Белки- полимеры, аминокислоты. Пептидная связь. Первичная структура белков. Белки - природные полимеры

Тип урока - комбинированный

Методы: частично-поисковый, про-блемного изложения, объясни-тельно-иллюстративный.

Цель:

Формирование у учащихся целостной системы знаний о живой природе, ее системной организации и эволюции;

Умения давать аргументированную оценку новой информации по биоло-гическим вопросам;

Воспитание гражданской ответственности, самостоятельности, инициативности

Задачи:

Образовательные : о биологических системах (клетка, организм, вид, экосистема); истории развития современных представлений о живой природе; выдающихся открытиях в биологической науке; роли биологической науки в формировании современной естественнонаучной картины мира; методах научного познания;

Развитие творческихспособностей в процессе изучения выдающихся достижений биологии, вошедших в общечеловеческую культуру; сложных и противоречивых путей развития современных научных взглядов, идей, теорий, концепций, различных гипотез (о сущности и происхождении жизни, человека) в ходе работы с различными источниками информации;

Воспитание убежденности в возможности познания живой природы, необходимости бережного отношения к природной среде, собственному здоровью; уважения к мнению оппонента при обсуждении биологических проблем

Личностные результаты обучения биологии :

1. воспитание российской гражданской идентичности: патриотизма, любви и уважения к Отечеству, чувства гордости за свою Родину; осознание своей этнической принадлежности; усвоение гуманистических и традиционных ценностей многонационального российского общества; воспитание чувства ответственности и долга перед Родиной;

2. формирование ответственного отношения к учению, готовности и способности обучающихся к саморазвитию и самообразованию на основе мотивации к обучению и познанию, осознанному выбору и построению дальнейшей индивидуальной траектории образования на базе ориентировки в мире профессий и профессиональных предпочтений, с учётом устойчивых познавательных интересов;

Метапредметные результаты обучения биологии:

1. умение самостоятельно определять цели своего обучения, ставить и формулировать для себя новые задачи в учёбе и познавательной деятельности, развивать мотивы и интересы своей познавательной деятельности;

2. овладение составляющими исследовательской и проектной деятельности, включая умения видеть проблему, ставить вопросы, выдвигать гипотезы;

3. умение работать с разными источниками биологической информации: находить биологическую информацию в различных источниках (тексте учебника, научно популярной литературе, биологических словарях и справочниках), анализировать и

оценивать информацию;

Познавательные : выделение существенных признаков биологических объектов и процессов; приведение доказательств (аргументация) родства человека с млекопитающими животными; взаимосвязи человека и окружающей среды; зависимости здоровья человека от состояния окружающей среды; необходимости защиты окружающей среды; овладение методами биологической науки: наблюдение и описание биологических объектов и процессов; постановка биологических экспериментов и объяснение их результатов.

Регулятивные: умение самостоятельно планировать пути достижения целей, в том числе альтернативные, осознанно выбирать наиболее эффективные способы решения учебных и познавательных задач; умение организовывать учебное сотрудничество и совместную деятельность с учителем и сверстниками; работать индивидуально и в группе: находить общее решение и разрешать конфликты на основе согласования позиций и учёта интересов; формирование и развитие компетентности в области использования информационно-коммуникационных технологий (далее ИКТ-компетенции).

Коммуникативные: формирование коммуникативной компетентности в общении и сотрудничестве со сверстниками, понимание особенностей гендерной социализации в подростковом возрасте, общественно полезной, учебно-исследовательской, творческой и дру-гих видов деятельности.

Технологии: Здоровьесбережения, проблем-ного, раз-вивающего обучения, групповой деятельно-сти

Приемы: анализ, синтез, умозаключение, перевод информации с одного вида в другой, обобщение.

Ход урока

Задачи

Раскрыть ведущую роль белков в строении и жизнедеятельности клетки. ,

Объяснить строение макромолекул белка, име-ющих характер информационных биополимеров.

Углубить знания школьников о связи строения молекул веществ и их функции на примере бел-ков.

Основные положения

Первичная структура белка определяется геноти-пом.

Вторичная, третичная и четвертичная структурная организация белка зависит от первичной структу-ры.

Все биологические катализаторы — ферменты — имеют белковую природу.

4.Белковые молекулы обеспечивают иммуноло-гическую защиту организма от чужеродных ве-ществ.

Вопросы для обсуждения

Чем: определяется специфичность деятельности биологических катализаторов - ментов?

Каков механизм действия рецептор точной поверхности?

Биологические полимеры — белки

Среди органических веществ клетки белки занимают первое место как по количеству, так и по значению. У жи-вотных на них приходится около 50% сухой массы клетки. В организме человека встречаются 5 млн типов белковых мо-, отличающихся не только друг от друга, но и от белков других организмов. Несмотря на такое разнообразие и слож-ность строения они построены всего из 20 различных амино-кислот.

Аминокислоты имеют общий план строения, но отлича-ются друг от друга по строению радикала (К), которое весьма разнообразно. Например, у аминокислоты аланина радикал простой — СН3, радикал цистеина содержит серу — СН28Н, другие аминокислоты имеют более сложные радикалы.

