Proteine ​​– Polymere, Aminosäuren. Peptidbindung. Primärstruktur von Proteinen. Proteine ​​als natürliche Polymere in Arznei- und Hilfspräparaten

Unterrichtsart - kombiniert

Methoden: teilweise recherchierend, Problemdarstellung, erklärend und anschaulich.

Ziel:

Bildung eines ganzheitlichen Wissenssystems über die belebte Natur, ihre systemische Organisation und Entwicklung bei den Schülern;

Fähigkeit, eine begründete Bewertung neuer Informationen zu biologischen Themen abzugeben;

Förderung bürgerschaftlicher Verantwortung, Unabhängigkeit und Initiative

Aufgaben:

Lehrreich: über biologische Systeme (Zelle, Organismus, Art, Ökosystem); Geschichte der Entwicklung moderner Vorstellungen von der belebten Natur; herausragende Entdeckungen in der Biowissenschaft; die Rolle der Biowissenschaften bei der Bildung des modernen naturwissenschaftlichen Weltbildes; Methoden der wissenschaftlichen Erkenntnis;

Entwicklung kreative Fähigkeiten beim Studium der herausragenden Errungenschaften der Biologie, die in die universelle menschliche Kultur eingeflossen sind; komplexe und widersprüchliche Wege zur Entwicklung moderner wissenschaftlicher Ansichten, Ideen, Theorien, Konzepte, verschiedener Hypothesen (über das Wesen und den Ursprung des Lebens, des Menschen) im Zuge der Arbeit mit verschiedenen Informationsquellen;

ErziehungÜberzeugung von der Möglichkeit, die lebendige Natur kennenzulernen, von der Notwendigkeit, sich um die natürliche Umwelt und die eigene Gesundheit zu kümmern; Respekt vor der Meinung des Gegners bei der Diskussion biologischer Probleme

Persönliche Ergebnisse des Biologiestudiums:

1. Erziehung zur russischen bürgerlichen Identität: Patriotismus, Liebe und Respekt für das Vaterland, ein Gefühl des Stolzes auf das eigene Vaterland; Bewusstsein für die eigene ethnische Zugehörigkeit; Assimilation humanistischer und traditioneller Werte der multinationalen russischen Gesellschaft; Förderung des Verantwortungs- und Pflichtgefühls gegenüber dem Mutterland;

2. die Bildung einer verantwortungsvollen Einstellung zum Lernen, die Bereitschaft und Fähigkeit der Studierenden zur Selbstentfaltung und Selbstbildung auf der Grundlage von Lern- und Wissensmotivation, bewusste Wahl und Konstruktion eines weiteren individuellen Bildungsweges auf der Grundlage der Orientierung in der Welt von Berufe und Berufspräferenzen unter Berücksichtigung nachhaltiger kognitiver Interessen;

Metafach-Ergebnisse des Biologieunterrichts:

1. die Fähigkeit, die Ziele des eigenen Lernens selbstständig zu bestimmen, sich neue Ziele im Lernen und in der kognitiven Aktivität zu setzen und zu formulieren, die Motive und Interessen der eigenen kognitiven Aktivität zu entwickeln;

2. Beherrschung der Komponenten von Forschungs- und Projektaktivitäten, einschließlich der Fähigkeit, ein Problem zu erkennen, Fragen zu stellen und Hypothesen aufzustellen;

3. Fähigkeit, mit verschiedenen Quellen biologischer Informationen zu arbeiten: biologische Informationen in verschiedenen Quellen (Lehrbuchtexte, populärwissenschaftliche Literatur, biologische Wörterbücher und Nachschlagewerke) finden, analysieren und

Informationen auswerten;

Kognitiv: Identifizierung wesentlicher Merkmale biologischer Objekte und Prozesse; Bereitstellung von Beweisen (Argumentation) für die Beziehung zwischen Menschen und Säugetieren; Beziehungen zwischen Mensch und Umwelt; Abhängigkeit der menschlichen Gesundheit vom Zustand der Umwelt; die Notwendigkeit, die Umwelt zu schützen; Beherrschung der Methoden der Biowissenschaften: Beobachtung und Beschreibung biologischer Objekte und Prozesse; biologische Experimente aufbauen und deren Ergebnisse erklären.

Regulatorisch: die Fähigkeit, Wege zur Zielerreichung, auch alternative, selbstständig zu planen, bewusst die effektivsten Wege zur Lösung pädagogischer und kognitiver Probleme zu wählen; die Fähigkeit, pädagogische Zusammenarbeit und gemeinsame Aktivitäten mit dem Lehrer und Gleichaltrigen zu organisieren; einzeln und in der Gruppe arbeiten: eine gemeinsame Lösung finden und Konflikte lösen, basierend auf der Abstimmung von Positionen und unter Berücksichtigung von Interessen; Bildung und Entwicklung von Kompetenzen im Bereich der Nutzung von Informations- und Kommunikationstechnologien (im Folgenden IKT-Kompetenzen genannt).

Gesprächig: die Bildung kommunikativer Kompetenz in der Kommunikation und Zusammenarbeit mit Gleichaltrigen, das Verständnis der Merkmale der Geschlechtersozialisation im Jugendalter, sozial nützliche, pädagogische und forschende, kreative und andere Arten von Aktivitäten.

Technologien : Gesundheitserhaltung, problembasierte, entwicklungsorientierte Bildung, Gruppenaktivitäten

Techniken: Analyse, Synthese, Schlussfolgerung, Übersetzung von Informationen von einem Typ in einen anderen, Verallgemeinerung.

Während des Unterrichts

Aufgaben

Entdecken Sie die führende Rolle von Proteinen in der Struktur und Funktion der Zelle. ,

Erklären Sie die Struktur von Proteinmakromolekülen, die den Charakter von Informationsbiopolymeren haben.

Das Wissen von Schülern über den Zusammenhang zwischen der Struktur von Stoffmolekülen und ihren Funktionen am Beispiel von Proteinen vertiefen.

Grundbestimmungen

Die Primärstruktur des Proteins wird durch den Genotyp bestimmt.

Die sekundäre, tertiäre und quartäre Strukturorganisation eines Proteins hängt von der Primärstruktur ab.

Alle biologischen Katalysatoren – Enzyme – sind Proteine.

4. Proteinmoleküle sorgen für den immunologischen Schutz des Körpers vor Fremdstoffen .

Themen zur Diskussion

Wie wird die Spezifität der Aktivität biologischer Katalysatoren bestimmt?

Was ist der Wirkungsmechanismus des Präzisionsoberflächenrezeptors?

Biologische Polymere – Proteine

Unter den organischen Substanzen der Zelle nehmen Proteine ​​sowohl mengenmäßig als auch von Bedeutung her den ersten Platz ein. Bei Tieren machen sie etwa 50 % der Trockenmasse der Zelle aus. Im menschlichen Körper gibt es 5 Millionen Proteinarten, die sich nicht nur voneinander, sondern auch von Proteinen anderer Organismen unterscheiden. Trotz dieser Vielfalt und Komplexität der Struktur bestehen sie aus nur 20 verschiedene Aminosäuren.

Aminosäuren haben einen allgemeinen Strukturplan, unterscheiden sich jedoch voneinander in der Struktur des Restes (K), der sehr vielfältig ist. Beispielsweise hat die Aminosäure Alanin einen einfachen Rest – CH3, der Cysteinrest enthält Schwefel – CH28H, andere Aminosäuren haben komplexere Reste.

