مرکز فعال زیست شناسی چیست. سایت فعال آنزیم

شیمی بیولوژیکی Lelevich Vladimir Valeryanovich

سایت فعال آنزیم

سایت فعال آنزیم

بخشی از مولکول آنزیم که به طور خاص با سوبسترا در تعامل است، مرکز فعال نامیده می شود. یک مرکز فعال ترکیبی منحصر به فرد از بقایای اسید آمینه در یک مولکول آنزیمی است که برهمکنش مستقیم آن را با مولکول سوبسترا تضمین می کند و مستقیماً در عمل کاتالیز نقش دارد. در آنزیم های پیچیده، مرکز فعال شامل یک کوفاکتور نیز می شود. در مرکز فعال، یک سایت کاتالیزوری به طور معمول متمایز می شود که مستقیماً وارد برهمکنش شیمیایی با بستر و یک محل اتصال می شود که میل خاصی را برای بستر و تشکیل کمپلکس آن با آنزیم ایجاد می کند.

خواص سایت های فعال آنزیمی:

1. محل فعال بخش نسبتا کمی از حجم کل آنزیم را تشکیل می دهد.

2. مرکز فعال شکل یک فرورفتگی یا شکاف باریک در گلبول آنزیم دارد.

3. مرکز فعال یک سازند سه بعدی است که تشکیل آن شامل گروه های عاملی اسیدهای آمینه است که به طور خطی از یکدیگر فاصله دارند.

4. بسترها نسبتاً ضعیف به محل فعال متصل می شوند.

5. اختصاصی بودن اتصال بستر به آرایش دقیق اتم ها و گروه های عاملی در مرکز فعال بستگی دارد.

برخی از آنزیم های تنظیمی مرکز دیگری به نام آلوستریک یا تنظیم کننده دارند. از نظر فضایی از سایت فعال جدا شده است.

مرکز آلوستریک بخشی از یک مولکول آنزیم است که برخی از مواد معمولاً کم مولکولی (تنظیم‌کننده‌های آلوستریک) که مولکول‌های آن‌ها از نظر ساختار شبیه به بستر نیستند، به آن متصل می‌شوند. اتصال تنظیم کننده به مرکز آلوستریک منجر به تغییر در ساختار سوم و چهارتایی مولکول آنزیم و بر این اساس، ترکیب مرکز فعال می شود و باعث کاهش یا افزایش فعالیت آنزیمی می شود.

برگرفته از کتاب فنوتیپ گسترده [تاثیر طولانی مدت یک ژن] نویسنده داوکینز کلینتون ریچارد

فصل 5: Replicator فعال ژرملاین در سال 1957، بیزر ثابت کرد که "ژن" دیگر نمی تواند به عنوان یک مفهوم واحد و واحد در نظر گرفته شود. او آن را به سه هیپوستاز تجزیه کرد: میتون - حداقل واحد تغییرات جهش. recon - حداقل واحد

برگرفته از کتاب جدیدترین کتاب حقایق. جلد 1 [نجوم و اخترفیزیک. جغرافیا و سایر علوم زمین. زیست شناسی و پزشکی] نویسنده

برگرفته از کتاب مافیای دارویی و غذایی توسط بروور لوئیس

برگرفته از کتاب جدیدترین کتاب حقایق. جلد 1. نجوم و اخترفیزیک. جغرافیا و سایر علوم زمین. زیست شناسی و پزشکی نویسنده کوندراشوف آناتولی پاولوویچ

مرکز نظارت دارویی پاریس، 4 فوریه 1977. NCPH، که در ژانویه 1974 ایجاد شد، در 2 فوریه در مجمع عمومی به همراه نمایندگان منشور ملی پزشکان و داروسازان، که گروهی از مراکز به آنها ملحق شدند، تشکیل جلسه داد. کنترل مسمومیت و

از کتاب خواندن بین خطوط DNA [رمز دوم زندگی ما، یا کتابی که همه باید بخوانند] نویسنده اسپورک پیتر

مرکز جرم منظومه زمین-ماه کجاست؟ مرکز جرم منظومه زمین-ماه، به اصطلاح باریسنتر، در فاصله 4672 کیلومتری از مرکز زمین به سمت ماه، یعنی در عمق تقریباً 1700 کیلومتری زیر سطح زمین قرار دارد. زمین. به طور دقیق، با توجه به

