پروتئین ها - پلیمرها، اسیدهای آمینه. پیوند پپتیدی ساختار اولیه پروتئین ها پروتئین ها به عنوان پلیمرهای طبیعی در آماده سازی های دارویی و کمکی

نوع درس -ترکیب شده

مواد و روش ها:جستجوی جزئی، ارائه مسئله، توضیحی و گویا.

هدف:

شکل گیری یک سیستم جامع دانش در مورد طبیعت زنده، سازماندهی سیستمی و تکامل آن در دانش آموزان.

توانایی ارائه یک ارزیابی مستدل از اطلاعات جدید در مورد مسائل بیولوژیکی.

پرورش مسئولیت مدنی، استقلال، ابتکار

وظایف:

آموزشی: در مورد سیستم های بیولوژیکی (سلول، ارگانیسم، گونه، اکوسیستم)؛ تاریخچه توسعه ایده های مدرن در مورد طبیعت زنده؛ اکتشافات برجسته در علوم زیستی؛ نقش علم زیست شناسی در شکل گیری تصویر علوم طبیعی مدرن جهان؛ روش های دانش علمی؛

توسعهتوانایی های خلاقانه در روند مطالعه دستاوردهای برجسته زیست شناسی که وارد فرهنگ جهانی بشر شده است. روش های پیچیده و متناقض توسعه دیدگاه ها، ایده ها، نظریه ها، مفاهیم، ​​فرضیه های مختلف (درباره ماهیت و منشأ زندگی، انسان) در جریان کار با منابع مختلف اطلاعاتی.

تربیتاعتقاد به امکان شناخت طبیعت زنده، نیاز به مراقبت از محیط طبیعی و سلامت خود؛ احترام به نظر حریف هنگام بحث در مورد مشکلات بیولوژیکی

نتایج شخصی مطالعه زیست شناسی:

1. آموزش هویت مدنی روسی: میهن پرستی، عشق و احترام به میهن، احساس غرور به سرزمین مادری. آگاهی از قومیت خود؛ جذب ارزش های انسانی و سنتی جامعه چند ملیتی روسیه؛ پرورش احساس مسئولیت و وظیفه در قبال وطن؛

2. شکل‌گیری نگرش مسئولانه نسبت به یادگیری، آمادگی و توانایی دانش‌آموزان برای خودسازی و خودآموزی مبتنی بر انگیزه یادگیری و دانش، انتخاب آگاهانه و ساختن مسیر آموزشی فردی بیشتر بر اساس جهت‌گیری در جهان حرفه ها و ترجیحات حرفه ای، با در نظر گرفتن علایق شناختی پایدار؛

نتایج فرا موضوعی تدریس زیست شناسی:

1. توانایی تعیین مستقل اهداف یادگیری، تعیین و تدوین اهداف جدید برای خود در یادگیری و فعالیت های شناختی، توسعه انگیزه ها و علایق فعالیت شناختی.

2. تسلط بر مؤلفه‌های فعالیت‌های تحقیق و پروژه، از جمله توانایی دیدن مسئله، طرح سؤال، طرح فرضیه‌ها.

3. توانایی کار با منابع مختلف اطلاعات بیولوژیکی: یافتن اطلاعات بیولوژیکی در منابع مختلف (متن کتاب درسی، ادبیات علمی عامه پسند، لغت نامه های زیست شناسی و کتاب های مرجع)، تجزیه و تحلیل و

ارزیابی اطلاعات؛

شناختی: شناسایی ویژگی های اساسی اشیاء و فرآیندهای بیولوژیکی. ارائه شواهد (استدلال) از رابطه بین انسان و پستانداران؛ روابط بین انسان و محیط زیست؛ وابستگی سلامت انسان به وضعیت محیط زیست؛ لزوم حفاظت از محیط زیست؛ تسلط بر روش های علم بیولوژیکی: مشاهده و توصیف اشیاء و فرآیندهای بیولوژیکی. راه اندازی آزمایش های بیولوژیکی و توضیح نتایج آنها.

نظارتی:توانایی برنامه ریزی مستقل راه هایی برای دستیابی به اهداف، از جمله موارد جایگزین، انتخاب آگاهانه مؤثرترین راه ها برای حل مشکلات آموزشی و شناختی. توانایی سازماندهی همکاری آموزشی و فعالیت های مشترک با معلم و همسالان. کار به صورت فردی و گروهی: یافتن راه حل مشترک و حل تعارضات بر اساس هماهنگی مواضع و در نظر گرفتن منافع. شکل‌گیری و توسعه شایستگی در زمینه استفاده از فناوری‌های اطلاعات و ارتباطات (از این پس شایستگی‌های ICT نامیده می‌شود).

ارتباطی:شکل گیری صلاحیت ارتباطی در ارتباط و همکاری با همسالان، درک ویژگی های اجتماعی شدن جنسیت در نوجوانی، فعالیت های مفید اجتماعی، آموزشی و پژوهشی، خلاقانه و انواع دیگر.

فن آوری ها : حفظ سلامت، آموزش مبتنی بر مشکل، آموزش توسعه ای، فعالیت های گروهی

تکنیک:تجزیه و تحلیل، ترکیب، استنتاج، ترجمه اطلاعات از نوعی به نوع دیگر، تعمیم.

در طول کلاس ها

وظایف

نقش اصلی پروتئین ها را در ساختار و عملکرد سلول آشکار کنید. ،

ساختار ماکرومولکول های پروتئینی که ماهیت بیوپلیمرهای اطلاعاتی دارند را توضیح دهید.

تعمیق دانش دانش آموزان در مورد ارتباط بین ساختار مولکول های مواد و عملکرد آنها با استفاده از مثال پروتئین ها.

مقررات اساسی

ساختار اولیه پروتئین توسط ژنوتیپ تعیین می شود.

سازماندهی ساختاری ثانویه، سوم و چهارم پروتئین به ساختار اولیه بستگی دارد.

همه کاتالیزورهای بیولوژیکی - آنزیم ها - در طبیعت پروتئین هستند.

4. مولکول های پروتئین محافظت ایمونولوژیک بدن را در برابر مواد خارجی فراهم می کنند .

مسائل مورد بحث

ویژگی فعالیت کاتالیزورهای بیولوژیکی چگونه تعیین می شود؟

مکانیسم عملکرد گیرنده سطح دقیق چیست؟

پلیمرهای بیولوژیکی - پروتئین ها

در میان مواد آلی سلول، پروتئین ها هم از نظر کمیت و هم از نظر اهمیت جایگاه اول را دارند. در حیوانات حدود 50 درصد از جرم خشک سلول را تشکیل می دهند. در بدن انسان 5 میلیون نوع پروتئین مو- وجود دارد که نه تنها با یکدیگر، بلکه با پروتئین های موجودات دیگر نیز متفاوت است. با وجود چنین تنوع و پیچیدگی ساختار، آنها فقط از آن ساخته شده اند 20 اسید آمینه مختلف

آمینو اسیدها طرح ساختاری کلی دارند، اما در ساختار رادیکال (K) که بسیار متنوع است با یکدیگر تفاوت دارند. به عنوان مثال، اسید آمینه آلانین یک رادیکال ساده دارد - CH3، رادیکال سیستئین حاوی گوگرد - CH28H است، اسیدهای آمینه دیگر دارای رادیکال های پیچیده تری هستند.

پروتئین های جدا شده از موجودات زنده حیوانات، گیاهان و میکروارگانیسم ها شامل چند صد و گاهی هزاران ترکیب از 20 اسید آمینه اساسی است. ترتیب تناوب آنها بسیار متنوع است، که امکان وجود تعداد زیادی مولکول پروتئین را که با یکدیگر متفاوت هستند را ممکن می سازد. به عنوان مثال، برای پروتئینی که تنها از 20 باقیمانده اسید آمینه تشکیل شده است، از نظر تئوری حدود 2 عدد امکان پذیر است. 1018 نوع از مولکول های مختلف پروتئین، که در تناوب اسیدهای آمینه، و بنابراین در خواص متفاوت است. توالی اسیدهای آمینه در یک زنجیره پلی پپتیدی معمولاً ساختار اولیه پروتئین نامیده می شود.