Белки, выделенные из живых организмов животных, растений и микроорганизмов, включают несколько сотен, а иногда и тысяч комбинаций 20 основных аминокислот. Порядок их чередования самый разнообразный, что делает возможным существование огромного числа молекул белка, отличающихся друг от друга. Например, для белка, состоя-щего всего из 20 остатков аминокислот, теоретически воз-можно около 2 . 1018 вариантов различных белковых моле-кул, отличающихся чередованием аминокислот, а значит, и свойствами. Последовательность аминокислот в поли- пептидной цепи принято называть первичной структурой белка.

Однако молекула белка в виде цепи аминокислотных ос-татков, последовательно соединенных между собой пептид-ными связями, еще не способна выполнять специфические функции. Для этого необходима более высокая структурная организация. Путем образования водородных связей между остатками карбоксильных и аминогрупп разных аминокис-лот белковая молекула принимает вид спирали (а-структу- ра) или складчатого слоя — «гармошки» (Р-структура). Это вторичная структура но и ее часто не-достаточно для приобретения характерной биологической активности.

Вторичном структура белка ((3-структура) — сверху. Третичная структура белка внизу:

— ионные взаимодействия,

— водородные связи.

— дисульфидные связи,

— гидрофобные взаимодействия,

— гидратируемые группы

Часто только молекула, обладающая третичной струк-турой, может выполнять роль катализатора или какую-либо другую. Третичная структура образуется благодаря взаимо-действию радикалов, в частности радикалов аминокисло-ты цистеина, которые содержат серу. Атомы серы двух ами-нокислот, находящихся на некотором расстоянии друг от друга в полипептидной цепи, соединяются, образуя так называемые дисульфидные, или 8—8, связи. Благодаря этим взаимодействиям, а также другим, менее сильным связям, белковая спираль сворачивается и приобретает фор-му шарика, или глобулы. Способ укладки полипептид- ных спиралей в глобуле называют третичной структурой белка. Многие белки, обладающие третичной структурой, мо-гут выполнять свою биологическую роль в клетке. Однако для осуществления некоторых функций организма требует-ся участие белков с еще более высоким уровнем организа-ции. Такую организацию называют четвертичной структу-рой. Она представляет собой функциональное объединение нескольких (двух, трех и более) молекул белка, обладающих третичной структурной организацией. Пример такого слож-ного белка — гемоглобин. Его молекула состоит из четырех связанных между собой молекул. Другим примером может служить гормон поджелудочной железы — инсулин, вклю-чающий два компонента. В состав четвертичной структуры некоторых белков включаются помимо белковых субъеди-ниц и разнообразные небелковые компоненты. Тот же гемо-глобин содержит сложное гетероциклическое соединение, в состав которого входит железо.Свойства белка. Белки, как и другие неорганические и органические соединения, обладают рядом физико-хими-ческих свойств, обусловленных их структурной организа-цией. Это во многом обусловливает функциональную актив-ность каждой молекулы. Во-первых, белки — преимущественно водорастворимые молекулы.

Во-вторых, белковые молекулы несут большой поверхно-стный заряд. Это определяет целый ряд электрохимических эффектов, например изменение проницаемости мембран, ка-талитической активности ферментов и других функций.

В-третьих, белки термолабильны, т. е. проявляют свою активность в узких температурных рамках.

Действие повышенной температуры, а также обезвожи-вание, изменение рН и другие воздействия вызывают разру-шение структурной организации белков. Вначале разруша-ется самая слабая структура — четвертичная, затем третич-ная, вторичная и при более жестких условиях — первичная. Утрата белковой молекулой своей структурной организации называется денатурацией.

Если изменение условий среды не приводит к разруше-нию первичной структуры молекулы, то при восстанов-лении нормальных условий среды полностью воссоздается структура белка и его функциональная активность. Такой процесс носит название ренату рации. Это свойство белков полностью восстанавливать утраченную структуру широко используется в медицинской и пищевой промышленнос-ти для приготовления некоторых медицинских препара-тов, например антибиотиков, вакцин, сывороток, фермен-тов; для получения пищевых концентратов, сохраняющих длительное время в высушенном виде свои питательные свойства.

Функции белков. Функции белков в клетке чрезвы-чайно многообразны. Одна из важнейших — пластическая (строительная) функция: белки участвуют в образовании всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также вне-клеточных структур.

Исключительно важное значение имеет каталитическая роль белков. Все биологические катализаторы — фермен-ты — вещества белковой природы, они ускоряют химиче-ские реакции, протекающие в клетке, в десятки и сотни тысяч раз.

