Ферменты нашего организма

Консервативный Если у вас больше всего ответов «А», то ваш стиль – Консервативный.Вам пойдут вещи в сдержанной цветовой гамме – серые, бежевые, коричневые, синие, голубые, серо-зеленые, защитные и т. п. Носите одежду классических фасонов, проверенных временем. Покупайте

Одним из наиболее характерных свойств ферментов является их специ-

фичность. Под специфичностью подразумевается свойство ферментов изби-

рательно участвовать в превращении одного или нескольких веществ, близ-

ких по структуре. Каждый фермент действует на определенный тип химичес-

кой связи в молекуле субстрата. Даже незначительные изменени в химичес-

кой структуре вещества порой исключают возможность проявления действия

фермента. Различают абсолютную, относительную и стехиометрическую спе-

цифичности. Примером абсолютной специфичности могут служить следую-

щие ферменты: сахараза , действующая на сахарозу; мальтаза , действующая на

мальтозу; лактаза , действующая на лактозу (сахароза, лактоза, мальтоза -

сахара,имеющие одинаковую формулу C 12 H 22 O 11 и различное строение). От-

носительной специфичностью обладает фермент пищеварительного сока пеп-

син , расщепляющий различные белковые вещества, доставляемые в желудок

вместе с пищей. Пепсин расщепляет мясной белок, рыбный белок, белок моло-

ка, белок растений. Большинство ферментов чувствительно к пространствен-

ной конфигурации молекулы субстрата, с которой они взаимодействуют, таким

образом ферменты проявляют стехиометрическую специфичность. Обычно

эта специфичность присуща ферментам, расщепляющим какие-либо изомеры,

отличающиеся друг от друга лишь характером пространственного расположе-

ния радикальных групп. Например, a- и b-гликозидазы разлагают a - и b-ме-

тилгликозиды , которые отличаются только пространственным расположени-

ем радикалов метилов.

Рис.5

Без специфического действи ферментов был бы невозможен упорядо-

ченный обмен веществ в клетках, а, следовательно, и сама жизнь.

Активный центр фермента

Изучение специфичности белка привело ученых исследова-

телей к выводу,что молекула субстрата реагирует не со всей

молекулой фермента, размеры которой во много раз превы-

шают размеры молекулы субстрата, а с ее отдельным участ-

ком, получившим название активного центра. Активный

центр - участок белковой молекулы, который обеспечивает

соединение фермента с субстратом и дает возможность для

дальнейших превращений субстрата. Активный центр должен представлять со-

бой определенную структуру, приспособленную для тесного сближения и взаи-

модействия с молекулой субстрата; активный центр должен обладать выражен-

ным сродством к соответствующему субстрату. Первоначально думалось, что мо-

лекулы ферментов имеют много активных центров, однако, позднее стало ясно,

что каждая молекула фермента содержит один или два активных центра. Поверх-

ность любого белка состоит из множества разнородных химических групп, при-

надлежащих боковым цепям аминокислот. Каждая из них может играть ту или

иную роль в работе фермента, влияя на конформацию молекулы и на взаимодей-

ствие с субстратом в силу своих особенных химических свойств или же просто в

силу своего присутстви (стерический эффект). В составе активного центра вы-

деляют различные по своим функциям участки. Одни из них обеспечивают сце-

пление фермента с субстратом, прочный контакт с ним (якорные или контакт-

ные участки) , другие выполняют собственно каталитическую функцию, активи-

руют субстрат (каталитические участки) . Такое условное разделение помогает

более точно представить механизм каталитической реакции. Значение функци-

ональных групп белка дл структуры и каталитического действия ферментов

очень многообразно. Атомы кислорода, серы, азота участвуют в образовании

водородных связей и комплексов с металлами. Кислые и основные группы в

зависимости от состояния и диссоциации функционируют в активных центрах

ферментов в качестве кислотных и основных, нуклео- и электрофильных ката-

лизаторов. Эти группы могут действовать непосредственно на субстрат ли из-

менять своим электростатическим воздействием реакционноспособность со-

седних групп молекул фермента. Аминные, гидроксильные и некоторые другие

группы во многих ферментативных реакциях выполняют функции промежуточ-

ных акцепторови переносчиков протонов, ацильных, фосфорильных гликозиль-

ных, амидиновых, альдегидных, метильных и других остатков. Группы SH, SS

участвуют в обратимых окислительных превращениях и в других реакциях об-

мена. Значение влияни функциональных групп на активность фермента играет

роль при классификации. Активность фермента зависит и от его конфигурации.

