واکنش های شیمیایی پروتئین ها خواص فیزیکوشیمیایی پروتئین ها ساختار و عملکرد پروتئین ها تغذیه پروتئینی در شرایط مختلف

شکل مولکول پروتئین. مطالعات مربوط به ترکیب بومی مولکول های پروتئین نشان داده است که این ذرات در اکثر موارد شکلی کم و بیش نامتقارن دارند. بسته به درجه عدم تقارن، یعنی رابطه بین محورهای بلند (b) و کوتاه (a) مولکول پروتئین، پروتئین های کروی (کروی) و فیبریلار (نخ مانند) متمایز می شوند.

گلوبولارها مولکول های پروتئینی هستند که در آنها چین خوردگی زنجیره های پلی پپتیدی منجر به تشکیل یک ساختار کروی شده است. در میان آنها کاملاً کروی، بیضی شکل و میله ای شکل وجود دارد. آنها در درجه عدم تقارن متفاوت هستند. به عنوان مثال، آلبومین تخم مرغ b/a = 3، گلیادین گندم - 11، و زین ذرت - 20. بسیاری از پروتئین ها در طبیعت کروی هستند.

پروتئین های فیبریلار رشته های بلند و بسیار نامتقارن را تشکیل می دهند. بسیاری از آنها عملکردی ساختاری یا مکانیکی دارند. اینها کلاژن (b/a - 200)، کراتین ها، فیبروئین هستند.

پروتئین های هر گروه ویژگی های مشخصه خود را دارند. بسیاری از پروتئین های کروی در آب و محلول های نمکی رقیق محلول هستند. پروتئین های فیبریلار محلول با محلول های بسیار چسبناک مشخص می شوند. پروتئین های کروی، به عنوان یک قاعده، ارزش بیولوژیکی خوبی دارند - آنها در طول هضم جذب می شوند، در حالی که بسیاری از پروتئین های فیبریلار جذب نمی شوند.

هیچ مرز مشخصی بین پروتئین های کروی و فیبریلار وجود ندارد. تعدادی از پروتئین ها موقعیت میانی را اشغال می کنند و ویژگی های کروی و فیبریلار را ترکیب می کنند. چنین پروتئین هایی شامل میوزین عضلانی (b/a = 75) و فیبرینوژن خون (b/a = 18) هستند. میوزین شکل میله ای دارد، شبیه به شکل پروتئین های فیبریلار، اما مانند پروتئین های کروی، در محلول های نمکی محلول است. محلول های میوزین و فیبرینوژن ویسکوز هستند. این پروتئین ها در طول فرآیند هضم جذب می شوند. در عین حال، اکتین، پروتئین ماهیچه ای کروی، جذب نمی شود.

دناتوره شدن پروتئین. ترکیب بومی مولکول های پروتئین سفت و سخت نیست، کاملاً ناپایدار است (لاتین "labilis" - لغزش) و می تواند تحت تأثیرات متعددی به طور جدی مختل شود. نقض ساختار بومی یک پروتئین، همراه با تغییر در خواص بومی آن بدون شکستن پیوندهای پپتیدی، دناتوراسیون (لاتین "denaturare" - محروم کردن از خواص طبیعی) پروتئین نامیده می شود.

دناتوره شدن پروتئین ها می تواند به دلایل مختلفی ایجاد شود که منجر به اختلال در برهمکنش های ضعیف و همچنین پاره شدن پیوندهای دی سولفیدی می شود که ساختار اصلی آنها را تثبیت می کند.

گرم شدن بیشتر پروتئین ها تا دمای بالای 50 درجه سانتیگراد و همچنین اشعه ماوراء بنفش و سایر انواع تابش پر انرژی، ارتعاشات اتم های زنجیره پلی پپتیدی را افزایش می دهد که منجر به اختلال در پیوندهای مختلف در آنها می شود. حتی تکان دادن مکانیکی نیز می تواند باعث دناتوره شدن پروتئین شود.

دناتوره شدن پروتئین نیز به دلیل قرار گرفتن در معرض مواد شیمیایی رخ می دهد. اسیدها یا قلیاهای قوی بر یونیزاسیون گروه های اسیدی و بازی تأثیر می گذارند و باعث اختلال در پیوندهای یونی و برخی هیدروژن در مولکول های پروتئین می شوند. اوره (H 2 N-CO-NH 2) و حلال های آلی - الکل ها، فنل ها و غیره - سیستم پیوندهای هیدروژنی را مختل می کنند و برهمکنش های آبگریز را در مولکول های پروتئین ضعیف می کنند ( اوره - به دلیل اختلال در ساختار آب، حلال های آلی - به دلیل برقراری تماس با رادیکال های اسید آمینه غیر قطبی). مرکاپتواتانول پیوندهای دی سولفیدی را در پروتئین ها تجزیه می کند. یون های فلزات سنگین برهمکنش های ضعیف را مختل می کنند.

در طول دناتوره شدن، خواص پروتئین تغییر می کند و اول از همه حلالیت آن کاهش می یابد. به عنوان مثال، هنگام جوشاندن، پروتئین ها منعقد می شوند و از محلول ها به شکل لخته رسوب می کنند (مانند جوشاندن تخم مرغ). رسوب پروتئین ها از محلول ها نیز تحت تأثیر رسوب دهنده های پروتئینی رخ می دهد که شامل اسید تری کلرواستیک، معرف بارنشتاین (مخلوطی از هیدروکسید سدیم با سولفات مس)، محلول تانن و غیره است.

در طول دناتوره شدن، ظرفیت جذب آب پروتئین کاهش می یابد، یعنی توانایی آن برای متورم شدن. گروه های شیمیایی جدید ممکن است ظاهر شوند، به عنوان مثال: هنگامی که در معرض کاپتواتانول قرار می گیرند، گروه های SH. در نتیجه دناتوره شدن، پروتئین فعالیت بیولوژیکی خود را از دست می دهد.

اگرچه ساختار اولیه پروتئین در حین دناتوراسیون آسیب نمی بیند، اما تغییرات غیر قابل برگشت هستند. با این حال، به عنوان مثال، هنگامی که اوره به تدریج توسط دیالیز از محلول پروتئین دناتوره شده خارج می شود، دوباره طبیعی شدن آن رخ می دهد: ساختار اصلی پروتئین بازسازی می شود، و با آن، به یک درجه یا دیگری، خواص بومی آن. این دناتوراسیون برگشت پذیر نامیده می شود.

دناتوره شدن غیرقابل برگشت پروتئین ها در طول فرآیند پیری موجودات اتفاق می افتد. بنابراین، به عنوان مثال، دانه های گیاهی، حتی در شرایط نگهداری بهینه، به تدریج قابلیت حیات خود را از دست می دهند.

دناتوره شدن پروتئین ها هنگام پخت نان، خشک کردن ماکارونی، سبزیجات، در حین پخت و غیره اتفاق می افتد. در نتیجه ارزش بیولوژیکی این پروتئین ها افزایش می یابد، زیرا پروتئین های دناتوره شده (تا حدی از بین رفته) راحت تر در طول فرآیند هضم جذب می شوند.

نقطه ایزوالکتریک یک پروتئین. پروتئین ها حاوی گروه های مختلف بازی و اسیدی هستند که توانایی یونیزه شدن را دارند. در یک محیط به شدت اسیدی، گروه های اصلی (گروه های آمینه و غیره) به طور فعال پروتونه می شوند و مولکول های پروتئین بار مثبت کلی پیدا می کنند و در یک محیط شدیدا قلیایی، گروه های کربوکسیل به راحتی جدا می شوند و مولکول های پروتئین بار منفی کلی پیدا می کنند.

منابع بار مثبت در پروتئین ها رادیکال های جانبی لیزین، آرژنین و باقی مانده های هیستیدین و گروه α-آمینه باقی مانده اسید آمینه N ترمینال هستند. منابع بار منفی رادیکال های جانبی باقی مانده های اسید آسپارتیک و گلوتامیک و گروه a-کربوکسیل از باقی مانده اسید آمینه C ترمینال هستند.

در مقدار pH مشخصی از محیط، برابری بارهای مثبت و منفی روی سطح مولکول پروتئین مشاهده می شود، یعنی بار الکتریکی کل آن صفر می شود. مقدار pH محلولی که در آن مولکول پروتئین از نظر الکتریکی خنثی است، نقطه ایزوالکتریک پروتئین (pi) نامیده می شود.

نقاط ایزوالکتریک ثابت مشخصه پروتئین ها هستند. آنها با ترکیب و ساختار اسید آمینه آنها تعیین می شوند: تعداد و محل باقی مانده های اسید آمینه اسیدی و بازی در زنجیره های پلی پپتیدی. نقاط ایزوالکتریک پروتئین ها که در آن بقایای اسید آمینه اسیدی غالب است، در ناحیه pH قرار دارند.<7, а белков, в которых преобладают остатки основных аминокислот - в области рН>7. نقاط ایزوالکتریک اکثر پروتئین ها در محیط کمی اسیدی قرار دارند.

در حالت ایزوالکتریک، محلول های پروتئینی دارای حداقل ویسکوزیته هستند. این به دلیل تغییر شکل مولکول پروتئین است. در نقطه ایزوالکتریک، گروه هایی با بار مخالف یکدیگر را جذب می کنند و پروتئین ها به شکل توپ در می آیند. هنگامی که PH از نقطه ایزوالکتریک جابجا می شود، گروه های دارای بار مشابه یکدیگر را دفع می کنند و مولکول های پروتئین باز می شوند. در حالت باز شده، مولکول های پروتئین به محلول ها ویسکوزیته بالاتری نسبت به زمانی که به شکل توپ در می آیند، می دهند.

در نقطه ایزوالکتریک، پروتئین ها دارای حداقل انحلال هستند و می توانند به راحتی رسوب کنند.

با این حال، رسوب پروتئین ها در نقطه ایزوالکتریک هنوز رخ نمی دهد. این امر توسط مولکول های ساختار یافته آب که بخش قابل توجهی از رادیکال های اسید آمینه آبگریز را در سطح گلبول های پروتئینی حفظ می کنند، جلوگیری می کند.

پروتئین‌ها را می‌توان با استفاده از حلال‌های آلی (الکل، استون)، که سیستم تماس‌های آبگریز در مولکول‌های پروتئین را مختل می‌کند، و همچنین غلظت بالای نمک‌ها (روش نمک‌زدایی)، که هیدراتاسیون گلبول‌های پروتئین را کاهش می‌دهد، رسوب کرد. در حالت دوم، بخشی از آب به سمت حل شدن نمک می رود و دیگر در انحلال پروتئین شرکت نمی کند. به دلیل کمبود حلال، چنین محلولی فوق اشباع می شود که مستلزم رسوب بخشی از آن است. مولکول های پروتئین شروع به چسبیدن به هم می کنند و با تشکیل ذرات بزرگتر، به تدریج از محلول رسوب می کنند.

خواص نوری پروتئین. محلول های پروتئینی دارای فعالیت نوری هستند، یعنی توانایی چرخش صفحه قطبش نور. این خاصیت پروتئین ها به دلیل وجود عناصر عدم تقارن در مولکول های آنها - اتم های کربن نامتقارن و مارپیچ α راست دست است.

هنگامی که یک پروتئین دناتوره می شود، خواص نوری آن تغییر می کند که با تخریب مارپیچ α همراه است. خواص نوری پروتئین های کاملاً دناتوره شده تنها به وجود اتم های کربن نامتقارن در آنها بستگی دارد.

با تفاوت در خواص نوری یک پروتئین قبل و بعد از دناتوره شدن، می توان درجه مارپیچ شدن آن را تعیین کرد.

واکنش های کیفی به پروتئین ها. پروتئین ها به دلیل وجود گروه های شیمیایی خاص در آنها با واکنش های رنگی مشخص می شوند. این واکنش ها اغلب برای شناسایی پروتئین ها استفاده می شود.

هنگامی که سولفات مس و قلیایی به محلول پروتئین اضافه می شوند، به دلیل تشکیل مجتمع های یون های مس با گروه های پپتیدی پروتئین، رنگ یاسی ظاهر می شود. از آنجایی که این واکنش توسط بیورت (H 2 N-CO-NH-CO-NH 2) ایجاد می شود، به آن بیورت می گویند. این اغلب برای تعیین کمی پروتئین، همراه با روش I. Kjeldahl استفاده می شود، زیرا شدت رنگ حاصل متناسب با غلظت پروتئین در محلول است.

هنگامی که محلول های پروتئین با اسید نیتریک غلیظ گرم می شوند، به دلیل تشکیل مشتقات نیترو اسیدهای آمینه معطر، رنگ زرد ظاهر می شود. این واکنش نامیده می شود زانتوپروتئین(یونانی "xanthos" - زرد).

هنگام گرم شدن، بسیاری از محلول های پروتئینی با محلول نیترات جیوه واکنش می دهند که ترکیبات پیچیده زرشکی رنگی را با فنل ها و مشتقات آنها تشکیل می دهد. این یک واکنش کیفی میلون به تیروزین است.

در نتیجه حرارت دادن بیشتر محلول های پروتئینی با استات سرب در یک محیط قلیایی، رسوب سیاه رنگ سولفید سرب رسوب می کند. این واکنش برای شناسایی اسیدهای آمینه حاوی گوگرد استفاده می شود و واکنش فول نامیده می شود.

قبل از صحبت در مورد خواص پروتئین ها، شایسته است تعریف مختصری از این مفهوم ارائه دهیم. اینها مواد آلی با مولکولی بالا هستند که از اسیدهای آمینه آلفا تشکیل شده اند که توسط یک پیوند پپتیدی به هم متصل شده اند. پروتئین ها بخش مهمی از تغذیه انسان و حیوان هستند، زیرا همه اسیدهای آمینه توسط بدن تولید نمی شوند - برخی از آنها از غذا می آیند. خواص و عملکرد آنها چیست؟

آمفوتریکی

این اولین ویژگی پروتئین است. آمفوتریسیته به توانایی آنها برای نشان دادن خواص اسیدی و بازی اشاره دارد.

پروتئین ها در ساختار خود دارای چندین نوع گروه شیمیایی هستند که قادر به یونیزه کردن H 2 O در محلول هستند.

• باقی مانده های کربوکسیلبه بیان دقیق تر، اسیدهای گلوتامیک و آسپارتیک.
• گروه های حاوی نیتروژنگروه ε-آمینه لیزین، باقیمانده آرژنین CNH(NH 2) و باقی مانده ایمیدازول یک اسید آمینه آلفا هتروسیکلیک به نام هیستیدین.

هر پروتئین دارای ویژگی ای به عنوان یک نقطه ایزوالکتریک است. این مفهوم به اسیدیته محیطی اشاره دارد که در آن سطح یا مولکول بار الکتریکی ندارد. در این شرایط هیدراتاسیون و حلالیت پروتئین به حداقل می رسد.

این شاخص با نسبت باقی مانده اسیدهای آمینه بازی و اسیدی تعیین می شود. در حالت اول، نقطه روی ناحیه قلیایی می افتد. در دوم - ترش.

انحلال پذیری

بر اساس این ویژگی، پروتئین ها به یک طبقه بندی کوچک تقسیم می شوند. در اینجا آنها چگونه هستند:

• محلول. آنها آلبومین نامیده می شوند. آنها در محلول های نمک غلیظ حلالیت متوسطی دارند و در صورت حرارت دادن منعقد می شوند. این واکنش دناتوراسیون نامیده می شود. وزن مولکولی آلبومین ها حدود 65000 است. و موادی که از آلبومین تشکیل شده اند آلبومینوئید نامیده می شوند. اینها شامل سفیده تخم مرغ، دانه های گیاهی و سرم خون است.
• نامحلول. آنها اسکلروپروتئین نامیده می شوند. یک مثال بارز کراتین است، یک پروتئین فیبریلار با استحکام مکانیکی پس از کیتین. این ماده است که ناخن ها، موها، رامفوتکای منقار و پر پرندگان و همچنین شاخ کرگدن را می سازد. این گروه از پروتئین ها شامل سیتوکراتین ها نیز می شود. این ماده ساختاری رشته های درون سلولی اسکلت سلولی سلول های اپیتلیال است. پروتئین نامحلول دیگر شامل یک پروتئین فیبریلار به نام فیبروئین است.
• آب دوست. آنها به طور فعال با آب تعامل می کنند و آن را جذب می کنند. اینها شامل پروتئین های ماده بین سلولی، هسته و سیتوپلاسم است. از جمله فیبروئین و کراتین بدنام.
• آبگریز. آب را دفع می کنند. اینها شامل پروتئین هایی هستند که اجزای غشاهای بیولوژیکی هستند.

دناتوره سازی

این نامی است که به فرآیند اصلاح یک مولکول پروتئین تحت تأثیر برخی عوامل بی ثبات کننده داده می شود. با این حال، توالی اسید آمینه یکسان باقی می ماند. اما پروتئین ها خواص طبیعی خود (آب دوستی، حلالیت و ...) را از دست می دهند.

شایان ذکر است که هرگونه تغییر قابل توجه در شرایط خارجی می تواند منجر به اختلال در ساختار پروتئین شود. اغلب، دناتوره شدن با افزایش دما و همچنین اثر قلیایی، اسید قوی، تابش، نمک های فلزات سنگین و حتی حلال های خاص بر روی پروتئین تحریک می شود.