Взаимодействие фермента (Ф) с веществом (С), в результате чего образуются продукты реакции (П)

Остановимся на этой важнейшей функции несколько подробнее. Термин «катализ», который в биохимии встре-чается не менее часто, чем в химической промышленности, где широко используются катализаторы, буквально означа-ет «развязывание», «освобождение». Сущность каталитиче-ской реакции, несмотря на огромное разнообразие катали-заторов и типов реакций, в которых они принимают участие, в основных чертах сводится к тому, что исходные вещества образуют с катализатором промежуточные соединения. Они сравнительно быстро превращаются в конечные продукты реакции, а катализатор восстанавливается в первоначаль-ном виде. Ферменты — те же катализаторы. На них распро-страняются все законы катализа. Но ферменты имеют бел-ковую природу, и это сообщает им особые свойства. Что же общего у ферментов с известными из неорганической химии катализаторами, например платиной, оксидом ванадия и дру-гими неорганическими ускорителями реакций, а что их от-личает? Один и тот же неорганический катализатор может применяться во многих различных производствах. Ферменты активны только при физиологических зна-чениях кислотности раствора, т. е. при такой концен-трации ионов водорода, которая совместима с жизнью и нормальным функционированием клетки, органа или сис-темы.

Регуляторная функция белков заключается в осуществ-лении ими контроля обменных процессов: инсулин, гормо-ны гипофиза и др.

Двигательная функция живых организмов обеспечива-ется специальными сократительными белками. Эти бел-ки участвуют во всех видах движения, к которым способны клетки и организмы: мерцание ресничек и движение жгути-ков у простейших, сокращение мышц у многоклеточных животных, движение листьев у растений и др.

Транспортная функция белков заключается в присое-динении химических элементов (например, кислорода к ге-моглобину) или биологически активных веществ (гормонов) и переносе их к различным тканям и органам тела. Специ-альные транспортные белки перемещают РНК, синтезиро-ванные в клеточном ядре, в цитоплазму. Широко представ-лены транспортные белки в наружных мембранах клеток, они переносят различные вещества из окружающей среды в цитоплазму.

При поступлении в организм чужеродных белков или микроорганизмов в белых кровяных тельцах — лейкоци-тах — образуются особые белки — антитела. Они связы-

ваются с несвойственными организму веществами (антиге-нами) по принципу соответствия пространственных конфи-гураций молекул (принцип — «ключ-замок»). В результате этого образуется безвредный, нетоксичный комплекс — «ан-тиген-антитело», который впоследствии фагоцитируется и переваривается другими формами лейкоцитов — это за-щитная функция.

Белки могут служить и одним из источников энергии в клетке, т. е. выполняют энергетическую функцию. При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов вы-деляется 17,6 кДж энергии. Однако белки в таком качестве используются редко. Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, участвуют в реакциях пластического обмена для построения новых белков.

Вопросы и задания для повторения

Какие органические вещества входят в со-став клетки?

Из каких простых органических соединений состоят белки?

Что такое пептиды?

Какова первичная структура белка?

Как образуется вторичная, третичная структуры белка?

Что такое денатурация белка?

Какие функции белков Вам известны?

Выберите правильный на ваш взгляд вариант ответа.

1. Кто открыл существование клеток?

Роберт Гук

Карл Линней

2. Чем заполнена клетка?

Цитоплазмой

Оболочкой

3. Как называется плотное тело расположенное в цитоплазме?

ядро

оболочка

органоиды

4. Какой из органоидов помогает клетке дышать?

лизосома

митохондрия

мембрана

5. Какой органоид придает зеленый цвет растениям?

лизосома

хлоропласт

митохондрия

6. Какого вещества больше всего в неорганических клетках?

вода

минеральные соли

7. Какие вещества составляют органическую клетку на 20%?

Нуклеиновые кислоты

Белки

8. Каким общим названием можно объединить следующие вещества: сахар, клетчатка, крахмал?

углеводы

9. Какое из веществ дает 30 % энергии клетке?

жиры

углеводы

10. Какого вещества больше всего в клетке?

Кислород

Аминокислоты, белки. Строение белков. Уровни организации белковой молекулы

Видеоурок по биологии " Белки "

Функции белков

Ресурсы

В. Б. ЗАХАРОВ, С. Г. МАМОНТОВ, Н. И. СОНИН, Е. Т. ЗАХАРОВА УЧЕБНИК «БИОЛОГИЯ» ДЛЯ ОБЩЕОБРАЗОВАТЕЛЬНЫХ УЧРЕЖДЕНИЙ (10-11класс) .

А. П. Плехов Биология с основами экологии. Серия «Учебники для вузов. Специальная литература».

Книга для учителя Сивоглазов В.И., Сухова Т.С. Козлова Т. А. Биология: общие закономерности.

Хостинг презентаций

Называются карбоновые кислоты, в углеводородном радикале которых один или несколько атомов водорода замещены аминогруппами.

Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления, которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны. Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.

БЕЛКИ

Массовая доля химических элементов в белках

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д. Как видно, функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником a - аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают a - аминокислоты. Многие a - аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков a - аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.

Белковый обмен в организме человека весьма сложен. В зависи­мости от состояния организма необходимое количество тех или иных белков постоянно изменяется, белки расщепляются, синтезируются, одни аминокислоты переходят в другие или распадаются, выделяя энергию. В результате жизнедеятельности организма часть белков теряется, это обычно около 25-30 г белка в сутки. Поэтому белки должны постоянно присутствовать в рационе человека в нужном количестве. Необходимое для человека количество белка в пище зависит от различных факторов: от того, находится ли человек в покое или выполняет тяжелую работу, каково его эмоциональное состояние и г.п. Рекомендуемая суточная норма потребления белка составляет 0,75-0,80 г качественного белка на 1 кг веса для взрослого челове­ка, т.е. около 56 г в сутки для среднего мужчины и 45 г для женщи­ны. Детям, особенно совсем маленьким, требуется больше белка (до 1,9 г на 1 кг веса в сутки), так как их организм интенсивно растет.

