Proteine – Polymere, Aminosäuren. Peptidbindung. Primärstruktur von Proteinen. Proteine sind natürliche Polymere
Unterrichtsart - kombiniert
Methoden: teilweise recherchierend, Problemdarstellung, erklärend und anschaulich.
Ziel:
Bildung eines ganzheitlichen Wissenssystems über die belebte Natur, ihre systemische Organisation und Entwicklung bei den Schülern;
Fähigkeit, eine begründete Bewertung neuer Informationen zu biologischen Themen abzugeben;
Förderung bürgerschaftlicher Verantwortung, Unabhängigkeit und Initiative
Aufgaben:
Lehrreich: über biologische Systeme (Zelle, Organismus, Art, Ökosystem); Geschichte der Entwicklung moderner Vorstellungen von der belebten Natur; herausragende Entdeckungen in der Biowissenschaft; die Rolle der Biowissenschaften bei der Bildung des modernen naturwissenschaftlichen Weltbildes; Methoden der wissenschaftlichen Erkenntnis;
Entwicklung kreative Fähigkeiten beim Studium der herausragenden Errungenschaften der Biologie, die in die universelle menschliche Kultur eingeflossen sind; komplexe und widersprüchliche Wege zur Entwicklung moderner wissenschaftlicher Ansichten, Ideen, Theorien, Konzepte, verschiedener Hypothesen (über das Wesen und den Ursprung des Lebens, des Menschen) im Zuge der Arbeit mit verschiedenen Informationsquellen;
ErziehungÜberzeugung von der Möglichkeit, die lebendige Natur kennenzulernen, von der Notwendigkeit, sich um die natürliche Umwelt und die eigene Gesundheit zu kümmern; Respekt vor der Meinung des Gegners bei der Diskussion biologischer Probleme
Persönliche Ergebnisse des Biologiestudiums:
1. Erziehung zur russischen bürgerlichen Identität: Patriotismus, Liebe und Respekt für das Vaterland, ein Gefühl des Stolzes auf das eigene Vaterland; Bewusstsein für die eigene ethnische Zugehörigkeit; Assimilation humanistischer und traditioneller Werte der multinationalen russischen Gesellschaft; Förderung des Verantwortungs- und Pflichtgefühls gegenüber dem Mutterland;
2. die Bildung einer verantwortungsvollen Einstellung zum Lernen, die Bereitschaft und Fähigkeit der Studierenden zur Selbstentfaltung und Selbstbildung auf der Grundlage von Lern- und Wissensmotivation, bewusste Wahl und Konstruktion eines weiteren individuellen Bildungsweges auf der Grundlage der Orientierung in der Welt von Berufe und Berufspräferenzen unter Berücksichtigung nachhaltiger kognitiver Interessen;
Metafach-Ergebnisse des Biologieunterrichts:
1. die Fähigkeit, die Ziele des eigenen Lernens selbstständig zu bestimmen, sich neue Ziele im Lernen und in der kognitiven Aktivität zu setzen und zu formulieren, die Motive und Interessen der eigenen kognitiven Aktivität zu entwickeln;
2. Beherrschung der Komponenten von Forschungs- und Projektaktivitäten, einschließlich der Fähigkeit, ein Problem zu erkennen, Fragen zu stellen und Hypothesen aufzustellen;
3. Fähigkeit, mit verschiedenen Quellen biologischer Informationen zu arbeiten: Biologische Informationen in verschiedenen Quellen (Lehrbuchtexte, populärwissenschaftliche Literatur, biologische Wörterbücher und Nachschlagewerke) finden, analysieren und
Informationen auswerten;
Kognitiv: Identifizierung wesentlicher Merkmale biologischer Objekte und Prozesse; Bereitstellung von Beweisen (Argumentation) für die Beziehung zwischen Menschen und Säugetieren; Beziehungen zwischen Mensch und Umwelt; Abhängigkeit der menschlichen Gesundheit vom Zustand der Umwelt; die Notwendigkeit, die Umwelt zu schützen; Beherrschung der Methoden der Biowissenschaften: Beobachtung und Beschreibung biologischer Objekte und Prozesse; biologische Experimente aufbauen und deren Ergebnisse erklären.
Regulatorisch: die Fähigkeit, Wege zur Zielerreichung, auch alternative, selbstständig zu planen, bewusst die effektivsten Wege zur Lösung pädagogischer und kognitiver Probleme zu wählen; die Fähigkeit, pädagogische Zusammenarbeit und gemeinsame Aktivitäten mit dem Lehrer und Gleichaltrigen zu organisieren; einzeln und in der Gruppe arbeiten: eine gemeinsame Lösung finden und Konflikte auf der Grundlage der Abstimmung von Positionen und unter Berücksichtigung von Interessen lösen; Bildung und Entwicklung von Kompetenzen im Bereich der Nutzung von Informations- und Kommunikationstechnologien (im Folgenden IKT-Kompetenzen genannt).
Gesprächig: die Bildung kommunikativer Kompetenz in der Kommunikation und Zusammenarbeit mit Gleichaltrigen, das Verständnis der Merkmale der Geschlechtersozialisation im Jugendalter, sozial nützliche, pädagogische und forschende, kreative und andere Arten von Aktivitäten.
Technologien : Gesundheitserhaltung, problembasierte, entwicklungsorientierte Bildung, Gruppenaktivitäten
Techniken: Analyse, Synthese, Schlussfolgerung, Übersetzung von Informationen von einem Typ in einen anderen, Verallgemeinerung.
Während des Unterrichts
Aufgaben
Entdecken Sie die führende Rolle von Proteinen in der Struktur und Funktion der Zelle. ,
Erklären Sie die Struktur von Proteinmakromolekülen, die den Charakter von Informationsbiopolymeren haben.
Das Wissen von Schülern über den Zusammenhang zwischen der Struktur von Stoffmolekülen und ihren Funktionen am Beispiel von Proteinen vertiefen.
Grundbestimmungen
Die Primärstruktur des Proteins wird durch den Genotyp bestimmt.
Die sekundäre, tertiäre und quartäre Strukturorganisation eines Proteins hängt von der Primärstruktur ab.
Alle biologischen Katalysatoren – Enzyme – sind proteinischer Natur.
4. Proteinmoleküle sorgen für den immunologischen Schutz des Körpers vor Fremdstoffen .
Themen zur Diskussion
Wie wird die Spezifität der Aktivität biologischer Katalysatoren bestimmt?
Was ist der Wirkungsmechanismus des Präzisionsoberflächenrezeptors?
Biologische Polymere – Proteine
Unter den organischen Substanzen der Zelle nehmen Proteine sowohl mengenmäßig als auch von Bedeutung her den ersten Platz ein. Bei Tieren machen sie etwa 50 % der Trockenmasse der Zelle aus. Im menschlichen Körper gibt es 5 Millionen Proteinarten, die sich nicht nur voneinander, sondern auch von Proteinen anderer Organismen unterscheiden. Trotz dieser Vielfalt und Komplexität der Struktur bestehen sie aus nur 20 verschiedene Aminosäuren.
Aminosäuren haben einen allgemeinen Strukturplan, unterscheiden sich jedoch voneinander in der Struktur des Restes (K), der sehr vielfältig ist. Beispielsweise hat die Aminosäure Alanin einen einfachen Rest – CH3, der Cysteinrest enthält Schwefel – CH28H, andere Aminosäuren haben komplexere Reste.
Proteine, die aus lebenden Organismen von Tieren, Pflanzen und Mikroorganismen isoliert werden, umfassen mehrere Hundert und manchmal Tausende von Kombinationen von 20 basischen Aminosäuren. Die Reihenfolge ihres Wechsels ist sehr vielfältig, was die Existenz einer großen Anzahl unterschiedlicher Proteinmoleküle ermöglicht. Beispielsweise sind für ein Protein, das nur aus 20 Aminosäureresten besteht, theoretisch etwa 2 möglich. 1018 Varianten verschiedener Proteinmoleküle, die sich im Aminosäurewechsel und damit in den Eigenschaften unterscheiden. Die Abfolge von Aminosäuren in einer Polypeptidkette wird üblicherweise als Primärstruktur eines Proteins bezeichnet.