برگرفته از کتاب راز خدا و علم مغز [عصب شناسی ایمان و تجربه دینی] توسط اندرو نیوبرگ

مرکز لذت چیست و در کجای بدن قرار دارد؟ یکی از قسمت های مغز هیپوتالاموس است که بخشی از دیانسفالون است و در زیر تالاموس بینایی (تالاموس) قرار دارد. هیپوتالاموس، جایی که مراکز خودمختار در آن قرار دارند

از کتاب منشاء مغز نویسنده ساولیف سرگئی ویاچسلاوویچ

از برلین تا مرکز انقلاب آینده، وقتی او را با دانشجو یا دانشجوی دکترا اشتباه می گیرند، آزرده نمی شود. و این برای ژنتیک 32 ساله همیشه اتفاق می افتد. الکساندر مایسنر - چشمان آبی خاکستری، بلوند تیره، موهای معمولی شانه شده، کلش سه روزه - نه تنها جوان است،

برگرفته از کتاب در جستجوی حافظه [ظهور علم جدید روان انسان] نویسنده کندل اریک ریچارد

رویکرد فعال مدیتیشن فعال نه با قصد پاکسازی ذهن از افکار، بلکه با میل به هدایت توجه بسیار متمرکز به یک فکر یا یک شی آغاز می شود. بنابراین، مثلاً، یک بودایی می تواند یک مانترا بخواند یا به درخشش یک شمع نگاه کند یا

از کتاب چه می شود اگر لامارک راست می گوید؟ ایمونوژنتیک و تکامل توسط استیل ادوارد

§ 37. مرکز انجمنی مغز خزندگان پس از بررسی طرح کلی ساختار سیستم عصبی، ما باید به طور جداگانه در مورد اصول جدید سازماندهی و عملکرد مغز که برای اولین بار در خزندگان درک شده است صحبت کنیم. سیستم عصبی آمنیوت های باستانی به توسعه منطقی ساختار تبدیل شد

برگرفته از کتاب روانپزشکان. داستانی قابل اعتماد در مورد مردم بدون ترحم، بدون وجدان، بدون پشیمانی توسط Keel Kent A.

از کتاب نویسنده

از کتاب نویسنده

مرکز تولید مثل: هیپرجهش سوماتیک ژن های V(D)J بازآرایی شده همه داده های موجود نشان می دهد که فقط ژن های V(D)J بازآرایی شده که پروتئین آنتی بادی را کد می کنند در لنفوسیت های B جهش می یابند. به عبارت دیگر، ژن‌های متغیری که در پیکربندی زایا باقی می‌مانند

از کتاب نویسنده

مرکز توانبخشی نوجوانان مندوتا در اوایل دهه 1990، ایالات متحده درگیر یک اپیدمی واقعی خشونت نوجوانان بود. تعداد جرایم ارتکابی توسط نوجوانان بین سالهای 1980 و 1993 تقریباً دو برابر شده است. به نظر می رسید هیچ چیز نمی تواند جلوی این را بگیرد

آنزیم ها موادی با مولکولی بالا هستند که وزن مولکولی آنها به چندین میلیون می رسد. بنابراین، طبیعی است که فرض کنیم کل مولکول آنزیم به عنوان یک کل با بستر تعامل نمی کند، بلکه تنها بخشی از آن - به اصطلاح "مرکز فعال" آنزیم است.

مرکز فعال آنزیم بخشی از مولکول آن است که مستقیماً با سوبستراها تعامل دارد و در عمل کاتالیز شرکت می کند.

مرکز فعال آنزیم در سطح ساختار سوم تشکیل می شود. بنابراین، در طول دناتوراسیون، زمانی که ساختار سوم مختل می شود، آنزیم فعالیت کاتالیزوری خود را از دست می دهد. !

مرکز فعال به نوبه خود شامل موارد زیر است:

- مرکز کاتالیزوری که تبدیل شیمیایی زیرلایه را انجام می دهد.

- مرکز بستر ("لنگر" یا پد تماس)، که اتصال بستر به آنزیم، تشکیل یک کمپلکس آنزیم-سوبسترا را تضمین می کند.

همیشه نمی توان یک خط مشخص بین مراکز کاتالیزوری و بستر در برخی از آنزیم ها منطبق یا همپوشانی ایجاد کرد.