Роль белков в организме

Функции белков в организме разнообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков.

Белки - незаменимый строительный материал. Одной из важнейших функций белковых молекул является пластическая. Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка в мембранах составляет более половины массы.

Многие белки обладают сократительной функцией. Это, прежде всего, белки актин и миозин, входящие в мышечные волокна высших организмов. Мышечные волокна - миофибриллы - представляют собой длинные тонкие нити, состоящие из параллельных более тонких мышечных нитей, окруженных внутриклеточной жидкостью. В ней растворены аденозинтрифосфорная кислота (АТФ), необходимая для осуществления сокращения, гликоген - питательное вещество, неорганические соли и многие другие вещества, в частности кальций.

Велика роль белков в транспорте веществ в организме. Имея различные функциональные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединения. Это, прежде всего, гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок - миоглобин.

Еще одна функция белка - запасная. К запасным белкам относят ферритин - железо, овальбумин - белок яйца, казеин - белок молока, зеин - белок семян кукурузы.

Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны.

Гормоны - биологически активные вещества, которые оказывают влияние на обмен веществ. Многие гормоны являются белками, полипептидами или отдельными аминокислотами. Одним из наиболее известных белков - гормонов является инсулин. Этот простой белок состоит только из аминокислот. Функциональная роль инсулина многопланова. Он снижает содержание сахара в крови, способствует синтезу гликогена в печени и мышцах, увеличивает образование жиров из углеводов, влияет на обмен фосфора, обогащает клетки калием. Регуляторной функцией обладают белковые гормоны гипофиза - железы внутренней секреции, связанной с одним из отделов головного мозга. Он выделяет гормон роста, при отсутствии которого развивается карликовость. Этот гормон представляет собой белок с молекулярной массой от 27000 до 46000.

Пищевые продукты, насыщенные белками

Полимеры

Полимеры (от греч. polymeres - состоящий из многих частей, многообразный), химические соединения с высокой молекулярной массой (от нескольких тысяч до многих миллионов), молекулы которых (макромолекулы) состоят из большого числа повторяющихся группировок (мономерных звеньев).

Благодаря механической прочности, эластичности, электроизоляционным и другим ценным свойствам изделия из полимеров применяют в различных отраслях промышленности и в быту.

"Жизнь, есть способ существования белковых тел"

Ф. Энгельс.

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов. Такими мономерами являются аминокислоты. Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот. Образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α-аминокислот:

Аминокислоты соединяются друг с другом за счёт образования новой связи между атомами углерода и азота – пептидной (амидной):

Из двух аминокислот (АК) можно получить дипептид, из трёх – трипептид, из большего числа АК получают полипептиды (белки).

Функции белков

Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником α - аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α - аминокислоты. Многие α - аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков α - аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и др. (см. таблицу). При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.

· Каталитическая функция - осуществляется с помощью специфических белков - катализаторов (ферментов). При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ и энергии в организме.

Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов. Среди них такие, как, например пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения.

· Транспортная функция - связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому.

Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.

· Защитная функция - связывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.

Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела - иммуноглобулины), образующиеся в организме (физическая, химическая и иммунная защита). Так, например, защитную функцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.

· Сократительная функция (актин, миозин) – в результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

· Структурная функция - белки составляют основу строения клетки. Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки, кератин шерсти, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.

В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

· Гормональная (регуляторная) функция - способность передавать сигналы между тканями, клетками или организмами.

Выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.

· Питательная функция - осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.

Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного.

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Физические свойства белков

Белки – очень длинные молекулы, которые состоят из звеньев аминокислот, сцепленных пептидными связями. Это – природные полимеры, молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких десятков миллионов. Например, альбумин молока имеет молекулярную массу 17400, фибриноген крови – 400.000, белки вирусов – 50.000.000. Каждый пептид и белок обладают строго определенным составом и последовательностью аминокислотных остатков в цепи, это и определяет их уникальную биологическую специфичность. Количество белков характеризует степень сложности организма (кишечная палочка – 3000, а в человеческом организме более 5 млн. белков).

Первый белок, с которым мы знакомимся в своей жизни, это белок куриного яйца альбумин - хорошо растворим в воде, при нагревании свертывается (когда мы жарим яичницу), а при долгом хранении в тепле разрушается, яйцо протухает. Но белок спрятан не только под яичной скорлупой. Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи - все они почти целиком состоят из другого белка, кератина. Кератин не растворяется в воде, не свертывается, не разрушается в земле: рога древних животных сохраняются в ней так же хорошо, как и кости. А белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, способен разрушать другие белки, это процесс пищеварения. Белок инрерферон применяется при лечении насморка и гриппа, т.к. убивает вызывающие эти болезни вирусы. А белок змеиного яда способен убивать человека.

