تفاوت بین آنزیم ها و کاتالیزورهای معدنی آنزیم ها، ساختار آنها تفاوت بین آنزیم ها و کاتالیزورهای معدنی

آنزیم ها و اهمیت آنها در فرآیندهای زندگی

از درس شیمی خود می دانید کاتالیزور چیست. این ماده ای است که واکنش را تسریع می کند و در پایان واکنش (بدون مصرف) بدون تغییر باقی می ماند. کاتالیزورهای بیولوژیکی نامیده می شوند آنزیم ها(از لات تخمیر– تخمیر، خمیر ترش)، یا آنزیم ها.

تقریباً همه آنزیم ها پروتئین هستند (اما همه پروتئین ها آنزیم نیستند!). در سال های اخیر مشخص شده است که برخی از مولکول های RNA نیز دارای خواص آنزیمی هستند.

آنزیم کریستالی بسیار خالص برای اولین بار در سال 1926 توسط بیوشیمیدان آمریکایی J. Sumner جدا شد. این آنزیم بود اوره آز، که تجزیه اوره را کاتالیز می کند. تا به امروز، بیش از 2 هزار آنزیم شناخته شده است و تعداد آنها همچنان در حال افزایش است. بسیاری از آنها از سلول های زنده جدا شده و به شکل خالص خود به دست می آیند.

هزاران واکنش دائماً در سلول در حال انجام است. اگر مواد آلی و معدنی را در یک لوله آزمایش به همان نسبتی که در یک سلول زنده وجود دارد، اما بدون آنزیم مخلوط کنید، تقریباً هیچ واکنشی با سرعت قابل توجهی رخ نخواهد داد. به لطف آنزیم ها است که اطلاعات ژنتیکی محقق می شود و تمام متابولیسم ها انجام می شود.

نام بیشتر آنزیم ها با پسوند -ase مشخص می شود که اغلب به نام سوبسترا اضافه می شود - ماده ای که آنزیم با آن تعامل دارد.

ساختار آنزیم ها

در مقایسه با وزن مولکولی سوبسترا، آنزیم ها جرم بسیار بیشتری دارند. این اختلاف نشان می دهد که کل مولکول آنزیم در کاتالیز نقش ندارد. برای درک این موضوع باید با ساختار آنزیم ها آشنا شوید.

از نظر ساختار، آنزیم ها می توانند پروتئین های ساده یا پیچیده باشند. در حالت دوم، آنزیم علاوه بر بخش پروتئینی ( آپوآنزیم) یک گروه اضافی از طبیعت غیر پروتئینی وجود دارد - یک فعال کننده ( کوفاکتور، یا کوآنزیم) منجر به تشکیل فعال می شود هولوآنزیم. فعال کننده های آنزیم عبارتند از:

1) یون های معدنی (به عنوان مثال، برای فعال کردن آنزیم آمیلاز موجود در بزاق، یون های کلرید (Cl-) مورد نیاز است).

2) گروه های پروتز (FAD، بیوتین)، محکم به بستر.

3) کوآنزیم ها (NAD، NADP، کوآنزیم A)، که به طور ضعیف با بستر مرتبط هستند.

بخش پروتئین و جزء غیر پروتئینی به طور جداگانه فاقد فعالیت آنزیمی هستند، اما هنگامی که با هم ترکیب می شوند، ویژگی های مشخصه آنزیم را به دست می آورند.

بخش پروتئینی آنزیم ها حاوی مراکز فعالی است که از نظر ساختار منحصر به فرد هستند که ترکیبی از بقایای اسید آمینه خاصی هستند که به طور دقیق نسبت به یکدیگر جهت گیری می کنند (ساختار مراکز فعال تعدادی از آنزیم ها اکنون رمزگشایی شده است). مرکز فعال با مولکول سوبسترا تعامل می‌کند تا یک «کمپلکس آنزیم-سوبسترا» تشکیل دهد. سپس "کمپلکس آنزیم - سوبسترا" به آنزیم و محصول یا محصولات واکنش تجزیه می شود.

با توجه به فرضیه ای که در سال 1890 توسط E. Fisher ارائه شد، سوبسترا به آنزیم نزدیک می شود. کلید قفل، یعنی پیکربندی فضایی محل فعال آنزیم و بستر دقیقا مطابقت دارد ( مکمل) یکدیگر. این بستر با یک "کلید" مقایسه می شود که با "قفل" - آنزیم مطابقت دارد. بنابراین، مرکز فعال لیزوزیم (آنزیم بزاق) ظاهر یک شکاف دارد و شکل آن دقیقاً مطابق با قطعه ای از یک مولکول کربوهیدرات پیچیده یک باسیل باکتری است که تحت تأثیر این آنزیم تجزیه می شود.

