностью;

4. Лабильность (неустойчивость);

5. Ускоряют только те реакции, которые не противоречат законам термодинамики .

Общие свойства неорганических катализаторов:

1. Химическая природа - низкомолекулярные вещества;

2. В ходе реакции структура катализатора изменяется незначительно, или не изменяется вовсе;

3. Оптимум pH - сильнокислая или щелочная;

4. Увеличение скорости реакции намного меньше, чем при действии ферментов.

Специфичность - очень высокая избирательность ферментов по отношению к субстрату. Специфичность фермента объясняется совпадением пространственной конфигурации субстрата и субстратного центра. За специфичность фермента ответственен как активный центр фермента, так и вся его белковая молекула. Активный центр фермента определяет тип реакции, который может осуществить данный фермент. Различают три вида специфичности: абсолютную, относительную, стереохимическую.

Абсолютная специфичность. Такой специфичностью обладают ферменты, которые действуют только на один субстрат. Например, сахараза гидролизует только сахарозу , лактаза - лактозу, мальтаза - мальтозу, уреаза - мочевину, аргиназа - аргинин и т.д.

Относительная специфичность - это способность фермента действовать на группу субстратов с общим типом связи, т.е. относительная специфичность проявляется только по отношению к определенному типу связи в группе субстратов. Пример: липаза расщепляют сложноэфирную связь в жирах животного и растительного происхождения. Амилаза гидролизует α-гликозидную связь в крахмале, декстринах и гликогене. Алкогольдегидрогеназа окисляет спирты (метанол , этанол и др.).

Стереохимическая специфичность - это способность фермента действовать только на один стереоизомер. Например: 1) L, B-изомерия: L- амилаза слюны и сока поджелудочной железы расщепляет только L-глюкозидные связи в крахмале и не расщепляет D-глюкозидные связи клетчатки; 2) L и В-изомерия: В нашем организме превращения подвергаются только L-аминокислоты, т.к. эти превращения осуществляются ферментами L-оксидазами, способными реагировать только с L-формой аминокислот; 3) Цис-, транс-изомерия: Фумаратгидратаза может превращать только транс-изомер (фумаровую кислоту) в яблочную. Цис-изомер (малеиновая кислота) таким превращениям в нашем организме не подвергается.

Локализация ферментов зависит от их функций. Одни ферменты просто растворены в цитоплазме, другие связаны с определенными органоидами. Например, окислительно-восстановительные ферменты сосредоточены в митохондриях.

Эктоферменты - ферменты, локализующиеся в плазматической мембране и действующие снаружи от нее

Эндоферменты - функционируют внутри клетки. Они катализируют реакции биосинтеза и энергетического обмена.

Экзоферменты - выделяются клеткой в окружающую среду, за пределами клетки расщепляют крупные молекулы на более мелкие осколки и тем самым способствуют проникновению их в клетку. К ним относятся гидролитические ферменты, играющие исключительно важную роль в питании микроорганизмов.