Proteine, die aus lebenden Organismen von Tieren, Pflanzen und Mikroorganismen isoliert werden, umfassen mehrere Hundert und manchmal Tausende von Kombinationen von 20 basischen Aminosäuren. Die Reihenfolge ihres Wechsels ist sehr vielfältig, was die Existenz einer großen Anzahl unterschiedlicher Proteinmoleküle ermöglicht. Beispielsweise sind für ein Protein, das nur aus 20 Aminosäureresten besteht, theoretisch etwa 2 möglich. 1018 Varianten verschiedener Proteinmoleküle, die sich im Aminosäurewechsel und damit in den Eigenschaften unterscheiden. Die Abfolge von Aminosäuren in einer Polypeptidkette wird üblicherweise als Primärstruktur eines Proteins bezeichnet.

Allerdings ist ein Proteinmolekül in Form einer Kette von Aminosäureresten, die durch Peptidbindungen sequentiell miteinander verbunden sind, noch nicht in der Lage, bestimmte Funktionen zu erfüllen. Dies erfordert eine höhere Strukturorganisation. Durch die Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Resten von Carboxyl- und Aminogruppen verschiedener Aminosäuren nimmt das Proteinmolekül die Form einer Helix (a-Struktur) oder einer gefalteten Schicht – einer „Akkordeon“ (P-Struktur) an. Dabei handelt es sich um eine Sekundärstruktur, die jedoch oft nicht ausreicht, um eine charakteristische biologische Aktivität zu erlangen.

Die Sekundärstruktur des Proteins ((3-Struktur) ist oben. Die Tertiärstruktur des Proteins ist unten:

- ionische Wechselwirkungen,

- Wasserstoffbrücken.

- Disulfidbindungen,

- Hydrophobe Wechselwirkungen,

- hydratisierbare Gruppen

Oft kann nur ein Molekül mit Tertiärstruktur die Rolle eines Katalysators oder einer anderen Rolle spielen. Tertiärstruktur entsteht durch die Wechselwirkung von Radikalen, insbesondere Cystein-Aminosäureradikalen, die Schwefel enthalten. Die Schwefelatome zweier Aminosäuren, die in der Polypeptidkette weit voneinander entfernt liegen, sind zu sogenannten Disulfid- oder 8-8-Bindungen verbunden. Dank dieser Wechselwirkungen sowie anderer, weniger starker Bindungen faltet sich die Proteinhelix und nimmt die Form einer Kugel an, oder Kügelchen. Die Art und Weise, wie Polypeptidhelices in einem Kügelchen angeordnet sind, wird als Tertiärstruktur eines Proteins bezeichnet. Viele Proteine ​​mit Tertiärstruktur können ihre biologische Rolle in der Zelle erfüllen. Die Umsetzung einiger Körperfunktionen erfordert jedoch die Beteiligung von Proteinen mit einem noch höheren Organisationsgrad. Eine solche Organisation heißt Quartärstruktur. Dabei handelt es sich um einen funktionellen Zusammenschluss mehrerer (zwei, drei oder mehr) Proteinmoleküle mit einer tertiären Strukturorganisation. Ein Beispiel für ein solch komplexes Protein ist Hämoglobin. Sein Molekül besteht aus vier miteinander verbundenen Molekülen. Ein weiteres Beispiel ist das Pankreashormon Insulin, das aus zwei Komponenten besteht. Die Quartärstruktur einiger Proteine ​​umfasst neben Proteinuntereinheiten auch verschiedene Nichtproteinkomponenten. Das gleiche Hämoglobin enthält eine komplexe heterozyklische Verbindung, zu der auch Eisen gehört. Eigenschaften des Proteins. Proteine ​​verfügen wie andere anorganische und organische Verbindungen über eine Reihe physikalisch-chemischer Eigenschaften, die durch ihre strukturelle Organisation bestimmt werden. Dies bestimmt maßgeblich die funktionelle Aktivität jedes Moleküls. Erstens sind Proteine ​​hauptsächlich wasserlösliche Moleküle.

Zweitens, Proteinmoleküle tragen eine große Oberflächenladung. Dies bestimmt eine Reihe elektrochemischer Effekte, beispielsweise Veränderungen der Membranpermeabilität, der katalytischen Aktivität von Enzymen und anderer Funktionen.

Drittens, Proteine ​​sind thermolabil, d. h. sie zeigen ihre Aktivität innerhalb eines engen Temperaturbereichs.

Die Einwirkung erhöhter Temperaturen sowie Dehydrierung, pH-Änderungen und andere Einflüsse führen zur Zerstörung der strukturellen Organisation von Proteinen. Zuerst wird die schwächste Struktur zerstört – die Quartärstruktur, dann die Tertiär-, Sekundär- und unter härteren Bedingungen die Primärstruktur. Der Verlust der strukturellen Organisation eines Proteinmoleküls wird Denaturierung genannt.

Wenn eine Änderung der Umweltbedingungen nicht zur Zerstörung der Primärstruktur des Moleküls führt, werden bei Wiederherstellung normaler Umweltbedingungen die Struktur des Proteins und seine funktionelle Aktivität vollständig wiederhergestellt. Dieser Vorgang wird Renaturierung genannt. Diese Eigenschaft von Proteinen, die verlorene Struktur vollständig wiederherzustellen, wird in der Medizin- und Lebensmittelindustrie häufig zur Herstellung bestimmter medizinischer Präparate genutzt, beispielsweise Antibiotika, Impfstoffe, Seren, Enzyme; um Lebensmittelkonzentrate zu erhalten, die in getrockneter Form ihre ernährungsphysiologischen Eigenschaften lange behalten.

Funktionen von Proteinen. Die Funktionen von Proteinen in einer Zelle sind äußerst vielfältig. Eine der wichtigsten ist die plastische (Bau-)Funktion: Proteine ​​sind an der Bildung aller Zellmembranen und Zellorganellen sowie extrazellulärer Strukturen beteiligt.

Die katalytische Rolle von Proteinen ist äußerst wichtig. Alle biologischen Katalysatoren – Enzyme – sind Substanzen proteinischer Natur; sie beschleunigen chemische Reaktionen, die in der Zelle ablaufen, um das Zehn- und Hunderttausendfache.

Die Wechselwirkung eines Enzyms (F) mit einer Substanz (C) unter Bildung von Reaktionsprodukten (P)

Schauen wir uns diese wichtige Funktion genauer an. Der Begriff „Katalyse“, der in der Biochemie nicht seltener vorkommt als in der chemischen Industrie, wo Katalysatoren weit verbreitet sind, bedeutet wörtlich „Entbindung“, „Befreiung“. Das Wesen der katalytischen Reaktion besteht trotz der großen Vielfalt an Katalysatoren und Reaktionsarten, an denen sie beteiligt sind, im Wesentlichen darin, dass die Ausgangsstoffe mit dem Katalysator Zwischenverbindungen eingehen. Sie werden relativ schnell in die Endreaktionsprodukte umgewandelt und der Katalysator wird wieder in seine ursprüngliche Form gebracht. Enzyme sind die gleichen Katalysatoren. Für sie gelten alle Gesetze der Katalyse. Aber Enzyme sind von Natur aus Proteine, was ihnen besondere Eigenschaften verleiht. Was haben Enzyme mit aus der anorganischen Chemie bekannten Katalysatoren wie Platin, Vanadiumoxid und anderen anorganischen Reaktionsbeschleunigern gemeinsam und was unterscheidet sie? Derselbe anorganische Katalysator kann in vielen verschiedenen Branchen eingesetzt werden. Enzyme sind nur bei physiologischen Werten des Säuregehalts der Lösung aktiv, d. h. bei einer Konzentration von Wasserstoffionen, die mit dem Leben und der normalen Funktion einer Zelle, eines Organs oder eines Systems vereinbar ist.