با این حال، یک مولکول پروتئین به شکل زنجیره ای از بقایای اسید آمینه که به طور متوالی توسط پیوندهای پپتیدی به یکدیگر متصل می شوند، هنوز قادر به انجام عملکردهای خاص نیستند. این امر مستلزم یک سازمان ساختاری بالاتر است. با تشکیل پیوندهای هیدروژنی بین بقایای گروه های کربوکسیل و آمینو اسیدهای آمینه مختلف، مولکول پروتئین به شکل یک مارپیچ (ساختار a) یا یک لایه چین خورده - یک "آکاردئون" (ساختار P) به خود می گیرد. این یک ساختار ثانویه است، اما اغلب برای به دست آوردن فعالیت بیولوژیکی مشخص کافی نیست.

ساختار ثانویه پروتئین ((ساختار 3) در بالا است. ساختار سوم پروتئین در زیر است:

- فعل و انفعالات یونی،

- پیوند های هیدروژنی.

- پیوندهای دی سولفیدی

- فعل و انفعالات آبگریز،

- گروه های قابل آبرسانی

اغلب فقط یک مولکول با ساختار سوم می تواند نقش یک کاتالیزور یا هر چیز دیگری را ایفا کند. ساختار سومبه دلیل تعامل رادیکال ها، به ویژه رادیکال های اسید آمینه سیستئین، که حاوی گوگرد هستند، تشکیل می شود. اتم های گوگرد دو اسید آمینه که در فاصله ای از یکدیگر در زنجیره پلی پپتیدی قرار دارند به هم متصل شده اند تا پیوندهای به اصطلاح دی سولفید یا 8-8 تشکیل دهند. به لطف این فعل و انفعالات، و همچنین سایر پیوندهای کمتر قوی، مارپیچ پروتئینی تا می شود و شکل یک توپ را به خود می گیرد، یا گلبول هانحوه چیدمان مارپیچ های پلی پپتیدی در یک کروی، ساختار سوم پروتئین نامیده می شود. بسیاری از پروتئین ها با ساختار سوم می توانند نقش بیولوژیکی خود را در سلول انجام دهند. با این حال، اجرای برخی از عملکردهای بدن مستلزم مشارکت پروتئین هایی با سطح سازماندهی بالاتر است. چنین سازمانی نامیده می شود ساختار چهارتاییاین یک ارتباط عملکردی از چندین (دو، سه یا بیشتر) مولکول پروتئین با یک سازمان ساختاری سوم است. نمونه ای از چنین پروتئین پیچیده ای هموگلوبین است. مولکول آن از چهار مولکول به هم پیوسته تشکیل شده است. مثال دیگر هورمون پانکراس، انسولین است که شامل دو جزء است. علاوه بر زیر واحدهای پروتئینی، ساختار چهارتایی برخی از پروتئین ها شامل اجزای مختلف غیر پروتئینی نیز می شود. همین هموگلوبین حاوی یک ترکیب هتروسیکلیک پیچیده است که شامل آهن است.خواص پروتئین. پروتئین ها مانند سایر ترکیبات معدنی و آلی دارای تعدادی خواص فیزیکوشیمیایی هستند که توسط ساختار ساختاری آنها تعیین می شود. این تا حد زیادی فعالیت عملکردی هر مولکول را تعیین می کند. اول، پروتئین ها در درجه اول مولکول های محلول در آب هستند.

ثانیاًمولکول های پروتئین بار سطحی زیادی را حمل می کنند. این تعدادی از اثرات الکتروشیمیایی را تعیین می کند، به عنوان مثال، تغییر در نفوذپذیری غشاء، فعالیت کاتالیزوری آنزیم ها و سایر عملکردها.

سوم،پروتئین ها انعطاف پذیر هستند، یعنی فعالیت خود را در محدوده دمایی باریکی از خود نشان می دهند.

عمل دمای بالا، کم آبی، تغییرات pH و سایر تأثیرات باعث تخریب سازمان ساختاری پروتئین ها می شود. ابتدا ضعیف ترین ساختار تخریب می شود - چهارتایی، سپس سوم، ثانویه و در شرایط شدیدتر، اولیه. از دست دادن سازمان ساختاری یک مولکول پروتئین، دناتوره شدن نامیده می شود.

اگر تغییر در شرایط محیطی منجر به تخریب ساختار اولیه مولکول نشود، پس از بازیابی شرایط محیطی طبیعی، ساختار پروتئین و فعالیت عملکردی آن به طور کامل بازسازی می شود. به این فرآیند renaturation گفته می شود. این خاصیت پروتئین برای بازگرداندن کامل ساختار از دست رفته به طور گسترده در صنایع پزشکی و غذایی برای تهیه برخی از داروهای پزشکی مانند آنتی بیوتیک ها، واکسن ها، سرم ها، آنزیم ها استفاده می شود. برای به دست آوردن کنسانتره های غذایی که خواص غذایی خود را برای مدت طولانی به صورت خشک حفظ می کنند.

عملکرد پروتئین هاعملکرد پروتئین ها در یک سلول بسیار متنوع است. یکی از مهمترین آنها عملکرد پلاستیکی (ساختمانی) است: پروتئین ها در تشکیل تمام غشای سلولی و اندامک های سلولی و همچنین ساختارهای خارج سلولی نقش دارند.

نقش کاتالیزوری پروتئین ها بسیار مهم است. همه کاتالیزورهای بیولوژیکی - آنزیم ها - مواد پروتئینی هستند؛ آنها واکنش های شیمیایی را که در سلول رخ می دهد ده ها و صدها هزار بار تسریع می کنند.

برهمکنش یک آنزیم (F) با یک ماده (C) که منجر به تشکیل محصولات واکنش (P) می شود.

بیایید نگاهی دقیق تر به این عملکرد مهم بیندازیم. اصطلاح "کاتالیز" که در بیوشیمی کمتر از صنایع شیمیایی یافت می شود، جایی که کاتالیزورها به طور گسترده ای مورد استفاده قرار می گیرند، به معنای واقعی کلمه به معنای "ناپیوند"، "رهایی" است. ماهیت واکنش کاتالیزوری، با وجود تنوع بسیار زیاد کاتالیزورها و انواع واکنش هایی که در آن شرکت می کنند، اساساً به این واقعیت خلاصه می شود که مواد شروع کننده ترکیبات واسطه ای را با کاتالیزور تشکیل می دهند. آنها نسبتاً سریع به محصولات واکنش نهایی تبدیل می شوند و کاتالیزور به شکل اولیه خود باز می گردد. آنزیم ها همان کاتالیزورها هستند. تمام قوانین کاتالیزور در مورد آنها اعمال می شود. اما آنزیم ها ماهیتا پروتئینی هستند و این ویژگی خاصی به آنها می دهد. آنزیم ها با کاتالیزورهای شناخته شده از شیمی معدنی، مانند پلاتین، اکسید وانادیم و سایر شتاب دهنده های واکنش معدنی چه شباهتی دارند و چه چیزی آنها را متفاوت می کند؟ کاتالیزور معدنی یکسان را می توان در بسیاری از صنایع مختلف استفاده کرد. آنزیم ها فقط در مقادیر فیزیولوژیکی اسیدیته محلول فعال هستند، یعنی در غلظتی از یون های هیدروژن که با زندگی و عملکرد طبیعی یک سلول، اندام یا سیستم سازگار است.

عملکرد تنظیمی پروتئین هاشامل کنترل آنها بر فرآیندهای متابولیک: انسولین، هورمون های هیپوفیز و غیره است.

عملکرد موتورموجودات زنده با پروتئین های انقباضی ویژه تامین می شوند. این پروتئین ها در تمام انواع حرکتی که سلول ها و موجودات قادر به انجام آن هستند نقش دارند: سوسو زدن مژک ها و حرکت تاژک ها در تک یاخته ها، انقباض ماهیچه ها در حیوانات چند سلولی، حرکت برگ ها در گیاهان و غیره.

