Chemische Eigenschaften von Proteinen kurz. Neutrales Protein. Aminosäurezusammensetzung von Proteinen
Protein-Molekülform. Untersuchungen der nativen Konformation von Proteinmolekülen haben gezeigt, dass diese Partikel in den meisten Fällen eine mehr oder weniger asymmetrische Form haben. Abhängig vom Grad der Asymmetrie, also dem Verhältnis zwischen der langen (b) und der kurzen (a) Achse des Proteinmoleküls, werden globuläre (kugelförmige) und fibrilläre (fadenförmige) Proteine unterschieden.
Kugelförmig sind Proteinmoleküle, bei denen durch die Faltung von Polypeptidketten eine kugelförmige Struktur entstanden ist. Darunter gibt es streng kugelförmige, ellipsoide und stabförmige. Sie unterscheiden sich im Grad der Asymmetrie. Beispielsweise hat Eialbumin ein b/a = 3, Weizengliadin - 11 und Maiszein - 20. Viele Proteine in der Natur sind kugelförmig.
Fibrilläre Proteine bilden lange, stark asymmetrische Filamente. Viele von ihnen erfüllen eine strukturelle oder mechanische Funktion. Dies sind Kollagen (b/a - 200), Keratine, Fibroin.
Proteine jeder Gruppe haben ihre eigenen charakteristischen Eigenschaften. Viele globuläre Proteine sind in Wasser und verdünnten Salzlösungen löslich. Lösliche fibrilläre Proteine zeichnen sich durch sehr viskose Lösungen aus. Globuläre Proteine haben in der Regel eine gute biologische Wertigkeit – sie werden bei der Verdauung absorbiert, viele fibrilläre Proteine hingegen nicht.
Es gibt keine klare Grenze zwischen globulären und fibrillären Proteinen. Eine Reihe von Proteinen nehmen eine Zwischenstellung ein und vereinen die Eigenschaften sowohl globulärer als auch fibrillärer Proteine. Zu diesen Proteinen gehören beispielsweise Muskelmyosin (b/a = 75) und Blutfibrinogen (b/a = 18). Myosin hat eine stäbchenförmige Form, ähnlich der Form fibrillärer Proteine, ist jedoch wie globuläre Proteine in Salzlösungen löslich. Lösungen von Myosin und Fibrinogen sind viskos. Diese Proteine werden während des Verdauungsprozesses absorbiert. Gleichzeitig wird Aktin, ein globuläres Muskelprotein, nicht resorbiert.
Proteindenaturierung. Die native Konformation von Proteinmolekülen ist nicht starr, sie ist ziemlich labil (lateinisch „labilis“ – gleitend) und kann unter verschiedenen Einflüssen ernsthaft gestört werden. Eine Verletzung der nativen Konformation eines Proteins, begleitet von einer Änderung seiner nativen Eigenschaften ohne Aufbrechen der Peptidbindungen, wird als Denaturierung (lateinisch „denaturare“ – der natürlichen Eigenschaften berauben) des Proteins bezeichnet.
Die Denaturierung von Proteinen kann verschiedene Ursachen haben und zur Störung schwacher Wechselwirkungen sowie zum Aufbrechen von Disulfidbindungen führen, die ihre native Struktur stabilisieren.
Das Erhitzen der meisten Proteine auf Temperaturen über 50 °C sowie ultraviolette und andere Arten hochenergetischer Strahlung erhöht die Schwingungen der Atome der Polypeptidkette, was zur Zerstörung verschiedener Bindungen in ihnen führt. Auch mechanisches Schütteln kann zur Proteindenaturierung führen.
Eine Denaturierung von Proteinen erfolgt auch durch chemische Einwirkung. Starke Säuren oder Laugen beeinflussen die Ionisierung saurer und basischer Gruppen und führen zur Zerstörung ionischer und einiger Wasserstoffbrückenbindungen in Proteinmolekülen. Harnstoff (H 2 N-CO-NH 2) und organische Lösungsmittel – Alkohole, Phenole usw. – stören das System der Wasserstoffbrückenbindungen und schwächen hydrophobe Wechselwirkungen in Proteinmolekülen (Harnstoff – aufgrund der Störung der Struktur von Wasser, organische Lösungsmittel – durch Kontaktaufnahme mit unpolaren Aminosäureresten). Mercaptoethanol spaltet Disulfidbindungen in Proteinen. Schwermetallionen stören schwache Wechselwirkungen.
Bei der Denaturierung verändern sich die Eigenschaften des Proteins und vor allem nimmt seine Löslichkeit ab. Beispielsweise koagulieren Proteine beim Kochen und fallen aus Lösungen in Form von Klumpen aus (wie beim Kochen eines Hühnereies). Die Ausfällung von Proteinen aus Lösungen erfolgt auch unter dem Einfluss von Proteinfällmitteln, zu denen Trichloressigsäure, Barnsteins Reagenz (eine Mischung aus Natriumhydroxid mit Kupfersulfat), Tanninlösung usw. gehören.
Bei der Denaturierung nimmt die Wasseraufnahmefähigkeit des Proteins ab, also seine Quellfähigkeit; Neue chemische Gruppen können auftreten, zum Beispiel: bei Einwirkung von Captoethanol – SH-Gruppen. Durch die Denaturierung verliert das Protein seine biologische Aktivität.
Obwohl die Primärstruktur des Proteins bei der Denaturierung nicht beschädigt wird, sind die Veränderungen irreversibel. Wenn jedoch beispielsweise Harnstoff durch Dialyse aus einer denaturierten Proteinlösung schrittweise entfernt wird, kommt es zu seiner Renaturierung: Die native Struktur des Proteins wird wiederhergestellt und damit bis zu einem gewissen Grad auch seine nativen Eigenschaften. Diese Denaturierung wird als reversibel bezeichnet.
Während des Alterungsprozesses von Organismen kommt es zu einer irreversiblen Denaturierung von Proteinen. Daher verlieren beispielsweise Pflanzensamen auch unter optimalen Lagerbedingungen nach und nach ihre Lebensfähigkeit.
Die Denaturierung von Proteinen erfolgt beim Brotbacken, Trocknen von Nudeln, Gemüse, beim Kochen usw. Dadurch erhöht sich die biologische Wertigkeit dieser Proteine, da denaturierte (teilweise zerstörte) Proteine während des Verdauungsprozesses leichter aufgenommen werden.
Isoelektrischer Punkt eines Proteins. Proteine enthalten verschiedene basische und saure Gruppen, die die Fähigkeit zur Ionisierung besitzen. In einer stark sauren Umgebung werden die Hauptgruppen (Aminogruppen usw.) aktiv protoniert und Proteinmoleküle erhalten eine insgesamt positive Ladung. In einer stark alkalischen Umgebung dissoziieren Carboxylgruppen leicht und Proteinmoleküle erhalten eine insgesamt negative Ladung.
Die Quellen positiver Ladung in Proteinen sind die Seitenradikale von Lysin-, Arginin- und Histidinresten sowie die α-Aminogruppe des N-terminalen Aminosäurerests. Quellen negativer Ladung sind Seitenradikale von Asparagin- und Glutaminsäureresten sowie die a-Carboxylgruppe des C-terminalen Aminosäurerests.
Bei einem bestimmten pH-Wert des Mediums wird die Gleichheit positiver und negativer Ladungen auf der Oberfläche des Proteinmoleküls beobachtet, d. h. seine elektrische Gesamtladung ist Null. Der pH-Wert der Lösung, bei dem das Proteinmolekül elektrisch neutral ist, wird als isoelektrischer Punkt des Proteins (pi) bezeichnet.
Isoelektrische Punkte sind charakteristische Konstanten von Proteinen. Sie werden durch ihre Aminosäurezusammensetzung und -struktur bestimmt: die Anzahl und Position saurer und basischer Aminosäurereste in Polypeptidketten. Die isoelektrischen Punkte von Proteinen, in denen saure Aminosäurereste überwiegen, liegen im pH-Bereich<7, а белков, в которых преобладают остатки основных аминокислот - в области рН>7. Die isoelektrischen Punkte der meisten Proteine liegen in einer leicht sauren Umgebung.
Im isoelektrischen Zustand haben Proteinlösungen eine minimale Viskosität. Dies ist auf eine Veränderung der Form des Proteinmoleküls zurückzuführen. Am isoelektrischen Punkt ziehen sich entgegengesetzt geladene Gruppen gegenseitig an und die Proteine kräuseln sich zu Kugeln. Wenn sich der pH-Wert vom isoelektrischen Punkt verschiebt, stoßen sich gleich geladene Gruppen gegenseitig ab und die Proteinmoleküle entfalten sich. Im entfalteten Zustand verleihen Proteinmoleküle Lösungen eine höhere Viskosität als zu Kugeln gerollt.
Am isoelektrischen Punkt sind Proteine nur minimal löslich und können leicht ausfallen.
Allerdings kommt es immer noch nicht zu einer Ausfällung von Proteinen am isoelektrischen Punkt. Dies wird durch strukturierte Wassermoleküle verhindert, die einen erheblichen Teil der hydrophoben Aminosäurereste auf der Oberfläche von Proteinkügelchen zurückhalten.