Regulatorische Funktion von Proteinen besteht in ihrer Kontrolle von Stoffwechselprozessen: Insulin, Hypophysenhormone usw.

Motor Funktion Lebewesen sind mit speziellen kontraktilen Proteinen ausgestattet. Diese Proteine ​​sind an allen Arten von Bewegungen beteiligt, zu denen Zellen und Organismen fähig sind: das Flackern von Flimmerhärchen und die Bewegung von Flagellen bei Protozoen, die Muskelkontraktion bei mehrzelligen Tieren, die Bewegung von Blättern bei Pflanzen usw.

Transportfunktion von Proteinen besteht darin, chemische Elemente (z. B. Sauerstoff an Hämoglobin) oder biologisch aktive Substanzen (Hormone) zu binden und diese auf verschiedene Gewebe und Organe des Körpers zu übertragen. Spezielle Transportproteine ​​transportieren die im Zellkern synthetisierte RNA in das Zytoplasma. Transportproteine ​​sind in den äußeren Membranen von Zellen weit verbreitet und transportieren verschiedene Stoffe aus der Umgebung in das Zytoplasma.

Wenn fremde Proteine ​​oder Mikroorganismen in den Körper gelangen, bilden sich in weißen Blutkörperchen – Leukozyten – spezielle Proteine, sogenannte Antikörper. Sie sind verbunden

interagieren mit für den Körper ungewöhnlichen Substanzen (Antigenen) nach dem Prinzip der Übereinstimmung der räumlichen Konfigurationen von Molekülen (dem „Schlüssel-Schloss“-Prinzip). Dadurch entsteht ein harmloser, ungiftiger Komplex – „Antigen-Antikörper“, der anschließend von anderen Formen von Leukozyten phagozytiert und verdaut wird – dies ist eine Schutzfunktion.

Proteine ​​können auch als eine der Energiequellen in der Zelle dienen, das heißt, sie erfüllen eine Energiefunktion. Wenn 1 g Protein vollständig in Endprodukte zerlegt wird, werden 17,6 kJ Energie freigesetzt. Allerdings werden Proteine ​​in dieser Funktion nur selten eingesetzt. Aminosäuren, die beim Abbau von Proteinmolekülen freigesetzt werden, sind an plastischen Austauschreaktionen zum Aufbau neuer Proteine ​​beteiligt.

Fragen und Aufgaben zur Überprüfung

Welche organischen Substanzen sind in der Zusammensetzung der Zelle enthalten?

Aus welchen einfachen organischen Verbindungen bestehen Proteine?

Was sind Peptide?

Was ist die Primärstruktur eines Proteins?

Wie entstehen die Sekundär- und Tertiärstrukturen von Proteinen?

Was ist Proteindenaturierung?

Welche Funktionen von Proteinen kennen Sie?

Wählen Sie die Ihrer Meinung nach richtige Antwortmöglichkeit.

1. Wer hat die Existenz von Zellen entdeckt?

Robert Hooke

Carl Linné

2. Womit ist die Zelle gefüllt?

Zytoplasma

Hülse

3. Wie heißt der dichte Körper im Zytoplasma?

Kern

Hülse

Organoide

4. Welches Organell hilft der Zelle beim Atmen?

Lysosom

Mitochondrien

Membran

5. Welches Organell verleiht Pflanzen eine grüne Farbe?

Lysosom

Chloroplasten

Mitochondrien

6. Welche Substanz kommt in anorganischen Zellen am häufigsten vor?

Wasser

Mineralsalze

7. Welche Stoffe machen 20 % einer organischen Zelle aus?

Nukleinsäuren

Eichhörnchen

8. Unter welchem ​​gebräuchlichen Namen können die folgenden Stoffe zusammengefasst werden: Zucker, Ballaststoffe, Stärke?

Kohlenhydrate

9. Welcher Stoff liefert 30 % der Zellenergie?

Fette

Kohlenhydrate

10. Welche Substanz kommt in der Zelle am häufigsten vor?

Sauerstoff

Aminosäuren, Proteine. Die Struktur von Proteinen. Organisationsebenen eines Proteinmoleküls

VideoanleitungVonBiologie " Eichhörnchen"

FunktionenProteine

Ressourcen

V. B. ZAKHAROV, S. G. MAMONTOV, N. I. SONIN, E. T. ZAKHAROVA LEHRBUCH „BIOLOGIE“ FÜR ALLGEMEINE BILDUNGSEINRICHTUNGEN (Klassen 10-11).

A. P. Plekhov Biologie mit Grundlagen der Ökologie. Reihe „Lehrbücher für Hochschulen. Spezialliteratur“.

Buch für Lehrer Sivoglazov V.I., Sukhova T.S. Kozlova T. A. Biologie: allgemeine Muster.

Präsentationshosting

Eichhörnchen sind Biopolymere, die aus α-Aminosäureresten bestehen, die durch Peptidbindungen (-CO-NH-) miteinander verbunden sind. Proteine ​​sind Bestandteil der Zellen und Gewebe aller lebenden Organismen. Proteinmoleküle enthalten 20 Reste verschiedener Aminosäuren.

Proteinstruktur

Proteine ​​verfügen über eine unerschöpfliche Vielfalt an Strukturen.

Primäre Proteinstruktur ist eine Folge von Aminosäureeinheiten in einer linearen Polypeptidkette.

Sekundärstruktur ist eine räumliche Konfiguration eines Proteinmoleküls, die einer Helix ähnelt und durch Verdrehung der Polypeptidkette aufgrund von Wasserstoffbrücken zwischen den Gruppen CO und NH entsteht.

Tertiärstruktur- das ist die räumliche Konfiguration, die eine spiralförmig verdrehte Polypeptidkette annimmt.

Quartärstruktur- Dabei handelt es sich um Polymergebilde aus mehreren Proteinmakromolekülen.

Physikalische Eigenschaften

Die Eigenschaften, die Proteine ​​erfüllen, sind sehr vielfältig. Einige Proteine ​​​​lösen sich in Wasser und bilden normalerweise kolloidale Lösungen (z. B. Eiweiß); andere lösen sich in verdünnten Salzlösungen; wieder andere sind unlöslich (z. B. Proteine ​​des Hautgewebes).

Chemische Eigenschaften

1. Denaturierung– Zerstörung der Sekundär- und Tertiärstruktur des Proteins unter dem Einfluss verschiedener Faktoren: Temperatur, Einwirkung von Säuren, Schwermetallsalzen, Alkoholen usw.

2. Qualitative Reaktionen auf Proteine:

a) Wenn das Protein verbrennt, riecht es nach verbrannten Federn.

b) Protein +HNO 3 → gelbe Farbe

c) Proteinlösung + NaOH + CuSO 4 → violette Farbe

3. Hydrolyse

Protein + H 2 O → Mischung aus Aminosäuren

Funktionen von Proteinen in der Natur:

· katalytisch (Enzyme);

· regulatorisch (Hormone);

· strukturell (Wollkeratin, Seidenfibroin, Kollagen);

motorisch (Aktin, Myosin);

Transport (Hämoglobin);

· Ersatz (Kasein, Eialbumin);

· schützend (Immunglobuline) usw.

25. Allgemeine Eigenschaften hochmolekularer Verbindungen: Zusammensetzung, Struktur, Reaktionen, die ihrer Herstellung zugrunde liegen (z. B. Polyethylen oder synthetischer Kautschuk).