جالب توجه است، دناتوره شدن اغلب منجر به تجمع ذرات پروتئین به ذرات بزرگتر می شود. نمونه بارز آن مثلاً تخم مرغ های همزده است. همه می دانند که چگونه در طی فرآیند سرخ کردن، پروتئین از یک مایع شفاف تشکیل می شود.

ما همچنین باید در مورد پدیده ای مانند renaturation صحبت کنیم. این فرآیند معکوس دناتوراسیون است. در طی آن، پروتئین ها به ساختار طبیعی خود باز می گردند. و واقعا امکان پذیر است. گروهی از شیمیدانان از ایالات متحده آمریکا و استرالیا راهی برای بازسازی یک تخم مرغ سفت پیدا کرده اند. این فقط چند دقیقه طول می کشد. و برای این کار به اوره (اسید کربنیک دی آمید) و سانتریفیوژ نیاز دارید.

ساختار

لازم است به طور جداگانه در مورد آن صحبت کنیم، زیرا ما در مورد اهمیت پروتئین ها صحبت می کنیم. در مجموع چهار سطح سازمان ساختاری وجود دارد:

• اولیه. به دنباله ای از باقی مانده های اسید آمینه در یک زنجیره پلی پپتیدی اشاره دارد. ویژگی اصلی انگیزه های محافظه کارانه است. این نامی است که به ترکیبات پایدار باقی مانده اسیدهای آمینه داده شده است. آنها در بسیاری از پروتئین های پیچیده و ساده یافت می شوند.
• ثانوی. این به ترتیب هر قطعه محلی از زنجیره پلی پپتیدی اشاره دارد که توسط پیوندهای هیدروژنی تثبیت می شود.
• دوره سوم. این ساختار فضایی زنجیره پلی پپتیدی را مشخص می کند. این سطح از برخی عناصر ثانویه تشکیل شده است (آنها با انواع مختلفی از برهمکنش ها تثبیت می شوند، که در آن موارد آبگریز مهم ترین هستند). در اینجا پیوندهای یونی، هیدروژنی و کووالانسی در تثبیت شرکت می کنند.
• کواترنر. به آن دامنه یا زیر واحد نیز می گویند. این سطح شامل آرایش نسبی زنجیره های پلی پپتیدی به عنوان بخشی از یک مجموعه پروتئین کامل است. جالب است که پروتئین هایی با ساختار چهارتایی نه تنها دارای زنجیره های یکسان، بلکه زنجیره های مختلفی از پلی پپتیدها نیز هستند.

این تقسیم توسط یک بیوشیمیدان دانمارکی به نام K. Lindström-Lang پیشنهاد شد. و حتی اگر قدیمی در نظر گرفته شود، همچنان به استفاده از آن ادامه می دهند.

انواع سازه

هنگام صحبت از خواص پروتئین ها باید به این نکته نیز توجه داشت که این مواد بر اساس نوع ساختار به سه گروه تقسیم می شوند. برای مثال:

• پروتئین های فیبریلارآنها ساختار کشیده و نخ مانند و وزن مولکولی زیادی دارند. اکثر آنها در آب محلول نیستند. ساختار این پروتئین ها با فعل و انفعالات بین زنجیره های پلی پپتیدی تثبیت می شود (آنها حداقل از دو باقی مانده اسید آمینه تشکیل شده اند). این مواد فیبریلری هستند که پلیمر، فیبریل، میکروتوبول و میکروفیلامنت را تشکیل می دهند.
• پروتئین های کروینوع ساختار حلالیت آنها در آب را تعیین می کند. و شکل کلی مولکول کروی است.
• پروتئین های غشاییساختار این مواد یک ویژگی جالب دارد. آنها دارای دامنه هایی هستند که از غشای سلولی عبور می کنند، اما قسمت هایی از آنها به داخل سیتوپلاسم و محیط بین سلولی بیرون زده اند. این پروتئین ها نقش گیرنده ها را بازی می کنند - آنها سیگنال ها را منتقل می کنند و مسئول انتقال غشایی مواد مغذی هستند. لازم به ذکر است که آنها بسیار خاص هستند. هر پروتئین فقط به یک مولکول یا سیگنال خاص اجازه عبور می دهد.

ساده

شما همچنین می توانید کمی بیشتر در مورد آنها به ما بگویید. پروتئین های ساده فقط از زنجیره های پلی پپتیدی تشکیل شده اند. این شامل:

• پروتامین. پروتئین هسته ای با وزن مولکولی کم. وجود آن از DNA در برابر عمل نوکلئازها - آنزیم هایی که به اسیدهای نوکلئیک حمله می کنند - محافظت می کند.
• هیستون ها. پروتئین های ساده بسیار اساسی. آنها در هسته سلول های گیاهی و جانوری متمرکز هستند. آنها در "بسته بندی" رشته های DNA در هسته، و همچنین در فرآیندهایی مانند تعمیر، تکثیر و رونویسی شرکت می کنند.
• آلبومین. آنها قبلاً در بالا مورد بحث قرار گرفته اند. معروف ترین آلبومین ها آب پنیر و تخم مرغ هستند.
• گلوبولین. در لخته شدن خون و همچنین سایر واکنش های ایمنی شرکت می کند.
• پرولامین ها. اینها پروتئین های ذخیره غلات هستند. نام آنها همیشه متفاوت است. در گندم به آنها ptyalins می گویند. در جو - هوردین. جو دو سر آوسنین دارد. جالب توجه است که پرولامین ها به کلاس های پروتئینی خود تقسیم می شوند. تنها دو مورد از آنها وجود دارد: غنی از S (با محتوای گوگرد) و S-فقیر (بدون آن).

مجتمع

در مورد پروتئین های پیچیده چطور؟ آنها حاوی گروه های مصنوعی یا بدون اسید آمینه هستند. این شامل:

• گلیکوپروتئین ها. آنها حاوی بقایای کربوهیدرات با پیوندهای کووالانسی هستند. این پروتئین های پیچیده جزء ساختاری ضروری غشای سلولی هستند. اینها همچنین شامل بسیاری از هورمون ها می شوند. و گلیکوپروتئین های غشای گلبول های قرمز گروه خون را تعیین می کنند.
• لیپوپروتئین ها. آنها از لیپیدها (مواد چربی مانند) تشکیل شده اند و نقش "انتقال" این مواد را در خون دارند.
• متالوپروتئین ها. این پروتئین ها در بدن اهمیت زیادی دارند، زیرا بدون آنها متابولیسم آهن رخ نمی دهد. مولکول های آنها حاوی یون های فلزی است. و نمایندگان معمولی این کلاس ترانسفرین، هموسیدرین و فریتین هستند.
• نوکلئوپروتئین ها. آنها از RKN و DNA تشکیل شده اند که پیوند کووالانسی ندارند. یک نماینده قابل توجه کروماتین است. در ترکیب آن است که اطلاعات ژنتیکی محقق می شود، DNA ترمیم و تکثیر می شود.
• فسفوپروتئین ها. آنها از بقایای اسید فسفریک تشکیل شده اند که به صورت کووالانسی به هم متصل شده اند. به عنوان مثال، کازئین است که در ابتدا به عنوان نمک کلسیم در شیر (به شکل متصل شده) وجود دارد.
• کروموپروتئین ها. آنها ساختار ساده ای دارند: یک پروتئین و یک جزء رنگی متعلق به گروه پروتز. آنها در تنفس سلولی، فتوسنتز، واکنش های ردوکس و غیره شرکت می کنند. همچنین بدون کروموپروتئین ها، انباشت انرژی اتفاق نمی افتد.

متابولیسم

قبلاً در مورد خواص فیزیکوشیمیایی پروتئین ها در بالا گفته شد. همچنین باید به نقش آنها در متابولیسم اشاره کرد.

اسیدهای آمینه وجود دارند که ضروری هستند زیرا توسط موجودات زنده سنتز نمی شوند. پستانداران خود آنها را از غذا به دست می آورند. در طی هضم آن، پروتئین از بین می رود. این فرآیند زمانی که در یک محیط اسیدی قرار می گیرد با دناتوره شدن شروع می شود. سپس - هیدرولیز، که در آن آنزیم ها شرکت می کنند.

آمینو اسیدهای خاصی که بدن در نهایت دریافت می کند در فرآیند سنتز پروتئین نقش دارند که خواص آنها برای وجود کامل آن ضروری است. و باقی مانده به گلوکز - یک مونوساکارید که یکی از منابع اصلی انرژی است - پردازش می شود. پروتئین در رژیم غذایی یا روزه داری بسیار مهم است. اگر با غذا تامین نشود، بدن شروع به "خوردن خود" می کند - پروتئین های خود، به ویژه پروتئین های ماهیچه ای را پردازش می کند.

بیوسنتز

هنگام در نظر گرفتن خواص فیزیکوشیمیایی پروتئین ها، باید بر روی موضوعی مانند بیوسنتز تمرکز کرد. این مواد بر اساس اطلاعات رمزگذاری شده در ژن ها تشکیل می شوند. هر پروتئین یک توالی منحصر به فرد از باقی مانده های اسید آمینه است که توسط ژن کد کننده آن تعیین می شود.

چگونه این اتفاق می افتد؟ یک ژن کد کننده پروتئین اطلاعات را از DNA به RNA منتقل می کند. به این می گویند رونویسی. در بیشتر موارد، سنتز سپس روی ریبوزوم ها اتفاق می افتد - این مهمترین اندامک یک سلول زنده است. این فرآیند ترجمه نامیده می شود.

همچنین به اصطلاح سنتز غیر ریبوزومی وجود دارد. همچنین قابل ذکر است، زیرا ما در مورد اهمیت پروتئین صحبت می کنیم. این نوع سنتز در برخی از باکتری ها و قارچ های تحتانی مشاهده می شود. این فرآیند از طریق یک مجتمع پروتئینی با وزن مولکولی بالا (معروف به NRS سنتاز) انجام می‌شود و ریبوزوم‌ها در این امر شرکت نمی‌کنند.

و البته سنتز شیمیایی نیز وجود دارد. می توان از آن برای سنتز پروتئین های کوتاه استفاده کرد. برای این کار از روش هایی مانند بستن شیمیایی استفاده می شود. این برخلاف بیوسنتز بدنام روی ریبوزوم ها است. از همین روش می توان برای به دست آوردن بازدارنده های آنزیم های خاص استفاده کرد.

علاوه بر این، به لطف سنتز شیمیایی، می توان آن دسته از بقایای اسید آمینه را که در مواد معمولی یافت نمی شود، به پروتئین ها وارد کرد. بیایید کسانی را بپذیریم که زنجیرهای کناری آنها دارای برچسب فلورسنت است.

شایان ذکر است که روش های سنتز شیمیایی بی عیب و نقص نیست. محدودیت های خاصی وجود دارد. اگر یک پروتئین حاوی بیش از 300 باقیمانده باشد، به احتمال زیاد ماده سنتز شده مصنوعی ساختار اشتباهی خواهد داشت. و این بر خواص تأثیر می گذارد.

مواد با منشا حیوانی

توجه به آنها باید مورد توجه ویژه قرار گیرد. پروتئین حیوانی ماده ای است که در تخم مرغ، گوشت، لبنیات، مرغ، غذاهای دریایی و ماهی یافت می شود. آنها حاوی تمام آمینو اسیدهای مورد نیاز بدن از جمله 9 اسید آمینه ضروری هستند. در اینجا تعدادی از مهمترین عملکردهایی که پروتئین حیوانی انجام می دهد آورده شده است:

• کاتالیز بسیاری از واکنش های شیمیایی. این ماده آنها را پرتاب می کند و به آنها سرعت می بخشد. پروتئین های آنزیمی "مسئول" این هستند. اگر بدن به اندازه کافی از آنها دریافت نکند، اکسیداسیون و احیا، پیوستن و شکستن پیوندهای مولکولی و همچنین حمل و نقل مواد به طور کامل انجام نمی شود. جالب است که تنها بخش کوچکی از اسیدهای آمینه وارد انواع مختلف فعل و انفعالات می شوند. و حتی مقدار کمتری (3-4 باقیمانده) به طور مستقیم در کاتالیز دخیل است. همه آنزیم ها به شش کلاس تقسیم می شوند - اکسیدوردوکتازها، ترانسفرازها، هیدرولازها، لیازها، ایزومرازها، لیگازها. هر یک از آنها مسئول یک یا آن واکنش هستند.
• تشکیل اسکلت سلولی که ساختار سلول ها را تشکیل می دهد.
• حفاظت ایمنی، شیمیایی و فیزیکی.
• انتقال اجزای مهم لازم برای رشد و نمو سلولی.
• انتقال تکانه های الکتریکی که برای عملکرد کل ارگانیسم مهم هستند، زیرا بدون آنها تعامل سلولی غیرممکن است.

و اینها همه توابع ممکن نیست. اما با این وجود، اهمیت این مواد واضح است. سنتز پروتئین در سلول ها و در بدن غیرممکن است اگر فرد منابع آن را نخورد. و آنها گوشت بوقلمون، گوشت گاو، بره، خرگوش هستند. پروتئین زیادی نیز در تخم مرغ، خامه ترش، ماست، پنیر و شیر یافت می شود. همچنین می توانید با افزودن ژامبون، کله پاچه، سوسیس، خورش و گوشت گوساله به رژیم غذایی خود سنتز پروتئین را در سلول های بدن فعال کنید.

خواص شیمیایی پروتئین ها

خواص فیزیکی پروتئین ها

خواص فیزیکی و شیمیایی پروتئین ها واکنش های رنگی پروتئین

خواص پروتئین ها به اندازه عملکردی که انجام می دهند متفاوت است. برخی از پروتئین ها در آب حل می شوند و معمولا محلول های کلوئیدی تشکیل می دهند (به عنوان مثال، سفیده تخم مرغ). بقیه در محلول های نمک رقیق حل می شوند. برخی دیگر نامحلول هستند (به عنوان مثال، پروتئین های بافت پوششی).

در رادیکال‌های باقی‌مانده‌های اسید آمینه، پروتئین‌ها حاوی گروه‌های عملکردی مختلفی هستند که قادر به شرکت در بسیاری از واکنش‌ها هستند. پروتئین ها تحت واکنش های کاهش اکسیداسیون، استری شدن، آلکیلاسیون، نیتراسیون قرار می گیرند و می توانند با اسیدها و بازها نمک تشکیل دهند (پروتئین ها آمفوتریک هستند).

1. هیدرولیز پروتئین: H+

[− NH 2 ─CH─ CO─NH─CH─CO − ] n +2nH 2 O → n NH 2 − CH − COOH + n NH 2 ─ CH ─ COOH

│ │ ‌‌│ │

اسید آمینه 1 اسید آمینه 2

2. رسوب پروتئین:

الف) برگشت پذیر

پروتئین در محلول ↔ رسوب پروتئین. تحت تأثیر محلول های نمک های Na + ، K + رخ می دهد

ب) برگشت ناپذیر (دناتوره شدن)

در طول دناتوره شدن تحت تأثیر عوامل خارجی (دما، عمل مکانیکی - فشار، مالش، تکان دادن، اولتراسوند؛ اثر عوامل شیمیایی - اسیدها، قلیاها و غیره)، تغییر در ساختارهای ثانویه، سوم و چهارم پروتئین رخ می دهد. ماکرومولکول، یعنی ساختار فضایی بومی آن. ساختار اولیه، و در نتیجه، ترکیب شیمیایی پروتئین تغییر نمی کند.

در طول دناتوره شدن، خواص فیزیکی پروتئین ها تغییر می کند: حلالیت کاهش می یابد و فعالیت بیولوژیکی از بین می رود. در عین حال، فعالیت گروه‌های شیمیایی خاص افزایش می‌یابد، تأثیر آنزیم‌های پروتئولیتیک بر پروتئین‌ها تسهیل می‌شود و بنابراین هیدرولیز آسان‌تر می‌شود.

به عنوان مثال، آلبومین - سفیده تخم مرغ - در دمای 60-70 درجه از محلول رسوب می کند (منعقد می شود) و توانایی خود را برای حل شدن در آب از دست می دهد.

طرح فرآیند دناتوره سازی پروتئین (تخریب ساختارهای سوم و ثانویه مولکول های پروتئین)

، 3. پروتئین سوزی

پروتئین ها می سوزند و نیتروژن، دی اکسید کربن، آب و برخی مواد دیگر را تشکیل می دهند. احتراق با بوی مشخص پرهای سوخته همراه است

4. واکنش های رنگی (کیفی) به پروتئین ها:

الف) واکنش زانتوپروتئین (به باقی مانده های اسید آمینه حاوی حلقه های بنزن):

پروتئین + HNO 3 (conc.) → رنگ زرد

ب) واکنش بیورت (به پیوندهای پپتیدی):

پروتئین + CuSO 4 (اشبع) + NaOH (conc) → رنگ بنفش روشن

ج) واکنش سیستئین (به باقی مانده اسیدهای آمینه حاوی گوگرد):

پروتئین + NaOH + سرب (CH 3 COO) 2 → رنگ سیاه

پروتئین ها اساس همه حیات روی زمین هستند و عملکردهای مختلفی را در موجودات انجام می دهند.