Proteine können mit organischen Lösungsmitteln (Alkohol, Aceton) ausgefällt werden, die das System der hydrophoben Kontakte in Proteinmolekülen stören, sowie mit hohen Salzkonzentrationen (Aussalzmethode), die die Hydratation der Proteinkügelchen verringern. Im letzteren Fall geht ein Teil des Wassers zur Auflösung des Salzes über und nimmt nicht mehr an der Auflösung des Proteins teil. Aufgrund des Mangels an Lösungsmittel wird eine solche Lösung übersättigt, was zur Ausfällung eines Teils davon führt. Proteinmoleküle beginnen zusammenzukleben und fallen unter Bildung immer größerer Partikel nach und nach aus der Lösung aus.
Optische Eigenschaften von Proteinen. Proteinlösungen besitzen optische Aktivität, d. h. die Fähigkeit, die Polarisationsebene des Lichts zu drehen. Diese Eigenschaft von Proteinen beruht auf dem Vorhandensein von Asymmetrieelementen in ihren Molekülen – asymmetrischen Kohlenstoffatomen und einer rechtsdrehenden α-Helix.
Bei der Denaturierung eines Proteins verändern sich dessen optische Eigenschaften, was mit der Zerstörung der α-Helix einhergeht. Die optischen Eigenschaften vollständig denaturierter Proteine hängen nur vom Vorhandensein asymmetrischer Kohlenstoffatome in ihnen ab.
Durch den Unterschied in den optischen Eigenschaften eines Proteins vor und nach der Denaturierung kann der Grad seiner Helikalisierung bestimmt werden.
Qualitative Reaktionen auf Proteine. Proteine zeichnen sich durch Farbreaktionen aufgrund des Vorhandenseins bestimmter chemischer Gruppen in ihnen aus. Diese Reaktionen werden häufig zum Nachweis von Proteinen verwendet.
Wenn einer Proteinlösung Kupfersulfat und Alkali zugesetzt werden, erscheint aufgrund der Bildung von Komplexen von Kupferionen mit den Peptidgruppen des Proteins eine lila Farbe. Da diese Reaktion durch Biuret (H 2 N-CO-NH-CO-NH 2) hervorgerufen wird, wird sie Biuret genannt. Es wird häufig zusammen mit der I. Kjeldahl-Methode zur quantitativen Bestimmung von Proteinen verwendet, da die Intensität der resultierenden Farbe proportional zur Proteinkonzentration in der Lösung ist.
Beim Erhitzen von Proteinlösungen mit konzentrierter Salpetersäure entsteht aufgrund der Bildung von Nitroderivaten aromatischer Aminosäuren eine gelbe Farbe. Diese Reaktion wird aufgerufen Xanthoprotein(Griechisch „xanthos“ – gelb).
Beim Erhitzen reagieren viele Proteinlösungen mit Quecksilbernitrat, das mit Phenolen und ihren Derivaten purpurrote Komplexverbindungen bildet. Dies ist eine qualitative Millon-Reaktion auf Tyrosin.
Durch Erhitzen der meisten Proteinlösungen mit Bleiacetat in einer alkalischen Umgebung fällt ein schwarzer Niederschlag aus Bleisulfid aus. Diese Reaktion dient dem Nachweis schwefelhaltiger Aminosäuren und wird Foll-Reaktion genannt.
Eichhörnchen- Hierbei handelt es sich um hochmolekulare (Molekulargewicht variiert zwischen 5.000 und 1 Million oder mehr) natürliche Polymere, deren Moleküle aus Aminosäureresten aufgebaut sind, die durch eine Amidbindung (Peptidbindung) verbunden sind.
Proteine werden auch Proteine genannt (griechisch „protos“ – zuerst, wichtig). Die Anzahl der Aminosäurereste in einem Proteinmolekül variiert stark und erreicht manchmal mehrere Tausend. Jedes Protein hat seine eigene inhärente Sequenz von Aminosäureresten.
Белки выполняют разнообразные биологические функции: каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин) und andere.
Proteine sind die Basis von Biomembranen, dem wichtigsten Bestandteil der Zelle und zellulären Bestandteilen. Sie spielen eine Schlüsselrolle im Leben der Zelle und bilden sozusagen die materielle Grundlage ihrer chemischen Aktivität.
Die außergewöhnliche Eigenschaft von Protein ist Selbstorganisation der Struktur, d. h. seine Fähigkeit, spontan eine bestimmte räumliche Struktur zu erzeugen, die nur für ein bestimmtes Protein charakteristisch ist. Im Wesentlichen sind alle Aktivitäten des Körpers (Entwicklung, Bewegung, Ausführung verschiedener Funktionen und vieles mehr) mit Eiweißstoffen verbunden. Ein Leben ohne Proteine ist nicht vorstellbar.
Proteine sind der wichtigste Bestandteil der menschlichen und tierischen Nahrung und Lieferant essentieller Aminosäuren.
Proteinstruktur
In der räumlichen Struktur von Proteinen ist die Beschaffenheit der R-Radikale (Reste) in Aminosäuremolekülen von großer Bedeutung. Unpolare Aminosäurereste befinden sich normalerweise im Inneren des Proteinmakromoleküls und verursachen hydrophobe Wechselwirkungen. Polare Radikale mit ionischen (ionenbildenden) Gruppen kommen üblicherweise auf der Oberfläche eines Proteinmakromoleküls vor und charakterisieren elektrostatische (ionische) Wechselwirkungen. Polare nichtionische Radikale (z. B. mit Alkohol-OH-Gruppen, Amidgruppen) können sich sowohl auf der Oberfläche als auch im Inneren des Proteinmoleküls befinden. Sie sind an der Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen beteiligt.
In Proteinmolekülen sind α-Aminosäuren durch Peptidbindungen (-CO-NH-) miteinander verbunden:
Auf diese Weise aufgebaute Polypeptidketten oder einzelne Abschnitte innerhalb einer Polypeptidkette können in manchen Fällen zusätzlich durch Disulfidbrücken (-S-S-) oder, wie sie oft genannt werden, Disulfidbrücken miteinander verbunden sein.
Eine wichtige Rolle bei der Bildung der Struktur von Proteinen spielen ionische (Salz-) und Wasserstoffbrückenbindungen sowie hydrophobe Wechselwirkungen – eine besondere Art des Kontakts zwischen den hydrophoben Komponenten von Proteinmolekülen in einer wässrigen Umgebung. Alle diese Bindungen sind unterschiedlich stark und sorgen für die Bildung eines komplexen, großen Proteinmoleküls.
Trotz der unterschiedlichen Struktur und Funktionen von Proteinsubstanzen variiert ihre Elementzusammensetzung geringfügig (in Trockengewichts-%): Kohlenstoff - 51-53; Sauerstoff - 21,5-23,5; Stickstoff - 16,8-18,4; Wasserstoff - 6,5-7,3; Schwefel - 0,3-2,5.
Einige Proteine enthalten geringe Mengen an Phosphor, Selen und anderen Elementen.
Die Reihenfolge der Aminosäurereste in einer Polypeptidkette wird aufgerufen primäre Proteinstruktur.
Ein Proteinmolekül kann aus einer oder mehreren Polypeptidketten bestehen, die jeweils eine unterschiedliche Anzahl an Aminosäureresten enthalten. Angesichts der Vielzahl möglicher Kombinationen ist die Vielfalt der Proteine nahezu grenzenlos, doch nicht alle davon kommen in der Natur vor.
Die Gesamtzahl verschiedener Arten von Proteinen in allen Arten lebender Organismen beträgt 10 11 -10 12. Bei Proteinen, deren Struktur äußerst komplex ist, werden neben der primären auch höhere Ebenen der strukturellen Organisation unterschieden: Sekundär-, Tertiär- und manchmal Quartärstruktur.
Sekundärstruktur Die meisten Proteine besitzen, wenn auch nicht immer, eine Polypeptidkette über die gesamte Länge. Polypeptidketten mit einer bestimmten Sekundärstruktur können unterschiedlich im Raum lokalisiert sein.
Information Tertiärstruktur Neben Wasserstoffbrückenbindungen spielen ionische und hydrophobe Wechselwirkungen eine wichtige Rolle. Basierend auf der Art der „Verpackung“ des Proteinmoleküls werden sie unterschieden kugelförmig, oder sphärisch, und fibrillär oder filamentöse Proteine (Tabelle 12).
Für globuläre Proteine ist eine a-helikale Struktur typischer; die Helices sind gekrümmt, „gefaltet“. Das Makromolekül hat eine Kugelform. Sie lösen sich in Wasser und Salzlösungen und bilden kolloidale Systeme. Die meisten Proteine in Tieren, Pflanzen und Mikroorganismen sind kugelförmige Proteine.
Für fibrilläre Proteine ist eine filamentöse Struktur typischer. Sie sind im Allgemeinen in Wasser unlöslich. Fibrilläre Proteine übernehmen in der Regel strukturbildende Funktionen. Ihre Eigenschaften (Festigkeit, Dehnbarkeit) hängen von der Art der Packung der Polypeptidketten ab. Beispiele für fibrilläre Proteine sind Myosin und Keratin. In einigen Fällen bilden einzelne Proteinuntereinheiten mithilfe von Wasserstoffbrückenbindungen, elektrostatischen und anderen Wechselwirkungen komplexe Ensembles. In diesem Fall wird es gebildet Quartärstruktur Proteine.