Hochmolekulare Verbindungen (HMCs) oder Polymere sind Stoffe mit hohem Molekulargewicht, die aus vielen sich wiederholenden Struktureinheiten bestehen. Es gibt natürliche Polymere (Stärke, Proteine, Zellulose, Gummi) und synthetische Polymere (Polyethylen, Phenole). Substanzen mit niedrigem Molekulargewicht, aus denen Polymere synthetisiert werden, werden als Monomere bezeichnet.

CH 2 =CH 2 Polyethylenmonomer – Ethylen

(-CH 2 -CH 2 -) n – Polymermolekül

CH 2 -CH 2 - – Struktureinheit – eine sich immer wieder wiederholende Gruppe von Atomen

n – Polymerisationsgrad (Anzahl der Einheiten in einem Polymermolekül)

Das Molekulargewicht des Polymers ist nicht konstant und hängt von der Zahl n ab. Polymermakromoleküle können unterschiedliche räumliche Strukturen haben:

1. Linear (Polyethylen, Polypropylen);

2. Verzweigt (Stärke);

3. Räumlich (Gummi).

Physikalische Eigenschaften

Polymere haben eine hohe mechanische Festigkeit. Chemisch beständig (reagiert nicht mit Säuren und Laugen). Sie haben keinen spezifischen Schmelzpunkt und sind in Wasser und den meisten organischen Lösungsmitteln unlöslich.

Polymersynthese

Polymere werden auf zwei Arten synthetisiert:

1. Polymerisationsreaktion;

2. Polykondensationsreaktion.

Als Carbonsäuren werden Carbonsäuren bezeichnet, bei denen im Kohlenwasserstoffrest ein oder mehrere Wasserstoffatome durch Aminogruppen ersetzt sind.

Aminosäuren sind kristalline Substanzen mit hohen Schmelzpunkten (über 250 °C), die sich zwischen einzelnen Aminosäuren kaum unterscheiden und daher uncharakteristisch sind. Mit dem Schmelzen geht eine Zersetzung des Stoffes einher. Aminosäuren sind in Wasser gut löslich und in organischen Lösungsmitteln unlöslich, wodurch sie anorganischen Verbindungen ähneln. Viele Aminosäuren haben einen süßen Geschmack.

PROTEINE

Massenanteil chemischer Elemente in Proteinen

Keiner der uns bekannten Lebewesen kommt ohne Proteine ​​aus. Proteine ​​​​dienen als Nährstoffe, sie regulieren den Stoffwechsel, wirken als Enzyme – Stoffwechselkatalysatoren, fördern die Übertragung von Sauerstoff durch den Körper und seine Aufnahme, spielen eine wichtige Rolle bei der Funktion des Nervensystems, sind die mechanische Grundlage der Muskelkontraktion und nehmen daran teil die Übertragung genetischer Informationen usw. d. Wie Sie sehen, sind die Funktionen von Proteinen in der Natur universell. Proteine ​​sind Teil des Gehirns, der inneren Organe, der Knochen, der Haut, der Haare usw. Hauptquelle A - Aminosäuren sind für einen lebenden Organismus Nahrungsproteine, die durch enzymatische Hydrolyse im Magen-Darm-Trakt entstehen A - Aminosäuren. Viele A - Aminosäuren werden im Körper synthetisiert und einige sind für die Proteinsynthese notwendig A - Aminosäuren werden nicht im Körper synthetisiert und müssen von außen zugeführt werden. Solche Aminosäuren werden als essentiell bezeichnet. Bei einigen Erkrankungen des Menschen erweitert sich die Liste der essentiellen Aminosäuren.

Der Proteinstoffwechsel im menschlichen Körper ist sehr komplex. Je nach Zustand des Körpers ändert sich ständig die benötigte Menge bestimmter Proteine, Proteine ​​werden abgebaut, synthetisiert, einige Aminosäuren gehen in andere über oder werden abgebaut, wodurch Energie freigesetzt wird. Durch die lebenswichtige Aktivität des Körpers geht ein Teil der Proteine ​​verloren, in der Regel sind dies etwa 25-30 g Protein pro Tag. Daher müssen Proteine ​​in der menschlichen Ernährung immer in der erforderlichen Menge vorhanden sein. Die Menge an Proteinen, die ein Mensch in der Nahrung benötigt, hängt von verschiedenen Faktoren ab: ob der Mensch ruht oder schwere Arbeit verrichtet, wie sein emotionaler Zustand und sein Allgemeinzustand sind. Die empfohlene tägliche Proteinzufuhr beträgt für einen Erwachsenen 0,75–0,80 g hochwertiges Protein pro 1 kg Körpergewicht, d. h. etwa 56 g pro Tag für den durchschnittlichen Mann und 45 g für eine Frau. Kinder, insbesondere sehr junge, benötigen mehr Protein (bis zu 1,9 g pro 1 kg Körpergewicht pro Tag), da ihr Körper schnell wächst.

Die Rolle von Proteinen im Körper

Die Funktionen von Proteinen im Körper sind vielfältig. Sie sind größtenteils auf die Komplexität und Vielfalt der Formen und Zusammensetzung der Proteine ​​selbst zurückzuführen.

Proteine ​​sind ein unersetzlicher Baustoff. Eine der wichtigsten Funktionen von Proteinmolekülen ist Plastik. Alle Zellmembranen enthalten ein Protein, dessen Rolle vielfältig ist. Die Proteinmenge in den Membranen beträgt mehr als die Hälfte der Masse.

Viele Proteine ​​haben eine kontraktile Funktion. Dies sind zunächst die Proteine ​​Aktin und Myosin, die Teil der Muskelfasern höherer Organismen sind. Muskelfasern – Myofibrillen – sind lange, dünne Filamente, die aus parallelen, dünneren Muskelfilamenten bestehen, die von intrazellulärer Flüssigkeit umgeben sind. Es enthält gelöste Adenosintriphosphorsäure (ATP), die für die Kontraktion notwendig ist, Glykogen – einen Nährstoff, anorganische Salze und viele andere Substanzen, insbesondere Kalzium.

Die Rolle von Proteinen beim Stofftransport im Körper ist groß. Proteine ​​verfügen über verschiedene funktionelle Gruppen und eine komplexe Makromolekülstruktur und binden viele Verbindungen und transportieren sie durch den Blutkreislauf. Dabei handelt es sich vor allem um Hämoglobin, das Sauerstoff von der Lunge zu den Zellen transportiert. In der Muskulatur wird diese Funktion von einem anderen Transportprotein übernommen – Myoglobin.

Eine weitere Funktion von Proteinen ist die Speicherung. Zu den Speicherproteinen gehören Ferritin – Eisen, Ovalbumin – Eiprotein, Kasein – Milchprotein, Zein – Maissamenprotein.

Die regulatorische Funktion übernehmen Hormonproteine.

Hormone sind biologisch aktive Substanzen, die den Stoffwechsel beeinflussen. Viele Hormone sind Proteine, Polypeptide oder einzelne Aminosäuren. Eines der bekanntesten Proteinhormone ist Insulin. Dieses einfache Protein besteht nur aus Aminosäuren. Die funktionelle Rolle von Insulin ist vielfältig. Es senkt den Blutzucker, fördert die Glykogensynthese in Leber und Muskeln, erhöht die Bildung von Fetten aus Kohlenhydraten, beeinflusst den Phosphorstoffwechsel und reichert die Zellen mit Kalium an. Proteinhormone der Hypophyse, einer endokrinen Drüse, die mit einem Teil des Gehirns verbunden ist, haben eine regulierende Funktion. Es schüttet Wachstumshormone aus, bei deren Fehlen sich Zwergwuchs entwickelt. Dieses Hormon ist ein Protein mit einem Molekulargewicht von 27.000 bis 46.000.