محتوای مقاله

پروتئین ها (ماده 1)- دسته ای از پلیمرهای بیولوژیکی موجود در هر موجود زنده. با مشارکت پروتئین ها، فرآیندهای اصلی که عملکردهای حیاتی بدن را تضمین می کند انجام می شود: تنفس، هضم، انقباض عضلانی، انتقال تکانه های عصبی. بافت استخوانی، پوست، مو و تشکیلات شاخی موجودات زنده از پروتئین تشکیل شده است. برای اکثر پستانداران، رشد و نمو بدن به دلیل غذاهای حاوی پروتئین به عنوان یک جزء غذایی اتفاق می افتد. نقش پروتئین ها در بدن و بر این اساس ساختار آنها بسیار متنوع است.

ترکیب پروتئین.

همه پروتئین ها پلیمرهایی هستند که زنجیره های آنها از قطعات آمینو اسید جمع شده اند. اسیدهای آمینه ترکیبات آلی هستند که در ترکیب خود (مطابق با نام) یک گروه آمینه NH 2 و یک گروه اسیدی آلی دارند، یعنی. کربوکسیل، گروه COOH. از کل انواع اسیدهای آمینه موجود (از لحاظ نظری، تعداد اسیدهای آمینه ممکن نامحدود است)، تنها آنهایی که فقط یک اتم کربن بین گروه آمینه و گروه کربوکسیل دارند در تشکیل پروتئین ها شرکت می کنند. به طور کلی، اسیدهای آمینه دخیل در تشکیل پروتئین ها را می توان با فرمول نشان داد: H2N-CH(R)-COOH. گروه R متصل به اتم کربن (یکی که بین گروه های آمینه و کربوکسیل است) تفاوت بین اسیدهای آمینه تشکیل دهنده پروتئین ها را تعیین می کند. این گروه می تواند فقط از اتم های کربن و هیدروژن تشکیل شده باشد، اما بیشتر اوقات، علاوه بر C و H، دارای گروه های عملکردی مختلف (قابل تغییر بیشتر) است، به عنوان مثال، HO-، H2N-، و غیره. همچنین وجود دارد. یک گزینه زمانی که R = H.

موجودات موجودات زنده حاوی بیش از 100 اسید آمینه مختلف هستند، با این حال، همه آنها در ساخت پروتئین ها استفاده نمی شوند، بلکه تنها 20 اسید آمینه، به اصطلاح "بنیادی" هستند. روی میز 1 نام آنها (بیشتر اسامی توسعه یافته تاریخی)، فرمول ساختاری و همچنین مخفف پرکاربرد را نشان می دهد. تمام فرمول های ساختاری در جدول مرتب شده اند به طوری که قطعه اسید آمینه اصلی در سمت راست قرار دارد.

جدول 1. اسیدهای آمینه دخیل در ایجاد پروتئین ها

نام	ساختار	تعیین
گلایسین		GLI
آلانین		ALA
والین		شفت
لوسین		LEI
ایزولوسین		ILE
سرین		SER
ترئونین		TRE
سیستئین		کشورهای مستقل مشترک المنافع
متیونین		ملاقات کرد
لیزین		LIZ
آرژینین		ARG
مارچوبه اسید		ASN
آسپاراژین		ASN
اسید گلوتامیک		GLU
گلوتامین		GLN
فنیل آلانین		سشوار
تیروزین		TIR
تریپتوفان		سه
هیستیدین		GIS
پرولاین		حرفه ای
در عمل بین المللی، نام گذاری کوتاه آمینو اسیدهای ذکر شده با استفاده از اختصارات لاتین سه حرفی یا یک حرفی پذیرفته شده است، به عنوان مثال، گلیسین - Gly یا G، آلانین - Ala یا A.

در میان این بیست اسید آمینه (جدول 1)، فقط پرولین حاوی یک گروه NH در کنار گروه کربوکسیل COOH (به جای NH 2) است، زیرا بخشی از قطعه حلقوی است.

هشت آمینو اسید (والین، لوسین، ایزولوسین، ترئونین، متیونین، لیزین، فنیل آلانین و تریپتوفان)، که در جدول بر روی زمینه خاکستری قرار گرفته اند، ضروری نامیده می شوند، زیرا بدن باید به طور مداوم آنها را از غذاهای پروتئینی برای رشد و تکامل طبیعی دریافت کند.

یک مولکول پروتئین در نتیجه اتصال متوالی اسیدهای آمینه تشکیل می شود، در حالی که گروه کربوکسیل یک اسید با گروه آمینه یک مولکول همسایه برهمکنش می کند و در نتیجه یک پیوند پپتیدی -CO-NH- تشکیل می شود و آزاد می شود. یک مولکول آب در شکل شکل 1 ترکیبی متوالی از آلانین، والین و گلیسین را نشان می دهد.

برنج. 1 سری اتصال اسیدهای آمینهدر طول تشکیل یک مولکول پروتئین. مسیر از گروه آمینه پایانی H2N به گروه کربوکسیل انتهایی COOH به عنوان جهت اصلی زنجیره پلیمری انتخاب شد.

برای توصیف فشرده ساختار یک مولکول پروتئین، از اختصارات اسیدهای آمینه (جدول 1، ستون سوم) که در تشکیل زنجیره پلیمری نقش دارند استفاده می شود. قطعه مولکول نشان داده شده در شکل. 1 به صورت زیر نوشته می شود: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

مولکول های پروتئین حاوی 50 تا 1500 باقی مانده اسید آمینه هستند (زنجیره های کوتاهتر پلی پپتید نامیده می شوند). فردیت یک پروتئین توسط مجموعه ای از اسیدهای آمینه که زنجیره پلیمری را تشکیل می دهند و از اهمیت کمتری با ترتیب تناوب آنها در طول زنجیره تعیین می شود. به عنوان مثال، مولکول انسولین از 51 باقی مانده اسید آمینه (این یکی از کوتاه ترین پروتئین های زنجیره ای است) تشکیل شده است و از دو زنجیره موازی با طول نابرابر متصل به یکدیگر تشکیل شده است. ترتیب تناوب قطعات اسید آمینه در شکل نشان داده شده است. 2.

برنج. 2 مولکول انسولین، که از 51 باقی مانده اسید آمینه ساخته شده است، قطعات آمینو اسیدهای یکسان با رنگ زمینه مربوطه مشخص شده اند. بقایای اسید آمینه سیستئین موجود در زنجیره (به اختصار CIS) پل های دی سولفیدی -S-S- را تشکیل می دهند که دو مولکول پلیمری را به هم متصل می کنند یا پل هایی را در یک زنجیره تشکیل می دهند.

مولکول‌های اسید آمینه سیستئین (جدول 1) حاوی گروه‌های سولفیدرید فعال -SH هستند که با یکدیگر تعامل دارند و پل‌های دی سولفیدی -S-S- را تشکیل می‌دهند. نقش سیستئین در دنیای پروتئین ها ویژه است، با مشارکت آن، پیوندهای متقابل بین مولکول های پروتئین پلیمری ایجاد می شود.

ترکیب اسیدهای آمینه در یک زنجیره پلیمری در یک موجود زنده تحت کنترل اسیدهای نوکلئیک رخ می دهد، آنها یک نظم مونتاژ دقیق را تضمین می کنند و طول ثابت مولکول پلیمر را تنظیم می کنند.

ساختار پروتئین ها

ترکیب مولکول پروتئین، که به شکل باقی مانده های اسید آمینه متناوب ارائه شده است (شکل 2)، ساختار اولیه پروتئین نامیده می شود. پیوندهای هیدروژنی () بین گروه های ایمینو HN و گروه های کربونیل CO موجود در زنجیره پلیمری ایجاد می شود که در نتیجه مولکول پروتئین شکل فضایی خاصی به دست می آورد که ساختار ثانویه نامیده می شود. رایج ترین نوع ساختار ثانویه پروتئین دو نوع است.

اولین گزینه، به نام α-مارپیچ، با استفاده از پیوندهای هیدروژنی در یک مولکول پلیمری منفرد محقق می شود. پارامترهای هندسی مولکول که توسط طول پیوند و زوایای پیوند تعیین می شود، به گونه ای است که تشکیل پیوندهای هیدروژنی برای گروه های H-N و C=O امکان پذیر است که بین آنها دو قطعه پپتیدی H-N-C=O وجود دارد (شکل 3).

ترکیب زنجیره پلی پپتیدی نشان داده شده در شکل. 3 که به صورت اختصاری به شرح زیر نوشته شده است:

ح 2 ن-الا وال-علی-الا-الا-الا-الا-وال-الا-الا-الا-کوه.

در نتیجه اثر منقبض پیوندهای هیدروژنی، مولکول شکل مارپیچی به خود می گیرد - به اصطلاح α-مارپیچ، به عنوان یک نوار مارپیچی منحنی که از اتم های تشکیل دهنده زنجیره پلیمری عبور می کند، به تصویر کشیده می شود (شکل 4).

برنج. 4 مدل سه بعدی یک مولکول پروتئینبه شکل مارپیچ α. پیوندهای هیدروژنی با خطوط سبز رنگ نشان داده شده است. شکل استوانه ای مارپیچ در یک زاویه چرخش مشخص قابل مشاهده است (اتم های هیدروژن در شکل نشان داده نشده اند). رنگ‌آمیزی اتم‌های منفرد مطابق با قوانین بین‌المللی داده شده است، که سیاه را برای اتم‌های کربن، آبی برای نیتروژن، قرمز برای اکسیژن، زرد برای گوگرد (برای اتم‌های هیدروژن که در شکل نشان داده نشده‌اند، سفید توصیه می‌شود، در این مورد کل ساختاری که در پس زمینه ای تاریک به تصویر کشیده شده است).

نسخه دیگری از ساختار ثانویه به نام ساختار β نیز با مشارکت پیوندهای هیدروژنی تشکیل می شود، تفاوت این است که گروه های H-N و C=O از دو یا چند زنجیره پلیمری که به صورت موازی قرار دارند برهم کنش می کنند. از آنجایی که زنجیره پلی پپتیدی یک جهت دارد (شکل 1)، گزینه ها زمانی امکان پذیر است که جهت زنجیره ها منطبق باشد (ساختار β موازی، شکل 5)، یا مخالف باشند (ساختار β ضد موازی، شکل 6).

زنجیره های پلیمری از ترکیبات مختلف می توانند در تشکیل ساختار β شرکت کنند، در حالی که گروه های آلی که زنجیره پلیمری را قاب می کنند (Ph، CH 2 OH، و غیره) در بیشتر موارد نقش ثانویه H-N و C را بازی می کنند = گروه های O تعیین کننده است. از آنجایی که گروه های H-N و C=O در جهات مختلف نسبت به زنجیره پلیمری هدایت می شوند (در شکل بالا و پایین)، برهمکنش همزمان سه یا چند زنجیره امکان پذیر می شود.

ترکیب اولین زنجیره پلی پپتیدی در شکل. 5:

H 2 N-LEY-ALA-FEN-GLY-ALA-ALA-COOH

ترکیب زنجیره دوم و سوم:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

ترکیب زنجیره های پلی پپتیدی نشان داده شده در شکل. 6، مانند شکل. 5، تفاوت این است که زنجیره دوم جهت مخالف (در مقایسه با شکل 5) دارد.

تشکیل یک ساختار β در داخل یک مولکول زمانی امکان پذیر است که یک قطعه زنجیره ای در یک منطقه خاص به اندازه 180 درجه بچرخد، در این حالت، دو شاخه از یک مولکول دارای جهت مخالف هستند و در نتیجه یک ساختار β ضد موازی تشکیل می شود. شکل 7).

ساختار نشان داده شده در شکل. 7 در یک تصویر مسطح، نشان داده شده در شکل. 8 در قالب یک مدل سه بعدی. بخش‌های ساختار β معمولاً به‌صورت ساده‌شده توسط یک نوار موج‌دار مسطح که از میان اتم‌هایی که زنجیره پلیمری را تشکیل می‌دهند می‌گذرد، نمادین می‌شوند.

ساختار بسیاری از پروتئین ها به طور متناوب بین α-مارپیچ و ساختارهای بتا روبان مانند، و همچنین زنجیره های پلی پپتیدی منفرد است. آرایش متقابل و تناوب آنها در زنجیره پلیمری ساختار سوم پروتئین نامیده می شود.

روش هایی برای به تصویر کشیدن ساختار پروتئین ها در زیر با استفاده از مثال کرامبین پروتئین گیاهی نشان داده شده است. فرمول های ساختاری پروتئین ها، که اغلب حاوی صدها قطعه اسید آمینه است، پیچیده، دست و پا گیر و درک آن دشوار است، بنابراین، گاهی اوقات از فرمول های ساختاری ساده استفاده می شود - بدون نمادهای عناصر شیمیایی (شکل 9، گزینه A)، اما در در عین حال رنگ سکته های ظرفیت را مطابق با قوانین بین المللی حفظ کنید (شکل 4). در این مورد، فرمول نه در یک تصویر مسطح، بلکه در یک تصویر فضایی ارائه می شود که با ساختار واقعی مولکول مطابقت دارد. این روش به عنوان مثال امکان تشخیص پل های دی سولفیدی (شبیه به پل های موجود در انسولین، شکل 2)، گروه های فنیل در قاب کناری زنجیره و غیره را می دهد. تصویر مولکول ها به شکل مدل های سه بعدی (توپ ها) متصل شده توسط میله ها) تا حدودی واضح تر است (شکل 9، گزینه B). با این حال، هر دو روش اجازه نمایش ساختار سوم را نمی دهند، بنابراین بیوفیزیکدان آمریکایی جین ریچاردسون پیشنهاد کرد که ساختارهای α را به شکل نوارهای مارپیچی به هم تابیده (نگاه کنید به شکل 4)، ساختارهای β به شکل نوارهای موجدار مسطح (شکل. 8) و اتصال آنها به زنجیره های منفرد - به شکل دسته های نازک، هر نوع ساختار رنگ خاص خود را دارد. این روش برای به تصویر کشیدن ساختار سوم یک پروتئین در حال حاضر به طور گسترده استفاده می شود (شکل 9، گزینه B). گاهی اوقات، برای اطلاعات بیشتر، ساختار سوم و یک فرمول ساختاری ساده شده با هم نشان داده می شوند (شکل 9، گزینه D). همچنین اصلاحاتی در روش پیشنهاد شده توسط ریچاردسون وجود دارد: مارپیچ های α به صورت استوانه ای و ساختارهای β به شکل فلش های مسطح که جهت زنجیره را نشان می دهند به تصویر کشیده می شوند (شکل 9، گزینه E). یک روش کمتر رایج این است که در آن کل مولکول به شکل یک طناب به تصویر کشیده می شود، جایی که ساختارهای نابرابر با رنگ های مختلف برجسته می شوند و پل های دی سولفید به صورت پل های زرد نشان داده می شوند (شکل 9، گزینه E).

راحت ترین گزینه برای درک گزینه B است، زمانی که هنگام به تصویر کشیدن ساختار سوم، ویژگی های ساختاری پروتئین (قطعات اسید آمینه، ترتیب تناوب آنها، پیوندهای هیدروژنی) نشان داده نمی شود و فرض بر این است که همه پروتئین ها حاوی "جزئیات" هستند. از مجموعه استاندارد بیست اسید آمینه گرفته شده است (جدول 1). وظیفه اصلی هنگام به تصویر کشیدن یک ساختار ثالث، نشان دادن آرایش فضایی و تناوب ساختارهای ثانویه است.

برنج. 9 گزینه های مختلف برای نشان دادن ساختار پروتئین کرومبین.
الف – فرمول ساختاری در تصویر فضایی.
ب – سازه ای به شکل مدل سه بعدی.
ب - ساختار سوم مولکول.
د - ترکیبی از گزینه های A و B.
د - تصویر ساده شده از ساختار سوم.
E – ساختار سوم با پل های دی سولفیدی.

راحت ترین برای درک ساختار سوم حجمی (گزینه B) است که از جزئیات فرمول ساختاری رها شده است.

یک مولکول پروتئین با ساختار سوم، به عنوان یک قاعده، پیکربندی خاصی به خود می گیرد که توسط برهمکنش های قطبی (الکترواستاتیک) و پیوندهای هیدروژنی تشکیل می شود. در نتیجه، مولکول به شکل یک توپ فشرده - پروتئین های کروی (گلبول ها، لات. توپ)، یا پروتئین های رشته ای - فیبریلار (فیبر، لات. فیبر).

نمونه ای از ساختار کروی، پروتئین آلبومین است. زنجیره پلیمری آلبومین عمدتاً از آلانین، اسید آسپارتیک، گلیسین و سیستئین تشکیل شده است که به ترتیب خاصی متناوب هستند. ساختار سوم شامل مارپیچ های α است که با زنجیره های منفرد متصل شده اند (شکل 10).

برنج. 10 ساختار کروی آلبومین

نمونه ای از ساختار فیبریل پروتئین فیبروئین است. آنها حاوی تعداد زیادی گلیسین، آلانین و باقی مانده های سرین هستند (هر دومین باقی مانده اسید آمینه گلیسین است). هیچ بقایای سیستئین حاوی گروه های سولفیدرید وجود ندارد. فیبروئین، جزء اصلی ابریشم طبیعی و تار عنکبوت، حاوی ساختارهای بتا است که با زنجیرهای منفرد متصل شده اند (شکل 11).

برنج. یازده پروتئین فیبریل فیبروئین

امکان تشکیل یک ساختار سوم از یک نوع خاص در ساختار اولیه پروتئین ذاتی است، یعنی. از قبل با ترتیب تناوب بقایای اسید آمینه تعیین می شود. از مجموعه خاصی از چنین باقیمانده ها، آلفا-مارپیچ ها عمدتاً بوجود می آیند (مجموعه های بسیار زیادی وجود دارد)، مجموعه دیگری منجر به ظهور ساختارهای β می شود، زنجیره های منفرد با ترکیب آنها مشخص می شوند.