Ein Beispiel für ein Protein mit Quartärstruktur ist Bluthämoglobin. Nur mit einer solchen Struktur erfüllt es seine Funktionen – die Bindung von Sauerstoff und den Transport zu Geweben und Organen.
Es ist jedoch zu beachten, dass bei der Organisation höherer Proteinstrukturen eine ausschließliche Rolle der Primärstruktur zukommt.
Proteinklassifizierung
Es gibt verschiedene Klassifizierungen von Proteinen:
- Nach Schwierigkeitsgrad (einfach und komplex).
- Je nach Form der Moleküle (globuläre und fibrilläre Proteine).
- Je nach Löslichkeit in den einzelnen Lösungsmitteln (wasserlöslich, löslich in verdünnten Salzlösungen – Albumine, alkohollöslich – Prolamine, löslich in verdünnten Laugen und Säuren – Gluteline).
- Entsprechend den ausgeübten Funktionen (z. B. Speicherproteine, Skelettproteine usw.).
Eigenschaften von Proteinen
Proteine sind amphotere Elektrolyte. Bei einem bestimmten pH-Wert (sogenannter isoelektrischer Punkt) ist die Anzahl der positiven und negativen Ladungen im Proteinmolekül gleich. Dies ist eine der Haupteigenschaften von Protein. Proteine sind zu diesem Zeitpunkt elektrisch neutral und ihre Löslichkeit in Wasser ist am geringsten. Die Fähigkeit von Proteinen, die Löslichkeit zu verringern, wenn ihre Moleküle elektrische Neutralität erreichen, wird zur Isolierung aus Lösungen genutzt, beispielsweise in der Technologie zur Gewinnung von Proteinprodukten.
Flüssigkeitszufuhr. Der Prozess der Hydratation bedeutet die Bindung von Wasser durch Proteine, und sie weisen hydrophile Eigenschaften auf: Sie quellen auf, ihre Masse und ihr Volumen nehmen zu. Die Quellung einzelner Proteine hängt ausschließlich von deren Struktur ab. Die in der Zusammensetzung vorhandenen und auf der Oberfläche des Proteinmakromoleküls befindlichen hydrophilen Amid- (-CO-NH-, Peptidbindung), Amin- (-NH 2) und Carboxylgruppen (-COOH) ziehen Wassermoleküle an und richten sie streng auf der Oberfläche aus des Moleküls. Die die Proteinkügelchen umgebende Hydratationshülle (wässrig) verhindert Aggregation und Sedimentation und trägt somit zur Stabilität von Proteinlösungen bei. Am isoelektrischen Punkt haben Proteine die geringste Fähigkeit, Wasser zu binden; die Hydratationshülle um Proteinmoleküle wird zerstört, sodass sie sich zu großen Aggregaten verbinden. Zur Aggregation von Proteinmolekülen kommt es auch, wenn sie mit Hilfe bestimmter organischer Lösungsmittel, beispielsweise Ethylalkohol, dehydriert werden. Dies führt zur Ausfällung von Proteinen. Wenn sich der pH-Wert der Umgebung ändert, wird das Proteinmakromolekül aufgeladen und seine Hydratationskapazität ändert sich.
Konzentrierte Proteinlösungen bilden bei begrenzter Quellung komplexe Systeme, sogenannte Gelees.
Gelees sind nicht flüssig, elastisch, haben Plastizität, eine gewisse mechanische Festigkeit und können ihre Form behalten. Globuläre Proteine können vollständig hydratisiert und in Wasser gelöst werden (z. B. Milchproteine), wodurch Lösungen mit geringen Konzentrationen entstehen. Die hydrophilen Eigenschaften von Proteinen, also ihre Fähigkeit zu quellen, Gelees zu bilden, Suspensionen, Emulsionen und Schäume zu stabilisieren, sind in der Biologie und der Lebensmittelindustrie von großer Bedeutung. Ein sehr bewegliches Gelee, das hauptsächlich aus Proteinmolekülen besteht, ist Zytoplasma – rohes Gluten, das aus Weizenteig isoliert wird; es enthält bis zu 65 % Wasser. Die unterschiedliche Hydrophilie der Glutenproteine ist eines der Merkmale, die die Qualität des Weizenkorns und des daraus gewonnenen Mehls (des sogenannten starken und schwachen Weizens) charakterisieren. Die Hydrophilie von Getreide- und Mehlproteinen spielt bei der Lagerung und Verarbeitung von Getreide sowie beim Backen eine wichtige Rolle. Der in der Bäckereiproduktion anfallende Teig ist ein in Wasser gequollenes Eiweiß, ein konzentriertes Gelee, das Stärkekörner enthält.
Denaturierung von Proteinen. Bei der Denaturierung unter dem Einfluss äußerer Faktoren (Temperatur, mechanischer Stress, Einwirkung chemischer Wirkstoffe und einer Reihe anderer Faktoren) kommt es zu einer Veränderung der Sekundär-, Tertiär- und Quartärstrukturen des Proteinmakromoleküls, also seiner nativen Raumstruktur. Die Primärstruktur und damit die chemische Zusammensetzung des Proteins ändert sich nicht. Die physikalischen Eigenschaften ändern sich: Löslichkeit und Hydratationsfähigkeit nehmen ab, die biologische Aktivität geht verloren. Die Form des Proteinmakromoleküls ändert sich und es kommt zur Aggregation. Gleichzeitig erhöht sich die Aktivität bestimmter chemischer Gruppen, die Wirkung proteolytischer Enzyme auf Proteine wird erleichtert und somit leichter hydrolysierbar.
Von besonderer praktischer Bedeutung in der Lebensmitteltechnologie ist die thermische Denaturierung von Proteinen, deren Grad von der Temperatur, der Erhitzungsdauer und der Luftfeuchtigkeit abhängt. Dies muss bei der Entwicklung von Wärmebehandlungssystemen für Lebensmittelrohstoffe, Halbfabrikate und manchmal auch Fertigprodukte berücksichtigt werden. Eine besondere Rolle spielen thermische Denaturierungsverfahren beim Blanchieren von Pflanzenmaterialien, beim Trocknen von Getreide, beim Brotbacken und bei der Herstellung von Teigwaren. Eine Proteindenaturierung kann auch durch mechanische Einwirkung (Druck, Reiben, Schütteln, Ultraschall) verursacht werden. Schließlich wird die Denaturierung von Proteinen durch die Einwirkung chemischer Reagenzien (Säuren, Laugen, Alkohol, Aceton) verursacht. Alle diese Techniken werden häufig in der Lebensmittel- und Biotechnologie eingesetzt.
Schäumend. Unter Schäumung versteht man die Fähigkeit von Proteinen, hochkonzentrierte Flüssigkeits-Gas-Systeme, sogenannte Schäume, zu bilden. Die Stabilität von Schaum, bei dem Protein als Schaumbildner fungiert, hängt nicht nur von seiner Art und Konzentration, sondern auch von der Temperatur ab. Proteine werden häufig als Schaumbildner in der Süßwarenindustrie (Marshmallows, Marshmallows, Soufflés) verwendet. Brot hat eine Schaumstruktur, die seinen Geschmack beeinflusst.
Proteinmoleküle können unter dem Einfluss einer Reihe von Faktoren zerstört werden oder mit anderen Substanzen interagieren, um neue Produkte zu bilden. Für die Lebensmittelindustrie lassen sich zwei wichtige Prozesse unterscheiden:
1) Hydrolyse von Proteinen unter Einwirkung von Enzymen;
2) Wechselwirkung von Aminogruppen von Proteinen oder Aminosäuren mit Carbonylgruppen reduzierender Zucker.
Unter dem Einfluss von Proteaseenzymen, die den hydrolytischen Abbau von Proteinen katalysieren, zerfallen diese in einfachere Produkte (Poly- und Dipeptide) und schließlich in Aminosäuren. Die Geschwindigkeit der Proteinhydrolyse hängt von seiner Zusammensetzung, Molekülstruktur, Enzymaktivität und den Bedingungen ab.
Proteinhydrolyse. Die Hydrolysereaktion unter Bildung von Aminosäuren im Allgemeinen kann wie folgt geschrieben werden:
Verbrennung. Bei der Verbrennung von Proteinen entstehen Stickstoff, Kohlendioxid und Wasser sowie einige andere Substanzen. Bei der Verbrennung entsteht der charakteristische Geruch verbrannter Federn.
Farbreaktionen auf Proteine. Zur qualitativen Bestimmung von Protein werden folgende Reaktionen verwendet:
1) Xantoprotein, Dabei kommt es zur Wechselwirkung aromatischer und heteroatomarer Zyklen in einem Proteinmolekül mit konzentrierter Salpetersäure, begleitet vom Auftreten einer gelben Farbe.
2) Biuret, bei dem schwach alkalische Lösungen von Proteinen mit einer Lösung von Kupfer(II)sulfat interagieren, um komplexe Verbindungen zwischen Cu 2+-Ionen und Polypeptiden zu bilden. Die Reaktion geht mit dem Erscheinen einer violettblauen Farbe einher.