Классификация белков

С точки зрения пищевой ценности белков, определяемой их аминокислотным составом и содержанием так называемых незаменимых аминокислот, белки подразделяются на полноценные и неполноценные . К полноценным белкам относятся преимущественно белки животного происхождения, кроме желатины, относящейся к неполноценным белкам. Неполноценные белки - преимущественно растительного происхождения. Однако некоторые растения (картофель, бобовые и др.) содержат полноценные белки. Из животных белков особенно большую ценность для организма представляют белки мяса, яиц, молока и др.

В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки делят на две большие группы - простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты (Например, гемоглобин содержит железо ).

По общему типу строения белки можно разбить на три группы:

1. Фибриллярные белки - нерастворимы в воде, образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.

Большинство фибриллярных белков не растворяются в воде. К фибриллярным белкам относят например, α-кератины (на их долю приходится почти весь сухой вес волос, белки шерсти, рогов, копыт, ногтей, чешуи, перьев), коллаген - белок сухожилий и хрящей, фиброин - белок шёлка).

2. Глобулярные белки - водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая. Среди глобулярных и фибриллярных белков выделяют подгруппы. К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки, выполняющие транспортные, регуляторные и вспомогательные функции.

3. Мембранные белки - имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортеры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.

Белки – неотъемлемая часть пищи животных и человека. Живой организм отличается от неживого в первую очередь наличием белков. Для живых организмов характерно огромное разнообразие белковых молекул и их высокая упорядоченность, что и определяет высокую организацию живого организма, а также способность двигаться, сокращаться, воспроизводиться, способность к обмену веществ и к многим физиологическим процессам.

Строение белков

Фишер Эмиль Герман, немецкий химик-органик и биохимик. В 1899 начал работы по химии белков. Используя созданный им в 1901 эфирный метод анализа аминокислот, Ф. впервые осуществил качественные и количественные определения продуктов расщепления белков, открыл валин, пролин (1901) и оксипролин (1902), экспериментально доказал, что аминокислотные остатки связываются между собой пептидной связью; в 1907 синтезировал 18-членный полипептид. Ф. показал сходство синтетических полинептидов и пептидов, полученных в результате гидролиза белков. Ф. занимался также изучением дубильных веществ. Ф. создал школу химиков-органиков. Иностранный член-корреспондент Петербургской АН (1899). Нобелевская премия (1902).

Реферат подготовил

Ученик 10 «А» класса

Павельчук Владислав

СОДЕРЖАНИЕ
Введение
1. Строение белков.
2. Классификация белков.
3. Структурная организация белковых молекул.
4. Выделение белков.
5. Цветные реакции белков.
6. Расшифровка первичной структуры белка.
7. Функции белков.
8. Как синтезируют белок.
9. Заключение.
Список литературы