برخی از مولکول‌های پروتئین، در حالی که ساختار سوم خود را حفظ می‌کنند، می‌توانند در توده‌های بزرگ سوپرمولکولی ترکیب شوند، در حالی که توسط فعل و انفعالات قطبی و همچنین پیوندهای هیدروژنی با هم نگه داشته می‌شوند. چنین تشکیلاتی را ساختار چهارتایی پروتئین می نامند. به عنوان مثال، پروتئین فریتین، که عمدتاً از لوسین، اسید گلوتامیک، اسید آسپارتیک و هیستیدین تشکیل شده است (فریسین حاوی تمام 20 باقیمانده اسید آمینه در مقادیر مختلف است)، ساختار سومی از چهار آلفا-مارپیچ موازی را تشکیل می دهد. هنگامی که مولکول ها در یک مجموعه واحد ترکیب می شوند (شکل 12)، یک ساختار چهارتایی تشکیل می شود که می تواند تا 24 مولکول فریتین را شامل شود.

شکل 12 تشکیل ساختار چهارتایی پروتئین کروی فریتین

نمونه دیگری از تشکیلات فوق مولکولی ساختار کلاژن است. این یک پروتئین فیبریلار است که زنجیره های آن عمدتاً از گلیسین ساخته شده است که متناوب با پرولین و لیزین است. ساختار شامل زنجیره های منفرد، مارپیچ های سه گانه α، متناوب با ساختارهای بتا نواری شکل است که در دسته های موازی مرتب شده اند (شکل 13).

شکل 13 ساختار فوق مولکولی پروتئین کلاژن فیبریلار

خواص شیمیایی پروتئین ها

تحت تأثیر حلال های آلی، مواد زائد برخی باکتری ها (تخمیر اسید لاکتیک) یا با افزایش دما، تخریب ساختارهای ثانویه و سوم بدون آسیب به ساختار اولیه آن اتفاق می افتد، در نتیجه پروتئین حلالیت خود را از دست می دهد و فعالیت بیولوژیکی خود را از دست می دهد. این فرآیند دناتوره شدن نامیده می شود، یعنی از بین رفتن خواص طبیعی، به عنوان مثال، دلمه شدن شیر ترش، سفیده منعقد شده تخم مرغ آب پز. در دماهای بالا، پروتئین های موجودات زنده (به ویژه میکروارگانیسم ها) به سرعت دنیوی می شوند. چنین پروتئین هایی قادر به شرکت در فرآیندهای بیولوژیکی نیستند، در نتیجه، میکروارگانیسم ها می میرند، بنابراین شیر آب پز (یا پاستوریزه) را می توان برای مدت طولانی تری نگهداری کرد.

پیوندهای پپتیدی H-N-C=O که زنجیره پلیمری یک مولکول پروتئین را تشکیل می دهند در حضور اسیدها یا قلیایی ها هیدرولیز می شوند و باعث شکستن زنجیره پلیمر می شوند که در نهایت می تواند به اسیدهای آمینه اصلی منجر شود. پیوندهای پپتیدی که بخشی از مارپیچ های α یا ساختارهای β هستند در برابر هیدرولیز و تأثیرات شیمیایی مختلف (در مقایسه با پیوندهای مشابه در زنجیره های منفرد) مقاومت بیشتری دارند. تجزیه ظریف تر مولکول پروتئین به اسیدهای آمینه تشکیل دهنده آن در یک محیط بی آب با استفاده از هیدرازین H 2 N-NH 2 انجام می شود، در حالی که تمام قطعات اسید آمینه، به جز آخرین مورد، هیدرازیدهای اسید کربوکسیلیک حاوی قطعه را تشکیل می دهند. C(O)-HN-NH 2 (شکل 14).

برنج. 14. تقسیم پلی پپتیدی

چنین تجزیه و تحلیلی می تواند اطلاعاتی در مورد ترکیب اسید آمینه یک پروتئین خاص ارائه دهد، اما دانستن توالی آنها در مولکول پروتئین مهمتر است. یکی از روش هایی که به طور گسترده برای این منظور مورد استفاده قرار می گیرد، اثر فنیل ایزوتیوسیانات (FITC) بر روی زنجیره پلی پپتیدی است که در یک محیط قلیایی به پلی پپتید (از انتهای حاوی گروه آمینه) متصل می شود و در هنگام واکنش محیط به اسیدی تبدیل می شود، از زنجیره جدا می شود و قطعه ای از یک اسید آمینه را با خود می برد (شکل 15).

برنج. 15 برش متوالی پلی پپتید

بسیاری از تکنیک‌های ویژه برای چنین تحلیلی توسعه یافته‌اند، از جمله آن‌هایی که شروع به «تجزیه» مولکول پروتئین به اجزای تشکیل‌دهنده آن، از انتهای کربوکسیل می‌کنند.

پل های متقاطع دی سولفیدی S-S (تشکیل شده از برهمکنش باقی مانده های سیستئین، شکل 2 و 9) شکاف داده می شوند و با اثر عوامل کاهنده مختلف، آنها را به گروه های HS تبدیل می کنند. عمل عوامل اکسید کننده (اکسیژن یا پراکسید هیدروژن) دوباره منجر به تشکیل پل های دی سولفید می شود (شکل 16).

برنج. 16. شکافتن پل های دی سولفید

برای ایجاد پیوندهای متقابل اضافی در پروتئین ها، از واکنش پذیری گروه های آمینو و کربوکسیل استفاده می شود. گروه های آمینه ای که در قاب کناری زنجیره قرار دارند برای فعل و انفعالات مختلف قابل دسترس تر هستند - قطعات لیزین، آسپاراژین، لیزین، پرولین (جدول 1). هنگامی که چنین گروه های آمینه ای با فرمالدئید برهم کنش می کنند، یک فرآیند تراکم رخ می دهد و پل های متقاطع -NH-CH2-NH- ظاهر می شود (شکل 17).

برنج. 17 ایجاد پل های متقاطع اضافی بین مولکول های پروتئین.

گروه های کربوکسیل انتهایی پروتئین قادر به واکنش با ترکیبات پیچیده برخی از فلزات چند ظرفیتی هستند (ترکیبات کروم بیشتر مورد استفاده قرار می گیرند)، و همچنین پیوندهای عرضی نیز رخ می دهد. هر دو فرآیند در دباغی چرم استفاده می شود.

نقش پروتئین ها در بدن

نقش پروتئین ها در بدن متفاوت است.

آنزیم ها(تخمیر لات. - تخمیر)، نام دیگر آنها آنزیم است (en زوم یونانی. - در مخمر) پروتئین هایی با فعالیت کاتالیزوری هستند که می توانند سرعت فرآیندهای بیوشیمیایی را هزاران بار افزایش دهند. تحت تأثیر آنزیم ها، اجزای تشکیل دهنده غذا: پروتئین ها، چربی ها و کربوهیدرات ها به ترکیبات ساده تری شکسته می شوند و سپس درشت مولکول های جدید لازم برای نوع خاصی از ارگانیسم ها ساخته می شوند. آنزیم ها همچنین در بسیاری از فرآیندهای سنتز بیوشیمیایی، به عنوان مثال، در سنتز پروتئین ها شرکت می کنند (برخی پروتئین ها به سنتز برخی دیگر کمک می کنند).

آنزیم ها نه تنها کاتالیزورهای بسیار کارآمدی هستند، بلکه انتخابی نیز هستند (واکنش را دقیقاً در یک جهت معین هدایت می کنند). در حضور آنها، واکنش با عملکرد تقریباً 100٪ بدون تشکیل محصولات جانبی ادامه می یابد و شرایط ملایم است: فشار اتمسفر طبیعی و دمای یک موجود زنده. برای مقایسه، سنتز آمونیاک از هیدروژن و نیتروژن در حضور یک کاتالیزور - آهن فعال - در دمای 400-500 درجه سانتیگراد و فشار 30 مگاپاسکال انجام می شود، بازده آمونیاک 15-25٪ در هر چرخه است. آنزیم ها کاتالیزورهای بی رقیب در نظر گرفته می شوند.

تحقیقات فشرده بر روی آنزیم ها در اواسط قرن 19 آغاز شد.

نام آنزیم ها به شرح زیر است: پایان -ase به نام معرفی که آنزیم با آن برهمکنش می کند یا به نام واکنش کاتالیز شده اضافه می شود، به عنوان مثال، آرژیناز آرژنین را تجزیه می کند (جدول 1)، دکربوکسیلاز دکربوکسیلاسیون را کاتالیز می کند. یعنی حذف CO 2 از گروه کربوکسیل:

– COOH → – CH + CO 2

اغلب، برای نشان دادن دقیق‌تر نقش آنزیم، هم جسم و هم نوع واکنش در نام آن مشخص می‌شود، به عنوان مثال، الکل دهیدروژناز، آنزیمی که هیدروژن زدایی الکل‌ها را انجام می‌دهد.

برای برخی از آنزیم ها که مدت ها پیش کشف شده بودند، نام تاریخی (بدون پایان -aza) حفظ شده است، به عنوان مثال، پپسین (پپسیس، یونانی. هضم) و تریپسین (تریپسیس یونانی. مایع سازی)، این آنزیم ها پروتئین ها را تجزیه می کنند.

برای سیستم سازی، آنزیم ها در کلاس های بزرگ ترکیب می شوند، طبقه بندی بر اساس نوع واکنش است، کلاس ها بر اساس اصل کلی - نام واکنش و پایان - آزا نام گذاری می شوند. برخی از این کلاس ها در زیر ذکر شده است.

اکسیدرودوکتازها- آنزیم هایی که واکنش های ردوکس را کاتالیز می کنند. دهیدروژنازهای موجود در این کلاس انتقال پروتون را انجام می دهند، به عنوان مثال، الکل دهیدروژناز (ADH) الکل ها را به آلدئید اکسید می کند، اکسیداسیون بعدی آلدئیدها به اسیدهای کربوکسیلیک توسط آلدهید دهیدروژنازها (ALDH) کاتالیز می شود. هر دو فرآیند در طول تبدیل اتانول به اسید استیک در بدن رخ می دهد (شکل 18).

برنج. 18 اکسیداسیون دو مرحله ای اتانولبه اسید استیک

این اتانول نیست که اثر مخدر دارد، اما محصول میانی استالدئید، هرچه فعالیت آنزیم ALDH کمتر باشد، مرحله دوم کندتر اتفاق می افتد - اکسیداسیون استالدئید به اسید استیک و اثر مسموم کننده طولانی تر و قوی تر از مصرف. اتانول تجزیه و تحلیل نشان داد که بیش از 80٪ از نمایندگان نژاد زرد دارای فعالیت نسبتاً پایین ALDH هستند و بنابراین تحمل الکل به طور قابل توجهی شدیدتری دارند. دلیل این کاهش فعالیت مادرزادی ALDH این است که برخی از باقی مانده های اسید گلوتامیک در مولکول "ضعیف" ALDH با قطعات لیزین جایگزین می شوند (جدول 1).

نقل و انتقالات- آنزیم هایی که انتقال گروه های عاملی را کاتالیز می کنند، به عنوان مثال، ترانسیمیناز حرکت یک گروه آمینو را کاتالیز می کند.

هیدرولازها- آنزیم هایی که هیدرولیز را کاتالیز می کنند. تریپسین و پپسین که قبلا ذکر شد پیوندهای پپتیدی را هیدرولیز می کنند و لیپازها پیوند استری را در چربی ها می شکافند:

–RC(O)OR 1 +H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

لیازها- آنزیم هایی که واکنش هایی را که به صورت هیدرولیتیکی انجام نمی شوند کاتالیز می کنند، در نتیجه چنین واکنش هایی، پیوندهای C-C، C-O، C-N شکسته می شوند و پیوندهای جدیدی تشکیل می شوند. آنزیم دکربوکسیلاز متعلق به این کلاس است

ایزومرازها- آنزیم هایی که ایزومریزاسیون را کاتالیز می کنند، به عنوان مثال، تبدیل اسید مالئیک به اسید فوماریک (شکل 19)، این نمونه ای از ایزومریزاسیون سیس - ترانس است ().

برنج. 19. ایزومریزاسیون اسید مالیکدر حضور یک آنزیم به فوماریک تبدیل می شود.

در کار آنزیم ها یک اصل کلی رعایت می شود که بر اساس آن همیشه یک مطابقت ساختاری بین آنزیم و معرف واکنش تسریع شده وجود دارد. با توجه به بیان مجازی یکی از بنیانگذاران دکترین آنزیم ها، معرف مانند کلید یک قفل با آنزیم مطابقت دارد. در این راستا، هر آنزیم یک واکنش شیمیایی خاص یا گروهی از واکنش‌های هم نوع را کاتالیز می‌کند. گاهی اوقات یک آنزیم می تواند روی یک ترکیب منفرد، به عنوان مثال، اوره آز (اورون) عمل کند یونانی. - ادرار) فقط هیدرولیز اوره را کاتالیز می کند:

(H 2 N) 2 C = O + H 2 O = CO 2 + 2NH 3

ظریف ترین گزینش پذیری توسط آنزیم هایی نشان داده می شود که بین پاد پادهای فعال نوری - ایزومرهای چپ و راست - تمایز قائل می شوند. ال-آرژیناز فقط بر روی آرژنین چپی اثر می کند و بر ایزومر راست چرخشی تأثیر نمی گذارد. L-لاکتات دهیدروژناز تنها بر روی استرهای چرخشی اسید لاکتیک، به اصطلاح لاکتات ها (لاکتیس) اثر می کند. لات. شیر)، در حالی که D-لاکتات دهیدروژناز منحصراً D-لاکتات ها را تجزیه می کند.

بیشتر آنزیم‌ها نه بر روی یک، بلکه روی گروهی از ترکیبات مرتبط عمل می‌کنند، برای مثال، تریپسین «ترجیح می‌دهد» پیوندهای پپتیدی تشکیل‌شده توسط لیزین و آرژنین را بشکند (جدول 1).

خواص کاتالیزوری برخی از آنزیم ها، مانند هیدرولازها، صرفاً توسط ساختار خود مولکول پروتئین تعیین می شود - اکسیدوردوکتازها (به عنوان مثال، الکل دهیدروژناز) فقط در حضور مولکول های غیر پروتئینی مرتبط می توانند فعال باشند. ویتامین ها، یون های فعال کننده منیزیم، کلسیم، روی، منگنز و قطعات اسیدهای نوکلئیک (شکل 20).

برنج. 20 مولکول دهیدروژناز الکل

پروتئین های حمل و نقل، مولکول ها یا یون های مختلف را در سراسر غشای سلولی (هم در داخل و هم در خارج از سلول)، و همچنین از یک اندام به اندام دیگر منتقل می کنند.

به عنوان مثال، هموگلوبین با عبور خون از ریه ها به اکسیژن متصل می شود و آن را به بافت های مختلف بدن می رساند، جایی که اکسیژن آزاد می شود و سپس برای اکسید کردن اجزای غذا استفاده می شود، این فرآیند به عنوان منبع انرژی عمل می کند (گاهی اوقات اصطلاح "سوزاندن" می شود. از مواد غذایی در بدن استفاده می شود).

علاوه بر بخش پروتئین، هموگلوبین حاوی ترکیب پیچیده ای از آهن با مولکول حلقوی پورفیرین (پورفیروس) است. یونانی. – بنفش) که باعث رنگ قرمز خون می شود. این مجموعه (شکل 21، سمت چپ) است که نقش یک حامل اکسیژن را بازی می کند. در هموگلوبین، کمپلکس آهن پورفیرین در داخل مولکول پروتئین قرار دارد و از طریق فعل و انفعالات قطبی، و همچنین یک پیوند هماهنگی با نیتروژن موجود در هیستیدین (جدول 1)، که بخشی از پروتئین است، در جای خود نگه داشته می شود. مولکول O2 که توسط هموگلوبین حمل می شود از طریق یک پیوند هماهنگی به اتم آهن در سمت مخالف آن که هیستیدین به آن متصل است متصل می شود (شکل 21، سمت راست).

برنج. 21 ساختار مجتمع آهن

ساختار مجموعه در سمت راست به شکل یک مدل سه بعدی نشان داده شده است. این کمپلکس در مولکول پروتئین توسط یک پیوند هماهنگی (خط نقطه چین آبی) بین اتم آهن و اتم N در هیستیدین که بخشی از پروتئین است نگه داشته می شود. مولکول O2 که توسط هموگلوبین حمل می شود به طور هماهنگ (خط نقطه چین قرمز) به اتم آهن از طرف مقابل کمپلکس مسطح متصل می شود.

هموگلوبین یکی از پروتئین هایی است که به طور کامل مورد مطالعه قرار گرفته است از مارپیچ های a که با زنجیره های منفرد به هم متصل شده اند و شامل چهار کمپلکس آهن است. بنابراین، هموگلوبین مانند یک بسته حجیم برای انتقال چهار مولکول اکسیژن در آن واحد است. شکل هموگلوبین با پروتئین های کروی مطابقت دارد (شکل 22).