علاوه بر مرکز فعال، مولکول آنزیم حاوی یک به اصطلاح است مرکز آلوستریک . این بخشی از یک مولکول آنزیم است که در نتیجه اتصال یک ماده خاص با مولکولی پایین ( عامل ، ساختار سوم آنزیم تغییر می کند. این منجر به تغییر در پیکربندی محل فعال و در نتیجه تغییر در فعالیت آنزیم می شود. این پدیده تنظیم آلوستریک فعالیت آنزیم است.

بسیاری از آنزیم ها هستند مولتیمرها (یا الیگومرها ) یعنی شامل دو یا چند زیر واحد - پروتومرها(شبیه به ساختار چهارتایی یک پروتئین).

پیوندهای بین زیر واحدها عموماً غیر کووالانسی هستند. این آنزیم حداکثر فعالیت کاتالیزوری را در قالب یک مولتیمر از خود نشان می دهد. تجزیه به پروتومرها به شدت فعالیت آنزیم را کاهش می دهد.

آنزیم ها - مولتیمرها معمولاً حاوی تعداد واضحی از زیر واحدها (2-4) هستند، یعنی. دی و تترامر هستند. اگرچه هگزا و اکتامرها (6-8) شناخته شده اند، تریمرها و پنتامرها (3-5) بسیار نادر هستند.

آنزیم‌های مولتیمر را می‌توان از زیر واحدهای مشابه یا متفاوت ساخت.

اگر آنزیم های مولتیمر از انواع مختلفی از زیر واحدها تشکیل شوند، می توانند به صورت چندین ایزومر وجود داشته باشند. اشکال چندگانه یک آنزیم را ایزوآنزیم (ایزوآنزیم یا ایزوآنزیم) می نامند.

به عنوان مثال، یک آنزیم از 4 زیر واحد از انواع A و B تشکیل شده است که می تواند 5 ایزومر تشکیل دهد: AAAA، AAAB، AABB، ABBB، BBBB. این آنزیم های ایزومر ایزوآنزیم هستند.

ایزوآنزیم‌ها واکنش شیمیایی یکسانی را کاتالیز می‌کنند، معمولاً روی یک سوبسترا عمل می‌کنند، اما در برخی از خواص فیزیکوشیمیایی (وزن مولکولی، ترکیب اسیدهای آمینه، تحرک الکتروفورتیک، و غیره) و محلی‌سازی در اندام‌ها و بافت‌ها متفاوت هستند.



گروه خاصی از آنزیم ها شامل به اصطلاح هستند. کمپلکس های چندمرکی اینها سیستم هایی از آنزیم ها هستند که مراحل متوالی تبدیل هر بستر را کاتالیز می کنند. چنین سیستم هایی با پیوندهای قوی و سازماندهی فضایی دقیق آنزیم ها مشخص می شوند که حداقل مسیر را از طریق بستر و حداکثر نرخ تبدیل آن را تضمین می کند.

یک مثال یک کمپلکس چند آنزیمی است که کربوکسیلاسیون اکسیداتیو پیروویک اسید را انجام می دهد. این کمپلکس از 3 نوع آنزیم (M.v. = 4500000) تشکیل شده است.

مرکز فعال مرکز فعال

در آنزیم شناسی، بخشی از یک مولکول آنزیم که مسئول اتصال و تبدیل یک بستر است. این توسط گروه های عاملی از بقایای اسید آمینه که به دلیل مجاورت قطعات به صورت کاملاً مشخص در فضا قرار دارند تشکیل می شود. بخش هایی از زنجیره پلی پپتیدی ساختار A.c. مطابق (مکمل) شیمیایی است ساختار سوبسترا که به دلیل آن ویژگی عملکرد آنزیم به دست می آید. اغلب در ساخت و ساز A. c. کوآنزیم ها یا اتم های فلز درگیر هستند. یک مولکول آنزیم می تواند حاوی چندین آنزیم باشد. الف. در ایمونولوژی، آنتی ژن ها بخش هایی از مولکول های آنتی بادی هستند که به باکتری ها، ویروس ها یا آنتی ژن های دیگر متصل می شوند.

.(منبع: "فرهنگ دایره المعارف زیستی." سردبیر M. S. Gilyarov؛ هیئت تحریریه: A. A. Babaev، G. G. Vinberg، G. A. Zavarzin و دیگران - ویرایش دوم، تصحیح شده. - M.: Sov. Encyclopedia، 1986.)