در سال 1959، D. Koshland فرضیه ای را مطرح کرد که براساس آن مطابقت فضایی ساختار بستر و مرکز فعال آنزیم تنها در لحظه تعامل آنها با یکدیگر ایجاد می شود. این فرضیه نامیده شد فرضیه "دست و دستکش".(فرضیه تعامل القایی). این فرآیند "تشخیص پویا" رایج ترین فرضیه امروزی است.

تفاوت بین آنزیم ها و کاتالیزورهای غیر بیولوژیکی

آنزیم ها از بسیاری جهات با کاتالیزورهای غیر بیولوژیکی متفاوت هستند.

1. آنزیم ها بسیار کارآمدتر هستند (10 4 – 10 9 برابر). بنابراین، یک مولکول از آنزیم کاتالاز می تواند 10 هزار مولکول پراکسید هیدروژن را که برای سلول ها سمی است، در یک ثانیه تجزیه کند:

2H 2 O 2 ––> 2H 2 O + O 2،

که در طی اکسیداسیون ترکیبات مختلف در بدن اتفاق می افتد. یا مثال دیگری که کارایی بالای آنزیم ها را تایید می کند: در دمای اتاق، یک مولکول اوره آز قادر است تا 30 هزار مولکول اوره را در یک ثانیه تجزیه کند:

H 2 N–CO–NH 2 + H 2 O ––> CO 2 + 2NH 3.

بدون کاتالیزور، این کار حدود 3 میلیون سال طول می کشید.

2. ویژگی بالای عمل آنزیم. بیشتر آنزیم ها تنها بر روی یک یا تعداد بسیار کمی از ترکیبات طبیعی "خود" (سوبسترا) عمل می کنند. ویژگی آنزیم ها با فرمول منعکس می شود "یک آنزیم - یک سوبسترا". به همین دلیل، در موجودات زنده بسیاری از واکنش ها به طور مستقل کاتالیز می شوند.

3. آنزیم ها در معرض تنظیم دقیق و دقیق هستند. فعالیت آنزیم می تواند با تغییرات جزئی در شرایطی که در آن "کار می کند" افزایش یا کاهش یابد.

4. کاتالیزورهای غیر بیولوژیکی در بیشتر موارد فقط در دماهای بالا خوب عمل می کنند. آنزیم‌ها که به مقدار کم در سلول‌ها وجود دارند، در دما و فشار طبیعی کار می‌کنند (اگرچه دامنه عمل آنزیم‌ها محدود است، زیرا دمای بالا باعث دناتوره شدن می‌شود). از آنجایی که بیشتر آنزیم ها پروتئین هستند، فعالیت آنها در شرایط طبیعی فیزیولوژیکی بالاترین است: t = 35-45 درجه سانتیگراد. محیط کمی قلیایی (اگرچه هر آنزیم مقدار pH بهینه خود را دارد).

5. آنزیم ها کمپلکس هایی را تشکیل می دهند - به اصطلاح نوار نقاله های بیولوژیکی. فرآیند تجزیه یا سنتز هر ماده در سلول معمولاً به تعدادی عملیات شیمیایی تقسیم می شود. هر عمل توسط یک آنزیم جداگانه انجام می شود. گروهی از این آنزیم ها نوعی تسمه نقاله بیوشیمیایی را تشکیل می دهند.

6. آنزیم ها قادر به تنظیم هستند، یعنی. «روشن» و «خاموش» (اما این برای همه آنزیم‌ها صدق نمی‌کند؛ به عنوان مثال، آمیلاز بزاقی و تعدادی دیگر از آنزیم‌های گوارشی تنظیم نمی‌شوند). در اکثر مولکول‌های آپوآنزیمی بخش‌هایی وجود دارد که محصول نهایی را که از نوار نقاله چند آنزیمی خارج می‌شود، تشخیص می‌دهند. اگر مقدار زیادی از چنین محصولی وجود داشته باشد، فعالیت خود آنزیم اولیه توسط آن مهار می شود و برعکس، اگر محصول کافی وجود نداشته باشد، آنزیم فعال می شود. به این ترتیب بسیاری از فرآیندهای بیوشیمیایی تنظیم می شوند.

بنابراین، آنزیم ها نسبت به کاتالیزورهای غیر بیولوژیکی دارای مزایای متعددی هستند.

	|	سخنرانی بعدی ==>
تجزیه و تحلیل تحقیقات و انتشارات باقی مانده. مشکلات تامین مالی مناطق اتحادیه اروپا و اوکراین توسط دانشمندان زیر مورد توجه قرار گرفت: Voznyak G.V.، Grigor'eva O.N.، Belichenko A.F.	|

آنزیم هامولکول های پروتئینی هستند که واکنش های شیمیایی را در سیستم های زنده کاتالیز می کنند. وزن مولکولی نسبی آنزیم ها از توان 10 تا توان 5 تا 10 تا توان 7

تمام واکنش های بیوشیمیایی کاتالیزوری هستند. کاتالیزورهای واکنش های بیوشیمیایی ماهیتی پروتئین دارند و آنزیم نامیده می شوند.