Эти представления о влиянии функциональных групп на строение и активность

молекулы фермента опровергают теорию Фишера, который считал, что молекула

субстрата точно подходит к молекуле фермента, как ключ к замку. В простых фер-

ментах активный центр образуется определенной группировкой аминокислот-

ных остатков в спиральной цепи белковой молекулы. В сложных ферментах, сос-

тоящих из белка и небелкового компонента, в состав которого входят, например,

нуклеотиды, атомы металлов и др., активный центр образуется главным образом

небелковым компонентом и некоторыми прилегающими к нему аминокислот-

ными остатками.

Механизм действия ферментов

Вопрос о механизме действия ферментов издавна являлся предметом для

оживленных дискуссий ученых. Была выдвинуто огромное количество различ-

ных теорий, основная идея которых все же заключалась в том, что соединение

фермента с молекулой вещества вызывает активацию молекул субстрата вслед-

ствие поляризации связи, смещения электронов, деформации связей, вовлека-

емых в реакции. В ферментативных реакциях активация субстрата происходит

с образованием фермент-субстратного комплекса. Образование и превращения

фермент-субстратных комплексов можно разделить на три этапа:

1. Присоединение молекулы фермента к молекуле субстрата

2. Превращение первичного промежуточного соединения в один или нес-

колько последовательных активированных комплексов

3. Отделение конечных продуктов реакции от фермента

S+E SE ES* E+P

S - исходный субстрат

E - энзим (фермент)

SE - первичный фермент-субстратный комплекс

ES* - нестабильный переходный активированный комплекс

P - продукт реакции

Первая стадия реакции протекает наиболее быстро. Первичный комплекс

образуется за счет слабых типов связей и при достаточно низкой энергии акти-

вации. Однако только пространственного связывани фермента с субстратной

молекулой недостаточно дл прохождения ферментативного катализа. Во вто

рой стадии реакции преобразования связаны с разрывом и замыканием кова-

лентных связей. Предполагается, что в фермент-субстратном комплексе части-

цы субстрата подвергаютс деформации, что приводит к изменению прочности

отдельных химических связей. В результате этого снижаетс уровень энергети-

ческого барьера и возникают быстро протекающие реакции, катализируемые

ферментом. Образование фермент-субстратных комплексов возможно при учас-

тии различных типов связей: ковалентных, координационных, ионных, водород-

ных, а также при участии электростатических сил притяжения между отдельны-

ми полярными группами.

Рис.6

Частицы молекулы субстрата в свободном состоянии могут быть располо-

жены несколько ближе А-В , чем группы фермента, к которым присоединяется

субстрат. В процессе образовани фермент-субстратного комплекса происходит

растяжение и ослабление связи А-В (1 ), за счет чего распад фермент-субстрат-

ного комплекса на продукты гидролиза (2 ) и фермент происходит легче обыч-

ного, и свободный фермент может снова взаимодействовать с другой молеку-

лой субстрата(3 ). Какой вид имеет частица субстрата в фермент-субстратном

комплексе в переходном состоянии, еще мало изучено. Сейчас доказано, что в

фермент-субстратном комплексе наблюдается два одновременно быстро про-

текающих процесса. Первый - изменение электронной плотности комплекса,

вызывающее поляризацию связей, и второй-геометрическая деформация (на-

пряжение) отдельных валентных связей как в молекуле субстрата, так и в ак-

тивном центре белка-фермента. Оба эти фактора - деформация и поляризация

ковалентных связей - повышают термодинамический потенциал этих связей,

то есть способствуют преодолению активационного барьера переходного сос-

тояния фермент-субстратного комплекса.

Ферменты в человеческом организме. Для чего они нужны?

Для усвоения разнообразных пищевых продуктов организм человека вырабатывает 4 основные группы ферментов: протеазы, амилазы, липазы и нуклеазы .

Процесс пищеварения начинается во рту , в тот момент, когда человек пережевывает пищу. Слюнные железы секретируют в полость рта альфа-амилазу (птиалин) , которая расщепляет высокомолекулярный крахмал до более коротких фрагментов и до отдельных растворимых сахаров (декстрины, мальтоза, мальтриоза).