ببینید «مرکز فعال» در فرهنگ‌های دیگر چیست:

    مرکز فعال را ببینید. (منبع: «میکروبیولوژی: فرهنگ لغت‌نامه‌ها»، Firsov N.N.، M: Drofa، 2006) مرکز فعال 1) گروه شیمیایی مولکول‌ها که ویژگی عمل آنها را تعیین می‌کند، 2) به پاراتوپ‌ها مراجعه کنید (منبع: «Dictionary of Microbiology Terms» )... فرهنگ لغت میکروبیولوژی

    فرهنگ لغت دایره المعارفی بزرگ

    مرکز فعال- - [A.S. Goldberg. فرهنگ لغت انرژی انگلیسی - روسی. 2006] موضوعات انرژی به طور کلی هسته فعال EN ... راهنمای مترجم فنی

    در آنزیم‌شناسی، ناحیه‌ای در مولکول‌های آنزیم است که مستقیماً با بستر تعامل دارد. مرکز فعال شامل گروه های عاملی از اسیدهای آمینه (هیستیدین، سیستئین، سرین و غیره) و همچنین در بسیاری از موارد اتم های فلز و... ... فرهنگ لغت دایره المعارفی

    مرکز فعال- aktyvusis centras statusas T sritis chemija apibrėžtis Labai veiklus molekulės arba katalizatoriaus fragmentas. atitikmenys: انگلیسی. مرکز فعال؛ سایت فعال rus. مرکز فعال ... Chemijos terminų aiškinamasis žodynas

    در آنزیم‌شناسی، ناحیه‌ای در مولکول‌های آنزیم است که مستقیماً با بستر تعامل دارد. ترکیب A.c. شامل گروه های عاملی از اسیدهای آمینه (هیستیدین، سیستئین، سرین، و غیره)، و همچنین بسیاری دیگر. موارد، اتم های فلزی و کوآنزیم ها. وی، من... ... علوم طبیعی. فرهنگ لغت دایره المعارفی

    - ... ویکیپدیا

    مرکز فعال بخش خاصی از مولکول آنزیم است که ویژگی و فعالیت کاتالیزوری آن را تعیین می کند. مرکز فعال به طور مستقیم با مولکول سوبسترا یا با آن بخش هایی از آن که مستقیماً ... ... ویکی پدیا تعامل دارد.

    طبق IUPAC، مرکز فعال بخش خاصی از مولکول آنزیم است که ویژگی و فعالیت کاتالیزوری آن را تعیین می کند. مرکز فعال به طور مستقیم با مولکول سوبسترا یا با آن بخش هایی از آن که... ... ویکی پدیا

    سایت فعال آنزیم- *مرکز فعال آنزیم *مرکز فعال آنزیم ناحیه خاصی روی سطح آنزیم است که به دلیل آن ویژگی نسبت به سوبسترا از خود نشان می دهد. آنزیم های متشکل از یک زنجیره پلی پپتیدی دارای یک محل فعال ... ژنتیک فرهنگ لغت دایره المعارفی

8.7.1. در محتویات سلولی، آنزیم ها نه به طور هرج و مرج، بلکه به شیوه ای کاملاً منظم توزیع می شوند. سلول به محفظه یا تقسیم می شود محفظه ها(شکل 8.18). در هر یک از آنها فرآیندهای بیوشیمیایی کاملاً تعریف شده انجام می شود و آنزیم ها یا مجتمع های چند آنزیمی مربوطه متمرکز می شوند. در اینجا چند نمونه معمولی وجود دارد.

شکل 8.18.توزیع درون سلولی آنزیم های مسیرهای متابولیک مختلف.

انواع آنزیم های هیدرولیتیک عمدتاً در لیزوزوم ها متمرکز شده اند. در اینجا فرآیندهای تجزیه ترکیبات آلی پیچیده به اجزای ساختاری آنها انجام می شود.

میتوکندری حاوی سیستم های پیچیده ای از آنزیم های ردوکس است.

آنزیم های فعال کننده اسیدهای آمینه در هیالوپلاسم توزیع می شوند، اما در هسته نیز وجود دارند. هیالوپلاسم حاوی متابولون های متعدد گلیکولیز است که از نظر ساختاری با متابولون های چرخه پنتوز فسفات ترکیب شده اند که اتصال مسیرهای دوگانه و آپوتومیک تجزیه کربوهیدرات ها را تضمین می کند.