آنزیم ها با کاتالیزورهای معمولی متفاوت هستند:

1) راندمان کاتالیزوری بالاتری دارند. کارایی آنزیم ها با فعالیت مولی بیان می شود - تعداد مولکول های سوبسترا که در واحد زمان به محصولات واکنش تبدیل می شوند، مشروط بر اینکه آنزیم کاملاً از بستر اشباع شده باشد.

2) آنزیم ها بسیار اختصاصی هستند، به عنوان مثال. گزینش پذیری عمل تمیز دادن لایهو گروهاختصاصی. لایهویژگی همچنین شامل stereospecificity - تجلی فعالیت کاتالیزوری فقط به سمت یکی از استریو ایزومرهای یک ماده معین است.

آنزیم هایی با ویژگی گروهی، تبدیل سوبستراهای مختلف را تضمین می کنند، اما قطعات ساختاری خاصی دارند.

3) آنزیم ها حداکثر کارایی را تنها در شرایط دمایی ملایم (36*-38*) از خود نشان می دهند که با محدوده کمی از دما و مقادیر pH مشخص می شود.

آنزیم ها تبدیل اسیدهای آمینه را کاتالیز می کنند. آنزیم های گوارشی پیوندهای پپتیدی خود پروتئین ها را تجزیه می کنند. تمام واکنش های بیوشیمیایی در حضور آنزیم ها امکان پذیر است

هر آنزیم فقط یک واکنش شیمیایی خاص را کاتالیز می کند.

مورد دیگر آنزیم هایی با ویژگی سوبسترای وسیع است.

به دلیل ویژگی بالای آنزیم ها در فرآیندهای برگشت پذیر، در شرایط خاص، معمولاً سرعت واکنش را در جهت مورد نظر افزایش می دهند. این یکی از تفاوت های کاتالیز آنزیمی و کاتالیز ساده است.

در بدن از آنها برای تنظیم فرآیندهای آنزیمی استفاده می شود. فعال کننده هاو مهار کننده ها.

مهارکننده ها از عملکرد آنزیم ها جلوگیری می کنند. مهار آنزیمی برگشت پذیر و غیر قابل برگشت وجود دارد.

برگشت پذیر در هنگام تعامل با کاتیون های فلزی سمی مشاهده می شود: جیوه، سرب، کادمیوم یا با مهارکننده های پروتئین.

با مهار غیرقابل برگشت، یک بازدارنده که از نظر ساختاری شبیه به بستر است، مرکز فعال آنزیم را مسدود می کند و آن را برای مدت طولانی غیرقابل عمل می کند. (مواد سمی)

12. وابستگی سرعت واکنش آنزیمی به: الف) دما; ب) pH محیط؛ ج) غلظت آنزیم پاسخ خود را با استفاده از نمودار توضیح دهید.

هنگام افزایش درجه حرارتبالاتر از یک مقدار معین (45*-50*)، واکنش های بیوشیمیایی به شدت کند می شود و سپس متوقف می شود که به دلیل غیرفعال شدن آنزیم ها در دماهای بالا است. کاهش فعالیت آنزیم در دماهای بالاتر از حد مطلوب با دناتوره شدن حرارتی پروتئین همراه است که در 50*-60* و در برخی موارد در 40* رخ می دهد.

کاهش فعالیت آنزیم در مقادیر pH، که با مقدار بهینه متفاوت است، با تغییر در درجه یونیزاسیون آن با تغییر در ماهیت یون یون و سایر فعل و انفعالات که ثبات ساختار سوم پروتئین را تضمین می کند توضیح داده می شود. برای اکثر آنزیم ها، مقدار pH بهینه با مقادیر فیزیولوژیکی (7.3-7.4) منطبق است. آنزیم هایی وجود دارند که برای عملکرد طبیعی خود به محیطی بسیار اسیدی (پپسین 1.5-2.5) یا شدیدا قلیایی (آرژیناز 9.5-9.9) نیاز دارند.

در اوج غلظت هاسوبسترا، با اطمینان از اشباع کامل تمام مراکز فعال آنزیم، سرعت واکنش به غلظت سوبسترا بستگی ندارد، اما سرعت واکنش به غلظت آنزیم بستگی دارد.