В желудке ежедневно вырабатывается 1,5–2 литра желудочного сока, содержащего пепсин (фермент, расщепляющий белки до пептидов) и HCl – соляную кислоту (пепсин активен только в кислой среде). Кроме того, в желудке есть и другие желудочные ферменты: желатиназа расщепляет желатин и коллаген, основные протеогликаны мяса; амилаза желудка расщепляет крахмал, но имеет второстепенное значение по отношению к амилазам слюнных желез и поджелудочной железы, липаза желудка расщепляет трибутирины масла, играет так же второстепенную роль по отношению к липазе поджелудочной железы.

В двенадцатиперстной кишке желудочный химус обрабатывается желчью и ферментами поджелудочной железы .

Поджелудочная железа вырабатывает около 20 пищеварительных ферментов и проферментов. Основными из них являются:

1. Протеолитические: трипсин, химотрипсин, пептидаза и эластаза (расщепляют белки и пептиды до аминокислот). Выделяются в виде проферментов - трипсиноген и др. (иначе бы произошло самопереваривание железы). Проферменты активируются энтерокиназами в кишечнике.
2. Липолитические: липаза (расщепляет триглицериды до моноглицеридов и жирных кислот; активна только в присутствии желчных кислот, которые эмульгируют жиры) и фосфолипаза (расщепляет фосфолипиды и лецитин).
3. Амилолитические: амилаза (расщепляет крахмал и другие полисахариды до дисахаридов; дисахариды, в свою очередь, расщепляются до моносахаридов ферментами тонкого кишечника - мальтазой, лактазой, инвертазой и др.).
4. Нуклеолитические: рибонуклеаза и дезоксирибонуклеаза (расщепляют нуклеиновые кислоты; их выделяется небольшое количество).

Ферменты поджелудочной железы активны только в щелочной среде. В состав панкреатического сока входят гидрокарбонаты , которые обеспечивают нейтрализацию кислого желудочного содержимого в двенадцатиперстной кишке.

Продукты ферментации проходят через мембрану энтероцитов и всасываются в верхних отделах тонкого кишечника.

В тонком кишечнике присутствует так же масса ферментов:

1. Несколько пептидаз , в том числе:

• энтеропептидаза - превращает трипсиноген в трипсин;
• аланинаминопептидаза - расщепляет пептиды, образовавшиеся из белков после действия протеаз желудка и поджелудочной железы.

1. Ферменты, расщепляющие дисахариды до моносахаридов :

• сахараза расщепляет сахарозу до глюкозы и фруктозы;
• мальтаза расщепляет мальтозу до глюкозы;
• изомальтаза расщепляет мальтозу и изомальтозу до глюкозы;
• лактаза расщепляет лактозу до глюкозы и галактозы.

3. Липаза кишечника расщепляет жирные кислоты.

4. Эрепсин - фермент, расщепляющий белки.

Обитающие в толстом кишечнике человека микроорганизмы выделяют пищеварительные ферменты, способствующие перевариванию некоторых видов пищи.

Кишечная палочка способствует перевариванию лактозы, лактобактерии превращают лактозу и другие углеводы в молочную кислоту. Растительные волокна ферментируются микроорганизмами толстого кишечника с образованием ряда полезных веществ (кислот, сахаров) а также небольшого количества газов, которые стимулируют кишечную моторику.

В нашем организме нет ферментов, расщепляющих растительную клетчатку - целлюлазы и гемицеллюлазы.

Представляете, какая армия ферментов работает в нашем организме? И теперь представьте, что будет, если какая-то часть из них перестанет работать, либо перестанет синтезироваться. И что тогда будет? Безвыходных ситуаций не бывает, да и фармацевтическая промышленность стоит на страже! Вот о как-раз мы и поговорим в следующий раз! И выясним заодно, нужны ли они здоровым людям!