برنج. 22 شکل کروی هموگلوبین

"مزیت" اصلی هموگلوبین این است که افزودن اکسیژن و حذف بعدی آن در حین انتقال به بافت ها و اندام های مختلف به سرعت اتفاق می افتد. مونوکسید کربن، CO (مونوکسید کربن)، حتی سریعتر به آهن در هموگلوبین متصل می شود، اما برخلاف O 2، مجموعه ای را تشکیل می دهد که تخریب آن دشوار است. در نتیجه، چنین هموگلوبین قادر به اتصال O 2 نیست، که (در صورت استنشاق مقادیر زیادی مونوکسید کربن) منجر به مرگ بدن در اثر خفگی می شود.

دومین عملکرد هموگلوبین انتقال CO 2 بازدمی است، اما در فرآیند اتصال موقت دی اکسید کربن، این اتم آهن نیست که در آن شرکت می کند، بلکه گروه H 2 N پروتئین است.

"عملکرد" ​​پروتئین ها به ساختار آنها بستگی دارد، به عنوان مثال، جایگزینی باقی مانده اسید آمینه منفرد اسید گلوتامیک در زنجیره پلی پپتیدی هموگلوبین با باقی مانده والین (یک ناهنجاری مادرزادی نادر) منجر به بیماری به نام کم خونی سلول داسی می شود.

همچنین پروتئین های انتقال دهنده ای وجود دارند که می توانند چربی ها، گلوکز و اسیدهای آمینه را به هم متصل کرده و آنها را به داخل و خارج سلول منتقل کنند.

پروتئین های حمل و نقل از نوع خاصی، خود مواد را حمل نمی کنند، بلکه عملکردهای "تنظیم کننده حمل و نقل" را انجام می دهند و مواد خاصی را از طریق غشاء (دیواره بیرونی سلول) عبور می دهند. این گونه پروتئین ها اغلب پروتئین های غشایی نامیده می شوند. آنها شکل یک استوانه توخالی دارند و با قرار گرفتن در دیواره غشا، حرکت برخی مولکول ها یا یون های قطبی را به داخل سلول تضمین می کنند. نمونه ای از پروتئین غشایی پورین است (شکل 23).

برنج. 23 پروتئین پورین

همانطور که از نام آن پیداست، پروتئین های غذایی و ذخیره سازی به عنوان منابع تغذیه داخلی، اغلب برای جنین های گیاهان و حیوانات، و همچنین در مراحل اولیه رشد موجودات جوان عمل می کنند. پروتئین های غذا شامل آلبومین (شکل 10)، جزء اصلی سفیده تخم مرغ، و کازئین، پروتئین اصلی شیر است. تحت تأثیر آنزیم پپسین، کازئین در معده منعقد می شود که باعث حفظ آن در دستگاه گوارش و جذب موثر آن می شود. کازئین حاوی قطعاتی از تمام اسیدهای آمینه مورد نیاز بدن است.

فریتین (شکل 12) که در بافت های حیوانی یافت می شود، حاوی یون های آهن است.

پروتئین های ذخیره سازی شامل میوگلوبین نیز می باشد که از نظر ترکیب و ساختار مشابه هموگلوبین است. میوگلوبین عمدتاً در ماهیچه ها متمرکز است، نقش اصلی آن ذخیره اکسیژنی است که هموگلوبین به آن می دهد. به سرعت با اکسیژن اشباع می شود (بسیار سریعتر از هموگلوبین)، و سپس به تدریج آن را به بافت های مختلف منتقل می کند.

پروتئین های ساختاری یک عملکرد محافظتی (پوست) یا یک عملکرد حمایتی انجام می دهند - آنها بدن را در یک کل واحد نگه می دارند و به آن قدرت می دهند (غضروف و تاندون). جزء اصلی آنها کلاژن پروتئین فیبریلار است (شکل 11)، رایج ترین پروتئین در دنیای حیوانات در بدن پستانداران، که تقریبا 30٪ از کل جرم پروتئین ها را تشکیل می دهد. کلاژن استحکام کششی بالایی دارد (استحکام چرم مشخص است)، اما به دلیل محتوای کم پیوندهای عرضی در کلاژن پوست، پوست حیوانات به صورت خام برای تولید محصولات مختلف کاربرد کمی دارد. برای کاهش تورم چرم در آب، انقباض در حین خشک شدن، و همچنین برای افزایش استحکام در حالت آبیاری و افزایش خاصیت ارتجاعی در کلاژن، پیوندهای عرضی اضافی ایجاد می شود (شکل 15a)، این به اصطلاح فرآیند دباغی چرم است. .

در موجودات زنده، مولکول های کلاژن که در طول رشد و نمو ارگانیسم به وجود می آیند، تجدید نمی شوند و با مولکول های تازه سنتز شده جایگزین نمی شوند. با افزایش سن، تعداد پیوندهای متقاطع در کلاژن افزایش می یابد که منجر به کاهش خاصیت ارتجاعی آن می شود و از آنجایی که تجدید نمی شود، تغییرات مربوط به سن ظاهر می شود - افزایش شکنندگی غضروف و تاندون ها و ظاهر. از چین و چروک روی پوست

رباط های مفصلی حاوی الاستین هستند، یک پروتئین ساختاری که به راحتی در دو بعد کشیده می شود. پروتئین رزیلین که در لولای بال‌های برخی حشرات یافت می‌شود، بیشترین خاصیت ارتجاعی را دارد.

تشکیلات شاخی - مو، ناخن، پر، که عمدتا از پروتئین کراتین تشکیل شده است (شکل 24). تفاوت اصلی آن در محتوای قابل توجه باقی مانده های سیستئین است که پل های دی سولفیدی را تشکیل می دهند که به مو و همچنین پارچه های پشمی خاصیت ارتجاعی بالایی (قابلیت بازیابی شکل اولیه خود پس از تغییر شکل) می دهد.

برنج. 24. قطعه ای از کراتین پروتئین فیبریلار

برای تغییر غیرقابل برگشت شکل یک جسم کراتینه، ابتدا باید پل های دی سولفیدی را با کمک یک عامل کاهنده تخریب کنید، شکل جدیدی به آن بدهید و سپس دوباره با کمک یک عامل اکسید کننده پل های دی سولفیدی ایجاد کنید (شکل 16). دقیقاً همان کاری است که انجام می شود، به عنوان مثال، موی پرم.

با افزایش محتوای سیستئین در کراتین و بر این اساس، افزایش تعداد پل های دی سولفیدی، توانایی تغییر شکل از بین می رود، اما استحکام بالا ظاهر می شود (شاخ های ونگل ها و پوسته های لاک پشت حاوی حداکثر 18٪ سیستئین هستند. قطعات). بدن پستانداران حاوی 30 نوع کراتین مختلف است.

فیبروئین پروتئین فیبریلار مربوط به کراتین که توسط کرم ابریشم هنگام پیچاندن پیله و همچنین توسط عنکبوت ها هنگام بافتن یک تار ترشح می شود، فقط دارای ساختارهای β است که با زنجیره های منفرد متصل شده اند (شکل 11). بر خلاف کراتین، فیبروین پل های متقاطع دی سولفیدی ندارد و استحکام کششی بسیار بالایی دارد (استحکام در واحد سطح مقطع برخی از نمونه های وب بیشتر از کابل های فولادی است). به دلیل عدم وجود پیوندهای عرضی، فیبروین غیر کشسان است (مشخص است که پارچه های پشمی تقریباً در برابر چروک مقاوم هستند، در حالی که پارچه های ابریشمی به راحتی چروک می شوند).

پروتئین های تنظیم کننده

پروتئین‌های تنظیم‌کننده، که اغلب نامیده می‌شوند، در فرآیندهای فیزیولوژیکی مختلف نقش دارند. به عنوان مثال، هورمون انسولین (شکل 25) از دو زنجیره α تشکیل شده است که توسط پل های دی سولفید به هم متصل شده اند. انسولین فرآیندهای متابولیک مربوط به گلوکز را تنظیم می کند.

برنج. 25 انسولین پروتئینی

غده هیپوفیز مغز هورمونی را سنتز می کند که رشد بدن را تنظیم می کند. پروتئین های تنظیمی وجود دارند که بیوسنتز آنزیم های مختلف بدن را کنترل می کنند.

پروتئین های انقباضی و حرکتی به بدن توانایی انقباض، تغییر شکل و حرکت، به ویژه عضلات را می دهند. 40 درصد از کل پروتئین های موجود در ماهیچه ها میوزین است (mys, myos, یونانی. - ماهیچه). مولکول آن شامل هر دو بخش فیبریلار و کروی است (شکل 26)

برنج. 26 مولکول میوسین

چنین مولکول هایی به صورت دانه های بزرگ حاوی 300-400 مولکول ترکیب می شوند.

هنگامی که غلظت یون های کلسیم در فضای اطراف رشته های عضلانی تغییر می کند، یک تغییر برگشت پذیر در ترکیب مولکول ها رخ می دهد - تغییر در شکل زنجیره به دلیل چرخش تکه های جداگانه در اطراف پیوندهای ظرفیت. این منجر به انقباض و شل شدن عضلات می شود. انقباض عضلانی مصنوعی می تواند در اثر فعالیت تکانه های الکتریکی ایجاد شود، که منجر به تغییر شدید غلظت یون های کلسیم می شود که بر این اساس تحریک عضله قلب برای بازگرداندن عملکرد قلب انجام می شود.

پروتئین های محافظ به محافظت از بدن در برابر تهاجم باکتری ها، ویروس ها و نفوذ پروتئین های خارجی کمک می کنند (نام کلی اجسام خارجی آنتی ژن است). نقش پروتئین های محافظ توسط ایمونوگلوبولین ها انجام می شود (نام دیگر آنها آنتی بادی است که آنتی ژن هایی را که وارد بدن شده اند و محکم به آنها متصل می شوند). در بدن پستانداران، از جمله انسان، پنج کلاس ایمونوگلوبولین وجود دارد: M، G، A، D و E، ساختار آنها، همانطور که از نام آن پیداست، کروی است، علاوه بر این، همه آنها به روشی مشابه ساخته شده اند. سازمان مولکولی آنتی بادی ها در زیر با استفاده از مثال ایمونوگلوبولین کلاس G نشان داده شده است (شکل 27). این مولکول شامل چهار زنجیره پلی پپتیدی است که توسط سه پل دی سولفیدی S-S به هم متصل شده اند (آنها در شکل 27 با پیوندهای ظرفیت ضخیم و نمادهای S بزرگ نشان داده شده اند)، علاوه بر این، هر زنجیره پلیمری حاوی پل های دی سولفیدی درون زنجیره ای است. دو زنجیره پلیمری بزرگ (به رنگ آبی) حاوی 400-600 باقی مانده اسید آمینه هستند. دو زنجیره دیگر (به رنگ سبز) تقریباً نصف طول دارند و تقریباً حاوی 220 باقی مانده اسید آمینه هستند. هر چهار زنجیره به گونه ای چیده شده اند که گروه های انتهایی H 2 N در یک جهت هدایت شوند.

برنج. 27 نمایش شماتیک ساختار ایمونوگلوبولین

پس از تماس بدن با یک پروتئین خارجی (آنتی ژن)، سلول های سیستم ایمنی شروع به تولید ایمونوگلوبولین ها (آنتی بادی) می کنند که در سرم خون تجمع می یابند. در مرحله اول، کار اصلی توسط بخش هایی از زنجیره های حاوی ترمینال H 2 N انجام می شود (در شکل 27، بخش های مربوطه با آبی روشن و سبز روشن مشخص شده اند). اینها مناطق جذب آنتی ژن هستند. در طول سنتز ایمونوگلوبولین، این مناطق به گونه ای تشکیل می شوند که ساختار و پیکربندی آنها حداکثر با ساختار آنتی ژن نزدیک شده مطابقت دارد (مانند کلید یک قفل، مانند آنزیم ها، اما وظایف در این مورد متفاوت است). بنابراین، برای هر آنتی ژن، یک آنتی بادی کاملاً فردی به عنوان یک پاسخ ایمنی ایجاد می شود. هیچ پروتئین شناخته شده ای نمی تواند ساختار خود را تا این حد "پلاستیک" تغییر دهد، بسته به عوامل خارجی، علاوه بر ایمونوگلوبولین ها. آنزیم ها مشکل مطابقت ساختاری با معرف را به روشی متفاوت حل می کنند - با کمک مجموعه ای عظیم از آنزیم های مختلف، با در نظر گرفتن همه موارد ممکن، و ایمونوگلوبولین ها هر بار "ابزار کار" را دوباره بازسازی می کنند. علاوه بر این، ناحیه لولای ایمونوگلوبولین (شکل 27) دو ناحیه جذب را با تحرک مستقل فراهم می کند، در نتیجه، مولکول ایمونوگلوبولین می تواند به طور همزمان دو مکان مناسب برای جذب در آنتی ژن را پیدا کند. آن را درست کنید، این یادآور اعمال یک موجود سخت پوست است.

در مرحله بعد، زنجیره ای از واکنش های متوالی سیستم ایمنی بدن فعال می شود، ایمونوگلوبولین های کلاس های دیگر به هم متصل می شوند، در نتیجه پروتئین خارجی غیرفعال می شود و سپس آنتی ژن (میکروارگانیسم یا سم خارجی) از بین می رود و حذف می شود.

پس از تماس با آنتی ژن، حداکثر غلظت ایمونوگلوبولین (بسته به ماهیت آنتی ژن و ویژگی های فردی خود ارگانیسم) در عرض چند ساعت (گاهی چند روز) به دست می آید. بدن حافظه چنین تماسی را حفظ می کند و با حمله مکرر توسط همان آنتی ژن، ایمونوگلوبولین ها در سرم خون بسیار سریعتر و در مقادیر بیشتری تجمع می کنند - ایمنی اکتسابی ایجاد می شود.

طبقه بندی پروتئین ها تا حدودی دلخواه است، به عنوان مثال، پروتئین ترومبین که در بین پروتئین های محافظ ذکر شده است، اساساً آنزیمی است که هیدرولیز پیوندهای پپتیدی را کاتالیز می کند، یعنی به کلاس پروتئازها تعلق دارد.

پروتئین‌های محافظ اغلب شامل پروتئین‌های زهر مار و پروتئین‌های سمی از برخی گیاهان هستند، زیرا وظیفه آنها محافظت از بدن در برابر آسیب است.

پروتئین هایی وجود دارند که عملکرد آنها به قدری منحصر به فرد است که طبقه بندی آنها را دشوار می کند. به عنوان مثال، پروتئین مونلین که در یک گیاه آفریقایی یافت می شود، طعم بسیار شیرینی دارد و به عنوان یک ماده غیر سمی مورد مطالعه قرار گرفته است که می تواند به جای شکر برای جلوگیری از چاقی استفاده شود. پلاسمای خون برخی از ماهی های قطب جنوب حاوی پروتئین هایی با خاصیت ضد یخ است که از یخ زدن خون این ماهی ها جلوگیری می کند.

سنتز پروتئین مصنوعی.

تراکم اسیدهای آمینه که منجر به یک زنجیره پلی پپتیدی می شود، فرآیندی است که به خوبی مطالعه شده است. به عنوان مثال، می توان تراکم هر یک از اسیدهای آمینه یا مخلوطی از اسیدها را انجام داد و بر این اساس، پلیمری حاوی واحدهای یکسان یا واحدهای مختلف متناوب به ترتیب تصادفی به دست آورد. چنین پلیمرهایی شباهت کمی به پلی پپتیدهای طبیعی دارند و فعالیت بیولوژیکی ندارند. وظیفه اصلی ترکیب اسیدهای آمینه در یک ترتیب کاملاً تعریف شده و از پیش تعیین شده به منظور بازتولید توالی باقی مانده اسیدهای آمینه در پروتئین های طبیعی است. رابرت مریفیلد، دانشمند آمریکایی، روش اصلی را پیشنهاد کرد که حل این مشکل را ممکن کرد. ماهیت روش این است که اولین اسید آمینه به یک ژل پلیمری نامحلول متصل می شود که حاوی گروه های واکنشی است که می توانند با گروه های -COOH - اسید آمینه ترکیب شوند. پلی استایرن متقاطع با گروه های کلرومتیل وارد شده به آن به عنوان یک بستر پلیمری در نظر گرفته شد. برای جلوگیری از واکنش آمینو اسید مصرفی برای واکنش با خود و جلوگیری از پیوستن آن به گروه H2N به زیرلایه، گروه آمینه این اسید ابتدا با یک جایگزین حجیم مسدود می شود [(C 4 H 9) 3 ] 3 OS (O) گروه. پس از اینکه اسید آمینه به تکیه گاه پلیمری متصل شد، گروه مسدود کننده حذف می شود و اسید آمینه دیگری به مخلوط واکنش وارد می شود که همچنین دارای یک گروه H2N مسدود شده قبلی است. در چنین سیستمی فقط برهمکنش گروه H 2 N اسید آمینه اول و گروه COOH اسید دوم امکان پذیر است که در حضور کاتالیزورها (نمک های فسفونیوم) انجام می شود. سپس، کل طرح تکرار می شود و اسید آمینه سوم را معرفی می کند (شکل 28).

برنج. 28. طرحی برای سنتز زنجیره های پلی پپتیدی

در مرحله آخر، زنجیره های پلی پپتیدی حاصل از تکیه گاه پلی استایرن جدا می شوند. اکنون کل فرآیند به صورت خودکار انجام می شود. بسیاری از پپتیدهای مورد استفاده در پزشکی و کشاورزی با استفاده از این روش سنتز شده اند. همچنین امکان به دست آوردن آنالوگ های بهبود یافته از پپتیدهای طبیعی با اثرات انتخابی و افزایش یافته وجود داشت. برخی از پروتئین های کوچک مانند هورمون انسولین و برخی آنزیم ها سنتز می شوند.