در عین حال، آنزیم هایی که انتقال بقایای اسید آمینه را به انتهای در حال رشد زنجیره پلی پپتیدی تسریع می کنند و برخی واکنش های دیگر را در طول بیوسنتز پروتئین کاتالیز می کنند، در دستگاه ریبوزومی سلول متمرکز می شوند.

هسته سلول عمدتاً حاوی نوکلئوتیدیل ترانسفرازها است که واکنش انتقال باقی مانده های نوکلئوتیدی را در طول تشکیل اسیدهای نوکلئیک تسریع می کند.

8.7.2. توزیع آنزیم ها در بین اندامک های درون سلولی پس از شکنش اولیه هموژنه های سلولی با سانتریفیوژ با سرعت بالا، تعیین محتوای آنزیم ها در هر بخش مورد مطالعه قرار می گیرد.

محل قرارگیری این آنزیم در یک بافت یا سلول را اغلب می توان در محل با روش های هیستوشیمیایی ("هیستوآنزیمولوژی") تعیین کرد. برای انجام این کار، بخش های نازک (از 2 تا 10 میکرومتر) از بافت یخ زده با محلولی از بستری که این آنزیم مخصوص آن است، درمان می شود. در مکان هایی که آنزیم قرار دارد، محصول واکنش کاتالیز شده توسط این آنزیم تشکیل می شود. اگر محصول رنگی و نامحلول باشد، در محل تشکیل باقی می ماند و اجازه می دهد تا آنزیم موضعی شود. هیستوآنزیمولوژی تصویری بصری و تا حدی فیزیولوژیکی از توزیع آنزیم ها ارائه می دهد.

سیستم های آنزیمی آنزیم ها، متمرکز در ساختارهای درون سلولی، به خوبی با یکدیگر هماهنگ هستند. ارتباط متقابل واکنش هایی که آنها کاتالیز می کنند، فعالیت حیاتی سلول ها، اندام ها، بافت ها و بدن را به عنوان یک کل تضمین می کند.

با مطالعه فعالیت آنزیم های مختلف در بافت های بدن سالم می توان تصویری از توزیع آنها به دست آورد. به نظر می رسد که برخی از آنزیم ها به طور گسترده در بسیاری از بافت ها توزیع می شوند، اما در غلظت های مختلف، در حالی که برخی دیگر در عصاره های به دست آمده از یک یا چند بافت بسیار فعال هستند و عملاً در بافت های باقی مانده بدن وجود ندارند.

شکل 8.19.فعالیت نسبی آنزیم های خاص در بافت های انسانی، به عنوان درصدی از فعالیت در بافت با حداکثر غلظت آنزیم معین بیان می شود (Moss and Butterworth, 1978).

8.7.3. مفهوم آنزیموپاتی هادر سال 1908، پزشک انگلیسی Archibald Garrod پیشنهاد کرد که علت تعدادی از بیماری ها ممکن است فقدان هر یک از آنزیم های کلیدی درگیر در متابولیسم باشد. او مفهوم «خطاهای ذاتی متابولیسم» (نقص متابولیک مادرزادی) را معرفی کرد. این نظریه بعداً با داده های جدید به دست آمده در زمینه زیست شناسی مولکولی و بیوشیمی پاتولوژیک تأیید شد.

اطلاعات مربوط به توالی اسیدهای آمینه در زنجیره پلی پپتیدی یک پروتئین در بخش مربوطه مولکول DNA به شکل دنباله ای از قطعات سه نوکلئوتیدی - سه قلو یا کدون ثبت می شود. هر سه گانه یک اسید آمینه خاص را کد می کند. این تطابق را کد ژنتیکی می نامند. علاوه بر این، برخی از اسیدهای آمینه را می توان با استفاده از چندین کدون رمزگذاری کرد. همچنین کدون های خاصی وجود دارند که سیگنال هایی برای شروع و خاتمه سنتز یک زنجیره پلی پپتیدی هستند. در حال حاضر، کد ژنتیکی به طور کامل رمزگشایی شده است. برای همه انواع موجودات زنده جهانی است.

اجرای اطلاعات موجود در یک مولکول DNA شامل چندین مرحله است. ابتدا RNA پیام رسان (mRNA) در طول فرآیند رونویسی در هسته سلول سنتز می شود و وارد سیتوپلاسم می شود. به نوبه خود، mRNA به عنوان الگویی برای ترجمه عمل می کند - سنتز زنجیره های پلی پپتیدی روی ریبوزوم ها. بنابراین، ماهیت بیماری های مولکولی با نقض ساختار و عملکرد اسیدهای نوکلئیک و پروتئین هایی که آنها را کنترل می کنند تعیین می شود.