Allerdings ist ein Proteinmolekül in Form einer Kette von durch Peptidbindungen sequentiell miteinander verbundenen Aminosäureresten noch nicht in der Lage, bestimmte Funktionen zu erfüllen. Dies erfordert eine höhere Strukturorganisation. Durch die Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Resten von Carboxyl- und Aminogruppen verschiedener Aminosäuren nimmt das Proteinmolekül die Form einer Helix (a-Struktur) oder einer gefalteten Schicht – einer „Akkordeon“ (P-Struktur) an. Dabei handelt es sich um eine Sekundärstruktur, die jedoch oft nicht ausreicht, um eine charakteristische biologische Aktivität zu erlangen.
Die Sekundärstruktur des Proteins ((3-Struktur) ist oben. Die Tertiärstruktur des Proteins ist unten:
- ionische Wechselwirkungen,
- Wasserstoffbrücken.
- Disulfidbindungen,
- Hydrophobe Wechselwirkungen,
- hydratisierbare Gruppen
Oft kann nur ein Molekül mit Tertiärstruktur die Rolle eines Katalysators oder einer anderen Rolle spielen. Tertiärstruktur entsteht durch die Wechselwirkung von Radikalen, insbesondere Cystein-Aminosäureradikalen, die Schwefel enthalten. Die Schwefelatome zweier Aminosäuren, die in der Polypeptidkette weit voneinander entfernt liegen, sind zu sogenannten Disulfid- oder 8-8-Bindungen verbunden. Dank dieser Wechselwirkungen sowie anderer, weniger starker Bindungen faltet sich die Proteinhelix und nimmt die Form einer Kugel an, oder Kügelchen. Die Art und Weise, wie Polypeptidhelices in einem Kügelchen angeordnet sind, wird als Tertiärstruktur eines Proteins bezeichnet. Viele Proteine mit Tertiärstruktur können ihre biologische Rolle in der Zelle erfüllen. Die Umsetzung einiger Körperfunktionen erfordert jedoch die Beteiligung von Proteinen mit einem noch höheren Organisationsgrad. Eine solche Organisation heißt Quartärstruktur. Es handelt sich um einen funktionellen Zusammenschluss mehrerer (zwei, drei oder mehr) Proteinmoleküle mit einer tertiären Strukturorganisation. Ein Beispiel für ein solch komplexes Protein ist Hämoglobin. Sein Molekül besteht aus vier miteinander verbundenen Molekülen. Ein weiteres Beispiel ist das Pankreashormon Insulin, das aus zwei Komponenten besteht. Die Quartärstruktur einiger Proteine umfasst neben Proteinuntereinheiten auch verschiedene Nichtproteinkomponenten. Das gleiche Hämoglobin enthält eine komplexe heterozyklische Verbindung, die Eisen enthält Eigenschaften des Proteins. Proteine verfügen wie andere anorganische und organische Verbindungen über eine Reihe physikalisch-chemischer Eigenschaften, die durch ihre strukturelle Organisation bestimmt werden. Dies bestimmt maßgeblich die funktionelle Aktivität jedes Moleküls. Erstens sind Proteine hauptsächlich wasserlösliche Moleküle.
Zweitens, Proteinmoleküle tragen eine große Oberflächenladung. Dies bestimmt eine Reihe elektrochemischer Effekte, beispielsweise Veränderungen der Membranpermeabilität, der katalytischen Aktivität von Enzymen und anderer Funktionen.
Drittens, Proteine sind thermolabil, d. h. sie zeigen ihre Aktivität innerhalb eines engen Temperaturbereichs.
Die Einwirkung erhöhter Temperaturen sowie Dehydrierung, pH-Änderungen und andere Einflüsse führen zur Zerstörung der strukturellen Organisation von Proteinen. Zuerst wird die schwächste Struktur zerstört – die Quartärstruktur, dann die Tertiär-, Sekundär- und unter härteren Bedingungen die Primärstruktur. Der Verlust der strukturellen Organisation eines Proteinmoleküls wird Denaturierung genannt.
Wenn eine Änderung der Umweltbedingungen nicht zur Zerstörung der Primärstruktur des Moleküls führt, werden bei Wiederherstellung normaler Umweltbedingungen die Struktur des Proteins und seine funktionelle Aktivität vollständig wiederhergestellt. Dieser Vorgang wird Renaturierung genannt. Diese Eigenschaft von Proteinen, die verlorene Struktur vollständig wiederherzustellen, wird in der Medizin- und Lebensmittelindustrie häufig zur Herstellung bestimmter medizinischer Präparate genutzt, beispielsweise Antibiotika, Impfstoffe, Seren, Enzyme; um Lebensmittelkonzentrate zu erhalten, die in getrockneter Form ihre ernährungsphysiologischen Eigenschaften lange behalten.
Funktionen von Proteinen. Die Funktionen von Proteinen in einer Zelle sind äußerst vielfältig. Eine der wichtigsten ist die plastische (Bau-)Funktion: Proteine sind an der Bildung aller Zellmembranen und Zellorganellen sowie extrazellulärer Strukturen beteiligt.
Die katalytische Rolle von Proteinen ist äußerst wichtig. Alle biologischen Katalysatoren – Enzyme – sind Substanzen mit Proteincharakter; sie beschleunigen chemische Reaktionen, die in der Zelle ablaufen, um das Zehn- und Hunderttausendfache.
Die Wechselwirkung eines Enzyms (F) mit einer Substanz (C) unter Bildung von Reaktionsprodukten (P)
Schauen wir uns diese wichtige Funktion genauer an. Der Begriff „Katalyse“, der in der Biochemie nicht seltener vorkommt als in der chemischen Industrie, wo Katalysatoren weit verbreitet sind, bedeutet wörtlich „Entbindung“, „Befreiung“. Das Wesen der katalytischen Reaktion besteht trotz der großen Vielfalt an Katalysatoren und Reaktionsarten, an denen sie beteiligt sind, im Wesentlichen darin, dass die Ausgangsstoffe mit dem Katalysator Zwischenverbindungen eingehen. Sie werden relativ schnell in die Endreaktionsprodukte umgewandelt und der Katalysator wird wieder in seine ursprüngliche Form gebracht. Enzyme sind die gleichen Katalysatoren. Für sie gelten alle Gesetze der Katalyse. Aber Enzyme sind von Natur aus Proteine, was ihnen besondere Eigenschaften verleiht. Was haben Enzyme mit aus der anorganischen Chemie bekannten Katalysatoren wie Platin, Vanadiumoxid und anderen anorganischen Reaktionsbeschleunigern gemeinsam und was unterscheidet sie? Derselbe anorganische Katalysator kann in vielen verschiedenen Branchen eingesetzt werden. Enzyme sind nur bei physiologischen Werten des Säuregehalts der Lösung aktiv, d. h. bei einer Konzentration von Wasserstoffionen, die mit dem Leben und der normalen Funktion einer Zelle, eines Organs oder eines Systems vereinbar ist.
Regulatorische Funktion von Proteinen besteht in ihrer Kontrolle von Stoffwechselprozessen: Insulin, Hypophysenhormone usw.
Motor Funktion Lebewesen sind mit speziellen kontraktilen Proteinen ausgestattet. Diese Proteine sind an allen Arten von Bewegungen beteiligt, zu denen Zellen und Organismen fähig sind: das Flackern von Flimmerhärchen und die Bewegung von Flagellen bei Protozoen, die Muskelkontraktion bei mehrzelligen Tieren, die Bewegung von Blättern bei Pflanzen usw.