Proteinreiche Lebensmittel

Polymere

Polymere (von griech. polymeres – aus vielen Teilen bestehend, vielfältig), chemische Verbindungen mit hohem Molekulargewicht (von mehreren Tausend bis vielen Millionen), deren Moleküle (Makromoleküle) aus einer Vielzahl sich wiederholender Gruppen (Monomereinheiten) bestehen.

Aufgrund ihrer mechanischen Festigkeit, Elastizität, elektrischen Isolierung und anderer wertvoller Eigenschaften werden Polymerprodukte in verschiedenen Branchen und im täglichen Leben eingesetzt.

11 .04.2012 Lektion 57 Klasse 10

Lektion zum Thema: Proteine ​​sind natürliche Polymere, Zusammensetzung und Struktur.

Lernziele: 1. Schüler mit natürlichen Proteinpolymeren vertraut machen.

2. Studieren Sie ihre Struktur, Klassifizierung und Eigenschaften.

3. Betrachten Sie die biologische Rolle und Anwendungen von Proteinen.

Ausrüstung und Reagenzien: aus der praktischen Arbeit Nr. 7.

Während des Unterrichts:

Wiederholung des behandelten Themas.

Wir beantworten die auf dem Bildschirm gestellten Fragen:

Welche Verbindungen werden Aminosäuren genannt?

Welche FGs sind in Aminosäuren enthalten?

Wie sind Aminosäurenamen aufgebaut?

Welche Arten der Isomerie sind für Aminosäuren charakteristisch?

Welche Aminosäuren werden als essentiell bezeichnet? Nenne Beispiele.

Welche Verbindungen werden als amphoter bezeichnet? Haben Aminosäuren amphotere Eigenschaften? Rechtfertige deine Antwort.

Welche chemischen Eigenschaften sind charakteristisch für Aminosäuren?

Welche Reaktionen werden Polykondensationsreaktionen genannt? Sind Polykondensationsreaktionen typisch für Aminosäuren?

Welche Atomgruppe wird Amidgruppe genannt?

Welche Verbindungen werden Polyamid genannt? Nennen Sie Beispiele für Polyamidfasern. Welche Aminosäuren eignen sich zur Herstellung synthetischer Fasern?

Welche Verbindungen werden Peptide genannt?

Welche Atomgruppe heißt Peptid?

Ein neues Thema studieren.

Bestimmung von Proteinen.

Proteine ​​sind natürliche Polymere mit hohem Molekulargewicht, deren Moleküle aus durch Peptidbindungen verbundenen Aminosäureresten aufgebaut sind.

Die Verteilung von Proteinen in der Natur, ihre biologischen Funktionen und Bedeutung für das Leben auf der Erde.

Die Struktur von Proteinen.

a) Primärstruktur – Aminosäuresequenz, die Anzahl der Aminosäureeinheiten in einem Molekül kann zwischen mehreren Zehntausend und Hunderttausenden liegen. Dies spiegelt sich im Molekulargewicht der Proteine ​​wider, das zwischen 6500 (Insulin) und 32 Millionen (Influenzavirus-Protein) variiert.

b) sekundär – im Weltraum kann die Polypeptidkette spiralförmig verdreht sein, an jeder Windung befinden sich 3,6 Aminosäureeinheiten mit nach außen gerichteten Resten. Einzelne Windungen werden durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den ==N-H- und ==C=O-Gruppen verschiedener Abschnitte der Kette zusammengehalten;

c) Die Tertiärstruktur eines Proteins ist die Fähigkeit, eine Helix im Raum anzuordnen. Das Proteinmolekül ist zu einer Kugel gefaltet – einem Kügelchen, das aufgrund der Disulfidbrücken –S-S – seine räumliche Form behält. Die Abbildung zeigt die Tertiärstruktur des Hexakinase-Enzymmoleküls, das die alkoholische Gärung von Glucose katalysiert. Deutlich zu erkennen ist die Vertiefung im Kügelchen, mit deren Hilfe das Protein das Glukosemolekül einfängt und in dem es weitere chemische Umwandlungen durchläuft.

d) Quartäre Proteinstruktur – einige Proteine ​​(z. B. Hämoglobin) sind eine Kombination aus mehreren Proteinmolekülen mit Nicht-Proteinfragmenten, sogenannten prosthetischen Gruppen. Solche Proteine ​​werden Komplexe oder Peptide genannt. Die Struktur eines Proteins ist die Quartärstruktur eines Proteins. Die Abbildung zeigt eine schematische Darstellung der Quartärstruktur des Hämoglobinmoleküls. Es handelt sich um eine Kombination aus zwei Paaren von Polypeptidketten und vier Nicht-Proteinfragmenten, die durch rote Scheiben angezeigt werden. Jedes von ihnen ist ein Hämmolekül. Diese. komplexer Komplex organischer Kreisläufe mit Eisenionen. Gemm hat bei allen Wirbeltieren die gleiche Struktur und ist für die rote Farbe des Blutes verantwortlich.

5. Chemische Eigenschaften von Proteinen

1) Denaturierung

2) Hydrolyse

3) Qualitative Reaktionen von Proteinen:

a) Biuret-Reaktion

b) Xanthoprotein;

c) Qualitative Bestimmung von Schwefel in Proteinen.

d) Verbrennung von Proteinen. Beim Verbrennen verströmen Eichhörnchen einen charakteristischen Geruch nach verbranntem Horn und Haaren. Dieser Geruch wird durch den Schwefelgehalt in Proteinen (Cystein, Methionin, Cystin) bestimmt. Wenn Sie einer Proteinlösung eine Alkalilösung hinzufügen, erhitzen Sie diese zum Kochen und geben Sie ein paar Tropfen Bleiacetatlösung hinzu. Es fällt ein schwarzer Niederschlag aus Bleisulfid aus.

III. Hausaufgaben S. 27? 1-10, lesen Sie 27. Bsp. 1-10

Literatur:

Gaurowitz F. „Chemie und Funktionen von Proteinen“, Verlag „Mir“, Moskau 1965

Kleiner Schatz Enzyklopädie, Band 1, S. 899-910.

3. S.A. Puzakov. „Chemie“, M. „Medizin“, 1995.

Die Rolle von Proteinen.

Aminosäurezusammensetzung von Proteinen.

Größe und Form von Proteinmolekülen.

Chemische Zusammensetzung und Eigenschaften.

Struktur.

Proteinkatabolismus.

Erkennung und Definition.

Einstufung.

Stoffwechsel und Biosynthese.

Medizinische Verwendung.

Proteine ​​in der Ernährung.

Eine besondere Rolle spielen Proteine, da sie einen der wesentlichen Bestandteile von Lebewesen darstellen.

Eine besondere Rolle spielen Proteine, da sie zu den wesentlichen Bestandteilen von Lebewesen gehören. Bei allen Phänomenen des Wachstums und der Fortpflanzung spielen Proteine ​​und Nukleinsäuren eine entscheidende Rolle.

Wie der Name Proteine ​​oder Proteine ​​schon vermuten lässt, galten sie lange Zeit als Hauptbestandteil lebender Materie.