نمودارهای صفحه 227 در کتاب درسی قرمز

ویژگی های سینتیک واکنش آنزیمی. وابستگی گرافیکی اثر غلظت سوبسترا بر سرعت یک واکنش آنزیمی (در غلظت ثابت آنزیم). معادله مایکلیس-منتن و تحلیل آن.

برای هر واکنش آنزیمی، واکنش میانی عبارت است از افزودن یک مولکول بستر (St) به مرکز فعال آنزیم (E) با تشکیل یک کمپلکس آنزیم-سوبسترا ()، که بیشتر به محصولات واکنش (P) تجزیه می شود و یک مولکول آنزیم:

که در آن k1، k-1، k2 ثابت های سرعت مراحل جداگانه هستند

تشکیل کمپلکس آنزیم-سوبسترا منجر به توزیع مجدد الکترون ها در مولکول بستر می شود. سرعت واکنش به غلظت سوبسترا بستگی دارد. در غلظت های کم سوبسترا، واکنش نسبت به بستر دارای مرتبه اول است (Nst = 1) و در غلظت های بالا صفر است (Nst = 0). در این حالت سرعت واکنش به حداکثر می رسد. حداکثر سرعت یک واکنش آنزیمی به غلظت آنزیم در سیستم بستگی دارد.

نمودار صفحه 227 کتاب درسی قرمز

برای اولین بار، توصیف جنبشی فرآیندهای آنزیمی توسط Michaelis و Menten انجام شد، که معادله را پیشنهاد کردند:

Km - ثابت Michaelis، که ثابت‌های سرعت واکنش‌های فردی (K1، K-1، K2) را در نظر می‌گیرد، از نظر عددی برابر با غلظت سوبسترا است که در آن سرعت واکنش آنزیمی برابر با نصف حداکثر است (U max / 2)

مقدار Km برای یک واکنش آنزیمی معین به نوع بستر، pH محیط واکنش، دما و غلظت آنزیم در سیستم بستگی دارد. هر چه کیلومتر کوچکتر باشد واکنش سریعتر انجام می شود. سرعت واکنش آنزیمی تحت تأثیر حضور فعال کننده ها و مهار کننده ها قرار می گیرد. سرعت به غلظت سوبسترا و آنزیم بستگی دارد.

تفاوت:

1. سرعت واکنش های آنزیمی بیشتر از واکنش های کاتالیز شده توسط کاتالیزورهای معدنی است.

2. آنزیم ها دارای ویژگی سوبسترای بالایی هستند.

3. آنزیم ها به دلیل ماهیت شیمیایی خود پروتئین هستند، کاتالیزورها غیر آلی هستند.

4. آنزیم ها در معرض تنظیم هستند (فعال کننده ها و مهار کننده های آنزیم وجود دارد)، کاتالیزورهای معدنی بدون تنظیم کار می کنند.

5. آنزیم ها دارای ثبات ساختاری هستند - توانایی ایجاد تغییرات جزئی در ساختار خود به دلیل شکستن و تشکیل پیوندهای ضعیف جدید.

6. واکنش های آنزیمی تنها در شرایط فیزیولوژیکی رخ می دهد، زیرا آنها در داخل سلول ها، بافت ها و بدن کار می کنند (این ها مقادیر خاصی از دما، فشار و pH هستند).

خواص کلی آنزیم ها:

1. آنها در طول فرآیند کاتالیز مصرف نمی شوند.

2. فعالیت بالایی در مقایسه با کاتالیزورهای طبیعت دیگر دارند.

3. آنها ویژگی بالایی دارند.

4. ناپایداری (بی ثباتی);

5- فقط آن واکنش هایی شتاب می گیرند که با قوانین ترمودینامیک مغایرت نداشته باشند.

خواص عمومی کاتالیزورهای معدنی:

1. ماهیت شیمیایی - مواد با وزن مولکولی کم.

2. در طول واکنش، ساختار کاتالیزور کمی تغییر می کند یا اصلاً تغییر نمی کند.

3. pH مطلوب - به شدت اسیدی یا قلیایی.

4. افزایش سرعت واکنش بسیار کمتر از عملکرد آنزیم ها است.

ویژگی - گزینش پذیری بسیار بالای آنزیم ها در رابطه با سوبسترا. ویژگی آنزیم با همزمانی پیکربندی فضایی بستر و مرکز بستر توضیح داده می شود. هم مرکز فعال آنزیم و هم کل مولکول پروتئین آن مسئول ویژگی آنزیم هستند. محل فعال آنزیم نوع واکنشی را که آنزیم می تواند انجام دهد را تعیین می کند. سه نوع ویژگی وجود دارد: مطلق، نسبی، استریوشیمیایی.