Transportfunktion von Proteinen besteht darin, chemische Elemente (z. B. Sauerstoff an Hämoglobin) oder biologisch aktive Substanzen (Hormone) zu binden und diese auf verschiedene Gewebe und Organe des Körpers zu übertragen. Spezielle Transportproteine transportieren die im Zellkern synthetisierte RNA in das Zytoplasma. Transportproteine sind in den äußeren Membranen von Zellen weit verbreitet; sie transportieren verschiedene Substanzen aus der Umgebung in das Zytoplasma.
Wenn fremde Proteine oder Mikroorganismen in den Körper gelangen, bilden sich in weißen Blutkörperchen – Leukozyten – spezielle Proteine, sogenannte Antikörper. Sie sind verbunden
interagieren mit für den Körper ungewöhnlichen Substanzen (Antigenen) nach dem Prinzip der Übereinstimmung der räumlichen Konfigurationen von Molekülen (dem „Schlüssel-Schloss“-Prinzip). Dadurch entsteht ein harmloser, ungiftiger Komplex – „Antigen-Antikörper“, der anschließend von anderen Formen von Leukozyten phagozytiert und verdaut wird – dies ist eine Schutzfunktion.
Proteine können auch als eine der Energiequellen in der Zelle dienen, das heißt, sie erfüllen eine Energiefunktion. Wenn 1 g Protein vollständig in Endprodukte zerlegt wird, werden 17,6 kJ Energie freigesetzt. Allerdings werden Proteine in dieser Funktion nur selten eingesetzt. Aminosäuren, die beim Abbau von Proteinmolekülen freigesetzt werden, sind an plastischen Austauschreaktionen zum Aufbau neuer Proteine beteiligt.
Fragen und Aufgaben zur Überprüfung
Welche organischen Substanzen sind in der Zusammensetzung der Zelle enthalten?
Aus welchen einfachen organischen Verbindungen bestehen Proteine?
Was sind Peptide?
Was ist die Primärstruktur eines Proteins?
Wie entstehen die Sekundär- und Tertiärstrukturen von Proteinen?
Was ist Proteindenaturierung?
Welche Funktionen von Proteinen kennen Sie?
Wählen Sie die Ihrer Meinung nach richtige Antwortmöglichkeit.
1. Wer hat die Existenz von Zellen entdeckt?
Robert Hooke
Carl Linné
2. Womit ist die Zelle gefüllt?
Zytoplasma
Hülse
3. Wie heißt der dichte Körper im Zytoplasma?
Kern
Hülse
Organoide
4. Welches Organell hilft der Zelle beim Atmen?
Lysosom
Mitochondrien
Membran
5. Welches Organell verleiht Pflanzen eine grüne Farbe?
Lysosom
Chloroplasten
Mitochondrien
6. Welche Substanz kommt in anorganischen Zellen am häufigsten vor?
Wasser
Mineralsalze
7. Welche Stoffe machen 20 % einer organischen Zelle aus?
Nukleinsäuren
Eichhörnchen
8. Unter welchem gebräuchlichen Namen können die folgenden Stoffe zusammengefasst werden: Zucker, Ballaststoffe, Stärke?
Kohlenhydrate
9. Welcher Stoff liefert 30 % der Zellenergie?
Fette
Kohlenhydrate
10. Welche Substanz kommt in der Zelle am häufigsten vor?
Sauerstoff
Aminosäuren, Proteine. Die Struktur von Proteinen. Organisationsebenen eines Proteinmoleküls
VideoanleitungVonBiologie " Eichhörnchen"
FunktionenProteine
Ressourcen
V. B. ZAKHAROV, S. G. MAMONTOV, N. I. SONIN, E. T. ZAKHAROVA LEHRBUCH „BIOLOGIE“ FÜR ALLGEMEINE BILDUNGSEINRICHTUNGEN (Klassen 10-11).
A. P. Plekhov Biologie mit Grundlagen der Ökologie. Reihe „Lehrbücher für Hochschulen. Spezialliteratur“.
Buch für Lehrer Sivoglazov V.I., Sukhova T.S. Kozlova T. A. Biologie: allgemeine Muster.
Präsentationshosting
Als Carbonsäuren werden Carbonsäuren bezeichnet, bei denen im Kohlenwasserstoffrest ein oder mehrere Wasserstoffatome durch Aminogruppen ersetzt sind.
Aminosäuren sind kristalline Substanzen mit hohen Schmelzpunkten (über 250 °C), die sich zwischen einzelnen Aminosäuren kaum unterscheiden und daher uncharakteristisch sind. Mit dem Schmelzen geht eine Zersetzung des Stoffes einher. Aminosäuren sind in Wasser gut löslich und in organischen Lösungsmitteln unlöslich, wodurch sie anorganischen Verbindungen ähneln. Viele Aminosäuren haben einen süßen Geschmack.
PROTEINE
Massenanteil chemischer Elemente in Proteinen
Keiner der uns bekannten Lebewesen kommt ohne Proteine aus. Proteine dienen als Nährstoffe, sie regulieren den Stoffwechsel, wirken als Enzyme – Stoffwechselkatalysatoren, fördern die Übertragung von Sauerstoff durch den Körper und seine Aufnahme, spielen eine wichtige Rolle bei der Funktion des Nervensystems, sind die mechanische Grundlage der Muskelkontraktion und nehmen daran teil die Übertragung genetischer Informationen usw. d. Wie Sie sehen, sind die Funktionen von Proteinen in der Natur universell. Proteine sind Teil des Gehirns, der inneren Organe, der Knochen, der Haut, der Haare usw. Hauptquelle A - Aminosäuren sind für einen lebenden Organismus Nahrungsproteine, die durch enzymatische Hydrolyse im Magen-Darm-Trakt entstehen A - Aminosäuren. Viele A - Aminosäuren werden im Körper synthetisiert und einige sind für die Proteinsynthese notwendig A - Aminosäuren werden nicht im Körper synthetisiert und müssen von außen zugeführt werden. Solche Aminosäuren werden als essentiell bezeichnet. Bei einigen Erkrankungen des Menschen erweitert sich die Liste der essentiellen Aminosäuren.
Der Proteinstoffwechsel im menschlichen Körper ist sehr komplex. Je nach Zustand des Körpers ändert sich ständig die benötigte Menge bestimmter Proteine, Proteine werden abgebaut, synthetisiert, einige Aminosäuren gehen in andere über oder werden abgebaut, wodurch Energie freigesetzt wird. Durch die lebenswichtige Aktivität des Körpers geht ein Teil der Proteine verloren, in der Regel sind dies etwa 25-30 g Protein pro Tag. Daher müssen Proteine in der menschlichen Ernährung immer in der erforderlichen Menge vorhanden sein. Die Menge an Proteinen, die ein Mensch in der Nahrung benötigt, hängt von verschiedenen Faktoren ab: ob der Mensch ruht oder schwere Arbeit verrichtet, wie sein emotionaler Zustand und sein Allgemeinzustand sind. Die empfohlene tägliche Proteinzufuhr beträgt für einen Erwachsenen 0,75–0,80 g hochwertiges Protein pro 1 kg Körpergewicht, d. h. etwa 56 g pro Tag für den durchschnittlichen Mann und 45 g für eine Frau. Kinder, insbesondere sehr kleine Kinder, benötigen mehr Protein (bis zu 1,9 g pro 1 kg Gewicht und Tag), da ihr Körper schnell wächst.
Die Rolle von Proteinen im Körper
Die Funktionen von Proteinen im Körper sind vielfältig. Sie sind größtenteils auf die Komplexität und Vielfalt der Formen und Zusammensetzung der Proteine selbst zurückzuführen.
Proteine sind ein unersetzlicher Baustoff. Eine der wichtigsten Funktionen von Proteinmolekülen ist Plastik. Alle Zellmembranen enthalten ein Protein, dessen Rolle vielfältig ist. Die Proteinmenge in den Membranen beträgt mehr als die Hälfte der Masse.