عملکرد انتقال پروتئین هاشامل اتصال عناصر شیمیایی (به عنوان مثال، اکسیژن به هموگلوبین) یا مواد فعال بیولوژیکی (هورمون ها) و انتقال آنها به بافت ها و اندام های مختلف بدن است. پروتئین های انتقال ویژه RNA سنتز شده در هسته سلول را به داخل سیتوپلاسم منتقل می کنند. پروتئین های حمل و نقل به طور گسترده ای در غشای بیرونی سلول ها نمایش داده می شوند؛ آنها مواد مختلفی را از محیط به سیتوپلاسم منتقل می کنند.

هنگامی که پروتئین ها یا میکروارگانیسم های خارجی وارد بدن می شوند، پروتئین های خاصی در گلبول های سفید خون - لکوسیت ها - به نام آنتی بادی تشکیل می شود. آنها متصل هستند

با مواد (آنتی ژن) که برای بدن غیرمعمول هستند مطابق با اصل مطابقت پیکربندی فضایی مولکول ها (اصل "قفل کلید") تعامل داشته باشند. در نتیجه، یک مجموعه بی ضرر و غیر سمی تشکیل می شود - "آنتی ژن-آنتی بادی" که متعاقباً فاگوسیتوز می شود و توسط سایر اشکال لکوسیت ها هضم می شود - این یک عملکرد محافظتی است.

پروتئین ها همچنین می توانند به عنوان یکی از منابع انرژی در سلول عمل کنند، یعنی عملکرد انرژی را انجام می دهند. هنگامی که 1 گرم پروتئین به طور کامل به محصولات نهایی تجزیه می شود، 17.6 کیلوژول انرژی آزاد می شود. با این حال، پروتئین ها به ندرت در این ظرفیت استفاده می شوند. اسیدهای آمینه آزاد شده در طی تجزیه مولکول های پروتئین در واکنش های تبادل پلاستیک برای ساخت پروتئین های جدید نقش دارند.

سوالات و وظایف برای بررسی

چه مواد آلی در ترکیب سلول وجود دارد؟

پروتئین ها از چه ترکیبات آلی ساده ای ساخته شده اند؟

پپتیدها چیست؟

ساختار اولیه پروتئین چیست؟

ساختارهای ثانویه و سوم پروتئین ها چگونه تشکیل می شوند؟

دناتوره شدن پروتئین چیست؟

چه وظایف پروتئین ها را می دانید؟

پاسخ صحیح را از نظر خود انتخاب کنید.

1. چه کسی وجود سلول ها را کشف کرد؟

رابرت هوک

کارل لینه

2. سلول از چه چیزی پر شده است؟

سیتوپلاسم

پوسته

3. نام جسم متراکم واقع در سیتوپلاسم چیست؟

هسته

پوسته

ارگانوئیدها

4. کدام اندامک به تنفس سلول کمک می کند؟

لیزوزوم

میتوکندری

غشاء

5- کدام اندامک به گیاهان رنگ سبز می دهد؟

لیزوزوم

کلروپلاست

میتوکندری

6. چه ماده ای در سلول های معدنی بیشتر است؟

اب

نمک های معدنی

7. 20 درصد یک سلول آلی را چه موادی تشکیل می دهند؟

اسیدهای نوکلئیک

سنجاب ها

8. برای ترکیب مواد زیر از چه نام رایجی می توان استفاده کرد: شکر، فیبر، نشاسته؟

کربوهیدرات ها

9. کدام ماده 30 درصد انرژی سلول را تامین می کند؟

چربی ها

کربوهیدرات ها

10- چه ماده ای در سلول بیشتر است؟

اکسیژن

اسیدهای آمینه، پروتئین ها. ساختار پروتئین ها سطوح سازماندهی یک مولکول پروتئین

آموزش تصویریتوسطزیست شناسی " سنجاب ها"

کارکردپروتئین ها

منابع

V. B. ZAKHAROV, S. G. MAMONTOV, N. I. SONIN, E. T. ZAKHAROVA کتاب درسی "زیست شناسی" برای موسسات آموزشی عمومی (پایه های 10-11).

A. P. Plekhov زیست شناسی با مبانی بوم شناسی. مجموعه کتاب های درسی برای دانشگاه ها. ادبیات خاص».

کتاب برای معلمان Sivoglazov V.I., Sukhova T.S. Kozlova T. A. زیست شناسی: الگوهای عمومی.

میزبانی ارائه

سنجاب ها پلیمرهای زیستی متشکل از بقایای اسیدهای آمینه α هستند که توسط پیوندهای پپتیدی (-CO-NH-) به یکدیگر متصل شده اند. پروتئین ها بخشی از سلول ها و بافت های همه موجودات زنده هستند. مولکول های پروتئین حاوی 20 اسید آمینه مختلف هستند.

ساختار پروتئین

پروتئین ها ساختارهای غیر قابل پایانی دارند.

ساختار پروتئین اولیهدنباله ای از واحدهای اسید آمینه در یک زنجیره پلی پپتیدی خطی است.

ساختار ثانویه- این پیکربندی فضایی یک مولکول پروتئین است که شبیه یک مارپیچ است که در نتیجه چرخش زنجیره پلی پپتیدی به دلیل پیوندهای هیدروژنی بین گروه ها ایجاد می شود: CO و NH.

ساختار سوم- این پیکربندی فضایی است که یک زنجیره پلی پپتیدی که به صورت مارپیچی پیچ خورده است به خود می گیرد.

ساختار کواترنری- اینها تشکیلات پلیمری از چندین ماکرومولکول پروتئینی هستند.

مشخصات فیزیکی

خواصی که پروتئین ها انجام می دهند بسیار متنوع است. برخی از پروتئین ها در آب حل می شوند و معمولا محلول های کلوئیدی تشکیل می دهند (به عنوان مثال، سفیده تخم مرغ). بقیه در محلول های نمک رقیق حل می شوند. برخی دیگر نامحلول هستند (به عنوان مثال، پروتئین های بافت پوششی).

خواص شیمیایی

1. دناتوره شدن- تخریب ساختار ثانویه و سوم پروتئین تحت تأثیر عوامل مختلف: دما، عمل اسیدها، نمک های فلزات سنگین، الکل ها و غیره.

2. واکنش های کیفی به پروتئین ها:

الف) وقتی پروتئین می سوزد، بویی شبیه پرهای سوخته می دهد.

ب) پروتئین +HNO 3 → رنگ زرد

ج) محلول پروتئین + NaOH + CuSO 4 → رنگ بنفش

3. هیدرولیز

پروتئین + H 2 O → مخلوطی از اسیدهای آمینه

وظایف پروتئین ها در طبیعت:

· کاتالیزور (آنزیم)؛

· تنظیمی (هورمون ها)؛

· ساختاری (کراتین پشم، فیبروئین ابریشم، کلاژن)؛

موتور (اکتین، میوزین)؛

حمل و نقل (هموگلوبین)؛

· ذخیره (کازئین، آلبومین تخم مرغ)؛

· محافظ (ایمونوگلوبولین ها) و غیره.

25. مشخصات کلی ترکیبات با مولکولی بالا: ترکیب، ساختار، واکنش های زیربنایی تولید آنها (به عنوان مثال، پلی اتیلن یا لاستیک مصنوعی).

ترکیبات با وزن مولکولی بالا (HMCs) یا پلیمرها موادی هستند که وزن مولکولی زیادی دارند و از واحدهای ساختاری متعددی تشکیل شده‌اند. پلیمرهای طبیعی (نشاسته، پروتئین، سلولز، لاستیک) و پلیمرهای مصنوعی (پلی اتیلن، فنولیک) وجود دارد. موادی با وزن مولکولی کم که پلیمرها از آنها سنتز می شوند مونومر نامیده می شوند.

مونومر پلی اتیلن CH 2 = CH 2 - اتیلن

(-CH 2 -CH 2 -) n - مولکول پلیمر

CH 2 - CH 2 - - واحد ساختاری - گروهی از اتم ها که به طور مکرر تکرار می شوند

n - درجه پلیمریزاسیون (تعداد واحدها در یک مولکول پلیمر)

وزن مولکولی پلیمر ثابت نیست و به عدد n بستگی دارد. ماکرومولکول های پلیمری می توانند ساختارهای فضایی مختلفی داشته باشند:

1. خطی (پلی اتیلن، پلی پروپیلن)؛

2. شاخه دار (نشاسته);

3. فضایی (لاستیک).