PROTEINE (Proteine), eine Klasse komplexer stickstoffhaltiger Verbindungen, die (neben Nukleinsäuren) die charakteristischsten und wichtigsten Bestandteile lebender Materie. Proteine erfüllen zahlreiche und vielfältige Funktionen. Die meisten Proteine sind Enzyme, die chemische Reaktionen katalysieren. Viele Hormone, die physiologische Prozesse regulieren, sind ebenfalls Proteine. Strukturproteine wie Kollagen und Keratin sind die Hauptbestandteile von Knochengewebe, Haaren und Nägeln. Muskelkontraktile Proteine haben die Fähigkeit, ihre Länge zu ändern, indem sie chemische Energie nutzen, um mechanische Arbeit zu verrichten. Zu den Proteinen gehören Antikörper, die toxische Substanzen binden und neutralisieren. Einige Proteine, die auf äußere Einflüsse (Licht, Geruch) reagieren können, dienen in den Sinnesorganen als Rezeptoren, die Reizungen wahrnehmen. Viele Proteine, die sich im Inneren der Zelle und auf der Zellmembran befinden, erfüllen regulatorische Funktionen.
In der ersten Hälfte des 19. Jahrhunderts. Viele Chemiker, darunter vor allem J. von Liebig, kamen nach und nach zu dem Schluss, dass Proteine eine besondere Klasse stickstoffhaltiger Verbindungen darstellen. Der Name „Proteine“ (aus dem Griechischen.
Protos zuerst) wurde 1840 vom niederländischen Chemiker G. Mulder vorgeschlagen. PHYSIKALISCHE EIGENSCHAFTEN Proteine sind im festen Zustand weiß, in Lösung jedoch farblos, es sei denn, sie tragen eine Art chromophore (farbige) Gruppe, wie z. B. Hämoglobin. Die Löslichkeit in Wasser variiert stark zwischen verschiedenen Proteinen. Er ändert sich auch abhängig vom pH-Wert und der Salzkonzentration in der Lösung, sodass es möglich ist, Bedingungen auszuwählen, unter denen ein Protein in Gegenwart anderer Proteine selektiv ausfällt. Diese „Aussalz“-Methode wird häufig zur Isolierung und Reinigung von Proteinen eingesetzt. Das gereinigte Protein fällt häufig als Kristalle aus der Lösung aus.Im Vergleich zu anderen Verbindungen ist das Molekulargewicht von Proteinen sehr groß und liegt zwischen mehreren Tausend und vielen Millionen Dalton. Daher kommt es bei der Ultrazentrifugation zur Sedimentation von Proteinen, und zwar mit unterschiedlicher Geschwindigkeit. Aufgrund des Vorhandenseins positiv und negativ geladener Gruppen in Proteinmolekülen bewegen sie sich mit unterschiedlichen Geschwindigkeiten und in einem elektrischen Feld. Dies ist die Grundlage der Elektrophorese, einer Methode zur Isolierung einzelner Proteine aus komplexen Gemischen. Proteine werden auch durch Chromatographie gereinigt.
CHEMISCHE EIGENSCHAFTEN Struktur. Proteine sind Polymere, d.h. Moleküle, die wie Ketten aus sich wiederholenden Monomereinheiten oder Untereinheiten aufgebaut sind und deren Rolle sie spielen A -Aminosäuren. Allgemeine Formel der Aminosäuren wo R ein Wasserstoffatom oder eine organische Gruppe.Ein Proteinmolekül (Polypeptidkette) kann nur aus einer relativ kleinen Anzahl von Aminosäuren oder mehreren tausend Monomereinheiten bestehen. Die Kombination von Aminosäuren in einer Kette ist möglich, weil jede von ihnen zwei verschiedene chemische Gruppen hat: eine Aminogruppe mit basischen Eigenschaften,
NH2 und eine saure Carboxylgruppe, COOH. Beide Gruppen sind mit verbunden A -Kohlenstoffatom. Die Carboxylgruppe einer Aminosäure kann mit der Aminogruppe einer anderen Aminosäure eine Amidbindung (Peptidbindung) eingehen:
Nachdem zwei Aminosäuren auf diese Weise verknüpft wurden, kann die Kette durch Hinzufügen einer dritten an die zweite Aminosäure usw. verlängert werden. Wie aus der obigen Gleichung ersichtlich ist, wird bei der Bildung einer Peptidbindung ein Wassermolekül freigesetzt. In Gegenwart von Säuren, Laugen oder proteolytischen Enzymen verläuft die Reaktion in die entgegengesetzte Richtung: Die Polypeptidkette wird unter Zugabe von Wasser in Aminosäuren gespalten. Diese Reaktion wird Hydrolyse genannt. Die Hydrolyse erfolgt spontan und es wird Energie benötigt, um Aminosäuren zu einer Polypeptidkette zu verbinden. Eine Carboxylgruppe und eine Amidgruppe (oder eine ähnliche Imidgruppe im Fall der Aminosäure Prolin) sind in allen Aminosäuren vorhanden, aber die Unterschiede zwischen den Aminosäuren werden durch die Art der Gruppe oder „Seitenkette“ bestimmt. was oben durch den Buchstaben angedeutet ist
R . Die Rolle der Seitenkette kann ein Wasserstoffatom spielen, wie in der Aminosäure Glycin, oder eine sperrige Gruppe, wie in Histidin und Tryptophan. Einige Seitenketten sind chemisch inert, während andere deutlich reaktiv sind.Viele tausend verschiedene Aminosäuren können synthetisiert werden und viele verschiedene Aminosäuren kommen in der Natur vor, aber nur 20 Arten von Aminosäuren werden für die Proteinsynthese verwendet: Alanin, Arginin, Asparagin, Asparaginsäure, Valin, Histidin, Glycin, Glutamin, Glutaminsäure Säure, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Prolin, Serin, Tyrosin, Threonin, Tryptophan, Phenylalanin und Cystein (in Proteinen kann Cystein als Dimer vorliegen
Cystin). Zwar enthalten einige Proteine zusätzlich zu den regelmäßig vorkommenden zwanzig weiteren Aminosäuren, sie entstehen jedoch durch Modifikation einer der zwanzig aufgeführten Aminosäuren, nachdem sie in das Protein aufgenommen wurde.Optische Aktivität. Alle Aminosäuren, mit Ausnahme von Glycin, haben A An das Kohlenstoffatom sind vier verschiedene Gruppen gebunden. Aus geometrischer Sicht können vier verschiedene Gruppen auf zwei Arten verknüpft werden, und dementsprechend gibt es zwei mögliche Konfigurationen oder zwei Isomere, die zueinander in Beziehung stehen wie ein Objekt zu seinem Spiegelbild, d. h. wie die linke Hand nach rechts. Eine Konfiguration heißt links oder linkshändig ( L ), und das andere rechts oder rechtsdrehend ( D ), da sich zwei solcher Isomere in der Rotationsrichtung der Ebene des polarisierten Lichts unterscheiden. Kommt nur in Proteinen vor L -Aminosäuren (die Ausnahme ist Glycin; es kann nur in einer Form dargestellt werden, da zwei seiner vier Gruppen gleich sind), und alle von ihnen sind optisch aktiv (da es nur ein Isomer gibt). D -Aminosäuren sind in der Natur selten; Sie kommen in einigen Antibiotika und in der Zellwand von Bakterien vor.Aminosäuresequenz. Aminosäuren in einer Polypeptidkette sind nicht zufällig angeordnet, sondern in einer bestimmten festen Reihenfolge, und diese Reihenfolge bestimmt die Funktionen und Eigenschaften des Proteins. Indem man die Reihenfolge der 20 Arten von Aminosäuren variiert, kann man eine große Anzahl verschiedener Proteine erzeugen, genauso wie man aus den Buchstaben des Alphabets viele verschiedene Texte erstellen kann.In der Vergangenheit dauerte die Bestimmung der Aminosäuresequenz eines Proteins oft mehrere Jahre. Die direkte Bestimmung ist immer noch eine recht arbeitsintensive Aufgabe, obwohl Geräte entwickelt wurden, die eine automatische Durchführung ermöglichen. Meist ist es einfacher, die Nukleotidsequenz des entsprechenden Gens zu bestimmen und daraus die Aminosäuresequenz des Proteins abzuleiten. Bisher wurden bereits die Aminosäuresequenzen vieler hundert Proteine bestimmt. Die Funktionen der entschlüsselten Proteine sind in der Regel bekannt, und dies hilft, sich die möglichen Funktionen ähnlicher Proteine vorzustellen, die beispielsweise bei bösartigen Neubildungen entstehen.