Viele Proteine haben eine kontraktile Funktion. Dies sind zunächst die Proteine Aktin und Myosin, die Teil der Muskelfasern höherer Organismen sind. Muskelfasern – Myofibrillen – sind lange, dünne Filamente, die aus parallelen, dünneren Muskelfilamenten bestehen, die von intrazellulärer Flüssigkeit umgeben sind. Es enthält gelöste Adenosintriphosphorsäure (ATP), die für die Kontraktion notwendig ist, Glykogen – einen Nährstoff, anorganische Salze und viele andere Substanzen, insbesondere Kalzium.
Die Rolle von Proteinen beim Stofftransport im Körper ist groß. Proteine verfügen über verschiedene funktionelle Gruppen und eine komplexe Makromolekülstruktur und binden viele Verbindungen und transportieren sie durch den Blutkreislauf. Dabei handelt es sich vor allem um Hämoglobin, das Sauerstoff von der Lunge zu den Zellen transportiert. In der Muskulatur wird diese Funktion von einem anderen Transportprotein übernommen – Myoglobin.
Eine weitere Funktion von Proteinen ist die Speicherung. Zu den Speicherproteinen gehören Ferritin – Eisen, Ovalbumin – Eiprotein, Kasein – Milchprotein, Zein – Maissamenprotein.
Die regulatorische Funktion übernehmen Hormonproteine.
Hormone sind biologisch aktive Substanzen, die den Stoffwechsel beeinflussen. Viele Hormone sind Proteine, Polypeptide oder einzelne Aminosäuren. Eines der bekanntesten Proteinhormone ist Insulin. Dieses einfache Protein besteht nur aus Aminosäuren. Die funktionelle Rolle von Insulin ist vielfältig. Es senkt den Blutzucker, fördert die Glykogensynthese in Leber und Muskeln, erhöht die Bildung von Fetten aus Kohlenhydraten, beeinflusst den Phosphorstoffwechsel und reichert die Zellen mit Kalium an. Proteinhormone der Hypophyse, einer endokrinen Drüse, die mit einem Teil des Gehirns verbunden ist, haben eine regulierende Funktion. Es schüttet Wachstumshormone aus, bei deren Fehlen sich Zwergwuchs entwickelt. Dieses Hormon ist ein Protein mit einem Molekulargewicht von 27.000 bis 46.000.
Proteinreiche Lebensmittel
Polymere
Polymere (von griech. polymeres – aus vielen Teilen bestehend, vielfältig), chemische Verbindungen mit hohem Molekulargewicht (von mehreren Tausend bis vielen Millionen), deren Moleküle (Makromoleküle) aus einer Vielzahl sich wiederholender Gruppen (Monomereinheiten) bestehen.
Aufgrund ihrer mechanischen Festigkeit, Elastizität, elektrischen Isolierung und anderer wertvoller Eigenschaften werden Polymerprodukte in verschiedenen Branchen und im täglichen Leben eingesetzt.
„Leben ist eine Existenzweise von Proteinkörpern“
F. Engels.
Keiner der uns bekannten Lebewesen kommt ohne Proteine aus. Proteine dienen als Nährstoffe, sie regulieren den Stoffwechsel, wirken als Enzyme – Stoffwechselkatalysatoren, fördern die Übertragung von Sauerstoff durch den Körper und seine Aufnahme, spielen eine wichtige Rolle bei der Funktion des Nervensystems, sind die mechanische Grundlage der Muskelkontraktion und nehmen daran teil die Übertragung genetischer Informationen usw. d.
Proteine (Polypeptide) – Biopolymere, die aus verbundenen α-Aminosäureresten aufgebaut sind Peptid(Amid-)Bindungen. Diese Biopolymere enthalten 20 Arten von Monomeren. Solche Monomere sind Aminosäuren. Jedes Protein ist in seiner chemischen Struktur ein Polypeptid. Manche Proteine bestehen aus mehreren Polypeptidketten. Die meisten Proteine enthalten durchschnittlich 300–500 Aminosäurereste. Es gibt mehrere sehr kurze natürliche Proteine, die 3–8 Aminosäuren lang sind, und sehr lange Biopolymere, die mehr als 1500 Aminosäuren lang sind. Die Bildung eines Proteinmakromoleküls kann als Polykondensationsreaktion von α-Aminosäuren dargestellt werden:
Aminosäuren werden durch die Bildung einer neuen Bindung zwischen Kohlenstoff- und Stickstoffatomen miteinander verbunden – Peptid (Amid):
Aus zwei Aminosäuren (AA) kann ein Dipeptid gewonnen werden, aus drei ein Tripeptid, aus einer größeren Anzahl von AAs werden Polypeptide (Proteine) gewonnen.
Funktionen von Proteinen
Die Funktionen von Proteinen in der Natur sind universell. Proteine sind Teil des Gehirns, der inneren Organe, der Knochen, der Haut, der Haare usw. Hauptquelleα - Aminosäuren sind für einen lebenden Organismus Nahrungsproteine, die durch enzymatische Hydrolyse im Magen-Darm-Trakt entstehenα - Aminosäuren. Vieleα - Aminosäuren werden im Körper synthetisiert und einige sind für die Proteinsynthese notwendig α - Aminosäuren werden nicht im Körper synthetisiert und müssen von außen zugeführt werden. Solche Aminosäuren werden als essentiell bezeichnet. Dazu gehören Valin, Leucin, Threonin, Methionin, Tryptophan usw. (siehe Tabelle). Bei einigen Erkrankungen des Menschen erweitert sich die Liste der essentiellen Aminosäuren.
· Katalytische Funktion - erfolgt mit Hilfe spezifischer Proteine – Katalysatoren (Enzyme). Durch ihre Beteiligung erhöht sich die Geschwindigkeit verschiedener Stoffwechsel- und Energiereaktionen im Körper.
Enzyme katalysieren die Reaktionen des Abbaus komplexer Moleküle (Katabolismus) und ihrer Synthese (Anabolismus) sowie der DNA-Replikation und der RNA-Templatsynthese. Es sind mehrere tausend Enzyme bekannt. Unter ihnen, wie zum Beispiel Pepsin, zersetzen Proteine während der Verdauung.
· Transportfunktion - Bindung und Abgabe (Transport) verschiedener Stoffe von einem Organ zum anderen.
So verbindet sich Hämoglobin, ein Protein in roten Blutkörperchen, mit Sauerstoff in der Lunge und verwandelt sich in Oxyhämoglobin. Oxyhämoglobin gelangt mit dem Blutkreislauf in Organe und Gewebe, zersetzt es und setzt den Sauerstoff frei, der für oxidative Prozesse im Gewebe erforderlich ist.
· Schutzfunktion - Bindung und Neutralisierung von Stoffen, die in den Körper gelangen oder durch die Aktivität von Bakterien und Viren entstehen.
Die Schutzfunktion wird durch spezifische Proteine (Antikörper – Immunglobuline) übernommen, die im Körper gebildet werden (physikalische, chemische und Immunabwehr). Die Schutzfunktion übernimmt beispielsweise das Blutplasmaprotein Fibrinogen, das an der Blutgerinnung beteiligt ist und dadurch den Blutverlust verringert.
· Kontraktile Funktion (Aktin, Myosin) – Durch die Interaktion von Proteinen kommt es zu Bewegungen im Raum, Kontraktion und Entspannung des Herzens sowie zu Bewegungen anderer innerer Organe.
· Strukturelle Funktion - Proteine bilden die Grundlage für den Aufbau der Zelle. Einige von ihnen (Bindegewebskollagen, Haar-, Nagel- und Hautkeratin, Gefäßwandelastin, Wollkeratin, Seidenfibroin usw.) erfüllen fast ausschließlich eine strukturelle Funktion.
In Kombination mit Lipiden sind Proteine am Aufbau von Zellmembranen und intrazellulären Formationen beteiligt.
· Hormonelle (regulatorische) Funktion - die Fähigkeit, Signale zwischen Geweben, Zellen oder Organismen zu übertragen.
Proteine fungieren als Stoffwechselregulatoren. Sie beziehen sich auf Hormone, die in den endokrinen Drüsen, einigen Organen und Geweben des Körpers produziert werden.