مشخصات فیزیکی

پلیمرها استحکام مکانیکی بالایی دارند. از نظر شیمیایی مقاوم است (با اسیدها و قلیاها واکنش نمی دهد). نقطه ذوب خاصی ندارند و در آب و اکثر حلال های آلی نامحلول هستند.

سنتز پلیمر

پلیمرها به دو روش سنتز می شوند:

1. واکنش پلیمریزاسیون;

2. واکنش چند تراکمی.

کربوکسیلیک اسیدها به اسیدهای کربوکسیلیک گفته می شود که در آن یک یا چند اتم هیدروژن با گروه های آمینه در رادیکال هیدروکربنی جایگزین می شوند.

آمینو اسیدها مواد کریستالی با نقطه ذوب بالا (بالاتر از 250 درجه سانتیگراد) هستند که در بین اسیدهای آمینه منفرد تفاوت کمی دارند و بنابراین غیر مشخصه هستند. ذوب با تجزیه ماده همراه است. اسیدهای آمینه به شدت در آب حل می شوند و در حلال های آلی نامحلول هستند که آنها را شبیه به ترکیبات معدنی می کند. بسیاری از اسیدهای آمینه طعم شیرینی دارند.

پروتئین ها

کسر جرمی عناصر شیمیایی در پروتئین ها

هیچ یک از موجودات زنده شناخته شده برای ما نمی توانند بدون پروتئین کار کنند. پروتئین ها به عنوان مواد مغذی عمل می کنند، متابولیسم را تنظیم می کنند، به عنوان آنزیم عمل می کنند - کاتالیزورهای متابولیک، انتقال اکسیژن در سراسر بدن و جذب آن را ترویج می کنند، نقش مهمی در عملکرد سیستم عصبی دارند، اساس مکانیکی انقباض عضلات هستند، مشارکت در انتقال اطلاعات ژنتیکی و غیره د. همانطور که می بینید، عملکرد پروتئین ها در طبیعت جهانی است. پروتئین ها بخشی از مغز، اندام های داخلی، استخوان ها، پوست، مو و غیره هستند. منبع اصلیآ - اسیدهای آمینه برای یک موجود زنده پروتئین های غذایی هستند که در نتیجه هیدرولیز آنزیمی در دستگاه گوارش باعث می شوند.آ - آمینو اسید. زیادآ - اسیدهای آمینه در بدن سنتز می شوند و برخی برای سنتز پروتئین ضروری هستندآ - اسیدهای آمینه در بدن سنتز نمی شوند و باید از خارج وارد شوند. این گونه اسیدهای آمینه ضروری نامیده می شوند. در برخی از بیماری های انسانی، لیست اسیدهای آمینه ضروری گسترش می یابد.

متابولیسم پروتئین در بدن انسان بسیار پیچیده است. بسته به وضعیت بدن، مقدار مورد نیاز پروتئین های خاص به طور مداوم تغییر می کند، پروتئین ها شکسته می شوند، سنتز می شوند، برخی از اسیدهای آمینه به دیگران منتقل می شوند یا تجزیه می شوند و انرژی آزاد می کنند. در نتیجه فعالیت حیاتی بدن، برخی از پروتئین ها از بین می روند، این معمولاً حدود 25-30 گرم پروتئین در روز است. بنابراین، پروتئین ها باید همیشه به مقدار لازم در رژیم غذایی انسان وجود داشته باشد. میزان پروتئین مورد نیاز یک فرد در غذا به عوامل مختلفی بستگی دارد: اینکه فرد در حال استراحت باشد یا در حال انجام کارهای سخت، وضعیت عاطفی او و g.p. مصرف روزانه توصیه شده پروتئین 0.75-0.80 گرم پروتئین با کیفیت به ازای هر 1 کیلوگرم وزن برای بزرگسالان است. حدود 56 گرم در روز برای مردان متوسط ​​و 45 گرم برای زنان. کودکان، به ویژه کودکان بسیار جوان، به پروتئین بیشتری نیاز دارند (تا 1.9 گرم به ازای هر کیلوگرم وزن در روز)، زیرا بدن آنها به سرعت رشد می کند.

نقش پروتئین ها در بدن

عملکرد پروتئین ها در بدن متفاوت است. آنها عمدتاً به دلیل پیچیدگی و تنوع اشکال و ترکیب خود پروتئین ها هستند.

پروتئین ها یک ماده ساختمانی غیر قابل تعویض هستند. یکی از مهمترین وظایف مولکول های پروتئین پلاستیک است. همه غشاهای سلولی حاوی پروتئینی هستند که نقش آن متفاوت است. مقدار پروتئین در غشاها بیش از نیمی از جرم است.

بسیاری از پروتئین ها عملکرد انقباضی دارند. اینها اول از همه پروتئین های اکتین و میوزین هستند که بخشی از فیبرهای عضلانی موجودات عالی هستند. فیبرهای عضلانی - میوفیبریل ها - رشته های نازک بلندی هستند که از رشته های عضلانی نازک تر موازی تشکیل شده اند که توسط مایع درون سلولی احاطه شده اند. حاوی اسید آدنوزین تری فسفریک محلول (ATP) است که برای انقباض لازم است، گلیکوژن - یک ماده مغذی، نمک های معدنی و بسیاری از مواد دیگر، به ویژه کلسیم.

نقش پروتئین ها در انتقال مواد در بدن بسیار زیاد است. پروتئین ها با داشتن گروه های عملکردی مختلف و ساختار ماکرومولکولی پیچیده، بسیاری از ترکیبات را از طریق جریان خون متصل می کنند و انتقال می دهند. این اول از همه هموگلوبین است که اکسیژن را از ریه ها به سلول ها می رساند. در ماهیچه ها، این عملکرد توسط پروتئین حمل و نقل دیگری - میوگلوبین انجام می شود.

یکی دیگر از وظایف پروتئین ذخیره سازی است. پروتئین های ذخیره سازی شامل فریتین - آهن، اووالبومین - پروتئین تخم مرغ، کازئین - پروتئین شیر، زین - پروتئین دانه ذرت است.

عملکرد تنظیمی توسط پروتئین های هورمونی انجام می شود.

هورمون ها مواد فعال بیولوژیکی هستند که بر متابولیسم اثر می گذارند. بسیاری از هورمون ها پروتئین، پلی پپتید یا اسیدهای آمینه منفرد هستند. یکی از شناخته شده ترین هورمون های پروتئینی انسولین است. این پروتئین ساده فقط از اسیدهای آمینه تشکیل شده است. نقش عملکردی انسولین چند وجهی است. قند خون را کاهش می دهد، سنتز گلیکوژن را در کبد و ماهیچه ها افزایش می دهد، تشکیل چربی از کربوهیدرات ها را افزایش می دهد، بر متابولیسم فسفر تأثیر می گذارد و سلول ها را با پتاسیم غنی می کند. هورمون های پروتئینی غده هیپوفیز، یک غده درون ریز مرتبط با یکی از قسمت های مغز، عملکرد تنظیمی دارند. هورمون رشد ترشح می کند که در غیاب آن کوتولگی ایجاد می شود. این هورمون پروتئینی با وزن مولکولی 27000 تا 46000 است.

غذاهای غنی از پروتئین

پلیمرها

پلیمرها (از پلیمرهای یونانی - متشکل از بخش های زیادی، متنوع)، ترکیبات شیمیایی با وزن مولکولی بالا (از چند هزار تا چندین میلیون)، که مولکول های آن (ماکرو مولکول ها) از تعداد زیادی گروه تکرار شونده (واحدهای مونومر) تشکیل شده است.

محصولات پلیمری به دلیل استحکام مکانیکی، خاصیت ارتجاعی، عایق الکتریکی و سایر خواص ارزشمند، در صنایع مختلف و در زندگی روزمره مورد استفاده قرار می گیرند.