Komplexe Proteine. Proteine, die nur aus Aminosäuren bestehen, werden als einfach bezeichnet. Oftmals ist jedoch ein Metallatom oder eine chemische Verbindung, die keine Aminosäure ist, an die Polypeptidkette gebunden. Solche Proteine werden als komplex bezeichnet. Ein Beispiel ist Hämoglobin: Es enthält Eisenporphyrin, das seine rote Farbe bestimmt und es als Sauerstoffträger fungieren lässt.Die Namen der meisten komplexen Proteine geben Aufschluss über die Art der angehängten Gruppen: Glykoproteine enthalten Zucker, Lipoproteine enthalten Fette. Wenn die katalytische Aktivität eines Enzyms von der angehängten Gruppe abhängt, spricht man von einer prosthetischen Gruppe. Oftmals spielt ein Vitamin die Rolle einer prothetischen Gruppe oder ist Teil einer solchen. Vitamin A beispielsweise ist an eines der Proteine in der Netzhaut gebunden und bestimmt deren Lichtempfindlichkeit.
Tertiärstruktur. Wichtig ist nicht so sehr die Aminosäuresequenz des Proteins selbst (die Primärstruktur), sondern die Art und Weise, wie es im Raum angeordnet ist. Entlang der gesamten Länge der Polypeptidkette bilden Wasserstoffionen regelmäßige Wasserstoffbrückenbindungen, die ihr die Form einer Helix oder Schicht (Sekundärstruktur) verleihen. Aus der Kombination solcher Helices und Schichten entsteht eine kompakte Form der nächsten Ordnung: die Tertiärstruktur des Proteins. Um die Bindungen, die die Monomereinheiten der Kette halten, sind Drehungen in kleinen Winkeln möglich. Aus rein geometrischer Sicht ist die Anzahl der möglichen Konfigurationen für jede Polypeptidkette daher unendlich groß. In Wirklichkeit existiert jedes Protein normalerweise nur in einer Konfiguration, die durch seine Aminosäuresequenz bestimmt wird. Diese Struktur ist nicht starr, sie ist sozusagen « atmet“ schwankt um eine bestimmte Durchschnittskonfiguration. Der Schaltkreis ist in eine Konfiguration gefaltet, in der die freie Energie (die Fähigkeit, Arbeit zu erzeugen) minimal ist, genauso wie eine entspannte Feder nur bis zu einem Zustand komprimiert wird, der der minimalen freien Energie entspricht. Oft ist ein Teil der Kette durch Disulfid starr mit einem anderen verbunden ( SS) Bindungen zwischen zwei Cysteinresten. Unter anderem deshalb spielt Cystein unter den Aminosäuren eine besonders wichtige Rolle.Die Komplexität der Struktur von Proteinen ist so groß, dass es noch nicht möglich ist, die Tertiärstruktur eines Proteins zu berechnen, selbst wenn seine Aminosäuresequenz bekannt ist. Gelingt es jedoch, Proteinkristalle zu erhalten, kann deren Tertiärstruktur durch Röntgenbeugung bestimmt werden.
Bei strukturellen, kontraktilen und einigen anderen Proteinen sind die Ketten verlängert und mehrere leicht gefaltete Ketten, die nebeneinander liegen, bilden Fibrillen; Die Fibrillen wiederum falten sich zu größeren Faserformationen. Allerdings haben die meisten Proteine in Lösung eine Kugelform: Die Ketten sind in einer Kugel aufgerollt, wie Garn in einem Knäuel. Bei dieser Konfiguration ist die freie Energie minimal, da hydrophobe („wasserabweisende“) Aminosäuren im Inneren der Kügelchen verborgen sind und hydrophile („wasseranziehende“) Aminosäuren sich auf ihrer Oberfläche befinden.
Viele Proteine sind Komplexe aus mehreren Polypeptidketten. Diese Struktur wird als Quartärstruktur des Proteins bezeichnet. Das Hämoglobinmolekül beispielsweise besteht aus vier Untereinheiten, von denen jede ein globuläres Protein ist.
Strukturproteine bilden aufgrund ihrer linearen Konfiguration Fasern mit einer sehr hohen Zugfestigkeit, während die kugelförmige Konfiguration den Proteinen ermöglicht, spezifische Wechselwirkungen mit anderen Verbindungen einzugehen. Auf der Oberfläche der Kügelchen entstehen bei richtiger Anordnung der Ketten Hohlräume einer bestimmten Form, in denen sich reaktive chemische Gruppen befinden. Wenn es sich bei einem bestimmten Protein um ein Enzym handelt, dringt ein anderes, meist kleineres Molekül einer Substanz in einen solchen Hohlraum ein, so wie ein Schlüssel in ein Schloss eindringt; In diesem Fall ändert sich die Konfiguration der Elektronenwolke des Moleküls unter dem Einfluss der im Hohlraum befindlichen chemischen Gruppen und zwingt es dadurch zu einer bestimmten Reaktion. Auf diese Weise katalysiert das Enzym die Reaktion. Auch Antikörpermoleküle verfügen über Hohlräume, in denen sich verschiedene Fremdstoffe binden und dadurch unschädlich gemacht werden. Das „Schloss-und-Schlüssel“-Modell, das die Interaktion von Proteinen mit anderen Verbindungen erklärt, ermöglicht es uns, die Spezifität von Enzymen und Antikörpern zu verstehen, d. h. ihre Fähigkeit, nur mit bestimmten Verbindungen zu reagieren.
Proteine in verschiedenen Arten von Organismen. Proteine, die in verschiedenen Pflanzen- und Tierarten die gleiche Funktion erfüllen und daher den gleichen Namen tragen, haben auch eine ähnliche Konfiguration. Sie unterscheiden sich jedoch etwas in ihrer Aminosäuresequenz. Wenn Arten von einem gemeinsamen Vorfahren abweichen, werden einige Aminosäuren an bestimmten Positionen durch Mutationen durch andere ersetzt. Schädliche Mutationen, die Erbkrankheiten verursachen, werden durch natürliche Selektion eliminiert, nützliche oder zumindest neutrale Mutationen können jedoch bestehen bleiben. Je näher zwei Arten beieinander liegen, desto geringer sind die Unterschiede in ihren Proteinen.Manche Proteine verändern sich relativ schnell, andere bleiben sehr konserviert. Zu Letzterem gehört beispielsweise Cytochrom Mit ein Atmungsenzym, das in den meisten lebenden Organismen vorkommt. Bei Menschen und Schimpansen sind seine Aminosäuresequenzen identisch, und zwar im Cytochrom Mit Im Weizen waren nur 38 % der Aminosäuren unterschiedlich. Selbst beim Vergleich von Menschen und Bakterien zeigt sich die Ähnlichkeit der Cytochrome Mit(die Unterschiede betreffen hier 65 % der Aminosäuren) sind immer noch erkennbar, obwohl der gemeinsame Vorfahre von Bakterien und Menschen vor etwa zwei Milliarden Jahren auf der Erde lebte. Heutzutage wird der Vergleich von Aminosäuresequenzen häufig zur Erstellung eines phylogenetischen (Stamm-)Baums verwendet, der die evolutionären Beziehungen zwischen verschiedenen Organismen widerspiegelt.
Denaturierung. Das synthetisierte Proteinmolekül erhält durch die Faltung seine charakteristische Konfiguration. Diese Konfiguration kann jedoch durch Erhitzen, durch Ändern des pH-Werts, durch Kontakt mit organischen Lösungsmitteln und sogar durch einfaches Schütteln der Lösung zerstört werden, bis Blasen auf ihrer Oberfläche erscheinen. Ein so verändertes Protein nennt man denaturiert; es verliert seine biologische Aktivität und wird normalerweise unlöslich. Bekannte Beispiele für denaturiertes Protein sind gekochte Eier oder Schlagsahne. Kleine Proteine, die nur etwa hundert Aminosäuren enthalten, sind zur Renaturierung fähig, d. h. die ursprüngliche Konfiguration wiederherstellen. Doch die meisten Proteine verwandeln sich einfach in eine Masse verwickelter Polypeptidketten und stellen ihre vorherige Konfiguration nicht wieder her.Eine der Hauptschwierigkeiten bei der Isolierung aktiver Proteine ist ihre extreme Empfindlichkeit gegenüber Denaturierung. Diese Eigenschaft von Proteinen findet bei der Lebensmittelkonservierung nützliche Anwendung: Hohe Temperaturen denaturieren die Enzyme von Mikroorganismen irreversibel und die Mikroorganismen sterben ab.