ویژگی مطلق آنزیم هایی که فقط روی یک سوبسترا عمل می کنند این ویژگی را دارند. به عنوان مثال، ساکاراز فقط ساکارز، لاکتاز - لاکتوز، مالتاز - مالتوز، اوره آز - اوره، آرژیناز - آرژنین و غیره را هیدرولیز می کند.

ویژگی نسبی توانایی یک آنزیم برای عمل بر روی گروهی از بسترها با یک نوع پیوند مشترک است، به عنوان مثال. ویژگی نسبی فقط در رابطه با نوع خاصی از پیوند در گروهی از بسترها ظاهر می شود. مثال: لیپازها پیوندهای استری را در چربی های با منشاء حیوانی و گیاهی تجزیه می کنند. آمیلاز پیوند α-گلیکوزیدی موجود در نشاسته، دکسترین و گلیکوژن را هیدرولیز می کند. الکل دهیدروژناز الکل ها (متانول، اتانول و غیره) را اکسید می کند.

ویژگی استریوشیمیایی توانایی آنزیم برای عمل کردن تنها بر روی یک استریوایزومر است. به عنوان مثال: 1) L، B-isomerism: L-آمیلاز از بزاق و آب پانکراس تنها پیوندهای L-گلوکوزیدی را در نشاسته می شکافد و پیوندهای D-گلوکوزیدی را در فیبر نمی شکافد. 2) ایزومریسم L و B: در بدن ما، فقط اسیدهای آمینه L دستخوش تغییر شکل می شوند، زیرا این دگرگونی ها توسط آنزیم های L-اکسیداز انجام می شود که فقط با فرم L آمینو اسیدها قادر به واکنش هستند. 3) سیس، ترانس ایزومر: فومارات هیدراتاز می تواند تنها ایزومر ترانس (اسید فوماریک) را به اسید مالیک تبدیل کند. ایزومر سیس (اسید مالئیک) در بدن ما دچار چنین تحولاتی نمی شود.

محلی سازی آنزیم ها به عملکرد آنها بستگی دارد. برخی از آنزیم ها به سادگی در سیتوپلاسم حل می شوند، برخی دیگر با اندامک های خاصی مرتبط هستند. به عنوان مثال، آنزیم های ردوکس در میتوکندری متمرکز شده اند.

اکتوآنزیم ها آنزیم هایی هستند که در غشای پلاسمایی قرار دارند و خارج از آن عمل می کنند

اندوآنزیم ها - در داخل سلول عمل می کنند. آنها واکنش های بیوسنتز و متابولیسم انرژی را کاتالیز می کنند.

اگزوآنزیم ها توسط سلول به محیط خارج از سلول ترشح می شوند، آنها مولکول های بزرگ را به قطعات کوچکتر تجزیه می کنند و در نتیجه نفوذ آنها را به داخل سلول تسهیل می کنند. اینها شامل آنزیم های هیدرولیتیک هستند که نقش بسیار مهمی در تغذیه میکروارگانیسم ها دارند.

آفاناسیف ایلیا

کاتالیزورها و آنزیم ها موادی هستند که فرآیندهای شیمیایی را تسریع می کنند، اما خودشان مصرف نمی شوند.

دانلود:

پیش نمایش:

برای استفاده از پیش نمایش ارائه، یک حساب Google ایجاد کنید و وارد آن شوید: https://accounts.google.com

شرح اسلاید:

مقایسه کاتالیزورهای معدنی و آنزیم‌های بیولوژیکی ارائه توسط ایلیا آفاناسیف، دانش‌آموز کلاس 10B MAOU "Lyceum No. 131" معلم: Elfiya Rustemovna Safonova تهیه شده است.

از کجا شروع کنیم؟ آکادمیسین گئورگی کنستانتینوویچ بورسکوف، شیمیدان و مهندس شوروی، یک بار به سبک نیمه شوخی توضیح داد که اگر همه کاتالیزورها به طور ناگهانی روی زمین ناپدید شوند، جوهر توصیف این بود که سیاره ما به زودی به یک بیابان بی جان تبدیل می شود که توسط یک اقیانوس شسته می شود اسید نیتریک ضعیف

اما آکادمیک بورسکوف دقیقاً در مورد چه کاتالیزورهایی صحبت کرد؟ از این گذشته، در کنار کاتالیزورهای معدنی، آنزیم های بیولوژیکی نیز در شیمی استفاده می شوند که بدون آنها وجود بدن ما غیرممکن است. بیایید دریابیم که آنزیم ها و کاتالیزورهای معدنی چه هستند و تفاوت آنها چگونه است پالادیوم یکی از کاتالیزورهای متداول آنزیم های بیولوژیکی است.