· Ernährungsfunktion - erfolgt durch Reserveproteine, die als Energie- und Substanzquelle gespeichert werden.
Zum Beispiel: Kasein, Eialbumin, Eiproteine sorgen für das Wachstum und die Entwicklung des Fötus und Milchproteine dienen als Nahrungsquelle für das Neugeborene.
Die vielfältigen Funktionen von Proteinen werden durch die Zusammensetzung der α-Aminosäuren und die Struktur ihrer hochorganisierten Makromoleküle bestimmt.
Physikalische Eigenschaften von Proteinen
Proteine sind sehr lange Moleküle, die aus Aminosäureeinheiten bestehen, die durch Peptidbindungen verbunden sind. Dabei handelt es sich um natürliche Polymere; das Molekulargewicht von Proteinen liegt zwischen mehreren tausend und mehreren zehn Millionen. Beispielsweise hat Milchalbumin ein Molekulargewicht von 17.400, Blutfibrinogen – 400.000, virale Proteine – 50.000.000. Jedes Peptid und Protein hat eine streng definierte Zusammensetzung und Reihenfolge der Aminosäurereste in der Kette, die ihre einzigartige biologische Spezifität bestimmt. Die Anzahl der Proteine charakterisiert den Grad der Komplexität des Organismus (E. coli - 3000, und im menschlichen Körper gibt es mehr als 5 Millionen Proteine).
Das erste Protein, das wir in unserem Leben kennenlernen, ist das Hühnerei-Proteinalbumin – es ist gut wasserlöslich, beim Erhitzen gerinnt es (beim Braten von Rührei) und bei längerer Lagerung an einem warmen Ort wird es zerstört und das Ei wird faul. Doch nicht nur unter der Eierschale verbirgt sich Eiweiß. Haare, Nägel, Krallen, Fell, Federn, Hufe, die äußere Hautschicht – sie alle bestehen fast ausschließlich aus einem anderen Protein, Keratin. Keratin löst sich nicht in Wasser auf, gerinnt nicht, kollabiert nicht im Boden: Die Hörner uralter Tiere bleiben darin ebenso gut erhalten wie Knochen. Und das im Magensaft enthaltene Protein Pepsin ist in der Lage, andere Proteine zu zerstören, das ist der Verdauungsprozess. Das Protein Inferferon wird zur Behandlung von Schnupfen und Grippe eingesetzt, weil tötet die Viren ab, die diese Krankheiten verursachen. Und das Protein aus Schlangengift kann einen Menschen töten.
Proteinklassifizierung
Unter dem Gesichtspunkt des Nährwerts von Proteinen, der durch ihre Aminosäurezusammensetzung und den Gehalt an sogenannten essentiellen Aminosäuren bestimmt wird, werden Proteine eingeteilt in vollwertig Und minderwertig . Zu den vollständigen Proteinen zählen hauptsächlich Proteine tierischen Ursprungs, mit Ausnahme von Gelatine, die zu den unvollständigen Proteinen zählt. Unvollständige Proteine sind überwiegend pflanzlichen Ursprungs. Einige Pflanzen (Kartoffeln, Hülsenfrüchte usw.) enthalten jedoch vollständige Proteine. Unter den tierischen Proteinen sind Proteine aus Fleisch, Eiern, Milch etc. besonders wertvoll für den Körper.
Viele Proteine enthalten neben Peptidketten auch Nicht-Aminosäurefragmente. Nach diesem Kriterium werden Proteine in zwei große Gruppen eingeteilt: einfach und komplex Proteine (Proteine). Einfache Proteine enthalten nur Aminosäureketten; komplexe Proteine enthalten auch Nicht-Aminosäurefragmente ( Hämoglobin enthält beispielsweise Eisen).
Aufgrund ihrer allgemeinen Struktur können Proteine in drei Gruppen eingeteilt werden:
1. Fibrilläre Proteine - wasserunlöslich, bilden Polymere, ihre Struktur ist meist sehr regelmäßig und wird hauptsächlich durch Wechselwirkungen zwischen verschiedenen Ketten aufrechterhalten. Proteine, die eine längliche fadenförmige Struktur haben. Die Polypeptidketten vieler fibrillärer Proteine liegen parallel zueinander entlang einer Achse und bilden lange Fasern (Fibrillen) oder Schichten.
Die meisten fibrillären Proteine sind in Wasser nicht löslich. Zu den fibrillären Proteinen zählen beispielsweise α-Keratine (sie machen fast das gesamte Trockengewicht der Haare aus, Proteine aus Wolle, Hörnern, Hufen, Nägeln, Schuppen, Federn), Kollagen – das Protein von Sehnen und Knorpel, Fibroin – das Protein aus Seide).
2. Kugelförmige Proteine - wasserlöslich, die allgemeine Form des Moleküls ist mehr oder weniger kugelförmig. Unter globulären und fibrillären Proteinen werden Untergruppen unterschieden. Zu den globulären Proteinen zählen Enzyme, Immunglobuline, einige Proteinhormone (z. B. Insulin) sowie andere Proteine, die Transport-, Regulierungs- und Hilfsfunktionen erfüllen.
3. Membranproteine - Domänen haben, die die Zellmembran durchdringen, Teile davon jedoch aus der Membran in die interzelluläre Umgebung und das Zytoplasma der Zelle hineinragen. Membranproteine fungieren als Rezeptoren, d. h. sie übertragen Signale und sorgen auch für den transmembranösen Transport verschiedener Stoffe. Transporterproteine sind spezifisch; jedes von ihnen lässt nur bestimmte Moleküle oder eine bestimmte Art von Signal durch die Membran passieren.
Proteine sind ein wesentlicher Bestandteil der tierischen und menschlichen Nahrung. Ein lebender Organismus unterscheidet sich von einem unbelebten vor allem durch das Vorhandensein von Proteinen. Lebende Organismen zeichnen sich durch eine große Vielfalt an Proteinmolekülen und deren hohe Ordnung aus, die die hohe Organisation eines lebenden Organismus sowie die Fähigkeit zur Bewegung, Kontraktion, Fortpflanzung, die Fähigkeit zum Stoffwechsel und zur Durchführung vieler physiologischer Prozesse bestimmt.
Proteinstruktur
Fischer Emil Deutsch, Deutscher organischer Chemiker und Biochemiker. 1899 begann er mit Arbeiten zur Proteinchemie. Mit der von ihm 1901 entwickelten Äthermethode zur Analyse von Aminosäuren führte F. als erster qualitative und quantitative Bestimmungen von Proteinabbauprodukten durch, entdeckte Valin, Prolin (1901) und Hydroxyprolin (1902) und bewies experimentell, dass Amino Säurereste sind durch Peptidbindungen miteinander verbunden; 1907 synthetisierte er ein 18-gliedriges Polypeptid. F. zeigte die Ähnlichkeit synthetischer Polypeptide und Peptide, die durch Proteinhydrolyse gewonnen wurden. F. war auch an der Erforschung von Tanninen beteiligt. F. gründete eine Schule für organische Chemiker. Ausländisches korrespondierendes Mitglied der St. Petersburger Akademie der Wissenschaften (1899). Nobelpreis (1902).
Zusammenfassung vorbereitet
Schüler der 10. Klasse „A“.
Paweltschuk Wladislaw
INHALTEinführung
1. Die Struktur von Proteinen.
2. Klassifizierung von Proteinen.
3. Strukturelle Organisation von Proteinmolekülen.
4. Isolierung von Proteinen.
5. Farbreaktionen von Proteinen.
6. Entschlüsselung der Primärstruktur des Proteins.
7. Funktionen von Proteinen.
8. Wie Protein synthetisiert wird.
9. Fazit.
Referenzliste
EINFÜHRUNG
Proteine bilden zusammen mit Nukleinsäuren, Lipiden, Kohlenhydraten, einigen niedermolekularen organischen Substanzen, Mineralsalzen und Wasser das Protoplasma aller terrestrischen Organismen – Tiere und Pflanzen, komplexe und elementare. Der Begriff „Protoplasma“ wurde vom tschechischen Physiologen Purkynė (1839) vorgeschlagen, um den Inhalt einer lebenden Zelle zu bezeichnen. Der Proteingehalt im Protoplasma ist in der Regel deutlich höher als alle anderen Bestandteile (ohne Wasser). In den meisten Fällen machen Proteine bis zu 75–80 % der Trockenmasse der Zellen aus.