8.7.4. از آنجایی که اطلاعات مربوط به ساختار تمام پروتئین های یک سلول در توالی نوکلئوتیدی DNA موجود است و هر اسید آمینه توسط یک سه گانه نوکلئوتید تعریف می شود، تغییر ساختار اولیه DNA در نهایت می تواند تأثیر عمیقی بر پروتئین در حال سنتز داشته باشد. چنین تغییراتی به دلیل خطاهایی در همانندسازی DNA، زمانی که یک پایه نیتروژنی با دیگری جایگزین می شود، یا در نتیجه تابش یا اصلاح شیمیایی رخ می دهد. تمام نقایص ارثی ناشی از این روش نامیده می شود جهش ها. آنها می توانند منجر به خواندن نادرست کد و حذف (از دست دادن) یک اسید آمینه کلیدی، جایگزینی یک اسید آمینه با دیگری، خاتمه زودهنگام سنتز پروتئین یا افزودن توالی اسیدهای آمینه شوند. با توجه به وابستگی بسته بندی فضایی یک پروتئین به توالی خطی اسیدهای آمینه موجود در آن، می توان فرض کرد که چنین نقص هایی می توانند ساختار پروتئین و در نتیجه عملکرد آن را تغییر دهند. با این حال، بسیاری از جهش‌ها تنها در شرایط آزمایشگاهی شناسایی می‌شوند و اثر مخربی بر عملکرد پروتئین ندارند. بنابراین، نکته کلیدی بومی سازی تغییرات در ساختار اولیه است. اگر موقعیت اسید آمینه جایگزین شده برای تشکیل ساختار سوم و تشکیل مرکز کاتالیزوری آنزیم حیاتی باشد، جهش جدی است و می تواند خود را به عنوان یک بیماری نشان دهد.

عواقب کمبود یک آنزیم در زنجیره ای از واکنش های متابولیک می تواند خود را به روش های مختلف نشان دهد. فرض می کنیم که تبدیل ترکیب آبه اتصال بیک آنزیم را کاتالیز می کند Eو آن ارتباط سیدر یک مسیر تبدیل جایگزین رخ می دهد (شکل 8.20):

شکل 8.20.طرح مسیرهای جایگزین تبدیلات بیوشیمیایی.

عواقب کمبود آنزیم می تواند موارد زیر باشد:

  1. نارسایی محصول واکنش آنزیمی ( ب). به عنوان مثال می توان به کاهش گلوکز خون در برخی از اشکال گلیکوژنوز اشاره کرد.
  2. تجمع ماده ( آ، که تبدیل آن توسط یک آنزیم کاتالیز می شود (مثلاً اسید هموژنتیزیک در آلکاپتونوری). در بسیاری از بیماری‌های ذخیره‌سازی لیزوزومی، موادی که معمولاً در لیزوزوم‌ها هیدرولیز می‌شوند به دلیل کمبود یکی از آنزیم‌ها در آن‌ها تجمع می‌یابند.
  3. انحراف به یک مسیر جایگزین با تشکیل برخی از ترکیبات فعال بیولوژیکی ( سی). این گروه از پدیده ها شامل دفع اسیدهای فنیل پیروویک و فنیلاکتیک از طریق ادرار است که در بدن بیماران مبتلا به فنیل کتونوری در نتیجه فعال شدن مسیرهای کمکی برای تجزیه فنیل آلانین ایجاد می شود.

اگر دگرگونی متابولیک به طور کلی با بازخورد محصول نهایی تنظیم شود، اثرات دو نوع ناهنجاری اخیر قابل توجه تر خواهد بود. به عنوان مثال، در پورفیری ها (اختلالات مادرزادی سنتز هم)، اثر مهاری هم بر روی واکنش های سنتز اولیه حذف می شود که منجر به تشکیل مقادیر اضافی محصولات میانی مسیر متابولیک می شود که اثر سمی بر سلول های بدن دارند. پوست و سیستم عصبی

عوامل محیطی ممکن است تظاهرات بالینی برخی از خطاهای ذاتی متابولیسم را تقویت یا حتی به طور کامل تعیین کنند. به عنوان مثال، بسیاری از بیماران مبتلا به کمبود گلوکز-6-فسفات دهیدروژناز تنها پس از مصرف داروهایی مانند پریماکین به این بیماری مبتلا می شوند. در صورت عدم تماس با دارو، چنین افرادی سالم به نظر می رسند.