11 04.2012 درس 57 کلاس دهم

درس در مورد:پروتئین ها پلیمرهای طبیعی، ترکیب و ساختار هستند.

اهداف درس: 1. آشنایی دانش آموزان با پلیمرهای پروتئین طبیعی.

2. ساختار، طبقه بندی و خواص آنها را مطالعه کنید.

3. نقش بیولوژیکی و کاربردهای پروتئین ها را در نظر بگیرید.

تجهیزات و معرف ها:از کار عملی شماره 7.

در طول کلاس ها:

تکرار موضوع تحت پوشش.

ما به سؤالات مطرح شده روی صفحه پاسخ می دهیم:

به چه ترکیباتی اسید آمینه می گویند؟

چه FGهایی در آمینو اسیدها وجود دارند؟

نام اسیدهای آمینه چگونه ساخته می شود؟

چه نوع ایزومری مشخصه اسیدهای آمینه است؟

چه اسیدهای آمینه ضروری نامیده می شوند؟ مثال بزن.

به چه ترکیباتی آمفوتریک می گویند؟ آیا اسیدهای آمینه خاصیت آمفوتریک دارند؟ پاسخت رو توجیه کن.

چه خواص شیمیایی برای اسیدهای آمینه مشخص است؟

چه واکنش هایی را واکنش های چند تراکمی می نامند؟ آیا واکنش های چند تراکمی برای اسیدهای آمینه معمولی است؟

کدام گروه از اتم ها را گروه آمید می نامند؟

به چه ترکیباتی پلی آمید می گویند؟ نمونه هایی از الیاف پلی آمید را ذکر کنید. چه آمینو اسیدهایی برای تولید الیاف مصنوعی مناسب هستند؟

به چه ترکیباتی پپتید می گویند؟

کدام گروه از اتم ها پپتید نامیده می شود؟

مطالعه یک موضوع جدید

تعیین پروتئین

پروتئین ها پلیمرهای طبیعی با وزن مولکولی بالا هستند که مولکول های آنها از بقایای آمینو اسیدهای متصل شده توسط پیوندهای پپتیدی ساخته شده اند.

توزیع پروتئین ها در طبیعت، عملکردهای بیولوژیکی و اهمیت آنها برای زندگی روی زمین.

ساختار پروتئین ها

الف) ساختار اولیه - توالی اسید آمینه، تعداد واحدهای اسید آمینه در یک مولکول می تواند از چند ده تا صدها هزار متغیر باشد. این در وزن مولکولی پروتئین ها منعکس می شود که از 6500 (انسولین) تا 32 میلیون (پروتئین ویروس آنفولانزا) متغیر است.

ب) ثانویه - در فضا، زنجیره پلی پپتیدی را می توان به یک مارپیچ پیچاند که در هر پیچ آن 3.6 واحد اسید آمینه با رادیکال های رو به بیرون وجود دارد. چرخش های منفرد توسط پیوندهای هیدروژنی بین گروه های ==N -H و ==C=O از بخش های مختلف زنجیره به هم متصل می شوند.

ج) ساختار ثالثی پروتئین توانایی ترتیب دادن مارپیچ در فضا است. مولکول پروتئین به شکل یک گلوله تا می شود که شکل فضایی خود را به دلیل پل های دی سولفید -S -S حفظ می کند. شکل، ساختار سوم مولکول آنزیم هگزاکیناز را نشان می دهد که تخمیر الکلی گلوکز را کاتالیز می کند. فرورفتگی در گلبول به وضوح قابل مشاهده است که با کمک آن پروتئین مولکول گلوکز را جذب می کند و در آن تغییرات شیمیایی بیشتری را تجربه می کند.

د) ساختار پروتئین چهارتایی - برخی از پروتئین ها (مثلا هموگلوبین) ترکیبی از چندین مولکول پروتئینی با قطعات غیر پروتئینی به نام گروه های پروتز هستند. چنین پروتئین هایی پیچیده یا پپتید نامیده می شوند. ساختار یک پروتئین ساختار چهارتایی یک پروتئین است. شکل یک نمایش شماتیک از ساختار چهارتایی مولکول هموگلوبین را نشان می دهد. این ترکیبی از دو جفت زنجیره پلی پپتیدی و چهار قطعه غیر پروتئینی است که با دیسک های قرمز مشخص می شود. هر یک از آنها یک مولکول هم هستند. آن ها مجموعه پیچیده چرخه های آلی با یون آهن. جم در تمام مهره داران ساختار یکسانی دارد و مسئول رنگ قرمز خون است.

5. خواص شیمیایی پروتئین ها

1) دناتوره سازی

2) هیدرولیز

3) واکنش های کیفی پروتئین ها:

الف) واکنش بیورت

ب) زانتوپروتئین؛

ج) تعیین کیفی گوگرد در پروتئین ها.

د) احتراق پروتئین ها. هنگام سوختن، سنجاب ها بوی مشخصی از شاخ و موی سوخته را منتشر می کنند. این بو با محتوای گوگرد در پروتئین ها (سیستئین، متیونین، سیستین) تعیین می شود. اگر محلول قلیایی را به محلول پروتئینی اضافه کنید، آن را حرارت دهید تا بجوشد و چند قطره محلول استات سرب به آن اضافه کنید. یک رسوب سیاه رنگ از سولفید سرب رسوب می کند.

III. مشق شبص 27؟ 1-10، خواندن 27. مثال. 1-10

ادبیات:

Gaurowitz F. "شیمی و عملکرد پروتئین ها"، انتشارات "میر"، مسکو 1965

عسل کوچک دایره المعارف، جلد 1، ص 899-910.

3. S.A. Puzakov. "شیمی"، م. "پزشکی"، 1374.

نقش پروتئین ها

ترکیب اسید آمینه پروتئین ها

اندازه و شکل مولکول های پروتئین

ترکیب شیمیایی و خواص.

ساختار.

کاتابولیسم پروتئین

تشخیص و تعریف.

طبقه بندی.

متابولیسم و ​​بیوسنتز.

استفاده دارویی.

پروتئین ها در تغذیه

پروتئین ها نقش ویژه ای دارند، زیرا آنها یکی از اجزای ضروری موجودات زنده را نشان می دهند.

پروتئین ها نقش ویژه ای دارند، زیرا یکی از اجزای ضروری موجودات زنده هستند. در تمام پدیده های رشد و تولید مثل، پروتئین ها و اسیدهای نوکلئیک نقش تعیین کننده ای دارند.

همانطور که از نام خود پروتئین ها یا پروتئین ها پیداست، برای مدت طولانی به عنوان جزء اصلی ماده زنده دیده می شدند.

ساختار شیمیایی پایه پروتئین ها بسیار ساده است: آنها از زنجیره های بلندی از بقایای اسید آمینه تشکیل شده اند که با پیوندهای پپتیدی به هم متصل شده اند. پیچیدگی ساختار پروتئین ها در نتیجه وجود حدود 20 نوع مختلف از باقیمانده های اسید آمینه در زنجیره های پپتیدی به دلیل طول زیاد این زنجیره ها، حاوی بیش از صدها باقی مانده اسید آمینه و همچنین به دلیل ترکیبات خاص زنجیره های پپتیدی، به عنوان مثال. تاشوی خاص آنها منجر به ظهور یک ساختار سه بعدی خاص می شود. حتی اگر پروتئین‌ها زنجیره‌های پپتیدی مستقیم و بدون انحنا باشند، حتی در آن صورت نیز تنوع تقریباً بی‌نهایتی خواهند داشت - تنها به دلیل توالی متفاوت 20 اسید آمینه در زنجیره‌های بلند. اما هر یک از این زنجیره‌ها می‌توانند بی‌نهایت ترکیب‌بندی به خود بگیرند، بنابراین جای تعجب نیست که هر گونه گیاهی یا حیوانی پروتئین‌های خاص خود را برای این گونه دارد.