Die chemische Grundstruktur von Proteinen ist sehr einfach: Sie bestehen aus langen Ketten von Aminosäureresten, die durch Peptidbindungen verbunden sind. Die Komplexität der Struktur von Proteinen entsteht durch das Vorhandensein von etwa 20 verschiedenen Arten von Aminosäureresten in Peptidketten, durch die große Länge dieser Ketten, die bis zu mehrere hundert Aminosäurereste enthalten, und auch durch die spezielle Konformationen von Peptidketten, d.h. Ihre spezifische Faltung führt zur Entstehung einer bestimmten dreidimensionalen Struktur. Selbst wenn Proteine ​​​​gerade Peptidketten ohne Biegungen wären, hätten sie selbst dann eine nahezu unendliche Vielfalt – nur aufgrund der unterschiedlichen Reihenfolge von 20 Aminosäuren in langen Ketten. Aber jede dieser Ketten kann unendlich viele Konformationen annehmen, daher ist es nicht verwunderlich, dass jede Pflanzen- oder Tierart ihre eigenen, für diese Art spezifischen Proteine ​​hat.

Derzeit ist eine Vielzahl von Proteinen mit den unterschiedlichsten Eigenschaften bekannt. Es wurden immer wieder Versuche unternommen, eine Klassifizierung von Proteinen zu erstellen. Eine der Klassifizierungen basiert auf der Löslichkeit von Proteinen in verschiedenen Lösungsmitteln. Proteine, die bei einer Sättigung von 50 % mit Ammoniumsulfat löslich sind, wurden Albumine genannt; Die Proteine, die in dieser Lösung ausfallen, wurden Globuline genannt. Die letztere Klasse wurde in Euglobuline, die in salzfreiem Wasser unlöslich sind, und Pseudoglobuline, die unter diesen Bedingungen löslich sind, unterteilt. Allerdings hängt die Löslichkeit von Proteinen in Salzlösungen nicht nur von der Salzkonzentration, sondern auch vom pH-Wert, der Temperatur und anderen Faktoren ab.

Aminosäurezusammensetzung von Proteinen.

Proteine ​​unterliegen einer Hydrolyse, indem Säuren, Basen und Enzyme auf sie einwirken. Meistens werden sie mit Salzsäure gekocht. Bei konstanter Temperatur siedet nur 20,5 % HCl; daher wird konzentrierte Salzsäure verdünnt. Für eine vollständige Hydrolyse müssen Sie das Protein 12–70 Stunden lang mit Salzsäure kochen.

Eine vollständige Hydrolyse von Proteinen erfolgt auch durch Erhitzen mit Bariumhydroxid oder Alkalimetallhydroxiden. Der Vorteil der Hydrolyse mit Ba(OH)2 besteht darin, dass dessen Überschuss mit einer äquivalenten Menge Schwefelsäure ausgefällt werden kann. Alkalische Hydrolysate sind farblos und enthalten kein Humin. Die alkalische Hydrolyse weist jedoch eine Reihe von Nachteilen auf: Es kommt zur Racemisierung von Aminosäuren, zur Desaminierung einiger von ihnen sowie zur Zersetzung von Arginin in Ornithin und Harnstoff und zur Zerstörung von Cystin und Cystein.

Abschließend erfolgt die vollständige Hydrolyse der Proteine ​​mithilfe proteolytischer Enzyme unter sehr milden Bedingungen. Enzymatische Hydrolysate enthalten neben Treptophan auch Glutamin und Asparagin. Die enzymatische Hydrolyse ist besonders wertvoll in Fällen, in denen durch teilweise Hydrolyse Zwischenpeptide gewonnen werden müssen.

Mit dem Begriff „Primärstruktur“ wird üblicherweise die chemische Formel von Proteinen bezeichnet, d. h. Sequenz, in der Aminosäuren durch Peptidbindungen verbunden sind. Dieses Konzept berücksichtigt weder die elektrostatische Wechselwirkung zwischen positiv und negativ geladenen Proteingruppen noch Van-der-Waals-Kräfte. Cystin-Disulfidbindungen, die „Brücken“ zwischen verschiedenen Teilen derselben Peptidkette oder verschiedenen Peptidketten bilden können, sind weniger stabil als Kohlenstoff-Kohlenstoff-Bindungen oder sogar Peptidbindungen. Disulfidbrücken können sich an anderen Stellen der Peptidkette unter Einbeziehung anderer Sulfhydrylgruppen öffnen und wieder schließen. Daher kann ihre Rolle in der Struktur von Proteinen als Zwischenprodukt zwischen der Rolle stärkerer kovalenter Bindungen und den oben genannten schwächeren Bindungen bezeichnet werden. Disulfidbrücken erschweren die Analyse der Aminosäuresequenz von Proteinen.

Der erste Schritt bei der Untersuchung der Primärstruktur von Proteinen und Peptiden besteht in der Bestimmung der N-terminalen Aminosäure, d. h. Aminosäuren mit einer freien -Aminogruppe. Diese Aminosäure kann mit jeder geeigneten Methode abgespalten, isoliert und identifiziert werden. Durch mehrmaliges Wiederholen des Vorgangs ist es möglich, die Peptidkette vom N-Terminus schrittweise zu hydrolysieren und darin die Aminosäuresequenz festzulegen.

Größen und Formen von Proteinmolekülen.

Das Molekulargewicht kleiner Moleküle kann durch die Abnahme des Gefrierpunkts oder die Erhöhung des Siedepunkts ihrer Lösungen sowie durch die Abnahme des Dampfdrucks des Lösungsmittels bestimmt werden.

Die ersten Bestimmungen des Molekulargewichts von Proteinen basierten auf der chemischen Bestimmung derjenigen Elemente oder Aminosäuren, die in sehr geringen Mengen im Protein vorkommen.

Das Molekulargewicht von Proteinen liegt zwischen mehreren Tausend und mehreren Millionen (die meisten Proteine ​​haben ein Molekulargewicht im Bereich von Zehntausenden bis Hunderttausenden). Proteine ​​sind meist in Wasser oder Salzlösungen löslich und bilden Lösungen mit den Eigenschaften von Kolloiden. In lebenden Geweben sind Proteine ​​in unterschiedlichem Maße hydratisiert. In Lösungen sind Proteine ​​​​sehr instabil und fallen beim Erhitzen oder anderen Einflüssen leicht aus, wobei sie häufig ihre ursprünglichen Eigenschaften verlieren, einschließlich der Bildung von Proteinen. Löslichkeit im ursprünglichen Lösungsmittel (Gerinnung, Denaturierung).

Als Polymere aus Aminosäuren enthalten Proteine ​​freie saure (Carboxyl) und basische (hydratisierte Amine) Gruppen, wodurch Proteinmoleküle sowohl negative als auch positive Ladungen tragen. In Lösungen verhalten sich Proteine ​​wie bipolare (amphaterische) Ionen. Je nachdem, ob saure oder basische Eigenschaften vorherrschen, reagieren Proteine ​​als schwache Säuren oder als schwache Basen. Wenn der pH-Wert der Lösung sinkt (Ansäuerung), wird die saure Dissoziation unterdrückt und die alkalische Dissoziation verstärkt, wodurch die Gesamtladung des Proteinpartikels positiv wird und im elektrischen Feld zur Kathode tendiert. Wenn der pH-Wert steigt (Alkalisierung), wird die alkalische Dissoziation unterdrückt und die saure Dissoziation verstärkt, wodurch das Proteinpartikel negativ geladen wird. Bei einem bestimmten pH-Wert, dem sogenannten isoelektrischen Punkt, ist die saure Dissoziation gleich der alkalischen und das Partikel als Ganzes wird im elektrischen Feld unbeweglich.