Мы говорили уже, что пища подвергается механической и химической обработке. В полости рта основную роль играет подготовительная механическая обработка - превращают пищу в мелко растертую влажную кашицу. Однако уже и во рту начинается - под действием слюны и ее ферментов - расщепление сложных углеводов. Крахмал хлеба, картофеля, различных групп под действием фермента амилазы превращается в мальтозу. Углевод этот состоит всего из двух частичек глюкозы, которые тут же под действием фермента мальтазы расщепляются с образованием моносахарида глюкозы. По опыту жизни мы знаем, что, действительно, если задержать во рту, он постепенно приобретет сладковатый вкус. Однако обычно пища надолго во рту не задерживается, и слюны, проглоченные вместе с пищевым комком, продолжают свою работу уже в желудке. Это очень важно, ибо желудочный сок на не действует. Его главными частями являются фермент пепсин и гастриксин, расщепляющие , и , без которой эти ферменты на белки практически не влияют. Пробыв в желудке 3-8 часов, пища переходит в тонкие кишки, по которым продвигается примерно в течение 6-7 часов, подвергаясь действию ферментов поджелудочного и кишечного соков. Особенно велико значение сока поджелудочной железы, который, как видно из прилагаемой таблицы, влияет и на белки, и на , и на углеводы. Не случайно люди с резко пониженной желудочной секрецией могут жить и работать - их спасает деятельность поджелудочной железы. Поджелудочного сока меньше, чем других соков, но он является самым ценным. Однако как ни ценен поджелудочный сок, без кишечного сока и желчи он не может проявить свою силу. С одной стороны, в лабораториях Павлова было открыто, что сам по себе трипсин, содержащийся в соке поджелудочной железы, будучи получен прямо из ее протока, не действует на белки. Стоит ему, однако, соприкоснуться со слизистой оболочкой кишки, хотя бы с тем ее кусочком, который окружает пришитое к коже отверстие протока, и трипсин приобретает всю свою силу. Оказалось, что железы кишечника вырабатывают фермент фермента - энтерокиназу, которая и превращает трипсиноген в активную форму. Вспомним, что и пепсин сам по себе мало активен и приобретает силу лишь там, где к нему прибавляется соляная кислота. И то, и другое биологически оправдано. Если бы пепсин и трипсин вырабатывались сразу в активной форме, они расщепили бы белки тех клеток, которые их вырабатывают. желудка и поджелудочная железа пали бы жертвами собственных соков.

Таким образом, с одной стороны, поджелудочному соку помогает кишечный сок, с другой стороны, ему помогает желчь. Именно она позволяет нормально переваривать и всасывать жиры. Хотя в желчи нет ферментов, она активирует действие расщепляющих жир ферментов поджелудочного сока. Недаром при заболеваниях печени организм плохо усваивает жирную пищу.

Возвращаясь к кишечному соку, следует указать, что он, помимо помощи трипсина, имеет и самостоятельное значение. Именно он расщепляет один из важнейших продуктов питания - . Только кишечным соком расщепляется и важнейший углевод молока - молочный сахар, .

Мы говорили уже, что химической обработке пищи способствует механическая ее обработка, осуществляемая благодаря движениям стенок пищеварительного тракта. Здесь отмечаются движения в основном двух видов. Во-первых, происходят так называемые маятникообразные сокращения, при которых определенный отрезок кишки становится то тоньше и длиннее, то толще и короче. При этом заключенная в нем пищевая кашица энергично перемешивается. Во-вторых, происходит так называемая перистальтика - в направлении от желудка к кишечнику пробегают во всей длине пищеварительной трубки волны сокращения мышц, продвигающие пищевую массу все дальше и дальше по узкому «коридору» пищеварительного тракта. В общей сложности пища тратит на прохождение всей этой трассы около суток. У травоядных животных, имеющих гораздо более длинный кишечник, время прохождения пищи значительно больше. Пищевые остатки выбрасываются у них через несколько суток после приема пищи (у овцы - через неделю).

В результате процесса около 90 % содержащихся в пище ценных питательных веществ расщепляется и превращается в усвояемые для организма продукты. Значение тонкой кишки состоит не только в. том, что в ней завершается процесс переваривания пищи, но и в том, что здесь происходит ее всасывание. Слизистая оболочка кишки имеет бархатистый вид из-за массы крохотных выпячиваний ее, которые так и называются ворсинками. Этим поверхность слизистой оболочки увеличивается в 300-500 раз. В каждую ворсинку входят кровеносные и лимфатические сосуды, в которые и поступают, всасываются продукты переваривания пищи, а также ряд прочих веществ пищи, не нуждающихся в переваривании - вода, соли и витамины. Поступают и некоторые вещества, подчас вредные для организма.

Активность ферментов группы мальтаз у рыб из низовья несколько выше, причем у самок выше, чем у самцов, но различия в большинстве случаев статистически недостоверны. Диапазон Колебания и коэффициент вариации этого показателя у всех групп рыб близок. Отсутствуют также существенные различия в величине уровня активности щелочной фосфатазы. Особого внимания заслуживают данные, полученные при иследовании сахаразы. Оказалось, что уровень активности этого фермента у самцов и самок из верховья в 1.5 и 1.4 раза выше, чем у рыб из устья. При этом важно отметить, что достоверно (р [ ...]