8.7.5. کمبود آنزیم معمولاً به طور غیرمستقیم با افزایش غلظت ماده اصلی مورد قضاوت قرار می گیرد که معمولاً تحت تأثیر این آنزیم دچار دگرگونی می شود (مثلاً فنیل آلانین در فنیل کتونوری). تعیین مستقیم فعالیت این گونه آنزیم ها فقط در مراکز تخصصی انجام می شود، اما در صورت امکان، تشخیص باید با این روش تایید شود. تشخیص قبل از تولد (قبل از تولد) برخی از خطاهای ذاتی متابولیسم با بررسی سلول های مایع آمنیوتیک به دست آمده در مراحل اولیه بارداری و کشت در شرایط آزمایشگاهی امکان پذیر است.

برخی از خطاهای ذاتی متابولیسم را می توان با انتقال متابولیت از دست رفته به بدن یا با محدود کردن ورود پیش سازهای فرآیندهای متابولیک مختل به دستگاه گوارش درمان کرد. گاهی اوقات ممکن است محصولات انباشته شده حذف شوند (مثلاً آهن در هموکروماتوز).

1. مرکز فعال- نسبتاً کوچک است طرح،واقع در یک فرورفتگی آبگریز باریک (ترک) روی سطح مولکول آنزیم، به طور مستقیم در کاتالیز نقش دارند.

2. مراکز فعال آنزیم ها در سطح ساختار سوم تشکیل می شوند.

3. کاتالیز آنزیمی مستلزم سازماندهی فضایی دقیق مجموعه های بزرگ ساخته شده از بقایای اسید آمینه و گروه های جانبی آنها است. چنین مجموعه هایی مراکز فعال و تنظیم کننده (آلوستریک) آنزیم ها را تشکیل می دهند.

4. مرکز فعال به جز بخش کاتالیزوری،شامل می شود اتصال به بسترناحیه ای که مسئول اتصال مکمل خاص سوبسترا و تشکیل کمپلکس آنزیم-سوبسترا (ES) است. محل فعال یک آنزیم اغلب شامل یک مکان یا دامنه برای اتصال کوفاکتور است.

مثال 1.مراکز فعال آنزیم ها در سطح ساختار سوم تشکیل می شوند.

در شکل شکل 2.2 ساختار فضایی آنزیم پروتئولیتیک تریپسین را نشان می دهد در حفره مرکزی مولکول یک مرکز کاتالیزوری با باقی مانده های Asp 102، His 57 و Ser 19 5- وجود دارد. تریپسین متعلق به گروه پروتئازهای سرین است.که به خاطر باقی مانده اسید آمینه سرین مشخصه مراکز فعال آنها نامگذاری شده اند.

پروتئازهای سرین در طبیعت گسترده هستند و همراه با آنزیم‌های پروتئولیتیک کلاس‌های دیگر (آسپارتیل، سیستئین و متالوپروتئینازها)، تجزیه پروتئین (کاتابولیسم) و تعدادی واکنش‌های پروتئولیز محدود را فراهم می‌کنند که اهمیت تنظیمی برای زندگی سلولی دارند.

پروتئازهای سرین(اینها شامل تریپسین، کیموتریپسین، الاستاز، ترومبین و غیره) دارای همان نوع ساختار مرکز کاتالیزوری هستند که شامل سه گانه اسیدهای آمینه: Asp، Hisو سر.

که دردر پروتئازهای سرین مختلف، این اسیدهای آمینه می توانند مکان های مختلفی را در زنجیره پپتیدی آنزیم اشغال کنند، اما در طول تا شدن زنجیره پلی پپتیدی نزدیک تر می شوند و مکان نسبی آنها در فضا به شدت حفظ می شود (شکل 2.3).


5. مرکز فعال را نمی توان با مرزهای کاملاً مشخص مشخص کرد، زیرا هر یک از اجزای آن به طریقی با سایر بخش های مولکول آنزیم برهم کنش می کنند. تأثیر ریزمحیط می تواند بسیار قابل توجه باشد: - اجزای مرکز فعال، از جمله عوامل کمکی، با گروه های همسایه آنزیم، که ویژگی های شیمیایی گروه های عاملی را تغییر می دهد،درگیر در کاتالیزور؛



- V سلول ها مجتمع های ساختاری را تشکیل می دهندو گروه هاهم با یکدیگر و هم با بخش هایی از غشاهای سلولی و درون سلولی، با عناصر اسکلت سلولی و/یا مولکول های دیگر، چه چیزی بر واکنش پذیری عملکردی تأثیر می گذاردگروه های موجود در محل فعال آنزیم.