آنزیم ها آنزیم ها کاتالیزورهای بیولوژیکی پروتئینی هستند. اصطلاح آنزیم (از لاتین fermentum - مخمر) در آغاز قرن هفدهم پیشنهاد شد. دانشمند هلندی ون هلمونت برای مواد مؤثر بر تخمیر الکلی.

تاریخچه کشف آنزیم ها انسان در طول زندگی خود متوجه شد که برخی از مواد در تولید نان، ایجاد شراب و محصولات لبنی تأثیر می گذارد. اما تنها در سال 1833، ماده ای از دانه های جو در حال جوانه زدن جدا شد که نشاسته را به قند تبدیل می کرد و متعاقباً آمیلاز نام گرفت. اما تنها در پایان قرن نوزدهم ثابت شد که وقتی سلول های مخمر آسیاب می شوند، آبمیوه تشکیل می شود که فرآیند تخمیر الکلی را تضمین می کند. آمیلاز (یونان باستان άμυλον - نشاسته

وظایف آنزیم ها آنزیم ها در تمام فرآیندهای متابولیک و در اجرای اطلاعات ژنتیکی نقش دارند. توانایی هضم سریع غذاها به لطف آنها به دست می آید سلول های سرطانی در بدن، متعاقبا آنها را از بین می برد.

خواص شیمیایی آنزیم ها با توجه به خواص شیمیایی آنها، آنزیم ها الکترولیت های آمفوتریک هستند. آنها وزن مولکولی بالایی دارند (48000 D = 7.970544000006 x 1 0 ^ 23 kg) آنها بسیار خاص گونه هستند (هر اندام می تواند آنزیم خاص خود را داشته باشد. از این نقطه نتیجه می شود که هر اندام به دما، اسیدیته، فشار و غیره خاص خود نیاز دارد. .

نمونه هایی از واکنش های مربوط به آنزیم ها واکنش های تخمیر گلوکز با استفاده از آنزیم های مختلف، در نتیجه یک مولکول گلوکز به 2 مولکول اتانول و 2 مولکول دی اکسید کربن تبدیل می شود.

N. Clément, C. Desormes (1806) اکسیدهای نیتروژن عواملی هستند که قادر به اکسید شدن توسط اکسیژن اتمسفر و انتقال اکسیژن به دی اکسید گوگرد کاتالیزورهای غیر محدود کننده هستند.

K. Kirchhoff (1811) آثار Clément، Desormes و Kirchhoff آغازگر جستجو برای چنین مواد منحصر به فردی بود. در طول 20 سال، واکنش‌های زیادی پیدا شده است:

مکانیسم کاتالیزور

کاتالیزورهای جهانی نیکل رانی نیکل، در غیر این صورت "نیکل اسکلتی" یک کاتالیزور نیکل متخلخل ریز کریستالی است که یک پودر خاکستری بسیار پراکنده است (اندازه ذرات معمولاً 400-800 نانومتر است) که علاوه بر نیکل، مقدار مشخصی آلومینیوم نیز دارد. (تا 15 درصد وزنی) و با هیدروژن اشباع شده (تا 33 درصد). نیکل رانی به طور گسترده ای به عنوان کاتالیزور برای فرآیندهای مختلف هیدروژناسیون یا احیای ترکیبات آلی با هیدروژن (به عنوان مثال هیدروژنه کردن آرن ها، آلکن ها، روغن های گیاهی و غیره) استفاده می شود. همچنین برخی از فرآیندهای اکسیداسیون را با اکسیژن اتمسفر تسریع می کند. نیکل رینی از آلیاژ کردن نیکل با آلومینیوم در دمای 1200 درجه سانتیگراد (20 تا 50 درصد نیکل، گاهی اوقات مقادیر کمی روی یا کروم به آلیاژ اضافه می شود) به دست می آید، پس از آن آلیاژ آسیاب شده با محلول داغ هیدروکسید سدیم با یک محلول داغ تصفیه می شود. غلظت 10 - 35٪ برای حذف آلومینیوم. باقیمانده با آب در اتمسفر هیدروژن شسته می شود. اصل زیربنای تهیه نیکل رینی همچنین برای به دست آوردن اشکال فعال کاتالیزوری سایر فلزات - کبالت، مس، آهن و غیره استفاده می شود.

یونیورسال کاتالیزور پالادیوم پالادیوم یک فلز انتقالی به رنگ سفید مایل به نقره ای با شبکه مکعبی از نوع مس است که اغلب به عنوان کاتالیزور، عمدتاً در فرآیند هیدروژنه کردن چربی ها و ترک خوردگی نفت استفاده می شود. کلرید پالادیوم به عنوان یک کاتالیزور و برای تشخیص مقدار کمی مونوکسید کربن در هوا یا مخلوط گاز استفاده می شود.