Der Wert des isoelektrischen Punkts ist für jedes Protein charakteristisch und hängt hauptsächlich vom Verhältnis der sauren und basischen Gruppen sowie von deren Dissoziation ab, die durch die Struktur des Proteinmoleküls bestimmt wird. Bei den meisten Proteinen liegt der isoelektrische Punkt in einer leicht sauren Umgebung, es gibt jedoch Proteine, bei denen alkalische Eigenschaften stark vorherrschen. Am isoelektrischen Punkt sind Proteinpartikel aufgrund von Ladungsverlust und verminderter Hydratation in Lösung am wenigsten stabil und koagulieren beim Erhitzen leichter und werden auch durch Alkohol oder andere Mittel ausgefällt.

Unter dem Einfluss von Säuren, Laugen oder proteolytischen Enzymen unterliegen Proteine ​​einer Hydrolyse, d.h. zerfallen unter Zugabe von Wasserelementen. Die Produkte der vollständigen Hydrolyse von Proteinen sind Aminosäuren. Als Zwischenprodukte der Hydrolyse entstehen Peptide und Polypeptide. Die anfänglichen hochmolekularen Produkte der Proteinhydrolyse – Albumosen (Proteasen) und Peptone – wurden nicht chemisch charakterisiert und sind offenbar hochmolekulare Polypeptide.

In einem Proteinmolekül sind Aminosäurereste über Peptidbindungen -CO-NH- miteinander verbunden. Dementsprechend werden solche Verbindungen Peptide oder Polypeptide (sofern viele Aminosäurereste vorhanden sind) genannt. Polypeptidketten sind die Grundlage für die Struktur eines Proteinmoleküls. Da Polypeptide aus verschiedenen Aminosäuren aufgebaut, unterschiedlich oft wiederholt und in unterschiedlicher Reihenfolge angeordnet werden können und Proteine ​​mehr als 20 Aminosäuren enthalten, ist die mögliche Anzahl verschiedener einzelner Proteine ​​nahezu unendlich.

Auch die Reaktivität von Proteinen ist sehr vielfältig, denn Sie enthalten Reste verschiedener Aminosäuren, die sehr aktive chemische Gruppen tragen. Das Vorhandensein einer Reihe von Atomgruppen, die in der einen oder anderen Reihenfolge auf einer bestimmten Struktur des Proteinmoleküls angeordnet sind, bestimmt die einzigartigen und äußerst spezifischen Eigenschaften einzelner Proteine, die eine wichtige biologische Rolle spielen.

Ein Proteinmolekül besteht aus einer oder mehreren Polypeptidketten, die manchmal mithilfe von Peptid-, Disulfid- oder anderen Bindungen zu einem Ring geschlossen und miteinander verbunden werden.

Peptidketten sind meist zu Helices verdreht und oft zu größeren Aggregaten verbunden. Somit besteht das Pankreas-Ribonuklease-Molekül aus einer Polypeptidkette mit 124 Aminosäureresten.

Die Reihenfolge der Aminosäuren in der Polypeptidkette bestimmt die Primärstruktur des Proteins. Räumlich sind Polypeptidketten in Form spezifischer Helices angeordnet, deren Konfiguration durch Wasserstoffbrückenbindungen aufrechterhalten wird. Die häufigste dieser Helices ist die α-Helix, in der es 3,7 Aminosäurereste pro Windung gibt. Diese räumliche Anordnung der Kette wird als Sekundärstruktur des Proteins bezeichnet. Einzelne Abschnitte von Polypeptidketten können durch Disulfid- oder andere Bindungen miteinander verbunden sein, wie dies im Ribonukleasemolekül zwischen 4 Paaren von Cysteinresten der Fall ist, wodurch die gesamte Kette zu einer Kugel zusammengerollt sein oder eine bestimmte haben kann komplexe Konfiguration. Diese Faltung oder Verdrehung einer Helix mit Sekundärstruktur wird Tertiärstruktur genannt. Schließlich wird die Bildung von Aggregaten zwischen Partikeln mit Tertiärstruktur als Quartärstruktur des Proteins angesehen.

Die Primärstruktur ist die Grundlage des Proteinmoleküls und bestimmt häufig die biologischen Eigenschaften des Proteins sowie seiner Sekundär- und Tertiärstrukturen. Andererseits hängen die Proteinlöslichkeit und viele physikalisch-chemische und biologische Eigenschaften von den Sekundär- und Tertiärstrukturen ab. Das Vorhandensein von Strukturen höherer Ordnung ist nicht erforderlich: Sie können reversibel erscheinen und verschwinden. So haben viele Proteine ​​faseriger Natur, zum Beispiel Haarkeratine, Bindegewebskollagene, Seidenfibroin usw., eine faserige Struktur und werden als fibrilläre Proteine ​​bezeichnet. Bei kugelförmigen Proteinen ist das Teilchen zu einer Kugel zusammengerollt. In einigen Fällen ist der Übergang vom globulären in den fibrillären Zustand reversibel. Beispielsweise verändert sich das Protein der Muskelfasern, Actomyosin, bei einer Änderung der Salzkonzentration in der Lösung leicht von der fibrillären in die kugelförmige Form und zurück.

Mit der Proteindenaturierung geht ein Verlust der nativen Eigenschaften des Proteins (biologische Aktivität, Löslichkeit) einher. Denaturierung tritt auf, wenn Proteinlösungen erhitzt oder einer Reihe von Wirkstoffen ausgesetzt werden. Bei der Proteindenaturierung geht die Sekundär- und Tertiärstruktur des Proteins verloren.

PROTEINKATABOLISMUS.

Proteine ​​werden wie andere organische Substanzen, aus denen der Körper besteht, ständig erneuert. Im Durchschnitt beträgt die Halbwertszeit von Proteinen im menschlichen Körper etwa 80 Tage, wobei dieser Wert je nach Proteinart und Funktion stark schwankt. Es gibt langlebige Proteine, deren Hydrolyse nur in Lysosomen in Gegenwart spezieller Enzyme erfolgt; kurzlebige Proteine, deren Zerstörung in Abwesenheit lysosomaler Enzyme erfolgt; abnormale Proteine, deren Transformationsdauer 10-12 Minuten nicht überschreitet.

Normalerweise werden im Körper eines Erwachsenen täglich bis zu 2 % der gesamten Proteinmasse erneuert, d.h. 30-40g. Hauptsächlich werden Muskelproteine ​​abgebaut. Die meisten der bei der Hydrolyse von Proteinen entstehenden Aminosäuren (ca. 80 %) werden wieder für die Biosynthese von Proteinen verwendet, ein viel kleinerer Teil wird bei der Synthese spezialisierter Produkte verbraucht: zum Beispiel einiger Mediatoren, Hormone usw. Aminosäuren die nicht an anabolen Prozessen beteiligt sind, werden in der Regel zu Endprodukten der Oxidation zerstört. Als Bestandteil von Harnstoff verliert der menschliche Körper täglich 5-7 g Stickstoff, der Teil zuvor synthetisierter Proteine ​​ist. Mit Nahrungseiweiß zugeführte Aminosäuren werden im Gegensatz zu Monosacchariden und Fettsäuren nicht im Körper abgelagert. Für den ständig fortschreitenden Prozess der Proteinsynthese ist die notwendige Versorgung des Körpers mit Aminosäuren notwendig. Dies macht den besonderen Wert von Proteinen als Lebensmittel aus. Bei Proteinmangel entwickelt sich Kachexie. Kinderdystrophie, die für eine Reihe von Gebieten Westafrikas charakteristisch ist und durch eine starke Verringerung der Proteinaufnahme nach dem Übergang vom Stillen zu einer vorwiegend kohlenhydrathaltigen Ernährung verursacht wird, wird „Kwashiorkor“ genannt. Überschüssige Mengen an Aminosäuren werden als energiespendende Stoffe genutzt.