در حال حاضر تعداد زیادی پروتئین با خواص بسیار متنوعی شناخته شده است. بارها و بارها برای ایجاد طبقه بندی پروتئین ها تلاش شده است. یکی از طبقه بندی ها بر اساس حلالیت پروتئین ها در حلال های مختلف است. پروتئین های محلول در اشباع 50 درصد سولفات آمونیوم آلبومین نامیده می شوند. پروتئین هایی که در این محلول رسوب می کنند گلوبولین نامیده می شوند. دسته اخیر به اوگلوبولین ها که در آب بدون نمک نامحلول هستند و شبه گلوبولین ها که در این شرایط محلول هستند تقسیم می شود. با این حال، حلالیت پروتئین ها در محلول های نمکی نه تنها به غلظت نمک، بلکه به pH، دما و عوامل دیگر بستگی دارد.

ترکیب اسید آمینه پروتئین ها

پروتئین ها با اثر بر روی آنها با اسیدها، بازها و آنزیم ها تحت هیدرولیز قرار می گیرند. اغلب آنها را با اسید هیدروکلریک می جوشانند. در دمای ثابت، تنها 20.5٪ HCI می جوشد. بنابراین، اسید هیدروکلریک غلیظ رقیق می شود. برای هیدرولیز کامل، باید پروتئین را با اسید هیدروکلریک به مدت 12-70 ساعت بجوشانید.

هیدرولیز کامل پروتئین ها نیز با حرارت دادن آنها با هیدروکسید باریم یا هیدروکسیدهای فلزات قلیایی انجام می شود. مزیت هیدرولیز با Ba(OH)2 این است که مازاد آن را می توان با مقداری معادل اسید سولفوریک رسوب داد. هیدرولیزهای قلیایی بی رنگ هستند و حاوی هومین نیستند. با این حال، هیدرولیز قلیایی از تعدادی معایب رنج می برد: راسمی شدن اسیدهای آمینه، دآمیناسیون برخی از آنها و همچنین تجزیه آرژنین به اورنیتین و اوره و تخریب سیستین و سیستئین.

در نهایت، هیدرولیز کامل پروتئین ها با استفاده از آنزیم های پروتئولیتیک در شرایط بسیار ملایم انجام می شود. هیدرولیزهای آنزیمی نه تنها ترپتوفان، بلکه گلوتامین و آسپاراژین نیز دارند. هیدرولیز آنزیمی به ویژه در مواردی که به دست آوردن پپتیدهای میانی در نتیجه هیدرولیز جزئی ضروری است، ارزشمند است.

اصطلاح "ساختار اولیه" معمولاً برای اشاره به فرمول شیمیایی پروتئین ها استفاده می شود. دنباله ای که در آن اسیدهای آمینه با پیوندهای پپتیدی به هم متصل می شوند. این مفهوم نه برهمکنش الکترواستاتیکی بین گروه‌های با بار مثبت و منفی پروتئین‌ها، و نه نیروهای واندروالسی را در نظر نمی‌گیرد. پیوندهای دی سولفید سیستین، که می‌توانند بین بخش‌های مختلف یک زنجیره پپتیدی یا زنجیره‌های پپتیدی متفاوت "پل" ایجاد کنند، نسبت به پیوندهای کربن-کربن یا حتی پیوندهای پپتیدی پایداری کمتری دارند. پل های دی سولفیدی می توانند در قسمت های دیگر زنجیره پپتیدی باز و بسته شوند و سایر گروه های سولفیدریل درگیر شوند. بنابراین، نقش آنها در ساختار پروتئین ها را می توان حد واسط بین نقش پیوندهای کووالانسی قوی تر و پیوندهای ضعیف تر فوق الذکر نامید. پل های دی سولفید تجزیه و تحلیل توالی اسید آمینه پروتئین ها را دشوار می کند.

اولین گام در مطالعه ساختار اولیه پروتئین ها و پپتیدها، تعیین اسید آمینه N ترمینال است. اسیدهای آمینه با گروه -آمینه آزاد. این اسید آمینه را می توان با استفاده از هر روش مناسب جدا کرد، جدا کرد و شناسایی کرد. با چندین بار تکرار فرآیند، می توان هیدرولیز گام به گام زنجیره پپتیدی را از انتهای N انجام داد و توالی اسید آمینه را در آن ایجاد کرد.

اندازه و شکل مولکول های پروتئین.

وزن مولکولی مولکول های کوچک را می توان با کاهش نقطه انجماد یا افزایش نقطه جوش محلول های آنها و همچنین با کاهش فشار بخار حلال تعیین کرد.

اولین تعیین وزن مولکولی پروتئین ها بر اساس تعیین شیمیایی آن عناصر یا اسیدهای آمینه است که در مقادیر بسیار کم در پروتئین یافت می شوند.

وزن مولکولی پروتئین ها از چند هزار تا چند میلیون متغیر است (بیشتر پروتئین ها دارای وزن مولکولی بین ده ها تا صدها هزار هستند). پروتئین ها عمدتا در آب یا محلول های نمکی محلول هستند و محلول هایی را تشکیل می دهند که خواص کلوئیدی دارند. در بافت های زنده، پروتئین ها به درجات مختلف هیدراته می شوند. در محلول‌ها، پروتئین‌ها بسیار ناپایدار هستند و به راحتی هنگام گرم شدن یا تأثیرات دیگر رسوب می‌کنند و اغلب خواص اصلی خود را از دست می‌دهند. حلالیت در حلال اصلی (لخته شدن، دناتوراسیون).

پروتئین ها به عنوان پلیمرهای اسیدهای آمینه، حاوی گروه های اسیدی آزاد (کربوکسیل) و بازی (آمین هیدراته) هستند که به همین دلیل مولکول های پروتئین دارای بار منفی و مثبت هستند. در محلول ها، پروتئین ها مانند یون های دوقطبی (آمفاتریک) رفتار می کنند. بسته به غلبه خواص اسیدی یا بازی، پروتئین ها به صورت اسیدهای ضعیف یا بازهای ضعیف واکنش نشان می دهند. هنگامی که pH محلول کاهش می یابد (اسیدی شدن)، تجزیه اسیدی سرکوب می شود و تفکیک قلیایی افزایش می یابد، در نتیجه بار کل ذره پروتئین مثبت می شود و در میدان الکتریکی به سمت کاتد میل می کند. هنگامی که PH افزایش می یابد (قلیایی شدن)، تفکیک قلیایی سرکوب می شود و تجزیه اسیدی افزایش می یابد، به همین دلیل ذره پروتئین بار منفی دارد. در pH معینی که نقطه ایزوالکتریک نامیده می شود، تفکیک اسید برابر با قلیایی است و ذره به طور کلی در میدان الکتریکی بی حرکت می شود.

مقدار نقطه ایزوالکتریک مشخصه هر پروتئین داده شده است و عمدتاً به نسبت گروه های اسیدی و بازی و همچنین به تفکیک آنها بستگی دارد که توسط ساختار مولکول پروتئین تعیین می شود. برای اکثر پروتئین ها، نقطه ایزوالکتریک در یک محیط کمی اسیدی قرار دارد، اما پروتئین هایی با غلبه شدید خواص قلیایی وجود دارد. در نقطه ایزوالکتریک، به دلیل از دست دادن بار و کاهش هیدراتاسیون، ذرات پروتئین کمترین ثبات را در محلول دارند و در هنگام گرم شدن راحت تر منعقد می شوند و همچنین توسط الکل یا عوامل دیگر رسوب می کنند.

تحت تأثیر اسیدها، قلیاها یا آنزیم های پروتئولیتیک، پروتئین ها تحت هیدرولیز قرار می گیرند. با افزودن عناصر آب متلاشی می شود. محصولات هیدرولیز کامل پروتئین ها اسیدهای آمینه هستند. پپتیدها و پلی پپتیدها به عنوان محصولات واسطه هیدرولیز تشکیل می شوند. محصولات اولیه با وزن مولکولی بالا هیدرولیز پروتئین - آلبوموزها (پروتئازها) و پپتون ها - از نظر شیمیایی مشخص نشده اند و ظاهراً پلی پپتیدهایی با وزن مولکولی بالا هستند.