PROTEINSYNTHESE Um Proteine zu synthetisieren, muss ein lebender Organismus über ein Enzymsystem verfügen, das in der Lage ist, eine Aminosäure mit einer anderen zu verbinden. Außerdem ist eine Informationsquelle erforderlich, um zu bestimmen, welche Aminosäuren kombiniert werden sollten. Da es im Körper tausende Arten von Proteinen gibt und jedes davon im Durchschnitt aus mehreren hundert Aminosäuren besteht, muss der Informationsbedarf wirklich enorm sein. Es wird (ähnlich wie eine Aufzeichnung auf einem Magnetband gespeichert wird) in den Nukleinsäuremolekülen gespeichert, aus denen Gene bestehen. Cm . auch ERBLICH; NUKLEINSÄUREN.Enzymaktivierung. Eine aus Aminosäuren synthetisierte Polypeptidkette ist in ihrer endgültigen Form nicht immer ein Protein. Viele Enzyme werden zunächst als inaktive Vorläufer synthetisiert und werden erst aktiv, nachdem ein anderes Enzym mehrere Aminosäuren an einem Ende der Kette entfernt hat. Einige Verdauungsenzyme wie Trypsin werden in dieser inaktiven Form synthetisiert; Diese Enzyme werden im Verdauungstrakt durch die Entfernung des Endfragments der Kette aktiviert. Das Hormon Insulin, dessen Molekül in seiner aktiven Form aus zwei kurzen Ketten besteht, wird in Form einer Kette, der sogenannten, synthetisiert. Proinsulin. Anschließend wird der mittlere Teil dieser Kette entfernt und die verbleibenden Fragmente verbinden sich zu dem aktiven Hormonmolekül. Komplexe Proteine entstehen erst, nachdem eine bestimmte chemische Gruppe an das Protein gebunden wurde. Für diese Bindung ist häufig auch ein Enzym erforderlich.Stoffwechselkreislauf. Nach der Fütterung eines Tieres mit Aminosäuren, die mit radioaktiven Isotopen von Kohlenstoff, Stickstoff oder Wasserstoff markiert sind, wird die Markierung schnell in seine Proteine eingebaut. Wenn markierte Aminosäuren nicht mehr in den Körper gelangen, beginnt die Menge der markierten Aminosäuren in Proteinen abzunehmen. Diese Experimente zeigen, dass die entstehenden Proteine nicht bis zum Lebensende im Körper verbleiben. Bis auf wenige Ausnahmen befinden sie sich alle in einem dynamischen Zustand, in dem sie ständig in Aminosäuren zerfallen und dann wieder synthetisiert werden.Einige Proteine zerfallen beim Zelltod und werden zerstört. Dies passiert beispielsweise ständig, wenn rote Blutkörperchen und Epithelzellen die innere Oberfläche des Darms auskleiden. Darüber hinaus findet der Abbau und die Resynthese von Proteinen auch in lebenden Zellen statt. Seltsamerweise ist über den Abbau von Proteinen weniger bekannt als über ihre Synthese. Es ist jedoch klar, dass an dem Abbau proteolytische Enzyme beteiligt sind, die denen ähneln, die im Verdauungstrakt Proteine in Aminosäuren spalten.
Die Halbwertszeit verschiedener Proteine variiert zwischen mehreren Stunden und mehreren Monaten. Die einzige Ausnahme ist das Kollagenmolekül. Einmal gebildet, bleiben sie stabil und werden nicht erneuert oder ersetzt. Mit der Zeit verändern sich jedoch einige ihrer Eigenschaften, insbesondere die Elastizität, und da sie sich nicht erneuern, kommt es zu bestimmten altersbedingten Veränderungen, wie zum Beispiel dem Auftreten von Falten auf der Haut.
Synthetische Proteine. Chemiker haben schon lange gelernt, Aminosäuren zu polymerisieren, doch die Aminosäuren sind ungeordnet kombiniert, sodass die Produkte einer solchen Polymerisation wenig Ähnlichkeit mit natürlichen haben. Es ist zwar möglich, Aminosäuren in einer bestimmten Reihenfolge zu kombinieren, wodurch einige biologisch aktive Proteine, insbesondere Insulin, gewonnen werden können. Der Prozess ist ziemlich kompliziert und auf diese Weise ist es möglich, nur Proteine zu erhalten, deren Moleküle etwa hundert Aminosäuren enthalten. Stattdessen ist es vorzuziehen, die Nukleotidsequenz eines Gens, das der gewünschten Aminosäuresequenz entspricht, zu synthetisieren oder zu isolieren und dieses Gen dann in ein Bakterium einzuführen, das durch Replikation große Mengen des gewünschten Produkts produziert. Diese Methode hat jedoch auch Nachteile. Cm . auch Gentechnik. PROTEIN UND ERNÄHRUNG Wenn Proteine im Körper in Aminosäuren zerlegt werden, können diese Aminosäuren wieder zur Synthese von Proteinen verwendet werden. Gleichzeitig unterliegen die Aminosäuren selbst einem Abbau, sodass sie nicht vollständig wiederverwendet werden können. Es ist auch klar, dass während des Wachstums, der Schwangerschaft und der Wundheilung die Proteinsynthese den Abbau übersteigen muss. Der Körper verliert kontinuierlich einige Proteine; Dabei handelt es sich um die Proteine der Haare, Nägel und der Oberflächenschicht der Haut. Daher muss jeder Organismus Aminosäuren aus der Nahrung aufnehmen, um Proteine zu synthetisieren. Grüne Pflanzen synthetisieren aus CO 2 , Wasser und Ammoniak oder Nitrate sind allesamt 20 Aminosäuren, die in Proteinen vorkommen. Viele Bakterien sind auch in der Lage, Aminosäuren in Gegenwart von Zucker (oder einem Äquivalent) und festem Stickstoff zu synthetisieren, aber Zucker wird letztendlich von grünen Pflanzen geliefert. Tiere haben eine begrenzte Fähigkeit, Aminosäuren zu synthetisieren; Sie erhalten Aminosäuren durch den Verzehr von grünen Pflanzen oder anderen Tieren. Im Verdauungstrakt werden aufgenommene Proteine in Aminosäuren zerlegt, diese absorbiert und daraus für einen bestimmten Organismus charakteristische Proteine aufgebaut. Keines der aufgenommenen Proteine wird in die Körperstrukturen als solche eingebaut. Die einzige Ausnahme besteht darin, dass bei vielen Säugetieren einige mütterliche Antikörper intakt durch die Plazenta in den fetalen Blutkreislauf gelangen und über die Muttermilch (insbesondere bei Wiederkäuern) unmittelbar nach der Geburt auf das Neugeborene übertragen werden können.Proteinbedarf. Es ist klar, dass der Körper zur Aufrechterhaltung des Lebens eine bestimmte Menge Protein aus der Nahrung aufnehmen muss. Das Ausmaß dieses Bedarfs hängt jedoch von einer Reihe von Faktoren ab. Der Körper benötigt Nahrung sowohl als Energiequelle (Kalorien) als auch als Material zum Aufbau seiner Strukturen. Der Energiebedarf steht an erster Stelle. Das bedeutet, dass bei wenigen Kohlenhydraten und Fetten in der Nahrung Nahrungsproteine nicht zur Synthese eigener Proteine, sondern als Kalorienquelle genutzt werden. Beim längeren Fasten werden sogar die eigenen Proteine zur Deckung des Energiebedarfs genutzt. Sind genügend Kohlenhydrate in der Nahrung enthalten, kann der Proteinkonsum reduziert werden.Stickstoffbilanz. Durchschnittlich ca. 16 % der Gesamtproteinmasse sind Stickstoff. Beim Abbau der in Proteinen enthaltenen Aminosäuren wird der darin enthaltene Stickstoff in Form verschiedener stickstoffhaltiger Verbindungen über den Urin und (in geringerem Maße) über den Kot aus dem Körper ausgeschieden. Daher ist es sinnvoll, einen Indikator wie die Stickstoffbilanz zu verwenden, um die Qualität der Proteinernährung zu beurteilen, d. h. die Differenz (in Gramm) zwischen der Menge an Stickstoff, die in den Körper gelangt, und der Menge an Stickstoff, die pro Tag ausgeschieden wird. Bei normaler Ernährung eines Erwachsenen sind diese Mengen gleich. In einem wachsenden Organismus ist die ausgeschiedene Stickstoffmenge geringer als die aufgenommene Menge, d.h. Die Bilanz ist positiv. Bei einem Proteinmangel in der Ernährung ist die Bilanz negativ. Wenn die Nahrung genügend Kalorien, aber keine Proteine enthält, speichert der Körper Proteine. Gleichzeitig verlangsamt sich der Proteinstoffwechsel und die wiederholte Nutzung von Aminosäuren bei der Proteinsynthese erfolgt mit höchstmöglicher Effizienz. Allerdings sind Verluste unvermeidbar und stickstoffhaltige Verbindungen werden weiterhin über den Urin und teilweise auch über den Kot ausgeschieden. Als Maß für den täglichen Proteinmangel kann die Menge an Stickstoff dienen, die der Körper beim Proteinfasten pro Tag ausscheidet. Es liegt nahe, anzunehmen, dass durch die Aufnahme einer diesem Mangel entsprechenden Proteinmenge in die Ernährung das Stickstoffgleichgewicht wiederhergestellt werden kann. Dies ist jedoch nicht der Fall. Nach der Aufnahme dieser Proteinmenge beginnt der Körper, Aminosäuren weniger effizient zu nutzen, sodass etwas zusätzliches Protein erforderlich ist, um das Stickstoffgleichgewicht wiederherzustellen.Wenn die Proteinmenge in der Nahrung das zur Aufrechterhaltung des Stickstoffgleichgewichts erforderliche Maß übersteigt, besteht offenbar kein Schaden. Überschüssige Aminosäuren werden einfach als Energiequelle genutzt. Ein besonders eindrucksvolles Beispiel ist, dass die Eskimos nur wenige Kohlenhydrate und etwa das Zehnfache der Proteinmenge zu sich nehmen, die zur Aufrechterhaltung des Stickstoffgleichgewichts erforderlich ist. In den meisten Fällen ist die Verwendung von Protein als Energiequelle jedoch nicht vorteilhaft, da eine bestimmte Menge an Kohlenhydraten viel mehr Kalorien produzieren kann als die gleiche Menge an Protein. In armen Ländern beziehen die Menschen ihre Kalorien aus Kohlenhydraten und nehmen nur minimale Mengen Protein zu sich.