همچنین روش‌هایی برای سنتز پروتئین وجود دارد که فرآیندهای طبیعی را کپی می‌کنند: آن‌ها قطعاتی از اسیدهای نوکلئیک را که برای تولید پروتئین‌های خاصی تنظیم شده‌اند، سنتز می‌کنند، سپس این قطعات در یک موجود زنده (مثلاً در یک باکتری) ساخته می‌شوند، پس از آن بدن شروع به تولید می‌کند. پروتئین مورد نظر به این ترتیب، اکنون مقادیر قابل توجهی از پروتئین ها و پپتیدهای غیرقابل دسترسی و همچنین مشابه های آنها به دست می آید.

پروتئین ها به عنوان منابع غذایی

پروتئین‌ها در یک موجود زنده دائماً به اسیدهای آمینه اصلی خود تجزیه می‌شوند (با مشارکت ضروری آنزیم‌ها)، برخی از اسیدهای آمینه به سایرین تبدیل می‌شوند، سپس پروتئین‌ها دوباره سنتز می‌شوند (همچنین با مشارکت آنزیم‌ها)، به عنوان مثال. بدن دائماً تجدید می شود. برخی از پروتئین ها (کلاژن پوست و مو) به طور مداوم آنها را از دست نمی دهند و در عوض پروتئین های جدید را سنتز می کنند. پروتئین ها به عنوان منابع غذایی دو وظیفه اصلی را انجام می دهند: آنها مواد ساختمانی بدن را برای سنتز مولکول های پروتئین جدید تامین می کنند و علاوه بر این، انرژی (منابع کالری) را به بدن می رسانند.

پستانداران گوشتخوار (از جمله انسان) پروتئین های لازم را از غذاهای گیاهی و حیوانی به دست می آورند. هیچ یک از پروتئین های بدست آمده از غذا بدون تغییر در بدن گنجانده نمی شود. در دستگاه گوارش، تمام پروتئین های جذب شده به اسیدهای آمینه شکسته می شوند و از آنها پروتئین های لازم برای یک ارگانیسم خاص ساخته می شود، در حالی که از 8 اسید ضروری (جدول 1)، 12 اسید باقی مانده را می توان در بدن سنتز کرد. به مقدار کافی همراه با غذا تامین نمی شوند، اما اسیدهای ضروری باید بدون نقص همراه با غذا تامین شوند. بدن اتم های گوگرد را در سیستئین با اسید آمینه ضروری متیونین دریافت می کند. برخی از پروتئین ها تجزیه می شوند و انرژی لازم برای حفظ حیات آزاد می شود و نیتروژن موجود در آنها از طریق ادرار از بدن دفع می شود. به طور معمول، بدن انسان 25 تا 30 گرم پروتئین در روز از دست می دهد، بنابراین غذاهای پروتئینی باید همیشه به مقدار لازم وجود داشته باشد. حداقل نیاز روزانه به پروتئین برای مردان 37 گرم و برای زنان 29 گرم است، اما میزان مصرف توصیه شده تقریبا دو برابر بیشتر است. هنگام ارزیابی محصولات غذایی، مهم است که کیفیت پروتئین را در نظر بگیرید. در غیاب یا محتوای کم اسیدهای آمینه ضروری، پروتئین کم ارزش تلقی می شود، بنابراین چنین پروتئین هایی باید در مقادیر بیشتری مصرف شوند. بنابراین، پروتئین های حبوبات حاوی متیونین کمی هستند و پروتئین های گندم و ذرت دارای لیزین (هر دو اسید آمینه ضروری) کم هستند. پروتئین های حیوانی (به استثنای کلاژن ها) به عنوان محصولات غذایی کامل طبقه بندی می شوند. مجموعه کاملی از تمام اسیدهای ضروری حاوی کازئین شیر، و همچنین پنیر و پنیر ساخته شده از آن است، بنابراین یک رژیم گیاهخواری، اگر خیلی سخت باشد، یعنی. "بدون لبنیات" نیاز به افزایش مصرف حبوبات، آجیل و قارچ دارد تا بدن را با اسیدهای آمینه ضروری در مقادیر مورد نیاز تامین کند.

آمینو اسیدها و پروتئین های مصنوعی نیز به عنوان محصولات غذایی استفاده می شوند و آنها را به خوراکی اضافه می کنند که حاوی اسیدهای آمینه ضروری در مقادیر کم است. باکتری هایی وجود دارند که می توانند هیدروکربن های نفتی را پردازش و جذب کنند، در این مورد، برای سنتز کامل پروتئین، باید با ترکیبات حاوی نیتروژن (آمونیاک یا نیترات) تغذیه شوند. پروتئین به دست آمده از این طریق به عنوان خوراک دام و طیور استفاده می شود. مجموعه ای از آنزیم ها - کربوهیدرات ها - اغلب به خوراک حیوانات اهلی اضافه می شود که هیدرولیز اجزای تجزیه شده دشوار غذاهای کربوهیدراتی (دیواره سلولی محصولات غلات) را کاتالیز می کند، در نتیجه غذاهای گیاهی به طور کامل جذب می شوند.

میخائیل لویتسکی

پروتئین ها (ماده 2)

(پروتئین ها)، دسته ای از ترکیبات پیچیده حاوی نیتروژن، مشخصه ترین و مهم ترین (همراه با اسیدهای نوکلئیک) اجزای ماده زنده. پروتئین ها عملکردهای متعدد و متنوعی را انجام می دهند. بیشتر پروتئین ها آنزیم هایی هستند که واکنش های شیمیایی را کاتالیز می کنند. بسیاری از هورمون هایی که فرآیندهای فیزیولوژیکی را تنظیم می کنند نیز پروتئین هستند. پروتئین های ساختاری مانند کلاژن و کراتین اجزای اصلی بافت استخوان، مو و ناخن هستند. پروتئین های انقباضی عضلانی توانایی تغییر طول خود را با استفاده از انرژی شیمیایی برای انجام کارهای مکانیکی دارند. پروتئین ها شامل آنتی بادی هایی هستند که مواد سمی را متصل کرده و خنثی می کنند. برخی از پروتئین هایی که می توانند به تأثیرات خارجی (نور، بو) پاسخ دهند به عنوان گیرنده هایی در حواس عمل می کنند که تحریک را درک می کنند. بسیاری از پروتئین های واقع در داخل سلول و روی غشای سلولی عملکردهای تنظیمی را انجام می دهند.

در نیمه اول قرن نوزدهم. بسیاری از شیمیدانان، و در میان آنها در درجه اول J. von Liebig، به تدریج به این نتیجه رسیدند که پروتئین ها یک کلاس خاص از ترکیبات نیتروژن دار را نشان می دهند. نام "پروتئین ها" (از یونانی protos - ابتدا) در سال 1840 توسط شیمیدان هلندی G. Mulder پیشنهاد شد.

مشخصات فیزیکی

پروتئین ها در حالت جامد سفید، اما در محلول بی رنگ هستند، مگر اینکه حامل نوعی گروه کروموفور (رنگی) مانند هموگلوبین باشند. حلالیت در آب در بین پروتئین های مختلف بسیار متفاوت است. همچنین بسته به pH و غلظت نمک‌های موجود در محلول تغییر می‌کند، بنابراین می‌توان شرایطی را انتخاب کرد که در آن یک پروتئین به صورت انتخابی در حضور پروتئین‌های دیگر رسوب کند. این روش "نمک کردن" به طور گسترده ای برای جداسازی و خالص سازی پروتئین ها استفاده می شود. پروتئین خالص شده اغلب از محلول به صورت کریستال رسوب می کند.

در مقایسه با سایر ترکیبات، وزن مولکولی پروتئین ها بسیار بزرگ است - از چند هزار تا میلیون ها دالتون. بنابراین، در طول اولتراسانتریفیوژ، پروتئین ها با سرعت های مختلف رسوب می کنند. به دلیل وجود گروه های دارای بار مثبت و منفی در مولکول های پروتئین، آنها با سرعت های مختلف و در میدان الکتریکی حرکت می کنند. این اساس الکتروفورز است، روشی که برای جداسازی پروتئین های فردی از مخلوط های پیچیده استفاده می شود. پروتئین ها نیز با کروماتوگرافی خالص می شوند.

خواص شیمیایی

ساختار.

پروتئین ها پلیمر هستند، به عنوان مثال. مولکول‌هایی که مانند زنجیره‌هایی از واحدهای مونومر یا زیر واحدهای تکرار شونده ساخته می‌شوند که نقش آن‌ها توسط اسیدهای آمینه آلفا ایفا می‌شود. فرمول کلی اسیدهای آمینه

که در آن R یک اتم هیدروژن یا یک گروه آلی است.

یک مولکول پروتئین (زنجیره پلی پپتیدی) می تواند فقط از تعداد نسبتا کمی اسید آمینه یا چندین هزار واحد مونومر تشکیل شده باشد. ترکیب اسیدهای آمینه در یک زنجیره امکان پذیر است زیرا هر یک از آنها دارای دو گروه شیمیایی مختلف است: یک گروه آمینه بازی NH2 و یک گروه کربوکسیل اسیدی COOH. هر دوی این گروه ها به اتم کربن a متصل هستند. گروه کربوکسیل یک اسید آمینه می تواند یک پیوند آمیدی (پپتیدی) با گروه آمینو اسید آمینه دیگر ایجاد کند:

پس از اینکه دو اسید آمینه به این طریق به هم متصل شدند، زنجیره را می توان با افزودن یک سوم به اسید آمینه دوم و غیره افزایش داد. همانطور که از معادله بالا مشاهده می شود، هنگامی که یک پیوند پپتیدی تشکیل می شود، یک مولکول آب آزاد می شود. در حضور اسیدها، قلیایی ها یا آنزیم های پروتئولیتیک، واکنش در جهت مخالف ادامه می یابد: زنجیره پلی پپتیدی با افزودن آب به اسیدهای آمینه تقسیم می شود. این واکنش هیدرولیز نامیده می شود. هیدرولیز خود به خود اتفاق می افتد و برای اتصال اسیدهای آمینه به یک زنجیره پلی پپتیدی انرژی لازم است.

یک گروه کربوکسیل و یک گروه آمید (یا یک گروه ایمید مشابه در مورد اسید آمینه پرولین) در همه اسیدهای آمینه وجود دارد، اما تفاوت بین اسیدهای آمینه توسط ماهیت گروه یا "زنجیره جانبی" تعیین می شود. که در بالا با حرف R مشخص شده است. نقش زنجیره جانبی را می توان با یک اتم هیدروژن، مانند اسید آمینه گلیسین، و برخی گروه های حجیم مانند هیستیدین و تریپتوفان ایفا کرد. برخی از زنجیره های جانبی از نظر شیمیایی بی اثر هستند، در حالی که برخی دیگر به طور قابل توجهی واکنش پذیر هستند.

هزاران آمینو اسید مختلف را می توان سنتز کرد و آمینو اسیدهای مختلفی در طبیعت وجود دارد، اما تنها 20 نوع اسید آمینه برای سنتز پروتئین استفاده می شود: آلانین، آرژنین، آسپاراژین، اسید آسپارتیک، والین، هیستیدین، گلیسین، گلوتامین، گلوتامیک. اسید، ایزولوسین، لوسین، لیزین، متیونین، پرولین، سرین، تیروزین، ترئونین، تریپتوفان، فنیل آلانین و سیستئین (در پروتئین ها، سیستئین می تواند به صورت دایمر - سیستین وجود داشته باشد). درست است، برخی از پروتئین ها علاوه بر بیست آمینو اسیدهای معمولی، حاوی اسیدهای آمینه دیگری نیز هستند، اما آنها در نتیجه تغییر یکی از بیست مورد ذکر شده پس از گنجاندن آن در پروتئین تشکیل می شوند.

فعالیت نوری

همه اسیدهای آمینه، به استثنای گلیسین، دارای چهار گروه مختلف هستند که به اتم آلفا کربن متصل هستند. از نظر هندسه، چهار گروه مختلف را می توان به دو صورت متصل کرد و بر این اساس، دو پیکربندی ممکن یا دو ایزومر وجود دارد که به یکدیگر مرتبط هستند، همانطور که یک جسم به تصویر آینه ای خود است، یعنی. مثل دست چپ به راست یکی از پیکربندی‌ها چپ‌دست یا چپ‌دست (L) و دیگری راست‌دست یا راست‌گرد (D) نامیده می‌شود، زیرا این دو ایزومر در جهت چرخش صفحه نور قطبی شده متفاوت هستند. فقط اسیدهای آمینه L در پروتئین ها یافت می شوند (به استثنای گلیسین، می توان آن را فقط در یک شکل یافت زیرا دو گروه از چهار گروه آن یکسان هستند) و همه از نظر نوری فعال هستند (زیرا فقط یک ایزومر وجود دارد). اسیدهای آمینه D در طبیعت نادر هستند. آنها در برخی از آنتی بیوتیک ها و دیواره سلولی باکتری ها یافت می شوند.

توالی اسید آمینه

اسیدهای آمینه در یک زنجیره پلی پپتیدی به طور تصادفی قرار نمی گیرند، بلکه در یک ترتیب ثابت مشخص قرار می گیرند و این ترتیب است که عملکرد و خواص پروتئین را تعیین می کند. با تغییر ترتیب 20 نوع اسید آمینه، می توانید تعداد زیادی پروتئین مختلف ایجاد کنید، همانطور که می توانید متن های مختلفی را از حروف الفبا ایجاد کنید.

در گذشته، تعیین توالی اسید آمینه یک پروتئین اغلب چندین سال طول می کشید. تعیین مستقیم هنوز یک کار کاملاً پر زحمت است، اگرچه دستگاه هایی ساخته شده اند که امکان انجام خودکار آن را فراهم می کنند. معمولاً تعیین توالی نوکلئوتیدی ژن مربوطه و استنتاج توالی اسید آمینه پروتئین از آن آسانتر است. تا به امروز، توالی اسیدهای آمینه صدها پروتئین قبلاً تعیین شده است. عملکرد پروتئین های رمزگشایی شده معمولاً مشخص است، و این کمک می کند تا عملکردهای احتمالی پروتئین های مشابه تشکیل شده، به عنوان مثال، در نئوپلاسم های بدخیم را تصور کنیم.

پروتئین های پیچیده

پروتئین هایی که فقط از اسیدهای آمینه تشکیل شده اند ساده نامیده می شوند. با این حال، اغلب یک اتم فلز یا برخی ترکیبات شیمیایی که اسید آمینه نیست به زنجیره پلی پپتیدی متصل می شود. چنین پروتئین هایی پیچیده نامیده می شوند. یک مثال هموگلوبین است: حاوی پورفیرین آهن است که رنگ قرمز آن را تعیین می کند و به آن اجازه می دهد به عنوان یک حامل اکسیژن عمل کند.

نام اکثر پروتئین های پیچیده ماهیت گروه های متصل را نشان می دهد: گلیکوپروتئین ها حاوی قند هستند، لیپوپروتئین ها حاوی چربی هستند. اگر فعالیت کاتالیزوری یک آنزیم به گروه متصل بستگی داشته باشد، آن را گروه پروتز می نامند. اغلب یک ویتامین نقش یک گروه پروتز را بازی می کند یا بخشی از آن است. به عنوان مثال، ویتامین A که به یکی از پروتئین های شبکیه متصل است، حساسیت آن را به نور تعیین می کند.

ساختار سوم.

آنچه مهم است نه چندان توالی اسید آمینه خود پروتئین (ساختار اولیه)، بلکه نحوه قرار گرفتن آن در فضا است. در طول کل زنجیره پلی پپتیدی، یون های هیدروژن پیوندهای هیدروژنی منظمی را تشکیل می دهند که شکل یک مارپیچ یا لایه (ساختار ثانویه) را به آن می دهد. از ترکیب چنین مارپیچ ها و لایه ها، شکل فشرده ای از مرتبه بعدی ایجاد می شود - ساختار سوم پروتئین. در اطراف پیوندهای نگهدارنده واحدهای مونومر زنجیره، چرخش در زوایای کوچک امکان پذیر است. بنابراین، از نقطه نظر هندسی خالص، تعداد تنظیمات ممکن برای هر زنجیره پلی پپتیدی بی نهایت زیاد است. در واقع، هر پروتئین به طور معمول تنها در یک پیکربندی وجود دارد که توسط توالی اسید آمینه آن تعیین می شود. این ساختار سفت و سخت نیست، به نظر می رسد "نفس می کشد" - در اطراف یک پیکربندی متوسط ​​خاص در نوسان است. مدار به شکلی تا می شود که در آن انرژی آزاد (توانایی تولید کار) حداقل است، درست همانطور که یک فنر آزاد شده فقط به حالتی فشرده می شود که با حداقل انرژی آزاد مطابقت دارد. اغلب یک قسمت از زنجیره توسط پیوندهای دی سولفیدی (-S-S-) بین دو باقیمانده سیستئین محکم به قسمت دیگر متصل می شود. به همین دلیل است که سیستئین نقش مهمی در بین اسیدهای آمینه دارد.