Enzyme, die die Hydrolyse von Proteinen und Polypeptiden in Geweben beschleunigen, werden Gewebeproteinasen (Cathepsine) genannt; Sie haben eine spezifische Wirkung: Cathepsin A beispielsweise ist ein Enzym mit Ektopeptidase-Aktivität und Cathepsin B hat Endopeptidase-Aktivität. Die größte Aktivität von Proteinasen wird in Leber, Milz und Nieren beobachtet.

Die regulierte Aktivität von Gewebeproteinasen gewährleistet die Erneuerung von Proteinen auf dem vom Körper benötigten Niveau, die Hydrolyse defekter und fremder Proteine ​​sowie die teilweise Proteolyse, die für die Aktivierung bestimmter Enzyme (Pesin und Trepsin) und Hormone (Insulin) erforderlich ist.

ERKENNUNG UND IDENTIFIZIERUNG.

Das Vorhandensein von Proteinen in biologischen oder anderen Flüssigkeiten kann durch eine Reihe qualitativer Reaktionen bestimmt werden. Von den Fällungsreaktionen sind die Koagulation beim Kochen, die Fällung mit Alkohol oder Aceton, Säuren, insbesondere Salpetersäure, die typischsten. Sehr typisch ist die Ausfällung von Proteinen mit Trichloressigsäure oder Sulfosalicylsäure. Die letzten beiden Reagenzien sind sowohl für den Nachweis von Proteinen als auch für deren quantitative Ausfällung aus biologischen Flüssigkeiten besonders nützlich. Von den Farbreaktionen auf Proteine ​​ist die Biuret-Reaktion die typischste: Violette Färbung mit Kupfersalzen in alkalischer Lösung (Peptidbindungen von Proteinen bilden mit Kupfer eine komplexe Verbindung). Eine weitere charakteristische Reaktion auf Proteine ​​ist die Xanthoprotein-Reaktion: Gelbfärbung im Proteinniederschlag durch Zugabe von konzentrierter Salpetersäure. Die Millon-Reaktion (mit Quecksilbersalzen in Salpetersäure, die salpetrige Säure enthält) findet mit dem Phenolrest von Tyrosin statt, und daher ergeben nur Proteine, die Tyrosin enthalten, eine rote Farbe. Der Tryptophanrest im Protein ergibt die Adamkiewicz-Reaktion: violette Farbe mit konzentrierter Essigsäure in konzentrierter Schwefelsäure; Die Reaktion ist auf Glyoxylsäure zurückzuführen, die als Verunreinigung in der Essigsäure enthalten ist und auch bei anderen Aldehyden auftritt. Abhängig von den Aminosäureresten, die sie enthalten, führen Proteine ​​zu einer Reihe weiterer Reaktionen.

EINSTUFUNG.

Die Klassifizierung von Proteinen ist weitgehend willkürlich und basiert auf verschiedenen, oft zufälligen Merkmalen. Proteine ​​werden in tierisches, pflanzliches und bakterielles, fibrilläres und kugelförmiges, Muskel-, Nervengewebe usw. unterteilt. Angesichts der außergewöhnlichen Vielfalt der Proteine ​​kann keine einzelne Klassifizierung als zufriedenstellend angesehen werden, da viele einzelne Proteine ​​keiner Gruppe zuzuordnen sind. Es ist üblicherweise üblich, Proteine ​​in einfache (Proteine), die nur aus Aminosäureresten bestehen, und komplexe (Proteine), die auch prosthetische (Nicht-Protein-)Gruppen enthalten, zu unterteilen.

Einfache Proteine ​​werden unterteilt in: Albumine, Globuline, Prolamine, Gluteline, Skleroproteine, Protamine, Histone.

Komplexe Proteine ​​werden unterteilt in: Nukleoproteine, Mukoproteine, Phosphoproteine, Metalloproteine, Lipoproteine.

AUSTAUSCH UND BIOSYNTHESE.

Proteine ​​spielen eine wichtige Rolle in der menschlichen und tierischen Ernährung, da sie eine Quelle für Stickstoff und essentielle Aminosäuren sind. Im Verdauungstrakt werden Proteine ​​in Aminosäuren verdaut, in deren Form sie ins Blut aufgenommen werden und weitere Umwandlungen durchlaufen. Enzyme, die auf Proteine ​​einwirken, sind selbst Proteine. Jeder von ihnen spaltet gezielt bestimmte Peptidbindungen im Proteinmolekül. Zu den proteolytischen Enzymen des Verdauungstrakts gehören: Magensaftpepsin, Pankreassafttrypsin und eine Reihe von Peptidasen aus Pankreas- und Darmsäften.

Die Proteinbiosynthese im Körper ist der wichtigste Prozess, der dem normalen und pathologischen Wachstum und der Entwicklung sowie der Regulierung des Stoffwechsels durch die Bildung bestimmter Enzyme zugrunde liegt. Durch die Biosynthese von Proteinen erfolgt auch die Übertragung biologischer Informationen, insbesondere erblicher Merkmale.

MEDIZINISCHE VERWENDUNG.

Eine Reihe von Proteinen und Proteinprodukten finden medizinische Verwendung. Dies betrifft zunächst die therapeutische (Diät-)Ernährung. Zur parenteralen Ernährung werden Proteinhydrolysate und Aminosäuremischungen eingesetzt. Serumproteine ​​dienen der allgemeinen Stärkung des Körpers und der Steigerung seiner Schutzeigenschaften. Schließlich werden viele Hormone (Insulin, adrenocorticotrope und andere Hypophysenhormone) und Enzyme (Pepsin, Trypsin, Chymorepsin, Plasmin) häufig therapeutisch eingesetzt.

PROTEINE UND ERNÄHRUNG.

Proteine ​​in der menschlichen Ernährung können nicht durch andere Nährstoffe ersetzt werden. Ein Proteinmangel in der Nahrung führt zu gesundheitlichen Problemen, die durch eine Störung der Synthese einer Reihe lebenswichtiger Proteine, Enzyme und Hormone verursacht werden.

Bei eiweißfreier Ernährung scheidet ein 65 kg schwerer Mensch 3,1-3,6 aus G Stickstoff pro Tag, was einem Abbau von 23-25 ​​entspricht G Gewebeproteine. Dieser Wert spiegelt den inneren Proteinverbrauch eines Erwachsenen wider. Allerdings liegt der menschliche Bedarf an Nahrungseiweiß deutlich über diesem Wert. Dies liegt daran, dass Aminosäuren aus Nahrungsproteinen nicht nur für die Proteinsynthese verbraucht werden, sondern ein erheblicher Teil davon auch als Energiestoff genutzt wird.

Die Tabelle zeigt ungefähre Mengen an Lebensmitteln, die den täglichen Proteinbedarf decken.

Produkte	Produktmenge in g	Proteinmenge in g	Produkte	Produktmenge in g	Proteinmenge in g	Produkte	Produktmenge in g	Proteinmenge in g
			Kartoffel			Kartoffel
Kartoffel

Literatur:

Gaurowitz F. „Chemie und Funktionen von Proteinen“, Verlag „Mir“, Moskau 1965

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