ВВЕДЕНИЕ
Белки вместе с нуклеиновыми кислотами, липидами, углеводами, некоторыми низкомолекулярными органическими веществами, минеральными солями и водой образуют протоплазму всех земных организмов - животных и растительных, сложных и элементарных. Термин «протоплазма» предложен чешским физиологом Пуркине (1839) для обозначения содержимого живой клетки. Содержание белков в протоплазме, как правило, значительно выше, чем всех остальных ее компонентов (не считая воду). В большинстве случаев на белки приходится до 75-80 % сухой массы клеток.
Белковые вещества представляют главную, наиболее активную часть протоплазмы: «В протоплазме ярче просвечивают свойства той составной части, которая присутствует в большем количестве и которая наиболее активна «Данилевский А. Я. (основное вещество протоплазмы и его видоизменение жизнью. 1894).
Убеждение в перворазрядном значении белков для жизни остается непоколебленным и в наше время несмотря на открытие роли нуклеиновых кислот в явлениях наследственности, выяснение важнейшего значения для жизнедеятельности витаминов, гормонов и т. д.
Благодаря особенностям своего состава и структуры белки обнаруживают замечательное разнообразие физических и химических свойств. Известны белки, совершенно нерастворимые в воде, есть белки, крайне неустойчивые, изменяющиеся под влиянием видимого света или даже легкого механического прикосновения. Есть белки, молекулы которых имеют вид нитей, достигающих в длину нескольких миллиметров, и есть белки, молекулы которых представляют шарики диаметром в несколько десятков ангрем. Но во всех случаях строение и свойства белков находятся в тесной и ответливой связи с выполняемой ими функцией.
I. Строение белков.
Белки представляют собой самый многочисленный и наиболее разнообразный класс органических соединений клетки. Белки - это биологические гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. все аминокислоты имеют как минимум по одной аминогруппе (-NH2) и карбоксильную группу (-COOH) и различаются структурной и физико-химическими свойствами радикалов ® .
Пептиды, содержащие от нескольких аминокислотных остатков до нескольких десятков, существуют в организме в свободной форме и обладают высокой биологической активностью. К ним относят ряд гормонов (окситоцин, адренокортикотропный гормон), некоторые очень токсичные ядовитые вещества (например, аманитин грибов), а также многие антибиотики, производимые микроорганизмами.
Белки представляют собой высокомолекулярные полипептиды, в состав которых входят от ста до нескольких тысяч аминокислот.
II. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ
Белки подразделяются на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), которые при гидролизе дают аминокислоты и вещества небелковой природы (фосфорную кислоту, углеводы, гетероциклические соединения, нуклеиновые кислоты). Протеины и протеиды разделяются на ряд подгрупп.
Протеины
Альбумины - белки, имеющие сравнительно небольшую молекулярную массу, хорошо растворяются в воде. Из водных растворов высаливаются насыщенным раствором сульфата аммония, при нагревании свертываются (денатурируют). Белок яйца - типичный представитель альбуминов. Многие из них получены в кристаллическом состоянии.
Глобулины - белки, нерастворимые в чистой воде, но растворимые в теплом 10 %-ном растворе Nacl. Чистый глобулин извлекают, разбавляя солевой раствор большим количеством воды. Глобулин - самые распространенные белки, входят в состав мышечных волокон, крови, молока, яйца, растительных семян.
Проламины незначительно растворимы в воде. Растворяются в 60-80 %-ном водном этиловом спирте. При гидролизе проламинов образуется в большом количестве аминокислота - пролин. Характерны для семян злаков. Примером их может служить глиадин - главный белок клейковины пшеницы.
Глютелины растворимы только в 0,2 %-ной щелочи. Найдены в семенах пшеницы, риса, кукурузы.
Протамины - обнаружены только в молоках рыб. На 80 % состоят из щелочных аминокислот, поэтому являются сильными основаниями. Совершенно не содержат серы.
Склеропротеины - нерастворимые белки, имеют нитевидную (фибриллярную) форму молекул. Содержат серу. К ним относятся коллаген (белки хрящей, некоторых костей), эластин (белки сухожилий, соединительных тканей), кератин (белки волос, рогов, копыт, верхнего слоя кожи), фиброин (белок нитей сырого шелка).
Протеиды. Сложные белки делятся на группы в зависимости от состава их небелковой части, которая называется простетической группой. Белковая часть сложных белков называется апобелком.
Липопротеиды - гидролизуются на простой белок и липиды. Липопротеиды содержатся в большом количестве в составе зерен хлорофилла и протоплазмы клеток, биологических мембран.
Гликопротеиды - гидролизуются на простые белки и высокомолекулярные углеводы. Не растворяются в воде, но растворяются в разбавленных щелочах. Содержатся в различных слизистых выделениях животных, в яичном белке,
Хромопротеиды - гидролизуются на простые белки и красящие вещества. Например, гемоглобин крови распадается на белок глобин и сложное азотистое основание, содержащее железо.
Нуклеопротеиды - гидролизуются на простые белки, обычно протамины, или гистоны, и нуклеиновые кислоты.
Фосфопротеины - содержат фосфорную кислоту. Играют большую роль в питании молодого организма. Примером их является казеин - белок молока.
III. СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ
Поскольку белки состоят из нескольких десятков аминокислот, соединенных в полипептидную цепь, клетке энергетически невыгодно держать их в виде цепочки (так называемая развернутая форма). Поэтому белки подвергаются компактизации, укладке, в результате которой они приобретают определенную пространственную организацию - пространственную структуру.
Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.
Первичная структура - последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи и определяется последовательностью нуклеотидов в участке молекулы ДНК, кодирующем данный белок. Первичная структура любого белка уникальна и определяет его форму, свойства и функции.
Вторичная структура большинства белков имеет вид спирали и возникает в результате образования водородных связей между - СО - и NH - группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи.
Третичная структура имеет вид клубка или глобулы, и образуется в результате сложной пространственной укладки молекулы белка. Для каждого вида белка характерна специфическая формула глобулы. Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот (дисульфидными, ионными, гидрофобными).
Четвертичная структура представляет собой сложный комплекс, объединяющий несколько третичных структур (например, белок гемоглобин образован четырьмя глобулами), удерживающихся нековалентными связями: ионными, водородными и гидрофобными.
Изменение пространственной формы, а следовательно, свойств и биологической активности нативного белка называют денатурацией. Денатурация может быть обратимой и необратимой. В первом случае нарушается четвертичная, третичная или вторичная структура и возможен обратный процесс восстановления структуры белка - ренатурация, во втором - происходит разрыв пептидных связей в составе первичной структуры. Денатурация вызывается химическими воздействиями, высокой температурой (выше 45 град. С), облучением, высоким давлением и т. д.
V. ВЫДЕЛЕНИЕ БЕЛКОВ
Белки экстрагируют из природного материала водой, растворами солей, щелочей, кислот, водно-спиртовыми растворами. Полученный таким образом продукт обычно содержит значительное количество примесей. Для дальнейшего выделения и очистки белка раствор обрабатывают солями (высаливание), насыщают спиртом или ацетоном, нейтрализуют. При этом выделяется соответствующая фракция белка. Выделить белок в неизменном состоянии очень трудно, для этого необходимо соблюдать целый ряд условий: низкие температуры, определенную реакцию среды и т. д.
Выделенные и очищенные белки в большинстве случаев представляют собой белый порошок или сохраняют природную форму (например, белки шерсти и шелка).