کاتالیزورهای جهانی پلاتین پلاتین، به ویژه در حالت پراکنده ریز، یک کاتالیزور بسیار فعال برای بسیاری از واکنش های شیمیایی، از جمله واکنش های مورد استفاده در مقیاس صنعتی است. به عنوان مثال، پلاتین واکنش افزودن هیدروژن به ترکیبات معطر را حتی در دمای اتاق و فشار اتمسفر هیدروژن کاتالیز می کند. در سال 1821، شیمیدان آلمانی I. W. Döbereiner کشف کرد که پلاتین سیاه باعث بروز تعدادی از واکنش های شیمیایی می شود. با این حال، خود پلاتین دستخوش تغییراتی نشد. بنابراین، پلاتین سیاه بخارات الکل شراب را از قبل در دمای معمولی به اسید استیک اکسید کرد. دو سال بعد، دوبراینر توانایی پلاتین اسفنجی را در احتراق هیدروژن در دمای اتاق کشف کرد. اگر مخلوطی از هیدروژن و اکسیژن (گاز انفجاری) با پلاتین سیاه یا پلاتین اسفنجی تماس پیدا کند، در ابتدا یک واکنش احتراق نسبتا آرام رخ می دهد. اما از آنجایی که این واکنش با انتشار مقدار زیادی گرما همراه است، اسفنج پلاتین داغ شده و گاز انفجاری منفجر می شود. بر اساس اکتشاف خود، دوبراینر "چخماق هیدروژنی" را طراحی کرد، دستگاهی که قبل از اختراع کبریت به طور گسترده برای تولید آتش استفاده می شد.

مقایسه کاتالیزورهای معدنی و آنزیم‌های بیولوژیکی مشترک بین آنزیم‌ها و کاتالیزورهای معدنی: 1. سرعت واکنش‌های شیمیایی را بدون مصرف افزایش می‌دهند. 2. آنزیم ها و کاتالیزورهای معدنی واکنش های ممکن را از نظر انرژی تسریع می کنند. 3. انرژی یک سیستم شیمیایی ثابت می ماند. 4. در طول کاتالیز، جهت واکنش تغییر نمی کند.

آنزیم‌ها دارای ثبات ساختاری هستند - توانایی ایجاد تغییرات جزئی در ساختار آنها به دلیل شکستن و تشکیل پیوندهای ضعیف جدید، که کاتالیزورهای معدنی فاقد آن هستند.

مقایسه کاتالیزورهای معدنی و آنزیم های بیولوژیکی علائم مقایسه کاتالیزورهای معدنی آنزیم ها ماهیت شیمیایی مواد با وزن مولکولی کم که توسط یک یا چند عنصر تشکیل شده اند پلیمرهای با وزن مولکولی بالا پروتئین ها ویژگی گونه ها کاتالیزورهای جهانی هر واکنش به آنزیم خاص خود نیاز دارد. محیط اسیدی فواصل t بسیار گسترده 35 -42 درجه سانتیگراد، سپس دناتوره شده افزایش سرعت واکنش از 10^2 تا 10^6 برابر از 10^8 تا 10^12 برابر ثبات ممکن است عوارض جانبی داشته باشد (70%) تقریبا 100% بازده از محصولات

اکسید هیدروژن به آرامی بدون حضور کاتالیزور تجزیه می شود. در حضور یک کاتالیزور غیر آلی (معمولاً نمک های آهن) سرعت واکنش تا حدودی افزایش می یابد. و هنگامی که آنزیم کاتالاز اضافه می شود، پراکسید با سرعت غیر قابل تصوری تجزیه می شود. MnO2+H2O2=>O2+H2O+MnO

بر خلاف کاتالیزورهای غیرآلی، آنزیم ها در شرایط "خفیف" کار می کنند: در فشار اتمسفر، در دمای 30 - 40 درجه سانتیگراد، در مقدار pH نزدیک به خنثی. سرعت کاتالیز آنزیمی بسیار بیشتر از کاتالیز غیر بیولوژیکی است. یک مولکول آنزیمی می تواند از هزار تا یک میلیون مولکول سوبسترا را در 1 دقیقه کاتالیز کند. چنین سرعتی برای کاتالیزورهای معدنی دست نیافتنی است.

خط پایین علیرغم این واقعیت که هم آنزیم ها و هم کاتالیزورهای معدنی برای یک هدف استفاده می شوند - برای تسریع مواد، آنها خواص کاملاً متفاوتی دارند. اما نباید فراموش کنیم که بدون آنها افراد نه تنها در شیمی، بلکه در سایر علوم نیز نمی توانند به موفقیت دست یابند. در جستجوی ایده آل نیازی به جستجوی حد وسط نیست، شما باید از آنها برای مورد خود استفاده کنید، جایی که آنها می توانند حداکثر خود را بیان کنند.