Proteinsubstanzen stellen den wichtigsten und aktivsten Teil des Protoplasmas dar: „Im Protoplasma kommen die Eigenschaften der Komponente, die in größeren Mengen vorhanden ist und am aktivsten ist, deutlicher zum Vorschein“ Danilevsky A. Ya. (die Hauptsubstanz des Protoplasmas und seine Modifikation durch das Leben 1894).
Die Überzeugung von der überragenden Bedeutung von Proteinen für das Leben bleibt auch in unserer Zeit ungebrochen, trotz der Entdeckung der Rolle von Nukleinsäuren bei den Phänomenen der Vererbung und der Klärung der entscheidenden Bedeutung von Vitaminen, Hormonen usw. für das Leben.
Aufgrund der Besonderheiten ihrer Zusammensetzung und Struktur weisen Proteine eine bemerkenswerte Vielfalt an physikalischen und chemischen Eigenschaften auf. Es gibt bekannte Proteine, die in Wasser völlig unlöslich sind; es gibt Proteine, die extrem instabil sind und sich unter dem Einfluss von sichtbarem Licht oder sogar leichter mechanischer Berührung verändern. Es gibt Proteine, deren Moleküle die Form von Fäden haben, die eine Länge von mehreren Millimetern erreichen, und es gibt Proteine, deren Moleküle Kugeln mit einem Durchmesser von mehreren zehn Angremes sind. Aber in allen Fällen stehen die Struktur und Eigenschaften von Proteinen in engem und reaktivem Zusammenhang mit der Funktion, die sie erfüllen.
I. Struktur von Proteinen.
Proteine sind die größte und vielfältigste Klasse organischer Verbindungen in der Zelle. Proteine sind biologische Heteropolymere, deren Monomere Aminosäuren sind. Alle Aminosäuren besitzen mindestens eine Aminogruppe (-NH2) und eine Carboxylgruppe (-COOH) und unterscheiden sich in den strukturellen und physikalisch-chemischen Eigenschaften der Radikale ®.
Peptide, die mehrere bis mehrere Dutzend Aminosäurereste enthalten, liegen im Körper in freier Form vor und weisen eine hohe biologische Aktivität auf. Dazu gehören eine Reihe von Hormonen (Oxytocin, adrenocorticotropes Hormon), einige sehr giftige toxische Substanzen (z. B. Amanitin von Pilzen) sowie viele von Mikroorganismen produzierte Antibiotika.
Proteine sind Polypeptide mit hohem Molekulargewicht, die einhundert bis mehrere tausend Aminosäuren enthalten.
II. KLASSIFIZIERUNG VON PROTEINEN
Proteine werden in Proteine (einfache Proteine), die nur aus Aminosäureresten bestehen, und Proteine (komplexe Proteine), die bei der Hydrolyse Aminosäuren und Substanzen nicht-proteinischer Natur (Phosphorsäure, Kohlenhydrate, heterozyklische Verbindungen, Nukleinsäuren) produzieren, unterteilt. . Proteine und Proteine werden in mehrere Untergruppen unterteilt.
Proteine
Albumine sind Proteine mit relativ geringem Molekulargewicht und gut wasserlöslich. Sie werden aus wässrigen Lösungen mit einer gesättigten Ammoniumsulfatlösung ausgesalzen und beim Erhitzen koaguliert (denaturiert). Eiweiß ist ein typischer Vertreter von Albumin. Viele von ihnen werden in kristallinem Zustand erhalten.
Globuline sind Proteine, die in reinem Wasser unlöslich sind, in einer warmen 10 %igen NaCl-Lösung jedoch löslich sind. Reines Globulin wird durch Verdünnen der Kochsalzlösung mit reichlich Wasser gewonnen. Globulin ist das am häufigsten in Muskelfasern, Blut, Milch, Eiern und Pflanzensamen vorkommende Protein.
Prolamine sind in Wasser schwer löslich. Löst sich in 60–80 % wässrigem Ethylalkohol. Bei der Hydrolyse von Prolaminen entsteht in großen Mengen die Aminosäure Prolin. Charakteristisch für Getreidesamen. Ein Beispiel hierfür ist Gliadin, das Hauptprotein im Weizengluten.
Gluteline sind nur in 0,2 % Alkali löslich. Kommt in den Samen von Weizen, Reis und Mais vor.
Protamine kommen nur in Fischmilch vor. Sie bestehen zu 80 % aus alkalischen Aminosäuren und sind daher starke Basen. Völlig schwefelfrei.
Skleroproteine sind unlösliche Proteine, die eine filamentöse (fibrilläre) Molekülform haben. Enthält Schwefel. Dazu gehören Kollagen (Proteine des Knorpels, einiger Knochen), Elastin (Proteine der Sehnen, des Bindegewebes), Keratin (Proteine der Haare, Hörner, Hufe, obere Hautschicht), Fibroin (Protein der Rohseidenfäden).
Proteine. Komplexe Proteine werden abhängig von der Zusammensetzung ihres Nicht-Protein-Anteils, der als prosthetische Gruppe bezeichnet wird, in Gruppen eingeteilt. Der Proteinanteil komplexer Proteine wird als Apoprotein bezeichnet.
Lipoproteine – hydrolysieren zu einfachen Proteinen und Lipiden. Lipoproteine sind in großen Mengen in der Zusammensetzung von Chlorophyllkörnern und im Protoplasma von Zellen und biologischen Membranen enthalten.
Glykoproteine – hydrolysieren zu einfachen Proteinen und Kohlenhydraten mit hohem Molekulargewicht. Unlöslich in Wasser, aber löslich in verdünnten Alkalien. Enthalten in verschiedenen Schleimsekreten von Tieren, in Eiweiß,
Chromoproteine – hydrolysieren zu einfachen Proteinen und Farbstoffen. Beispielsweise zerfällt Hämoglobin im Blut in das Protein Globin und eine komplexe stickstoffhaltige Base, die Eisen enthält.
Nukleoproteine – hydrolysieren in einfache Proteine, normalerweise Protamine oder Histone, und Nukleinsäuren.
Phosphoproteine – enthalten Phosphorsäure. Sie spielen eine große Rolle bei der Ernährung eines jungen Körpers. Ein Beispiel hierfür ist Casein, ein Milchprotein.
III. STRUKTURELLE ORGANISATION VON PROTEINMOLEKÜLEN
Da Proteine aus mehreren Dutzend zu einer Polypeptidkette verbundenen Aminosäuren bestehen, ist es für die Zelle energetisch ungünstig, sie in Form einer Kette (der sogenannten ungefalteten Form) beizubehalten. Daher unterliegen Proteine einer Verdichtung und Faltung, wodurch sie eine bestimmte räumliche Organisation – eine räumliche Struktur – erhalten.
Es gibt 4 Ebenen der räumlichen Organisation von Proteinen.
Die Primärstruktur ist die Abfolge der Aminosäuren in der Polypeptidkette und wird durch die Abfolge der Nukleotide in dem Abschnitt des DNA-Moleküls bestimmt, der das Protein kodiert. Die Primärstruktur jedes Proteins ist einzigartig und bestimmt seine Form, Eigenschaften und Funktionen.
Die Sekundärstruktur der meisten Proteine hat die Form einer Spirale und entsteht durch die Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen - CO - und NH - Gruppen verschiedener Aminosäurereste der Polypeptidkette.