6. ساختار مرکز فعال مشخص کننده ویژگی عمل آنزیم ها است. بیشتر آنزیم ها هم به طبیعت و هم به مسیر تبدیل سوبسترا بسیار خاص هستند.

7. اختصاصی بودن سوبسترا به دلیل مکمل بودن ساختار مرکز اتصال بستر آنزیم به ساختار بستر است (شکل 2.4).

همانطور که شکل 2.4، محل اتصال بستر با توجه به فرممربوط به بستر (مطابقات هندسی) است، علاوه بر این، پیوندهای خاص (آب گریز، یونی و هیدروژنی) بین بقایای اسید آمینه مرکز فعال آنزیم و سوبسترا تشکیل می شود. نصب شده است الکترونیکییا شیمیاییمکاتبات

لطفا توجه داشته باشید که غیر کووالانسی ارتباطاتبین لایهو آنزیماز نظر شخصیتی مشابه در مورد فعل و انفعالات بین رادیکالی در پروتئین ها

اتصال سوبسترا به مرکز فعال آنزیم رخ می دهد چند نقطه ای، با مشارکت چندین گروه عملکردی،که می تواند بیشتر در کاتالیز شرکت کند.

8. آنزیم ها می توانند در ویژگی سوبسترا متفاوت باشند و داشته باشند ویژگی مطلق،آن ها فقط یک بستر دارند و حتی با مولکول هایی که از نظر ساختاری بسیار شبیه به هم هستند برهمکنش ندارند (به عنوان مثال، اوره آز هیدرولیز اوره را تسریع می کند، اما بر تیوریا تأثیر نمی گذارد) یا حتی stereospecificity(زمانی که آنزیم با یک ایزومر نوری و هندسی خاصی برهمکنش می کند).

9. برخی از آنزیم ها ویژگی وسیع تری از خود نشان می دهند (گروهیا ویژگی نسبی)و با بسیاری از موادی که ساختار مشابهی دارند تعامل دارند (پروتئازها هیدرولیز پیوندهای پپتیدی در پروتئین ها را تسریع می کنند، لیپازها تجزیه پیوندهای استری در چربی ها را تسریع می کنند).

مثال 2.چندین پروتئاز جدید ویژگی گروهی را به سوبسترا نشان می دهند.

همه آنها هیدرولیز پلی اتیلن را تسریع می کنند.پیوندهای جزر و مدی در پروتئین ها،اما با داشتن ساختار و مکانیسم کاتالیزوری مشابه، در ویژگی بستر متفاوت است.

در شکل شکل 2.5 نواحی اتصال به بستر مراکز فعال آنزیم های پانکراس متعلق به گروه پروتئازهای سرین را نشان می دهد: کیموتریپسیروی، تریپسینو الاستاز


در کیموتریپسینمحل اتصال سوبسترا یک پاکت آبگریز است که رادیکال های اسید آمینه معطر مانند فنیل آلانین را متصل می کند. این آنزیم هیدرولیز پیوندهای پپتیدی تشکیل شده توسط گروه کربوکسیل اسیدهای آمینه آروماتیک را تسریع می کند.

در تریپسینبار منفی باقی مانده اسید آسپارتیک در مرکز فعال هم در اتصال گروه آمینه لیزین (یا گروه گوانیدین آرژنین) و هم مستقیماً در کاتالیز نقش دارد که در آن پیوند پپتیدی شکسته می شود و در تشکیل آن گروه کربوکسیل از باقیمانده های بار مثبت شرکت Liz و Apr.

در الاستاز، باقیمانده‌های والین و ترئونین، که بخشی از مرکز اتصال بستر هستند، امکان اتصال باقی‌مانده‌های اسید آمینه را فقط با زنجیره‌های جانبی کوچک، مثلاً مانند گلیسین، می‌دهند. بنابراین، الاستاز هیدرولیز پیوندهای پپتیدی تشکیل شده توسط گروه های کربوکسیل گلیسین و آلانین را تسریع می کند.