По форме молекул белки можно разделить на две группы: фибриллярные, или нитевидные, и глобулярные, или шаровидные. Фибриллярные белки, как правило, выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, растяжимость) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек, поэтому после выделения белки обычно сохраняют природную форму. Примером фибриллярных белков могут служить фиброин шелка, кератины, коллагены.
Ко второй группе относится большинство белков, содержащихся в организме человека. Для глобулярных белков характерно наличие участков с высокой реакционной способностью (они могут быть каталитическими центрами ферментов) или образовывать комплексы с другими молекулами за счет приближенных друг к другу в пространстве функциональных групп.
VI. ЦВЕТНЫЕ РЕАКЦИИ БЕЛКОВ
Для белков характерны некоторые цветные реакции, связанные с наличием в их молекуле определенных группировок и аминокислотных остатков.
Биуретовая реакция - появление фиолетового окрашивания при обработке белка концентрированным раствором щелочи и насыщенным раствором CuSO4. Связана с наличием в молекуле пептидных связей.
Ксантопротеиновая реакция - появление желтой окраски в результате действия на белки концентрированной азотной кислоты. Реакция связана с наличием в белке ароматических колец.
Миллионова реакция - появление вишнево-красного окрашивания при действии на белок Миллонова реактива (раствор нитрата ртути в азотистой кислоте). Реакция объясняется присутствием в белке фенольных группировок.
Сульфгидрильная реакция - выпадение черного осадка сернистого свинца при нагревании белка с раствором плюсбита (связана с наличием в белке сульфгидрильных групп).
Реакция Адамкевича - появление фиолетового окрашивания при добавлении к белку глиоксалевой и концентрированной серной кислот. Связана с наличием индольных группировок.
VII. РАСШИФРОВКА ПЕРВИЧНОЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКА
Расшифрововать первичную структуру белка - это значит установить его формулу, т. е. определить, в какой последовательности аминокислотные остатки расположены в полипептидной цепи.
Знание первичной структуры белка хорошо иллюстрируют данные работы Ингрэма, исследовавшего причины одного распространенного в некоторых районах Африки и Средиземноморья наследственного заболевания крови, так называемой серповидной анемии. Больные серповидной анемией бледны, жалуются на слабость, одышку при малейшем напряжении. Они редко доживают до 12-17 лет. При анализе крови у ни обнаруживается необычная форма эритроцитов. Эритроцит у больных имеют вид серпов или полулуний, тогда как нормальные эритроциты имеют форму двояковогнутых дисков. При детальном исследовании выяснилось, что гемоглобин в здоровых эритроцитах распределен по всей клетке равномерно и беспорядочно, в эритроцитах же больных анемией гемоглобин образует правильные кристаллические структуры. Благодаря кристаллизации гемоглобина происходит деформация эритроцитов. В чем же причина столь существенного изменения гемоглобина? Ингрэм изолировал гемоглобин из крови больных серповидной анемией и произвел анализ его первичной структуры. При этом выяснилось, что отличие гемоглобина больных от гемоглобина здоровых состоит только в том, что в полипетпидный цепи гемоглобина больных на 6-м месте (от N-конца) находится остаток валина (вал), в то время, как на том же месте в гемоглобине здоровых находится глуталиновая кислота (глу). Молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц (четырех полипептидных цепей_ - двух альфа и двух бетта с общим числом аминокислотных остатков, равным: 141?2 + 146?2 + 574. Замена «глу» на «вал» имеет место в альфа-цепях, т. е. в двух цепях из четырех. Таким образом, в молекуле, состоящей из 574 аминокислотных остатков, достаточно заменить только два, а остальные 572 оставить без изменения, чтобы произошли глубокие изменения свойств гемоглобина. Если изменить его способность кристаллизоваться и связывать кислород, то произойдут роковые последствия для здоровья людей.
Сэнгер (Кембридж, Англия) еще в 40-х годах приступил к расшифровке первичной структуры белка инсулина. В ходе кропотливых и трудоемких исследований Сэнгер разработал ряд новых методов и приемов анализа. Эти работы проводились им в течение более 10 лет и увенчались полным успехом: формула инсулина была установлена, и за его выдающиеся достижения автор удостоен Нобелевской премии (1958). Значение работ Сэнгер состоит не только в расшифровке первичной структуры инсулина, но и в этом, что был приобретен опыт, разработаны новые методы, доказана реальность этих исследований. После работ Сенджера это было легче делать другим исследователям. Действительно, вслед за Сенджером во многих лабораториях были развернуты работы по расшифровке первичной структуры ряда белков, усовершенствованы методы анализа и разработаны новые методы.
VIII. ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
Каталитическая
Белки - ферменты вырабатываются живыми организмами; они обладают каталитическим действием, т. е. способностью увеличивать скорости определенных химических реакций. На ферментативном действии основаны процессы брожения, с доисторических времен применяемые при производстве вин, уксуса, пива и хлеба. В 1680 г. голландский натуралист Антони Левенгук использовал микроскоп собственной конструкции для наблюдения клеток дрожжей и бактерий; однако он не считал их живыми организмами. В 1857 г. Луи Пастер показал, что дрожжи представляют собой живой организм, а брожение - физиологический процесс. В 1897 г. Э. Бюхнеру удалось доказать, что брожение может происходить без участия целых дрожжевых клеток. Проэкстрагировав дрожжевые клетки, он получил раствор, не содержащий клеток, но обладающий ферментативной активностью (содержащий фермент, или энзим). Слово «энзим» происходит от греческого en 2yme - в закваске.
Вплоть до 1926 г. не было получено никаких данных, свидетельствующих о том, что ферменты - это белки. Только в 1926 г. Джеймсу Б. Самнеру (1887-1955), работавшему в Корнеллском университете, удалось выделить из соевых бобов в чистом виде и получить в кристаллической форме фермент уреазу Уреаза - белок, катализирующий гидролитическое расщепление мочевины
СО(NH2) 2 + H2O - CO2 + 2NH3
Молекулярная масса уреазы 480000; молекула состоит из шести субъединиц.
Известно около 2000 различных ферментов, часть их подробно изучена. По современной классификации все ферменты делятся на шесть классов.
1. Оксиредуктазы или окислительно-восстановительные ферменты. Это большая группа, состоящая из 180-190 ферментов. Оксиредуктазы ускоряют окисление или восстановление различных химических веществ. Так, относящийся к этому классу фермент алкогольдегидрогеназа катализирует окисление этилового спирта в уксусный альдегид и играет большую роль в процессе спиртового брожения.
Фермент липоксигеназа окисляет кислородом воздуха ненасыщеннные жирные кислоты. Действие этого фермента является одной из причин прогоркания муки и крупы.
2. Трансферазы. Представители этой группы ферментов катализируют перенос различных групп с одной молекулы на другую, например, фермент тирозинаминотрансфераза катализирует перенос аминогруппы. Ферменты этой группы играют большую роль в медицине.
3. Гидролазы. Ферменты этой группы катализируют реакции гидролиза. Представители этой группы ферментов имеют большое значение в процессах пищеварения, в пищевой и других отраслях промышленности. Так, фермент липаза катализирует гидролиз глицеридов с образованием свободных жирных кислот и глицерина. Гидролиз пектиновых веществ протекает с участием пектолитических ферментов, их применение дает возможность повысить выход и осветлить плодово-ягодные соки.
Представителем группы гидролаз являются амилазы, катализирующие гидролиз крахмала. Они нашли широкое применение в спиртовой, хлебопекарной, крахмало-паточной промышленностях.
К гидролазам относится большая группа протеолитических ферментов, катализирующих гидролиз белков и пептидов. Они применяются в легкой и пищевой промышленности. С их помощью провозят «мягчение» мяса, кожи, получение сыров.
4. Лиазы. Катализируют реакции расщепления между атомами углерода, угдерода и кислорода, углерода и азота, углерода и галогена. К ферментам этой группы относятся декарбоксилазы, отщепляющие молекулу диоксида углерода от органических кислот.
и т.д.................