Die Tertiärstruktur hat die Form einer Spule oder eines Kügelchens und entsteht durch die komplexe räumliche Anordnung des Proteinmoleküls. Jede Proteinart hat eine spezifische Kügelchenformel. Die Festigkeit der Tertiärstruktur wird durch die verschiedenen Bindungen gewährleistet, die zwischen Aminosäureresten entstehen (disulfidisch, ionisch, hydrophob).
Die Quartärstruktur ist ein komplexer Komplex, der mehrere Tertiärstrukturen (zum Beispiel wird das Hämoglobinprotein aus vier Kügelchen gebildet) kombiniert, die durch nichtkovalente Bindungen zusammengehalten werden: ionische, wasserstoffartige und hydrophobe Bindungen.
Eine Veränderung der räumlichen Form und damit der Eigenschaften und biologischen Aktivität des nativen Proteins wird als Denaturierung bezeichnet. Die Denaturierung kann reversibel oder irreversibel sein. Im ersten Fall wird die Quartär-, Tertiär- oder Sekundärstruktur zerstört und der umgekehrte Prozess der Wiederherstellung der Proteinstruktur – Renaturierung – ist möglich, im zweiten Fall werden die Peptidbindungen in der Primärstruktur gebrochen. Denaturierung wird durch chemische Einflüsse, hohe Temperaturen (über 45 Grad C), Bestrahlung, hohen Druck usw. verursacht.
V. PROTEIN-EXTRAKTION
Proteine werden aus natürlichen Materialien mit Wasser, Lösungen von Salzen, Laugen, Säuren und wässrig-alkoholischen Lösungen extrahiert. Das so erhaltene Produkt enthält normalerweise eine erhebliche Menge an Verunreinigungen. Zur weiteren Isolierung und Reinigung des Proteins wird die Lösung mit Salzen behandelt (Aussalzen), mit Alkohol oder Aceton gesättigt und neutralisiert. In diesem Fall wird die entsprechende Proteinfraktion freigesetzt. Es ist sehr schwierig, ein Protein in unverändertem Zustand zu isolieren; dazu müssen eine Reihe von Bedingungen beachtet werden: niedrige Temperaturen, eine bestimmte Reaktion der Umgebung usw.
Isolierte und gereinigte Proteine liegen in den meisten Fällen als weißes Pulver vor oder behalten ihre natürliche Form (z. B. Woll- und Seidenproteine).
Basierend auf der Form ihrer Moleküle können Proteine in zwei Gruppen eingeteilt werden: fibrillär oder filamentös und globulär oder kugelförmig. Fibrilläre Proteine übernehmen in der Regel strukturbildende Funktionen. Ihre Eigenschaften (Stärke, Dehnbarkeit) hängen von der Verpackungsmethode der Polypeptidketten ab, daher behalten Proteine nach der Isolierung normalerweise ihre natürliche Form. Beispiele für fibrilläre Proteine sind Seidenfibroin, Keratine und Kollagene.
Die zweite Gruppe umfasst die meisten im menschlichen Körper vorkommenden Proteine. Kugelförmige Proteine zeichnen sich durch das Vorhandensein von Regionen mit hoher Reaktivität aus (sie können katalytische Zentren von Enzymen sein) oder bilden aufgrund räumlich nahe beieinander liegender funktioneller Gruppen Komplexe mit anderen Molekülen.
VI. FARBREAKTIONEN VON PROTEINEN
Proteine zeichnen sich durch einige Farbreaktionen aus, die mit dem Vorhandensein bestimmter Gruppen und Aminosäurereste in ihrem Molekül verbunden sind.
Biuret-Reaktion – das Auftreten einer violetten Farbe, wenn das Protein mit einer konzentrierten Alkalilösung und einer gesättigten CuSO4-Lösung behandelt wird. Verbunden mit dem Vorhandensein von Peptidbindungen im Molekül.
Xanthoprotein-Reaktion – das Auftreten einer gelben Farbe als Folge der Einwirkung konzentrierter Salpetersäure auf Proteine. Die Reaktion ist mit dem Vorhandensein aromatischer Ringe im Protein verbunden.
Million-Reaktion – das Auftreten einer kirschroten Farbe, wenn das Protein Millons Reagenz (einer Lösung von Quecksilbernitrat in salpetriger Säure) ausgesetzt wird. Die Reaktion wird durch das Vorhandensein phenolischer Gruppen im Protein erklärt.
Sulfhydrylreaktion – die Bildung eines schwarzen Bleisulfidniederschlags beim Erhitzen eines Proteins mit einer Plusbit-Lösung (aufgrund des Vorhandenseins von Sulfhydrylgruppen im Protein).
Bei der Adamkiewicz-Reaktion entsteht eine violette Farbe, wenn dem Protein Glyoxalsäure und konzentrierte Schwefelsäure zugesetzt werden. Verbunden mit dem Vorhandensein von Indolgruppen.
VII. Entschlüsselung der Primärstruktur eines Proteins
Die Primärstruktur eines Proteins zu entschlüsseln bedeutet, seine Formel festzulegen, also zu bestimmen, in welcher Reihenfolge sich die Aminosäurereste in der Polypeptidkette befinden.
Das Wissen über die Primärstruktur des Proteins wird durch die Arbeit von Ingram gut veranschaulicht, der die Ursachen einer erblichen Blutkrankheit untersuchte, die in einigen Gebieten Afrikas und des Mittelmeerraums häufig vorkommt, der sogenannten Sichelanämie. Patienten mit Sichelanämie sind blass, klagen über Schwäche und Atemnot bei der geringsten Anstrengung. Sie werden selten 12–17 Jahre alt. Eine Blutuntersuchung zeigt eine ungewöhnliche Form der roten Blutkörperchen. Rote Blutkörperchen haben bei Patienten die Form von Sicheln oder Halbmonden, während normale rote Blutkörperchen die Form von bikonkaven Scheiben haben. Eine detaillierte Studie ergab, dass Hämoglobin in gesunden roten Blutkörperchen gleichmäßig und zufällig in der Zelle verteilt ist, während Hämoglobin in den roten Blutkörperchen von Patienten mit Anämie regelmäßige kristalline Strukturen bildet. Durch die Kristallisation von Hämoglobin kommt es zu einer Verformung der roten Blutkörperchen. Was ist der Grund für eine so signifikante Veränderung des Hämoglobins? Ingram isolierte Hämoglobin aus dem Blut von Patienten mit Sichelkrankheit und analysierte seine Primärstruktur. Es stellte sich heraus, dass der Unterschied zwischen dem Hämoglobin von Patienten und dem Hämoglobin von gesunden Menschen nur darin besteht, dass in der Polypeptidkette des Hämoglobins von Patienten an der 6. Stelle (vom N-Terminus) ein Valinrest (Val) vorhanden ist, während in Die gleiche Stelle im gesunden Hämoglobin enthält Glutalsäure (Glu). Das Hämoglobinmolekül besteht aus vier Untereinheiten (vier Polypeptidketten – zwei Alpha- und zwei Beta-Ketten mit einer Gesamtzahl an Aminosäureresten von 141?2 + 146?2 + 574). Der Ersatz von „glu“ durch „val“ erfolgt in Alpha-Ketten, also in zwei von vier Ketten, reicht es aus, nur zwei zu ersetzen und die restlichen 572 unverändert zu lassen, um tiefgreifende Veränderungen in den Eigenschaften zu bewirken Wenn sich die Fähigkeit des Hämoglobins, Sauerstoff zu kristallisieren und zu binden, ändert, hat dies fatale Folgen für die menschliche Gesundheit.