Другой фермент на углеводы - мальтаза - был найден в кишечнике карпа и не обнаружен у щуки. Причем оказалось, что в кишечнике ее в 10 раз меньше, чем в поджелудочной железе.[ ...]

Фонк установил, в каких соотношениях амилаза и мальтаза находятся в поджелудочной железе и в кишечнике. Так, например, он нашел, что у карпа соотношение амилазы и мальтазы равно 10: 25. У щуки эти ферменты содержатся в очень малом количестве. Всего мальтазй у карпа в 1000 раз больше, чем у щуки. По-видимому, переваривание углеводов в кишечнике происходит за счет сока поджелудочной железы у тех рыб, у которых много мальтазы находится в поджелудочной железе.[ ...]

В настоящее время не ясно, чем обусловлена более высокая общая амилолитическая активность и активность мальтазы у рыб из устьевой группировки. Однако не исключено, что это связано с более продолжительным обитанием последних в более глубоких участках водоема, которые в меньшей степени обеспечены кислородом. В силу этого и рыбы, и их кормовые объекты в большей степени нуждаются в углеводных компонентах, способствующих протеканию анаэробных процессов (гликолиз, гликогено-лиз и др.). Данные по сахаразе интерпретировать трудно ввиду сложной регуляции активности этого фермента и возможного доминирующего влияния стрессорных агентов.[ ...]

Наблюдается следующая зависимость: если в поджелудочной железе содержится много амилазы, то в кишечнике мало мальтазы.[ ...]

Ферменты обладают строго специфичным действием. Многие из них действуют только на одно вещество. Например, углевод лактоза расщепляется только одним ферментом - лактазой а углевод мальтоза - тс>лько ферментом мальтазой. Другие ферменты действуют на группу сходных веществ, влияя на определенные химические связи. Например, липаза действует на различные жиры, расщепляя химические связи между жирными кислотами и глицерином.[ ...]

Приспособительные изменения синтеза и выделения пищеварительных ферментов закономерно обнаруживаются и в процессе индивидуального развития организма. Так, у детенышей млекопитающих в сосунковом периоде в тонких кишках выделяется лишь фермент лактаза, гидролизующая молочный сахар, а ферменты сахараза и мальтаза, расщепляющие другие сахара - сахарозу и мальтозу, крайне низко активны или отсутствуют. При переходе же на самостоятельное питание выделение и активность этих ферментов возрастают в результате усиления синтеза их ферментативных белков.[ ...]

Механизм переваривания и всасывания пищи у рыб принципиально не отличается от такового у наземных животных. Желудочное пищеварение у них осуществляется с помощью пепсина и соляной кислоты, а у мирных рыб весь процесс переваривания пищи происходит в кишечнике. Пристеночное пищеварение и всасывание происходят в зоне щеточной каемки кишечного эпителия.[ ...]

Номенклатура и классификация ферментов. Случайные названия, которые раньше давали ферментам, стали неудобны, когда количество открытых ферментов возросло. Было принято правило (Дюкло) название фермента составлять из корня слова, обозначающего соединение (субстрат), на которое данный фермент действует, с добавлением к нему суффикса - аза (например, ферменты, действующие на сахара - мальтозу, лактозу, называются мальтаза, лактаза и т. д.). Только ферментам, вызывающим глубокий распад органических веществ, даются названия по характеру их действия: например, дегидраза, окси-даза. Однако сохранились и произвольные названия ферментов, как трипсин, пепсин. В настоящее время известно около 600 различных ферментов. Принято классифицировать ферменты по их действию, причем принимается во внимание также и их химическая структура. Все ферменты делятся на несколько больших групп, каждая из которых распадается на ряд подгрупп. Ниже приведена сокращенная классификация, включающая в основном ферменты, которые чаще всего встречаются у микроорганизмов и имеют для них наиболее важное значение.[ ...]

Количество пыльцы в пыльниках многих покрытосеменных растений (особенно анемофильных) очень велико. Так, одно растение кукурузы в среднем способно производить до 50 млн. пыльцевых зерен. Главнейшие запасные вещества зрелой пыльцы- крахмал и жиры. У некоторых видов отмечено также наличие неорганических веществ, в частности фосфора, железа, меди, магния, натрия, кальция и некоторых других.[ ...]

Возбудителями спиртового брожения являются различные виды специально культивируемых дрожжевых микроорганизмов. Кроме дрожжей, спиртовое брожение могут вызывать некоторые виды дрожжеподобных грибков, плесневых грибов и бактерий. Эти процессы проходят лучше при некотором доступе воздуха.