در یک مولکول پروتئین، باقی مانده های اسید آمینه با استفاده از پیوندهای پپتیدی -CO-NH- به یکدیگر متصل می شوند. بر این اساس، چنین ترکیباتی پپتید یا پلی پپتید نامیده می شوند (اگر بقایای اسید آمینه زیادی وجود داشته باشد). زنجیره های پلی پپتیدی اساس ساختار یک مولکول پروتئین هستند. از آنجایی که پلی پپتیدها می توانند از اسیدهای آمینه مختلف ساخته شوند، در زمان های مختلف تکرار شوند و در توالی های مختلف مرتب شوند، و با توجه به اینکه پروتئین ها حاوی بیش از 20 اسید آمینه هستند، تعداد احتمالی پروتئین های جداگانه تقریبا بی نهایت است.

واکنش پذیری پروتئین ها نیز بسیار متنوع است، زیرا آنها حاوی رادیکال هایی از اسیدهای آمینه مختلف هستند که حامل گروه های شیمیایی بسیار فعال هستند. وجود تعدادی گروه اتمی که در یک توالی یا توالی دیگر بر روی ساختار خاصی از مولکول پروتئین قرار دارند، خواص منحصر به فرد و فوق العاده خاص پروتئین های منفرد را تعیین می کند که نقش بیولوژیکی مهمی ایفا می کنند.

یک مولکول پروتئین از یک یا چند زنجیره پلی پپتیدی ساخته می شود که گاهی اوقات با استفاده از پیوندهای پپتیدی، دی سولفیدی یا سایر پیوندها در یک حلقه بسته شده و به یکدیگر متصل می شوند.

زنجیره های پپتیدی معمولاً به شکل مارپیچ پیچیده می شوند و اغلب به دانه های بزرگتر متصل می شوند. بنابراین، مولکول ریبونوکلئاز پانکراس از یک زنجیره پلی پپتیدی حاوی 124 باقی مانده اسید آمینه تشکیل شده است.

توالی اسیدهای آمینه در زنجیره پلی پپتیدی ساختار اولیه پروتئین را تعیین می کند. از نظر فضایی، زنجیره های پلی پپتیدی به شکل مارپیچ های خاصی مرتب شده اند که پیکربندی آنها توسط پیوندهای هیدروژنی حفظ می شود. از بین این مارپیچ ها، رایج ترین آنها مارپیچ α است که در هر نوبت 3.7 اسید آمینه باقی مانده است. این آرایش فضایی زنجیره، ساختار ثانویه پروتئین نامیده می شود. بخش های منفرد زنجیره های پلی پپتیدی را می توان با دی سولفید یا پیوندهای دیگر به یکدیگر متصل کرد، همانطور که در مولکول ریبونوکلئاز بین 4 جفت باقیمانده سیستئین وجود دارد، به همین دلیل کل زنجیره می تواند به شکل یک توپ پیچیده شود یا دارای مقدار مشخصی باشد. پیکربندی پیچیده این چین خوردگی یا پیچش مارپیچ دارای ساختار ثانویه را ساختار سوم می نامند. در نهایت، تشکیل سنگدانه ها بین ذرات دارای ساختار سوم به عنوان ساختار چهارتایی پروتئین در نظر گرفته می شود.

ساختار اولیه اساس مولکول پروتئین است و اغلب خواص بیولوژیکی پروتئین و همچنین ساختارهای ثانویه و سوم آن را تعیین می کند. از طرف دیگر، حلالیت پروتئین و بسیاری از خواص فیزیکوشیمیایی و بیولوژیکی به ساختارهای ثانویه و سوم بستگی دارد. وجود ساختارهای مرتبه بالاتر ضروری نیست: آنها می توانند به طور برگشت پذیر ظاهر شوند و ناپدید شوند. بنابراین، بسیاری از پروتئین هایی که ماهیتی فیبری دارند، به عنوان مثال، کراتین های مو، کلاژن های بافت همبند، فیبروئین ابریشم و غیره ساختار فیبری دارند و به آنها پروتئین های فیبری می گویند. در پروتئین های کروی، این ذره به شکل یک توپ پیچیده می شود. در برخی موارد، انتقال از حالت کروی به فیبریلار برگشت پذیر است. به عنوان مثال، پروتئین فیبرهای عضلانی، اکتومیوزین، هنگام تغییر غلظت نمک در محلول، به راحتی از شکل فیبریل به شکل کروی و پشتی تغییر می کند.

دناتوره شدن پروتئین با از دست دادن خواص بومی پروتئین (فعالیت بیولوژیکی، حلالیت) همراه است. دناتوره شدن زمانی اتفاق می افتد که محلول های پروتئینی حرارت داده می شوند یا در معرض تعدادی از عوامل قرار می گیرند. دناتوره شدن پروتئین شامل از بین رفتن ساختار ثانویه و سوم پروتئین است.

کاتابولیسم پروتئین

پروتئین ها مانند سایر مواد آلی تشکیل دهنده بدن دائماً تجدید می شوند. به طور متوسط ​​نیمه عمر پروتئین ها در بدن انسان حدود 80 روز است و این مقدار بسته به نوع پروتئین و عملکرد آن به طور قابل توجهی متفاوت است. پروتئین هایی با عمر طولانی وجود دارد که هیدرولیز آنها فقط در لیزوزوم ها در حضور آنزیم های خاص انجام می شود. پروتئین های کوتاه مدت که تخریب آنها در غیاب آنزیم های لیزوزومی رخ می دهد. پروتئین های غیر طبیعی که دوره تبدیل آنها از 10-12 دقیقه تجاوز نمی کند.

به طور معمول، در بدن یک بزرگسال، تا 2٪ از کل جرم پروتئین در روز تجدید می شود، یعنی. 30-40 گرم به طور عمده پروتئین های ماهیچه ای تجزیه می شوند. بیشتر آمینو اسیدهای تشکیل شده در طول هیدرولیز پروتئین ها (حدود 80٪) دوباره برای بیوسنتز پروتئین ها استفاده می شود، بخش بسیار کوچکتری در سنتز محصولات تخصصی مصرف می شود: به عنوان مثال، برخی واسطه ها، هورمون ها و غیره اسیدهای آمینه. که در فرآیندهای آنابولیک گنجانده نمی شوند، به عنوان یک قاعده، به محصولات نهایی اکسیداسیون از بین می روند. به عنوان بخشی از اوره، بدن انسان روزانه 5-7 گرم نیتروژن را از دست می دهد که بخشی از پروتئین های سنتز شده قبلی است. آمینو اسیدهای تامین شده با پروتئین غذا، برخلاف مونوساکاریدها و اسیدهای چرب، در بدن رسوب نمی کنند. برای فرآیند مداوم سنتز پروتئین، تامین اسیدهای آمینه لازم برای بدن ضروری است. این امر ارزش ویژه پروتئین ها را به عنوان محصولات غذایی تعیین می کند. با کمبود پروتئین، کاشکسی ایجاد می شود. دیستروفی دوران کودکی، مشخصه تعدادی از مناطق غرب آفریقا و ناشی از کاهش شدید دریافت پروتئین پس از انتقال از شیردهی به رژیم غذایی عمدتاً کربوهیدراتی، "کواشیورکور" نامیده می شود. مقادیر اضافی اسیدهای آمینه به عنوان مواد انرژی زا استفاده می شود.

آنزیم هایی که هیدرولیز پروتئین ها و پلی پپتیدها را در بافت ها تسریع می کنند، پروتئینازهای بافتی (کاتپسین) نامیده می شوند. آنها دارای ویژگی عمل هستند: برای مثال کاتپسین A آنزیمی با فعالیت اکتوپپتیداز است و کاتپسین B دارای فعالیت اندوپپتیداز است. بیشترین فعالیت پروتئینازها در کبد، طحال و کلیه ها مشاهده می شود.

فعالیت تنظیم شده پروتئینازهای بافتی، تجدید پروتئین ها در سطح مورد نیاز بدن، هیدرولیز پروتئین های معیوب و خارجی و همچنین پروتئولیز جزئی لازم برای فعال شدن آنزیم های خاص (پسین و ترپسین) و هورمون ها (انسولین) را تضمین می کند.

شناسایی و شناسایی.