پیچیدگی ساختار پروتئین ها به حدی است که هنوز نمی توان ساختار سوم پروتئین را محاسبه کرد، حتی اگر توالی اسید آمینه آن مشخص باشد. اما اگر بتوان کریستال های پروتئینی را به دست آورد، ساختار سوم آن را می توان با پراش اشعه ایکس تعیین کرد.

در پروتئین‌های ساختاری، انقباضی و برخی پروتئین‌های دیگر، زنجیره‌ها دراز هستند و چندین زنجیره کمی تا شده که در نزدیکی آن‌ها قرار دارند، فیبریل‌ها را تشکیل می‌دهند. فیبرها به نوبه خود به شکلات بزرگتر - الیاف تا می شوند. با این حال، بیشتر پروتئین های موجود در محلول شکل کروی دارند: زنجیره ها در یک کروی پیچیده شده اند، مانند نخ در یک توپ. انرژی آزاد با این پیکربندی حداقل است، زیرا آمینو اسیدهای آبگریز ("دفع آب") در داخل گلبول پنهان هستند و اسیدهای آمینه آبدوست ("جذب آب") روی سطح آن هستند.

بسیاری از پروتئین ها مجتمع هایی از چندین زنجیره پلی پپتیدی هستند. این ساختار را ساختار چهارتایی پروتئین می نامند. به عنوان مثال، مولکول هموگلوبین از چهار زیر واحد تشکیل شده است که هر کدام یک پروتئین کروی است.

پروتئین های ساختاری، به دلیل پیکربندی خطی خود، الیافی را تشکیل می دهند که دارای استحکام کششی بسیار بالایی هستند، در حالی که پیکربندی کروی به پروتئین ها اجازه می دهد تا وارد برهمکنش های خاصی با سایر ترکیبات شوند. در سطح گلبول، هنگامی که زنجیره ها به درستی قرار می گیرند، حفره هایی با شکل خاصی ظاهر می شوند که در آنها گروه های شیمیایی واکنش دهنده قرار دارند. اگر پروتئین یک آنزیم باشد، مولکول دیگری معمولاً کوچکتر از یک ماده وارد چنین حفره ای می شود، درست همانطور که یک کلید وارد یک قفل می شود. در این حالت، پیکربندی ابر الکترونی مولکول تحت تأثیر گروه های شیمیایی واقع در حفره تغییر می کند و این باعث می شود که به روش خاصی واکنش نشان دهد. به این ترتیب آنزیم واکنش را کاتالیز می کند. مولکول های آنتی بادی همچنین دارای حفره هایی هستند که در آن مواد خارجی مختلف متصل می شوند و در نتیجه بی ضرر می شوند. مدل "قفل و کلید"، که تعامل پروتئین ها با سایر ترکیبات را توضیح می دهد، به ما اجازه می دهد تا ویژگی آنزیم ها و آنتی بادی ها را درک کنیم. توانایی آنها برای واکنش فقط با ترکیبات خاص.

پروتئین ها در انواع مختلف موجودات.

پروتئین هایی که عملکرد یکسانی را در گونه های مختلف گیاهان و جانوران انجام می دهند و بنابراین نام یکسانی دارند نیز دارای پیکربندی مشابهی هستند. با این حال، آنها تا حدودی در توالی اسید آمینه خود متفاوت هستند. از آنجایی که گونه ها از یک اجداد مشترک جدا می شوند، برخی از اسیدهای آمینه در موقعیت های خاص با جهش های دیگری جایگزین می شوند. جهش های مضری که باعث بیماری های ارثی می شوند با انتخاب طبیعی از بین می روند، اما جهش های مفید یا حداقل خنثی ممکن است باقی بمانند. هر چه دو گونه بیولوژیکی به یکدیگر نزدیکتر باشند، تفاوت های کمتری در پروتئین آنها یافت می شود.

برخی از پروتئین ها نسبتاً سریع تغییر می کنند، برخی دیگر بسیار محافظت می شوند. مورد دوم شامل سیتوکروم c، آنزیم تنفسی است که در اکثر موجودات زنده یافت می شود. در انسان و شامپانزه، توالی اسید آمینه آن یکسان است، اما در سیتوکروم c گندم، تنها 38 درصد از اسیدهای آمینه متفاوت بود. حتی هنگام مقایسه انسان و باکتری، شباهت سیتوکروم c (تفاوت ها بر 65 درصد اسیدهای آمینه تأثیر می گذارد) هنوز قابل توجه است، اگرچه جد مشترک باکتری ها و انسان ها حدود دو میلیارد سال پیش روی زمین زندگی می کردند. امروزه از مقایسه توالی اسیدهای آمینه اغلب برای ساختن یک درخت فیلوژنتیک (خانواده) استفاده می شود که منعکس کننده روابط تکاملی بین موجودات مختلف است.

دناتوره سازی.

مولکول پروتئین سنتز شده، تاشو، پیکربندی مشخصه خود را به دست می آورد. با این حال، این پیکربندی را می توان با حرارت دادن، با تغییر pH، قرار گرفتن در معرض حلال های آلی، و حتی با تکان دادن ساده محلول تا زمانی که حباب هایی روی سطح آن ظاهر شود، از بین برد. پروتئینی که به این روش اصلاح شده است، دناتوره نامیده می شود. فعالیت بیولوژیکی خود را از دست می دهد و معمولاً نامحلول می شود. نمونه های معروف پروتئین دناتوره شده تخم مرغ آب پز یا خامه فرم گرفته است. پروتئین های کوچکی که فقط حاوی حدود صد اسید آمینه هستند، قادر به بازسازی مجدد هستند، به عنوان مثال. دوباره پیکربندی اصلی را بدست آورید. اما اکثر پروتئین ها به سادگی به توده ای از زنجیره های پلی پپتیدی درهم تبدیل می شوند و پیکربندی قبلی خود را باز نمی یابند.

یکی از مشکلات اصلی در جداسازی پروتئین های فعال، حساسیت شدید آنها به دناتوره شدن است. این خاصیت پروتئین ها در نگهداری مواد غذایی کاربرد مفیدی پیدا می کند: دمای بالا به طور غیر قابل برگشتی آنزیم های میکروارگانیسم ها را دناتوره می کند و میکروارگانیسم ها می میرند.

سنتز پروتئین

برای سنتز پروتئین، یک موجود زنده باید دارای سیستمی از آنزیم ها باشد که قادر به اتصال یک اسید آمینه به اسید آمینه دیگر باشد. همچنین برای تعیین اینکه کدام اسیدهای آمینه باید ترکیب شوند، به منبع اطلاعاتی نیاز است. از آنجایی که هزاران نوع پروتئین در بدن وجود دارد و هر یک از آنها به طور متوسط ​​از چند صد اسید آمینه تشکیل شده است، اطلاعات مورد نیاز باید واقعاً عظیم باشد. در مولکول های اسید نوکلئیک که ژن ها را می سازند، ذخیره می شود (مشابه نحوه ذخیره ضبط روی نوار مغناطیسی).

فعال سازی آنزیم

یک زنجیره پلی پپتیدی سنتز شده از اسیدهای آمینه همیشه یک پروتئین در شکل نهایی خود نیست. بسیاری از آنزیم ها ابتدا به عنوان پیش سازهای غیر فعال سنتز می شوند و تنها پس از اینکه آنزیم دیگری چندین اسید آمینه را در یک انتهای زنجیره حذف کرد فعال می شوند. برخی از آنزیم های گوارشی، مانند تریپسین، در این شکل غیر فعال سنتز می شوند. این آنزیم ها در نتیجه حذف قطعه انتهایی زنجیره در دستگاه گوارش فعال می شوند. هورمون انسولین که مولکول آن در شکل فعال خود از دو زنجیره کوتاه تشکیل شده است به شکل یک زنجیره سنتز می شود که اصطلاحاً نامیده می شود. پروانسولین سپس قسمت میانی این زنجیره برداشته می شود و قطعات باقی مانده به یکدیگر متصل می شوند تا مولکول هورمون فعال را تشکیل دهند. پروتئین های پیچیده تنها پس از اتصال یک گروه شیمیایی خاص به پروتئین تشکیل می شوند و این اتصال اغلب به یک آنزیم نیز نیاز دارد.

گردش متابولیک.

پس از تغذیه حیوان با اسیدهای آمینه نشاندار شده با ایزوتوپ های رادیواکتیو کربن، نیتروژن یا هیدروژن، برچسب به سرعت در پروتئین های آن گنجانده می شود. اگر آمینو اسیدهای برچسب دار از ورود به بدن متوقف شوند، مقدار برچسب در پروتئین ها شروع به کاهش می کند. این آزمایش ها نشان می دهد که پروتئین های حاصل تا پایان عمر در بدن باقی نمی مانند. همه آنها، به استثنای معدود، در یک حالت پویا هستند، به طور مداوم به اسیدهای آمینه تجزیه می شوند و سپس دوباره سنتز می شوند.

برخی از پروتئین ها با مرگ سلول ها تجزیه می شوند و از بین می روند. این اتفاق همیشه رخ می دهد، به عنوان مثال، با گلبول های قرمز خون و سلول های اپیتلیال که سطح داخلی روده را پوشانده اند. علاوه بر این، تجزیه و سنتز مجدد پروتئین ها نیز در سلول های زنده اتفاق می افتد. به اندازه کافی عجیب، کمتر در مورد تجزیه پروتئین ها نسبت به سنتز آنها شناخته شده است. با این حال، واضح است که تجزیه شامل آنزیم های پروتئولیتیک مشابه آنزیم هایی است که پروتئین ها را به اسیدهای آمینه در دستگاه گوارش تجزیه می کنند.

نیمه عمر پروتئین های مختلف متفاوت است - از چند ساعت تا چندین ماه. تنها استثنا مولکول های کلاژن هستند. پس از تشکیل، آنها پایدار می مانند و تجدید یا جایگزین نمی شوند. با گذشت زمان، اما برخی از خواص آنها تغییر می کند، به ویژه خاصیت ارتجاعی، و از آنجایی که آنها تجدید نمی شوند، منجر به تغییرات خاصی در رابطه با افزایش سن، مانند ظاهر شدن چین و چروک روی پوست می شود.

پروتئین های مصنوعی

شیمیدانان مدتهاست یاد گرفته اند که اسیدهای آمینه را پلیمریزه کنند، اما اسیدهای آمینه به شیوه ای نامنظم با هم ترکیب می شوند، به طوری که محصولات چنین پلیمریزاسیون شباهت کمی به محصولات طبیعی دارند. درست است، ترکیب اسیدهای آمینه به ترتیب معین امکان پذیر است، که به دست آوردن برخی پروتئین های فعال بیولوژیکی، به ویژه انسولین، امکان پذیر است. این فرآیند کاملاً پیچیده است و از این طریق فقط می توان پروتئین هایی را به دست آورد که مولکول های آنها حدود صد اسید آمینه دارند. ترجیحاً سنتز یا جداسازی توالی نوکلئوتیدی یک ژن متناظر با توالی اسید آمینه مورد نظر و سپس وارد کردن این ژن به یک باکتری که با همانندسازی مقادیر زیادی از محصول مورد نظر را تولید می کند. این روش اما معایبی نیز دارد.

پروتئین و تغذیه

هنگامی که پروتئین ها در بدن به اسیدهای آمینه تجزیه می شوند، می توان از این اسیدهای آمینه دوباره برای سنتز پروتئین استفاده کرد. در عین حال، اسیدهای آمینه خود در معرض تجزیه هستند، بنابراین به طور کامل مورد استفاده مجدد قرار نمی گیرند. همچنین واضح است که در طول رشد، بارداری و بهبود زخم، سنتز پروتئین باید از تجزیه بیشتر شود. بدن به طور مداوم برخی از پروتئین ها را از دست می دهد. اینها پروتئین های مو، ناخن و لایه سطحی پوست هستند. بنابراین، برای سنتز پروتئین ها، هر موجود زنده باید اسیدهای آمینه را از غذا دریافت کند.

منابع اسیدهای آمینه

گیاهان سبز تمام 20 اسید آمینه موجود در پروتئین ها را از CO2، آب و آمونیاک یا نیترات ها سنتز می کنند. بسیاری از باکتری ها نیز قادر به سنتز اسیدهای آمینه در حضور قند (یا مقداری معادل) و نیتروژن ثابت هستند، اما قند در نهایت توسط گیاهان سبز تامین می شود. حیوانات توانایی محدودی برای سنتز اسیدهای آمینه دارند. آنها اسیدهای آمینه را با خوردن گیاهان سبز یا سایر حیوانات به دست می آورند. در دستگاه گوارش، پروتئین های جذب شده به اسیدهای آمینه شکسته می شوند، دومی جذب می شوند و از آنها پروتئین های مشخصه یک ارگانیسم خاص ساخته می شود. هیچ یک از پروتئین های جذب شده در ساختار بدن گنجانده نمی شود. تنها استثنا این است که در بسیاری از پستانداران، برخی از آنتی بادی های مادری می توانند از طریق جفت دست نخورده وارد جریان خون جنین شوند و از طریق شیر مادر (به ویژه در نشخوارکنندگان) بلافاصله پس از تولد به نوزاد منتقل شوند.

نیاز به پروتئین

واضح است که برای حفظ زندگی بدن باید مقدار مشخصی پروتئین از غذا دریافت کند. با این حال، میزان این نیاز به عوامل متعددی بستگی دارد. بدن هم به عنوان منبع انرژی (کالری) و هم به عنوان ماده ای برای ساختن ساختارهای خود به غذا نیاز دارد. نیاز به انرژی حرف اول را می زند. این بدان معناست که وقتی کربوهیدرات ها و چربی های کمی در رژیم غذایی وجود دارد، پروتئین های غذایی نه برای سنتز پروتئین های خود، بلکه به عنوان منبع کالری استفاده می شوند. در طول روزه‌داری طولانی‌مدت، حتی از پروتئین‌های خود برای رفع نیازهای انرژی استفاده می‌شود. اگر کربوهیدرات کافی در رژیم غذایی وجود داشته باشد، می توان مصرف پروتئین را کاهش داد.

تعادل نیتروژن

به طور متوسط ​​تقریبا 16 درصد از کل جرم پروتئین نیتروژن است. هنگامی که اسیدهای آمینه موجود در پروتئین ها تجزیه می شوند، نیتروژن موجود در آنها از بدن از طریق ادرار و (به میزان کمتر) در مدفوع به شکل ترکیبات مختلف نیتروژن دار دفع می شود. بنابراین استفاده از شاخصی مانند تعادل نیتروژن برای ارزیابی کیفیت تغذیه پروتئین راحت است. تفاوت (بر حسب گرم) بین مقدار نیتروژن ورودی به بدن و مقدار نیتروژن دفع شده در روز. با تغذیه طبیعی در بزرگسالان، این مقادیر برابر است. در یک ارگانیسم در حال رشد، مقدار نیتروژن دفع شده کمتر از مقدار دریافتی است، یعنی. تراز مثبت است اگر کمبود پروتئین در رژیم غذایی وجود داشته باشد، تعادل منفی است. اگر در رژیم غذایی کالری کافی وجود داشته باشد، اما پروتئین در آن وجود نداشته باشد، بدن پروتئین ها را ذخیره می کند. در عین حال، متابولیسم پروتئین کاهش می یابد و استفاده مکرر از اسیدهای آمینه در سنتز پروتئین با بالاترین بازده ممکن رخ می دهد. با این حال، تلفات اجتناب ناپذیر است و ترکیبات نیتروژنی هنوز از طریق ادرار و بخشی از مدفوع دفع می شوند. مقدار نیتروژن دفع شده از بدن در روز در طول روزه پروتئین می تواند به عنوان معیاری برای کمبود پروتئین روزانه باشد. طبیعی است که فرض کنیم با وارد کردن مقدار پروتئینی معادل این کمبود به رژیم غذایی می توان تعادل نیتروژن را بازیابی کرد. با این حال، اینطور نیست. پس از دریافت این مقدار پروتئین، بدن شروع به استفاده کمتر از اسیدهای آمینه می کند، بنابراین مقداری پروتئین اضافی برای بازگرداندن تعادل نیتروژن مورد نیاز است.

اگر مقدار پروتئین در رژیم غذایی از مقدار لازم برای حفظ تعادل نیتروژن بیشتر باشد، به نظر می رسد که هیچ ضرری وجود ندارد. اسیدهای آمینه اضافی به سادگی به عنوان منبع انرژی مورد استفاده قرار می گیرند. به عنوان یک مثال برجسته، اسکیموها کربوهیدرات کمی و حدود ده برابر مقدار پروتئین مورد نیاز برای حفظ تعادل نیتروژن مصرف می کنند. با این حال، در بیشتر موارد، استفاده از پروتئین به عنوان منبع انرژی مفید نیست زیرا مقدار معینی از کربوهیدرات می تواند کالری بسیار بیشتری نسبت به همان مقدار پروتئین تولید کند. در کشورهای فقیر، مردم کالری خود را از کربوهیدرات ها دریافت می کنند و حداقل مقدار پروتئین مصرف می کنند.

اگر بدن تعداد کالری مورد نیاز را در قالب محصولات غیر پروتئینی دریافت کند، حداقل مقدار پروتئین برای اطمینان از حفظ تعادل نیتروژن تقریباً می باشد. 30 گرم در روز. تقریباً این مقدار پروتئین در چهار برش نان یا 0.5 لیتر شیر وجود دارد. یک عدد کمی بزرگتر معمولاً بهینه در نظر گرفته می شود. از 50 تا 70 گرم توصیه می شود.