Wenn der Körper die erforderliche Menge an Kalorien in Form von Nicht-Protein-Produkten erhält, beträgt die Mindestmenge an Protein zur Aufrechterhaltung des Stickstoffgleichgewichts ca. 30 g pro Tag. Etwa so viel Protein ist in vier Scheiben Brot oder 0,5 Liter Milch enthalten. Normalerweise wird eine etwas größere Zahl als optimal angesehen; empfohlen von 50 bis 70 g.
Essentielle Aminosäuren. Bisher wurde Protein als Ganzes betrachtet. Damit die Proteinsynthese stattfinden kann, müssen alle notwendigen Aminosäuren im Körper vorhanden sein. Der Körper des Tieres ist in der Lage, einige der Aminosäuren selbst zu synthetisieren. Sie werden als ersetzbar bezeichnet, weil sie nicht unbedingt in der Nahrung vorhanden sein müssen, wichtig ist lediglich, dass die Gesamtversorgung mit Protein als Stickstoffquelle ausreichend ist; Wenn dann ein Mangel an nicht-essentiellen Aminosäuren besteht, kann der Körper diese auf Kosten der im Überschuss vorhandenen Aminosäuren synthetisieren. Die restlichen, „essentiellen“ Aminosäuren können nicht synthetisiert werden und müssen dem Körper über die Nahrung zugeführt werden. Für den Menschen lebenswichtig sind Valin, Leucin, Isoleucin, Threonin, Methionin, Phenylalanin, Tryptophan, Histidin, Lysin und Arginin. (Obwohl Arginin im Körper synthetisiert werden kann, wird es als essentielle Aminosäure eingestuft, da es bei Neugeborenen und heranwachsenden Kindern nicht in ausreichenden Mengen produziert wird. Andererseits können einige dieser Aminosäuren aus der Nahrung für einen Erwachsenen unnötig werden Person.)Diese Liste essentieller Aminosäuren ist bei anderen Wirbeltieren und sogar Insekten ungefähr gleich. Der Nährwert von Proteinen wird normalerweise bestimmt, indem man sie an heranwachsende Ratten verfüttert und die Gewichtszunahme der Tiere überwacht.
Nährwert von Proteinen. Der Nährwert eines Proteins wird durch die essentielle Aminosäure bestimmt, die den größten Mangel aufweist. Lassen Sie uns dies anhand eines Beispiels veranschaulichen. Die Proteine in unserem Körper enthalten durchschnittlich ca. 2 % Tryptophan (nach Gewicht). Nehmen wir an, dass die Ernährung 10 g Protein mit 1 % Tryptophan enthält und dass darin genügend andere essentielle Aminosäuren enthalten sind. In unserem Fall entsprechen 10 g dieses unvollständigen Proteins im Wesentlichen 5 g vollständigem Protein; die restlichen 5 g können nur als Energiequelle dienen. Beachten Sie, dass Aminosäuren praktisch nicht im Körper gespeichert werden und alle Aminosäuren gleichzeitig vorhanden sein müssen, damit die Proteinsynthese stattfinden kann. Die Wirkung der Aufnahme essentieller Aminosäuren kann nur dann festgestellt werden, wenn alle vorhanden sind gleichzeitig in den Körper gelangen. Die durchschnittliche Zusammensetzung der meisten tierischen Proteine entspricht in etwa der durchschnittlichen Zusammensetzung der Proteine im menschlichen Körper. Daher ist es unwahrscheinlich, dass wir unter einem Aminosäuremangel leiden, wenn unsere Ernährung reich an Lebensmitteln wie Fleisch, Eiern, Milch und Käse ist. Es gibt jedoch Proteine wie Gelatine (ein Produkt der Denaturierung von Kollagen), die nur sehr wenige essentielle Aminosäuren enthalten. Pflanzliche Proteine sind in diesem Sinne zwar besser als Gelatine, enthalten aber auch wenig essentielle Aminosäuren; Sie enthalten besonders wenig Lysin und Tryptophan. Dennoch kann eine rein vegetarische Ernährung überhaupt nicht als schädlich angesehen werden, es sei denn, sie nimmt eine etwas größere Menge an pflanzlichen Proteinen zu sich, die ausreicht, um den Körper mit essentiellen Aminosäuren zu versorgen. Pflanzen enthalten das meiste Protein in ihren Samen, insbesondere in den Samen von Weizen und verschiedenen Hülsenfrüchten. Auch junge Triebe, wie zum Beispiel Spargel, sind reich an Eiweiß.Synthetische Proteine in der Ernährung. Durch die Zugabe kleiner Mengen synthetischer essentieller Aminosäuren oder proteinreicher Aminosäuren zu unvollständigen Proteinen, wie z. B. Maisproteinen, kann der Nährwert der letzteren deutlich gesteigert werden, d. h. Dadurch erhöht sich die Menge an aufgenommenem Protein. Eine weitere Möglichkeit besteht darin, Bakterien oder Hefen auf Erdölkohlenwasserstoffen unter Zusatz von Nitraten oder Ammoniak als Stickstoffquelle zu züchten. Das so gewonnene mikrobielle Protein kann als Futtermittel für Geflügel oder Nutztiere dienen oder direkt vom Menschen verzehrt werden. Die dritte, weit verbreitete Methode nutzt die Physiologie von Wiederkäuern. Bei Wiederkäuern befindet sich im Anfangsteil des Magens, dem sogenannten. Im Pansen leben spezielle Formen von Bakterien und Protozoen, die unvollständige Pflanzenproteine in vollständigere mikrobielle Proteine umwandeln, die wiederum nach der Verdauung und Absorption in tierische Proteine umgewandelt werden. Harnstoff, eine billige synthetische stickstoffhaltige Verbindung, kann dem Viehfutter zugesetzt werden. Im Pansen lebende Mikroorganismen nutzen Harnstoffstickstoff, um Kohlenhydrate (von denen das Futter viel mehr enthält) in Protein umzuwandeln. Etwa ein Drittel des gesamten Stickstoffs im Viehfutter kann in Form von Harnstoff vorliegen, was im Wesentlichen in gewisser Weise der chemischen Synthese von Proteinen entspricht. In den USA spielt diese Methode eine wichtige Rolle als eine Möglichkeit zur Proteingewinnung.LITERATUR Murray R., Grenner D., Mayes P., Rodwell W. Menschliche Biochemie, Bd. 12. M., 1993Alberts B, Bray D, Lewis J, et al. Molekulare Zellbiologie, Bd. 13. M., 1994
Donezk-Sekundarschule I–III, Stufen Nr. 21
„Eichhörnchen. Herstellung von Proteinen durch Polykondensation von Aminosäuren. Primär-, Sekundär- und Tertiärstrukturen von Proteinen. Chemische Eigenschaften von Proteinen: Verbrennung, Denaturierung, Hydrolyse und Farbreaktionen. Biochemische Funktionen von Proteinen“.
Vorbereitet
Chemielehrer
Lehrer - Methodologe
Donezk, 2016
„Leben ist eine Existenzweise von Proteinkörpern“
Unterrichtsthema. Eichhörnchen. Herstellung von Proteinen durch Polykondensation von Aminosäuren. Primär-, Sekundär- und Tertiärstrukturen von Proteinen. Chemische Eigenschaften von Proteinen: Verbrennung, Denaturierung, Hydrolyse und Farbreaktionen. Biochemische Funktionen von Proteinen.
Lernziele. Die Schüler mit Proteinen als höchstem Entwicklungsstadium von Stoffen in der Natur vertraut machen, die zur Entstehung von Leben führten; zeigen ihre Struktur, Eigenschaften und Vielfalt biologischer Funktionen; Erweitern Sie das Konzept der Polykondensationsreaktion am Beispiel der Proteinproduktion, informieren Sie Schüler über Lebensmittelhygiene und Gesundheitserhaltung. Um logisches Denken bei Schülern zu entwickeln.
Reagenzien und Ausrüstung. Tabelle „Primär-, Sekundär- und Tertiärstrukturen von Proteinen“. Reagenzien: HNO3, NaOH, CuSO4, Hühnerprotein, Wollfaden, chemische Glaswaren.
Unterrichtsmethode. Information und Entwicklung.
Unterrichtsart. Eine Lektion zum Erlernen neuer Kenntnisse und Fähigkeiten.
Während des Unterrichts
ICH. Zeit organisieren.
II. Hausaufgaben überprüfen, Grundkenntnisse aktualisieren und korrigieren.
Kurze Umfrage
1. Erklären Sie den Begriff „Aminosäure“.
2. Benennen Sie die funktionellen Gruppen, aus denen Aminosäuren bestehen.
3. Nomenklatur der Aminosäuren und ihrer Isomerie.
4. Warum weisen Aminosäuren amphotere Eigenschaften auf? Schreiben Sie die Gleichungen chemischer Reaktionen.
5. Aufgrund welcher Eigenschaften bilden Aminosäuren Polypeptide? Schreiben Sie die Polykondensationsreaktion von Aminosäuren auf.