Sanger (Cambridge, England) begann bereits in den 40er Jahren, die Primärstruktur des Insulinproteins zu entschlüsseln. Im Laufe sorgfältiger und zeitaufwändiger Forschung entwickelte Sanger eine Reihe neuer Analysemethoden und -techniken. Er führte diese Arbeit mehr als 10 Jahre lang durch und war von vollem Erfolg gekrönt: Die Insulinformel wurde etabliert und für seine herausragenden Leistungen wurde dem Autor der Nobelpreis (1958) verliehen. Die Bedeutung von Sangers Arbeit liegt nicht nur in der Entschlüsselung der Primärstruktur von Insulin, sondern auch darin, dass Erfahrungen gesammelt, neue Methoden entwickelt und die Realität dieser Studien nachgewiesen wurde. Nach Sangers Arbeit war dies für andere Forscher einfacher. Tatsächlich begannen viele Laboratorien nach Sanger mit der Entschlüsselung der Primärstruktur einer Reihe von Proteinen, verbesserten Analysemethoden und entwickelten neue Methoden.
VIII. FUNKTIONEN VON PROTEINEN
Katalytisch
Proteine – Enzyme werden von lebenden Organismen produziert; Sie haben eine katalytische Wirkung, also die Fähigkeit, die Geschwindigkeit bestimmter chemischer Reaktionen zu erhöhen. Fermentationsprozesse, die seit prähistorischer Zeit bei der Herstellung von Wein, Essig, Bier und Brot eingesetzt werden, basieren auf enzymatischer Wirkung. Im Jahr 1680 nutzte der niederländische Naturforscher Antonie Leeuwenhoek ein von ihm selbst entworfenes Mikroskop, um Hefe- und Bakterienzellen zu beobachten; Er betrachtete sie jedoch nicht als lebende Organismen. Im Jahr 1857 zeigte Louis Pasteur, dass Hefe ein lebender Organismus und die Fermentation ein physiologischer Prozess ist. Im Jahr 1897 konnte E. Buchner nachweisen, dass die Gärung ohne die Beteiligung ganzer Hefezellen erfolgen kann. Durch die Extraktion der Hefezellen erhielt er eine Lösung, die keine Zellen enthielt, aber enzymatische Aktivität aufwies (die ein Enzym oder Enzym enthielt). Das Wort „Enzym“ kommt vom griechischen en 2yme – in Sauerteig.
Bis 1926 gab es keinen Beweis dafür, dass Enzyme Proteine sind. Erst 1926 gelang es James B. Sumner (1887-1955), der an der Cornell University arbeitete, das Enzym Urease in reiner Form aus Sojabohnen zu isolieren und in kristalliner Form zu gewinnen. Urease ist ein Protein, das den hydrolytischen Abbau von Harnstoff katalysiert .
CO(NH2) 2 + H2O - CO2 + 2NH3
Das Molekulargewicht der Urease beträgt 480.000; Das Molekül besteht aus sechs Untereinheiten.
Es sind etwa 2000 verschiedene Enzyme bekannt, von denen einige eingehend untersucht wurden. Nach der modernen Klassifikation werden alle Enzyme in sechs Klassen eingeteilt.
1. Oxyreduktasen oder Redoxenzyme. Dabei handelt es sich um eine große Gruppe bestehend aus 180–190 Enzymen. Oxyreduktasen beschleunigen die Oxidation oder Reduktion verschiedener Chemikalien. So katalysiert das zu dieser Klasse gehörende Enzym Alkoholdehydrogenase die Oxidation von Ethylalkohol zu Acetaldehyd und spielt eine wichtige Rolle im Prozess der alkoholischen Gärung.
Das Enzym Lipoxygenase oxidiert ungesättigte Fettsäuren mit Luftsauerstoff. Die Wirkung dieses Enzyms ist einer der Gründe für das Ranzigwerden von Mehl und Getreide.
2. Transferasen. Vertreter dieser Enzymgruppe katalysieren die Übertragung verschiedener Gruppen von einem Molekül auf ein anderes, beispielsweise katalysiert das Enzym Tyrosin-Aminotransferase die Übertragung einer Aminogruppe. Enzyme dieser Gruppe spielen in der Medizin eine wichtige Rolle.
3. Hydrolasen. Enzyme dieser Gruppe katalysieren Hydrolysereaktionen. Vertreter dieser Enzymgruppe sind bei Verdauungsprozessen, in der Lebensmittelindustrie und anderen Industriezweigen von großer Bedeutung. So katalysiert das Enzym Lipase die Hydrolyse von Glyceriden unter Bildung freier Fettsäuren und Glycerin. Die Hydrolyse von Pektinstoffen erfolgt unter Beteiligung pektolytischer Enzyme; deren Einsatz ermöglicht eine Ertragssteigerung und Klärung von Frucht- und Beerensäften.
Ein Vertreter der Gruppe der Hydrolasen sind Amylasen, die die Hydrolyse von Stärke katalysieren. Sie werden häufig in der Alkohol-, Back-, Stärke- und Sirupindustrie eingesetzt.
Hydrolasen umfassen eine große Gruppe proteolytischer Enzyme, die die Hydrolyse von Proteinen und Peptiden katalysieren. Sie werden in der Leicht- und Lebensmittelindustrie eingesetzt. Sie werden verwendet, um Fleisch und Leder weich zu machen und Käse herzustellen.
4. Lyasen. Katalysieren Spaltungsreaktionen zwischen Kohlenstoffatomen, Kohlenstoff und Sauerstoff, Kohlenstoff und Stickstoff, Kohlenstoff und Halogen. Zu den Enzymen dieser Gruppe gehören Decarboxylasen, die ein Kohlendioxidmolekül aus organischen Säuren abspalten.
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Eichhörnchen- hochmolekulare Verbindungen, Heteropolymere, deren Monomere Aminosäuren sind. Der menschliche Körper enthält mehr als 5 Millionen Arten von Proteinmolekülen. Für Proteinvielfalt sorgen Kombinationen von 20 Aminosäuren – den essentiellen Aminosäuren. Alle Aminosäuren werden in ersetzbare und essentielle Aminosäuren unterteilt.
Ersetzbare werden im Körper synthetisiert, unersetzliche gelangen über die Nahrung in den Körper.
Proteine werden aus Aminosäuren gebildet, die durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind. Aminosäuren enthalten Carboxylgruppen (-COOH) mit sauren Eigenschaften und Aminogruppen (-NH2) mit alkalischen Eigenschaften, es handelt sich also um amphotere Verbindungen. Zwischen der Carboxylgruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe einer anderen wird eine Peptidbindung gebildet.
Wenn zwei Aminosäuren interagieren, entsteht ein Dipeptid. Bei der Bildung einer Peptidbindung wird ein Wassermolekül abgespalten.
Es gibt 4 Organisationsebenen des Proteinmoleküls: primär, sekundär, tertiär, quartär.
Die Primärstruktur von Proteinen ist die einfachste. Es hat die Form einer Polypeptidkette, in der Aminosäuren durch Peptidbindungen verbunden sind. Bestimmt durch die qualitative und quantitative Zusammensetzung der Aminosäuren und deren Reihenfolge. Diese Reihenfolge wird durch das Erbprogramm bestimmt, sodass die Proteine jedes Organismus streng spezifisch sind.
Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Peptidgruppen sind die Grundlage der Sekundärstruktur von Proteinen. Haupttypen von Sekundärstrukturen.
Die Sekundärstruktur eines Proteins entsteht durch die Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Wasserstoffatomen der NH-Gruppe einer Windung der Helix und den Sauerstoffatomen der CO-Gruppe einer anderen Windung und sind entlang der Helix oder zwischen parallelen gerichtet Falten des Proteinmoleküls. Trotz der Tatsache, dass Wasserstoffbrückenbindungen schwach sind, sorgt ein erheblicher Anteil davon im Komplex für eine ziemlich starke Struktur.
Das Proteinmolekül ist teilweise zu einer a-Helix verdreht (griechisch alpha schreiben) oder bildet eine Beta-gefaltete Struktur (griechisch Beta schreiben).
Keratinproteine bilden eine a-Helix (Alpha). Sie sind Teil von Hufen, Hörnern, Haaren, Federn, Nägeln und Krallen.
Die Proteine, aus denen Seide besteht, haben eine Beta-gefaltete Struktur. Aminosäurereste bleiben außerhalb der Helix (in Abb. R1. R2, R3...)