آنزیم ها پروتئین های تخصصی هستند که در سلول ها تشکیل می شوند و می توانند فرآیندهای بیوشیمیایی را تسریع کنند. اینها کاتالیزورهای بیولوژیکی هستند.

بسیاری از آنزیم ها برای نشان دادن فعالیت کاتالیزوری نیاز به حضور برخی از مواد غیر پروتئینی - کوفاکتورها - دارند. 2 گروه کوفاکتور وجود دارد - یون های فلزی (و همچنین برخی از ترکیبات معدنی) و کوآنزیم ها که مواد آلی هستند. در میان کوآنزیم ها آنزیم هایی وجود دارند که حاوی فلزات هستند (آهن در هم، کبالت در کوبالامید).

شباهت بین آنزیم ها و کاتالیزورهای معدنی:

• 1. کاتالیز فقط واکنش های انرژی ممکن است.
• 2. تعادل را در واکنش های برگشت پذیر تغییر ندهید.
• 3. جهت واکنش را تغییر ندهید.
• 4. در نتیجه واکنش مصرف نمی شوند.

تفاوت بین آنزیم ها و کاتالیزورهای معدنی (خواص کلی آنزیم ها):

• 1. پیچیدگی ساختار.
• 2. قدرت عمل بالا. واحد آنزیم مقداری است که تبدیل 1 میکرومولار از یک ماده را در 1 دقیقه کاتالیز می کند.
• 3. ویژگی;
• 4. اینها مواد با فعالیت کنترل شده هستند.

در شرایط خفیف بدن عمل کنید.

از قدیم ثابت شده است که همه آنزیم ها پروتئین هستند و تمام خواص پروتئین ها را دارند. بنابراین مانند پروتئین ها، آنزیم ها به ساده و پیچیده تقسیم می شوند.

آنزیم های ساده فقط از اسیدهای آمینه تشکیل شده اند - به عنوان مثال، پپسین، تریپسین، لیزوزیم.

آنزیم های پیچیده (هولوآنزیم ها) دارای یک بخش پروتئینی متشکل از اسیدهای آمینه - یک آپوآنزیم و یک بخش غیر پروتئینی - یک کوفاکتور هستند. یک کوفاکتور به نوبه خود ممکن است کوآنزیم یا گروه پروتز نامیده شود. به عنوان مثال می توان به سوکسینات دهیدروژناز (حاوی FAD) (در چرخه اسید تری کربوکسیلیک)، آمینوترانسفرازها (حاوی پیریدوکسال فسفات) (عملکرد)، پراکسیداز (حاوی هم) اشاره کرد. برای انجام کاتالیز، مجموعه کاملی از آپوپروتئین و کوفاکتور لازم است.

بر اساس نوع واکنش هایی که کاتالیز می کنند، آنزیم ها بر اساس طبقه بندی سلسله مراتبی آنزیم ها (EC - Enzyme Commission code) به 6 کلاس تقسیم می شوند. این طبقه بندی توسط اتحادیه بین المللی بیوشیمی و زیست شناسی مولکولی پیشنهاد شده است. هر کلاس شامل زیر کلاس ها است، به طوری که آنزیم با مجموعه ای از چهار عدد که با نقطه از هم جدا شده اند توصیف می شود. به عنوان مثال، پپسین دارای نام اتحادیه اروپا 3.4.23.1 است. عدد اول تقریباً مکانیسم واکنش کاتالیز شده توسط آنزیم را توصیف می کند:

• 1. اکسیدرودوکتازهایی که اکسیداسیون یا احیا را کاتالیز می کنند. به عنوان مثال: کاتالاز، الکل دهیدروژناز
• 2. ترانسفرازهایی که انتقال گروه های شیمیایی را از یک مولکول بستر به مولکول دیگر کاتالیز می کنند. در بین ترانسفرازها، کینازهایی که یک گروه فسفات را معمولاً از یک مولکول ATP منتقل می کنند، به ویژه متمایز هستند.
• 3. هیدرولازهایی که هیدرولیز پیوندهای شیمیایی را کاتالیز می کنند. به عنوان مثال: استرازها، پپسین، تریپسین، آمیلاز، لیپوپروتئین لیپاز
• 4. لیازهایی که شکستن پیوندهای شیمیایی بدون هیدرولیز را با تشکیل پیوند دوگانه در یکی از محصولات کاتالیز می کنند.
• 5. ایزومرازهایی که تغییرات ساختاری یا هندسی را در مولکول بستر کاتالیز می کنند.
• 6. لیگازهایی که تشکیل پیوندهای شیمیایی بین بسترها را در اثر هیدرولیز ATP کاتالیز می کنند. مثال: DNA پلیمراز