Белки - высокомолекулярные соединения, гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В организме человека содержится более 5 миллионов типов белковых молекул. Разнообразие белков обеспечивается комбинациями 20 аминокислот – основных аминокислот. Все аминокислоты делят на заменимые и незаменимые.

Заменимые синтезируются в организме, незаменимые- попадают в организм с пищей.

Белки образуются из аминокислот, которые соединяются между собой пептидной связью. В состав аминокислот входят карбоксильные группы (-СООН) с кислотными свойствами и аминогруппы (-NH2) с щелочными свойствами, поэтому они являются амфотерными соединениями. Пептидная связь образуется между карбоксильной группой одной аминокислоты с аминогруппой другой.

При взаимодействии 2х аминокислот образуется дипептид. При образовании пептидной связи отцепляется молекула воды.

Существует 4 уровня организации белковой молекулы: первичная, вторичная, третичная, четвертичная.

Первичная структура белков является простейшей. Имеет вид полипептидной цепи, где аминокислоты связаны пептидной связью. Определяется качественным и количественным составом аминокислот и их последовательностью. Эта последовательность определяется наследственной программой, поэтому белки каждого организма строго специфичны.

Водородные связи между пептидными группами- основа вторичной структуры белков. Основные виды вторичных структур.

Вторичная структура белка возникает в результате образования водородных связей между атомами водорода NH-группы одного завитка спирали и кислорода СО-группы другого завитка и направлены вдоль спирали или между параллельными складками молекулы белка. Несмотря на то, что водородные связи малопрочные, их значительное количество в комплексе обеспечивает довольно прочную структуру.

Белковая молекула частично скручена в а-спирали (пиши греческую альфа) или образует в-складчатую (пиши греч. Бета) структуру.

Белки кератина образуют а-спираль (альфа). Они входят в состав копыт, рогов, волос, перьев, ногтей, когтей.

Белки, входящие в состав шелка имеют в-складчатую (бета) структуру. Извне спирали остаются аминокислотные радикалы (на рис. R1. R2, R3…)