III. Botschaft des Themas, Unterrichtsziele, Motivation für Lernaktivitäten.
IV. Wahrnehmung und primäres Bewusstsein für neues Material.
Lehrer.
„Wo immer wir Leben treffen, stellen wir fest, dass es mit einer Art Proteinkörper verbunden ist“, schrieb F. Engels in seinem Buch „Anti-Dühring“. Ein Proteinmangel in der Nahrung führt zu einer allgemeinen Schwächung des Körpers und bei Kindern zu einer Verlangsamung der geistigen und körperlichen Entwicklung. Heutzutage erhält mehr als die Hälfte der Menschheit nicht die erforderliche Menge an Proteinen über die Nahrung. Eine Person benötigt 115 g Protein pro Tag; Protein wird im Gegensatz zu Kohlenhydraten und Fetten nicht in Reserve gespeichert, daher müssen Sie Ihre Ernährung überwachen. Wir kennen Keratin – das Protein, aus dem Haare, Nägel, Federn und Haut bestehen – es erfüllt eine Aufbaufunktion; kennen das Protein Pepsin – es kommt im Magensaft vor und ist in der Lage, bei der Verdauung andere Proteine zu zerstören; Thrombinprotein ist an der Blutgerinnung beteiligt; Pankreashormon – Insulin – reguliert den Glukosestoffwechsel; Hämoglobin transportiert O2 zu allen Zellen und Geweben des Körpers usw.
Woher kommt diese unendliche Vielfalt an Proteinmolekülen, die Vielfalt ihrer Funktionen und ihre besondere Rolle in Lebensprozessen? Um diese Frage zu beantworten, wenden wir uns der Zusammensetzung und Struktur von Proteinen zu.
Welche Atome enthalten Proteine?...
Um diese Frage zu beantworten, machen wir ein Aufwärmtraining. Errate die Rätsel und erkläre die Bedeutung der Antworten.
1. Er ist überall und überall:
In Stein, in der Luft, im Wasser.
Er ist im Morgentau
Und am blauen Himmel.
(Sauerstoff)
2. Ich bin das leichteste Element
Kein einziger Schritt in der Natur ohne mich.
Und mit Sauerstoff bin ich im Moment
3. In der Luft ist es das Hauptgas,
Umgibt uns überall.
Die Pflanzenwelt verblasst
Ohne es, ohne Düngemittel.
Lebt in unseren Zellen
4. Eines Tages machten die Schulkinder eine Wanderung
(Dies ist eine Herangehensweise an ein chemisches Problem).
Nachts wurde ein Feuer unter dem Mond angezündet,
Es wurden Lieder über helles Feuer gesungen.
Legen Sie Ihre Gefühle beiseite:
Welche Elemente brannten im Feuer?
(Kohlenstoff, Wasserstoff)
Ja, das stimmt, das sind die wichtigsten chemischen Elemente, aus denen Protein besteht.
Über diese vier Elemente können wir mit den Worten Schillers sagen: „Die vier Elemente, die miteinander verschmelzen, geben Leben und bauen die Welt.“
Proteine sind natürliche Polymere, die aus α-Aminosäureresten bestehen, die durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind.
Proteine enthalten 20 verschiedene Aminosäuren, was bedeutet, dass es eine große Vielfalt an Proteinen in unterschiedlichen Kombinationen gibt. Im menschlichen Körper gibt es bis zu 100.000 Proteine.
Historische Referenz.
Die erste Hypothese über die Struktur des Proteinmoleküls wurde in den 70er Jahren aufgestellt. 19. Jahrhundert Dies war die Ureid-Theorie der Proteinstruktur.
Im Jahr 1903 Deutsche Wissenschaftler schlugen die Peptidtheorie vor, die den Schlüssel zum Geheimnis der Proteinstruktur lieferte. Fischer schlug vor, dass Proteine Polymere aus Aminosäuren sind, die durch Peptidbindungen verbunden sind.
Die Idee, dass Proteine Polymergebilde sind, wurde bereits in den Jahren 70–88 geäußert. 19. Jahrhundert , russischer Wissenschaftler. Diese Theorie wurde in modernen Werken bestätigt.
Schon die erste Bekanntschaft mit Proteinen vermittelt einen Eindruck von der äußerst komplexen Struktur ihrer Moleküle. Proteine werden durch Polykondensation von Aminosäuren gewonnen:
https://pandia.ru/text/80/390/images/image007_47.gif" width="16" height="18">H – N – CH2 – C + H – N – CH2 – C →
https://pandia.ru/text/80/390/images/image012_41.gif" height="20">
NH2 - CH – C – N – CH – C – N – CH – C – … + nH2O →
⸗ O ⸗ O ⸗ O
→ NH2 – CH – C + NH2 – CH – C + NH2 – CH – C + …
OH OH OH
4. Der Lehrer führt das Experiment vor: Verbrennen eines Wollfadens; Sie riechen den Geruch verbrannter Federn – so können Sie Wolle von anderen Stoffarten unterscheiden.
V. Verallgemeinerung und Systematisierung von Wissen.
1. Erstellen Sie eine Hintergrundzusammenfassung zu Proteinen.
Lebensgrundlage ← Proteine → Polypeptide
(C, H, O, N) ↓ ↓ ↓ \ Proteinstrukturen
chemische Farbfunktionen
Welche Eigenschaften haben Proteinreaktionen?
2. Schreiben Sie die Reaktionsgleichungen für die Bildung eines Dipeptids aus Glycin und Valin.
VI. Zusammenfassung der Lektion, Hausaufgaben.
Erfahren Sie §38 S. 178 – 184. Komplette Testaufgaben S. 183.
Chemische Eigenschaften von Proteinen
Physikalische Eigenschaften von Proteinen
Physikalische und chemische Eigenschaften von Proteinen. Farbreaktionen von Proteinen
Die Eigenschaften von Proteinen sind so vielfältig wie die Funktionen, die sie erfüllen. Einige Proteine lösen sich in Wasser und bilden normalerweise kolloidale Lösungen (z. B. Eiweiß); andere lösen sich in verdünnten Salzlösungen; wieder andere sind unlöslich (z. B. Proteine des Hautgewebes).
Proteine enthalten in den Resten von Aminosäureresten verschiedene funktionelle Gruppen, die viele Reaktionen eingehen können. Proteine unterliegen Oxidations-Reduktions-Reaktionen, Veresterungen, Alkylierungen und Nitrierungen und können sowohl mit Säuren als auch mit Basen Salze bilden (Proteine sind amphoter).
1. Proteinhydrolyse: H+
[− NH 2 ─CH─ CO─NH─CH─CO − ] n +2nH 2 O → n NH 2 − CH − COOH + n NH 2 ─ CH ─ COOH
│ │ │ │
Aminosäure 1 Aminosäure 2
2. Proteinfällung:
a) reversibel
Protein in Lösung ↔ Proteinniederschlag. Tritt unter dem Einfluss von Lösungen der Salze Na +, K + auf
b) irreversibel (Denaturierung)
Bei der Denaturierung unter dem Einfluss äußerer Faktoren (Temperatur; mechanische Einwirkung – Druck, Reiben, Schütteln, Ultraschall; Einwirkung chemischer Mittel – Säuren, Laugen usw.) kommt es zu einer Veränderung der Sekundär-, Tertiär- und Quartärstrukturen des Proteins Makromolekül, also seine natürliche räumliche Struktur. Die Primärstruktur und damit die chemische Zusammensetzung des Proteins verändert sich nicht.
Bei der Denaturierung verändern sich die physikalischen Eigenschaften von Proteinen: Die Löslichkeit nimmt ab und die biologische Aktivität geht verloren. Gleichzeitig erhöht sich die Aktivität bestimmter chemischer Gruppen, die Wirkung proteolytischer Enzyme auf Proteine wird erleichtert und somit leichter hydrolysierbar.
Beispielsweise fällt Albumin – Eiweiß – bei einer Temperatur von 60–70 °C aus der Lösung aus (koaguliert) und verliert seine Fähigkeit, sich in Wasser aufzulösen.
Schema des Proteindenaturierungsprozesses (Zerstörung der Tertiär- und Sekundärstrukturen von Proteinmolekülen)
,3. Proteinverbrennung
Bei der Verbrennung von Proteinen entstehen Stickstoff, Kohlendioxid, Wasser und einige andere Substanzen. Bei der Verbrennung entsteht der charakteristische Geruch verbrannter Federn
4. Farbliche (qualitative) Reaktionen auf Proteine:
a) Xanthoprotein-Reaktion (auf Aminosäurereste, die Benzolringe enthalten):
Protein + HNO 3 (konz.) → gelbe Farbe
b) Biuret-Reaktion (auf Peptidbindungen):
Protein + CuSO 4 (gesättigt) + NaOH (konz.) → leuchtend violette Farbe
c) Cysteinreaktion (auf schwefelhaltige Aminosäurereste):
Protein + NaOH + Pb(CH 3 COO) 2 → Schwarze Farbe
Proteine sind die Grundlage allen Lebens auf der Erde und erfüllen vielfältige Funktionen in Organismen.