وجود پروتئین ها در مایعات بیولوژیکی یا سایر مایعات را می توان با تعدادی از واکنش های کیفی تعیین کرد. از واکنش‌های بارشی، معمول‌ترین واکنش‌ها انعقاد در حین جوش، رسوب با الکل یا استون، اسیدها، به‌ویژه اسید نیتریک است. رسوب پروتئین ها با اسیدهای تری کلرواستیک یا سولفوسالیسیلیک بسیار معمول است. دو معرف آخر به ویژه هم برای تشخیص پروتئین ها و هم برای رسوب کمی آنها از مایعات بیولوژیکی مفید هستند. از میان واکنش‌های رنگی به پروتئین‌ها، معمول‌ترین واکنش بیورت است: رنگ‌آمیزی بنفش با نمک‌های مس در محلول قلیایی (پیوندهای پپتیدی پروتئین‌ها ترکیب پیچیده‌ای را با مس تشکیل می‌دهند). یکی دیگر از واکنش های مشخصه به پروتئین ها واکنش زانتوپروتئین است: رنگ زرد در پروتئین از افزودن اسید نیتریک غلیظ رسوب می کند. واکنش میلون (با نمک های جیوه در اسید نیتریک حاوی اسید نیتروژن) با باقی مانده فنلی تیروزین رخ می دهد و بنابراین فقط پروتئین های حاوی تیروزین رنگ قرمز می دهند. باقی مانده تریپتوفان در پروتئین واکنش Adamkiewicz را نشان می دهد: رنگ بنفش با اسید استیک غلیظ در اسید سولفوریک غلیظ. این واکنش به دلیل اسید گلیوکسیلیک است که در اسید استیک به عنوان ناخالصی وجود دارد و همچنین با سایر آلدئیدها رخ می دهد. پروتئین‌ها بسته به رادیکال‌های آمینو اسیدی که دارند، واکنش‌های دیگری را ایجاد می‌کنند.

طبقه بندی.

طبقه بندی پروتئین ها تا حد زیادی دلخواه و بر اساس ویژگی های مختلف و اغلب تصادفی است. پروتئین ها به حیوانی، گیاهی و باکتریایی، فیبریلار و کروی، ماهیچه ای، بافت عصبی و غیره تقسیم می شوند. با توجه به تنوع استثنایی پروتئین ها، هیچ طبقه بندی واحدی را نمی توان رضایت بخش در نظر گرفت، زیرا بسیاری از پروتئین های فردی در هیچ گروهی قرار نمی گیرند. معمولاً مرسوم است که پروتئین ها را به ساده (پروتئین ها) که فقط از بقایای اسیدهای آمینه تشکیل شده است و پیچیده (پروتئین ها) که حاوی گروه های مصنوعی (غیر پروتئینی) نیز هستند، تقسیم کنند.

پروتئین های ساده به دو دسته تقسیم می شوند: آلبومین ها، گلوبولین ها، پرولامین ها، گلوتلین ها، اسکلروپروتئین ها، پروتامین ها، هیستون ها.

پروتئین های پیچیده به دو دسته تقسیم می شوند: نوکلئوپروتئین ها، موکوپروتئین ها، فسفوپروتئین ها، متالوپروتئین ها، لیپوپروتئین ها.

تبادل و بیوسنتز.

پروتئین ها نقش حیاتی در تغذیه انسان و حیوان دارند و منبع نیتروژن و اسیدهای آمینه ضروری هستند. در دستگاه گوارش، پروتئین ها به اسیدهای آمینه هضم می شوند و به شکل آمینو اسیدها جذب خون می شوند و دچار دگرگونی های بیشتری می شوند. آنزیم هایی که بر روی پروتئین ها اثر می کنند خود پروتئین هستند. هر یک از آنها به طور خاص پیوندهای پپتیدی خاصی را در مولکول پروتئین می شکند. آنزیم های پروتئولیتیک دستگاه گوارش عبارتند از: پپسین شیره معده، تریپسین شیره پانکراس و تعدادی پپتیداز شیره پانکراس و روده.

بیوسنتز پروتئین در بدن مهمترین فرآیندی است که زمینه ساز رشد و نمو طبیعی و پاتولوژیک و همچنین تنظیم متابولیسم از طریق تشکیل آنزیم های خاص است. از طریق بیوسنتز پروتئین ها، انتقال اطلاعات بیولوژیکی، به ویژه ویژگی های ارثی، نیز انجام می شود.

استفاده پزشکی.

تعدادی از پروتئین ها و محصولات پروتئینی کاربردهای دارویی دارند. اول از همه، این به تغذیه درمانی (رژیمی) مربوط می شود. هیدرولیزهای پروتئین و مخلوط اسیدهای آمینه برای تغذیه تزریقی استفاده می شود. پروتئین های سرم به طور کلی برای تقویت بدن و افزایش خواص محافظتی آن استفاده می شود. در نهایت، بسیاری از هورمون ها (انسولین، آدرنوکورتیکوتروپیک و سایر هورمون های هیپوفیز) و آنزیم ها (پپسین، تریپسین، کیمورپسین، پلاسمین) به طور گسترده در درمان استفاده می شوند.

پروتئین ها و تغذیه.

پروتئین های موجود در تغذیه انسان را نمی توان با سایر مواد مغذی جایگزین کرد. کمبود پروتئین در غذا منجر به مشکلات سلامتی می شود که ناشی از اختلال در سنتز تعدادی از پروتئین ها، آنزیم ها و هورمون های حیاتی است.

با یک رژیم غذایی بدون پروتئین، یک فرد با وزن 65 کیلوگرم 3.1-3.6 دفع می کند. جینیتروژن در روز، که مربوط به تجزیه 23-25 ​​است جیپروتئین های بافت این مقدار نشان دهنده هزینه داخلی پروتئین توسط یک بزرگسال است. با این حال، نیاز انسان به پروتئین غذایی به طور قابل توجهی بیشتر از این مقدار است. این به دلیل این واقعیت است که اسیدهای آمینه از پروتئین های غذا نه تنها برای سنتز پروتئین مصرف می شود، بلکه بخش قابل توجهی از آنها به عنوان ماده انرژی استفاده می شود.

جدول مجموعه تقریبی محصولات غذایی حاوی پروتئین مورد نیاز روزانه را نشان می دهد.

محصولات	مقدار محصول بر حسب گرم	مقدار پروتئین در گرم	محصولات	مقدار محصول بر حسب گرم	مقدار پروتئین در گرم	محصولات	مقدار محصول بر حسب گرم	مقدار پروتئین در گرم
			سیب زمینی			سیب زمینی
سیب زمینی

ادبیات:

Gaurowitz F. "شیمی و عملکرد پروتئین ها"، انتشارات "میر"، مسکو 1965

پلیمرها، تهیه، خواص و کاربردهای آنها تست >> زیست شناسی

میلیون ها. بر اساس مبدا پلیمرهاتقسیم به: طبیعی، بیوپلیمرها (پلی ساکاریدها، سنجاب ها، اسیدهای نوکلئیک ... و کاربرد - سنجاب هاپلی ساکاریدها، اسیدهای نوکلئیک، پلاستیک، الاستومرها، الیاف. طبیعی پلیمرها. خواص، کاربرد...

1. پلیمرها (6)

   چکیده >> فیزیک

   ...)، پلی آمیدها، رزین های اوره فرمالدئید، سنجاب ها، مقداری ارگانوسیلیکن پلیمرها. پلیمرها، ماکرومولکول هایی که به همراه هیدروکربن ... مارپیچ، مشخصه پروتئین هاو اسیدهای نوکلئیک نیز در وینیل وجود دارد پلیمرهاو پلی الفین ها، ...

2. سنجاب هاو اسیدهای نوکلئیک

   راهنمای مطالعه >> شیمی

   ... پروتئین ها(پروتئین ها، از پروتاس یونانی - اول، مهمترین) طبیعی با مولکولی بالا هستند پلیمرها... که مولکول های آن از بقایای اسید آمینه ساخته شده اند. چیز شگفت انگیز این است که همه چیز سنجاب ها... اسیدهای نوکلئیک هستند پلیمرها، شامل...