اسیدهای آمینه ضروری

تا به حال پروتئین به عنوان یک کل در نظر گرفته می شد. در این میان برای اینکه سنتز پروتئین اتفاق بیفتد باید تمام اسیدهای آمینه لازم در بدن وجود داشته باشد. بدن حیوان خود قادر به سنتز برخی از اسیدهای آمینه است. آنها قابل تعویض نامیده می شوند زیرا لزوماً نباید در رژیم غذایی وجود داشته باشند - فقط مهم است که عرضه کلی پروتئین به عنوان منبع نیتروژن کافی باشد. سپس، اگر کمبود آمینواسیدهای غیر ضروری وجود داشته باشد، بدن می تواند آنها را به هزینه آمینواسیدهایی که بیش از حد وجود دارند، سنتز کند. اسیدهای آمینه "ضروری" باقی مانده را نمی توان سنتز کرد و باید از طریق غذا به بدن برسد. والین، لوسین، ایزولوسین، ترئونین، متیونین، فنیل آلانین، تریپتوفان، هیستیدین، لیزین و آرژنین برای انسان ضروری است. (اگرچه آرژنین را می توان در بدن سنتز کرد، اما به دلیل اینکه به مقدار کافی در نوزادان و کودکان در حال رشد تولید نمی شود، به عنوان یک اسید آمینه ضروری طبقه بندی می شود. از طرف دیگر، برخی از این اسیدهای آمینه موجود در غذا ممکن است برای بزرگسالان غیر ضروری شوند. شخص.)

این لیست از اسیدهای آمینه ضروری تقریباً در سایر مهره داران و حتی حشرات یکسان است. ارزش غذایی پروتئین ها معمولاً با تغذیه موش های در حال رشد و نظارت بر افزایش وزن حیوانات تعیین می شود.

ارزش غذایی پروتئین ها

ارزش غذایی یک پروتئین توسط اسید آمینه ضروری تعیین می شود که بیشترین کمبود را دارد. اجازه دهید این موضوع را با یک مثال توضیح دهیم. پروتئین های موجود در بدن ما به طور متوسط ​​حاوی حدود 2٪ تریپتوفان (از نظر وزن). بیایید بگوییم که رژیم غذایی شامل 10 گرم پروتئین حاوی 1٪ تریپتوفان است و به اندازه کافی اسیدهای آمینه ضروری دیگر در آن وجود دارد. در مورد ما، 10 گرم از این پروتئین ناقص اساساً معادل 5 گرم پروتئین کامل است. 5 گرم باقی مانده فقط می تواند به عنوان منبع انرژی باشد. توجه داشته باشید که از آنجایی که آمینو اسیدها عملاً در بدن ذخیره نمی شوند و برای اینکه سنتز پروتئین اتفاق بیفتد، باید همه اسیدهای آمینه به طور همزمان وجود داشته باشند، تأثیر دریافت آمینو اسیدهای ضروری را تنها در صورتی می توان تشخیص داد که همه آنها وجود داشته باشند. همزمان وارد بدن شود.

میانگین ترکیب اکثر پروتئین های حیوانی نزدیک به میانگین ترکیب پروتئین ها در بدن انسان است، بنابراین اگر رژیم غذایی ما سرشار از مواد غذایی مانند گوشت، تخم مرغ، شیر و پنیر باشد، بعید است با کمبود اسید آمینه مواجه شویم. با این حال، پروتئین هایی مانند ژلاتین (محصول دناتوره شدن کلاژن) وجود دارند که حاوی اسیدهای آمینه ضروری بسیار کمی هستند. پروتئین های گیاهی، اگرچه از این نظر بهتر از ژلاتین هستند، از نظر آمینو اسیدهای ضروری نیز ضعیف هستند. آنها به خصوص لیزین و تریپتوفان کمی دارند. با این وجود، رژیم غذایی کاملاً گیاهی را نمی توان به هیچ وجه مضر تلقی کرد، مگر اینکه مقدار کمی پروتئین گیاهی بیشتری مصرف کند که برای تأمین اسیدهای آمینه ضروری بدن کافی باشد. گیاهان بیشترین پروتئین را در دانه های خود دارند، به ویژه در دانه های گندم و حبوبات مختلف. شاخه های جوان مانند مارچوبه نیز سرشار از پروتئین هستند.

پروتئین های مصنوعی در رژیم غذایی

با افزودن مقادیر کمی از اسیدهای آمینه ضروری مصنوعی یا پروتئین‌های غنی از اسید آمینه به پروتئین‌های ناقص مانند پروتئین ذرت، می‌توان ارزش غذایی دومی را به میزان قابل توجهی افزایش داد. در نتیجه میزان پروتئین مصرفی افزایش می یابد. امکان دیگر رشد باکتری یا مخمر روی هیدروکربن های نفتی با افزودن نیترات یا آمونیاک به عنوان منبع نیتروژن است. پروتئین میکروبی به دست آمده از این طریق می تواند به عنوان خوراک طیور یا دام عمل کند و یا می تواند مستقیماً توسط انسان مصرف شود. سومین روش پرکاربرد از فیزیولوژی نشخوارکنندگان استفاده می کند. در نشخوارکنندگان در قسمت ابتدایی معده به اصطلاح. در شکمبه اشکال خاصی از باکتری‌ها و تک یاخته‌ها زندگی می‌کنند که پروتئین‌های گیاهی ناقص را به پروتئین‌های میکروبی کامل‌تر تبدیل می‌کنند و این‌ها نیز به نوبه خود پس از هضم و جذب به پروتئین‌های حیوانی تبدیل می‌شوند. اوره، یک ترکیب نیتروژن مصنوعی ارزان قیمت، می تواند به خوراک دام اضافه شود. میکروارگانیسم هایی که در شکمبه زندگی می کنند از نیتروژن اوره برای تبدیل کربوهیدرات ها (که تعداد بیشتری در خوراک وجود دارد) به پروتئین استفاده می کنند. حدود یک سوم از کل نیتروژن موجود در خوراک دام می تواند به شکل اوره باشد که اساساً تا حدی به معنای سنتز شیمیایی پروتئین است.

پروتئین ها پلیمرهای زیستی هستند که مونومرهای آنها باقی مانده های اسید آمینه آلفا هستند که از طریق پیوندهای پپتیدی به یکدیگر متصل می شوند. توالی اسید آمینه هر پروتئین در موجودات زنده با استفاده از یک کد ژنتیکی رمزگذاری شده است که بر اساس خواندن آن بیوسنتز مولکول های پروتئین اتفاق می افتد. 20 اسید آمینه در ساخت پروتئین ها نقش دارند.

انواع زیر ساختار مولکول های پروتئین متمایز می شود:

1. اولیه. نشان دهنده یک توالی اسید آمینه در یک زنجیره خطی است.
2. ثانوی. این یک آرایش فشرده تر از زنجیره های پلی پپتیدی با استفاده از تشکیل پیوندهای هیدروژنی بین گروه های پپتیدی است. دو نوع ساختار ثانویه وجود دارد - مارپیچ آلفا و چین بتا.
3. دوره سوم. این آرایش زنجیره پلی پپتیدی به شکل یک کروی است. در این حالت پیوندهای هیدروژنی و دی سولفیدی تشکیل می شود و تثبیت مولکول به دلیل برهمکنش های آبگریز و یونی بقایای اسید آمینه محقق می شود.
4. کواترنر. یک پروتئین از چندین زنجیره پلی پپتیدی تشکیل شده است که از طریق پیوندهای غیرکووالانسی با یکدیگر تعامل دارند.

بنابراین، اسیدهای آمینه متصل در یک توالی خاص یک زنجیره پلی پپتیدی را تشکیل می دهند که بخش های جداگانه آن به صورت مارپیچی پیچیده می شوند یا چین های تشکیل می دهند. چنین عناصری از ساختارهای ثانویه گلبول هایی را تشکیل می دهند که ساختار سوم پروتئین را تشکیل می دهند. گلبول های منفرد با یکدیگر تعامل دارند و مجتمع های پروتئینی پیچیده ای با ساختار چهارتایی تشکیل می دهند.

طبقه بندی پروتئین

معیارهای متعددی وجود دارد که بر اساس آنها می توان ترکیبات پروتئینی را طبقه بندی کرد. بر اساس ترکیب آنها، پروتئین های ساده و پیچیده متمایز می شوند. مواد پروتئینی پیچیده حاوی گروه های غیر اسید آمینه هستند که ماهیت شیمیایی آنها می تواند متفاوت باشد. بسته به این، آنها تشخیص می دهند:

• گلیکوپروتئین ها؛
• لیپوپروتئین ها؛
• نوکلئوپروتئین ها؛
• متالوپروتئین ها؛
• فسفوپروتئین ها؛
• کروموپروتئین ها

همچنین یک طبقه بندی بر اساس نوع کلی ساختار وجود دارد:

• فیبریلار؛
• کروی؛
• غشاء

پروتئین ها پروتئین های ساده (تک جزئی) هستند که فقط از بقایای اسید آمینه تشکیل شده اند. بسته به حلالیت آنها به گروه های زیر تقسیم می شوند:

نام پروتئین	انحلال پذیری	مثال ها
پرولامین ها	کمی محلول در آب، به خوبی در اتانول 70-80٪ محلول است. حاوی مقدار زیادی آرژنین است.	پروتئین ها مشخصه دانه های غلات هستند (هوردئین در جو و زین در ذرت یافت می شود).
هیستون ها	در اسید هیدروکلریک ضعیف حل می شود.	آنها در کروماتین تشکیل دهنده کروموزوم ها وجود دارند.
اسکلروپروتئین ها (پروتنوئیدها)	نامحلول در آب، مایعات شور، اسیدهای رقیق شده و قلیاها.	موجود در بافت های حمایت کننده (استخوان ها، مو، غضروف، تاندون ها). شامل مقدار زیادی پرولین، آلانین، گلیسین است.
آلبومین	در محلول های آب و نمک حل می شود.	لاکتوآلبومین پروتئین شیر و سروآلبومین سرم خون است.
گلوبولین ها	آنها به خوبی در محلول های نمک با غلظت کم حل می شوند.	آنها بخشی از حبوبات و گیاهان دانه روغنی هستند (فازئولین - دانه لوبیا، حبوبات - دانه نخود و غیره).
پروتامین ها	در اسیدها حل می شود.	آنها به مقدار قابل توجهی در سلول های زایای انسان و حیوانات یافت می شوند. به عنوان مثال، در اسپرم ماهی (سالمین - خانواده ماهی قزل آلا).
گلوتلین ها	محلول در قلیاها	موجود در گیاهان: میوه ها و قسمت های سبز. گلیادین دانه گندم، همراه با گلوتنین، گلوتن را تشکیل می دهد که به دلیل آن خمیر حالت ارتجاعی پیدا می کند.[ЗМ1]

چنین طبقه بندی کاملاً دقیق نیست، زیرا طبق تحقیقات اخیر، بسیاری از پروتئین های ساده با حداقل مقدار ترکیبات غیر پروتئینی مرتبط هستند. بنابراین، برخی از پروتئین ها حاوی رنگدانه ها، کربوهیدرات ها و گاهی اوقات لیپید هستند که آنها را بیشتر شبیه مولکول های پروتئین پیچیده می کند.

خواص فیزیکوشیمیایی پروتئین

خواص فیزیکوشیمیایی پروتئین ها با ترکیب و کمیت باقی مانده های اسید آمینه موجود در مولکول های آنها تعیین می شود. وزن مولکولی پلی پپتیدها بسیار متفاوت است: از چند هزار تا یک میلیون یا بیشتر. خواص شیمیایی مولکول های پروتئین متفاوت است، از جمله آمفوتریک بودن، حلالیت و توانایی دناتوره شدن.

آمفوتریکی

از آنجایی که پروتئین ها حاوی اسیدهای آمینه اسیدی و بازی هستند، مولکول همیشه حاوی گروه های آزاد اسیدی و بازی آزاد (به ترتیب COO- و NH3+) خواهد بود. بار با نسبت گروه های اسید آمینه بازی و اسیدی تعیین می شود. به همین دلیل، اگر PH کاهش یابد، پروتئین ها با "+" و در صورت افزایش pH، "-" شارژ می شوند. در صورتی که PH مطابق با نقطه ایزوالکتریک باشد، مولکول پروتئین بار صفر خواهد داشت. آمفوتریسیته برای عملکردهای بیولوژیکی مهم است که یکی از آنها حفظ سطح pH خون است.

انحلال پذیری

طبقه بندی پروتئین ها بر اساس خواص حلالیت آنها قبلاً در بالا ارائه شده است. حلالیت مواد پروتئینی در آب با دو عامل توضیح داده می شود:

• بار و دافعه متقابل مولکول های پروتئین؛
• تشکیل یک پوسته هیدراتاسیون در اطراف پروتئین - دوقطبی های آب با گروه های باردار در قسمت بیرونی کروی تعامل دارند.

دناتوره سازی

خاصیت فیزیکوشیمیایی دناتوراسیون فرآیند تخریب ساختار ثانویه و سوم یک مولکول پروتئین تحت تأثیر تعدادی از عوامل است: دما، عمل الکل ها، نمک های فلزات سنگین، اسیدها و سایر عوامل شیمیایی.

مهم!ساختار اولیه در حین دناتوره شدن از بین نمی رود.

خواص شیمیایی پروتئین ها، واکنش های کیفی، معادلات واکنش

خواص شیمیایی پروتئین ها را می توان با استفاده از مثال واکنش ها برای تشخیص کیفی آنها در نظر گرفت. واکنش های کیفی تعیین حضور یک گروه پپتیدی در یک ترکیب را ممکن می کند:

1. زانتوپروتئین. هنگامی که یک پروتئین در معرض غلظت بالایی از اسید نیتریک قرار می گیرد، رسوبی تشکیل می شود که با حرارت دادن زرد می شود.

2. بیورت. هنگامی که یک محلول پروتئین ضعیف قلیایی در معرض سولفات مس قرار می گیرد، ترکیبات پیچیده ای بین یون های مس و پلی پپتیدها تشکیل می شود که با تبدیل شدن محلول به بنفش مایل به آبی همراه است. این واکنش در عمل بالینی برای تعیین غلظت پروتئین در سرم خون و سایر مایعات بیولوژیکی استفاده می شود.

یکی دیگر از خواص شیمیایی مهم، تشخیص گوگرد در ترکیبات پروتئینی است. برای این منظور محلول پروتئین قلیایی را با نمک های سرب حرارت می دهند. این یک رسوب سیاه رنگ حاوی سولفید سرب تولید می کند.

اهمیت بیولوژیکی پروتئین

پروتئین ها به دلیل خواص فیزیکی و شیمیایی خود، عملکردهای بیولوژیکی زیادی را انجام می دهند که عبارتند از:

• کاتالیزور (آنزیم های پروتئینی)؛
• حمل و نقل (هموگلوبین)؛
• ساختاری (کراتین، الاستین)؛
• انقباضی (اکتین، میوزین)؛
• محافظ (ایمونوگلوبولین)؛
• سیگنال دهی (مولکول های گیرنده)؛
• هورمونی (انسولین)؛
• انرژی.

پروتئین ها برای بدن انسان مهم هستند زیرا در تشکیل سلول ها شرکت می کنند، انقباض ماهیچه ها را در حیوانات فراهم می کنند و بسیاری از ترکیبات شیمیایی را همراه با سرم خون حمل می کنند. علاوه بر این، مولکول های پروتئین منبع اسیدهای آمینه ضروری هستند و عملکرد محافظتی را انجام می دهند و در تولید آنتی بادی ها و تشکیل ایمنی شرکت می کنند.

10 حقیقت کمتر شناخته شده در مورد پروتئین

1. بررسی پروتئین ها در سال 1728 آغاز شد، زمانی که Jacopo Bartolomeo Beccari ایتالیایی پروتئین را از آرد جدا کرد.
2. پروتئین های نوترکیب در حال حاضر به طور گسترده مورد استفاده قرار می گیرند. آنها با اصلاح ژنوم باکتری ها سنتز می شوند. به ویژه انسولین، فاکتورهای رشد و سایر ترکیبات پروتئینی که در پزشکی استفاده می شوند از این طریق به دست می آیند.
3. مولکول های پروتئینی در ماهی های قطب جنوب کشف شده است که از یخ زدن خون جلوگیری می کند.
4. پروتئین رسیلین به طور ایده آل الاستیک است و پایه ای برای نقاط اتصال بال حشرات است.
5. بدن دارای پروتئین های چاپرون منحصر به فردی است که قادر به بازگرداندن ساختار سوم یا چهارتایی صحیح سایر ترکیبات پروتئینی است.
6. در هسته سلول هیستون ها وجود دارد - پروتئین هایی که در تراکم کروماتین شرکت می کنند.
7. ماهیت مولکولی آنتی بادی ها - پروتئین های محافظ ویژه (ایمونوگلوبولین ها) - در سال 1937 شروع به مطالعه فعال کرد. تیسلیوس و کابات از الکتروفورز استفاده کردند و ثابت کردند که در حیوانات ایمن شده، کسر گاما افزایش یافته است و پس از جذب سرم توسط آنتی ژن تحریک کننده، توزیع پروتئین ها در بین فراکسیون ها به تصویر حیوان دست نخورده بازگشت.
8. سفیده تخم مرغ نمونه بارز اجرای یک تابع ذخیره توسط مولکول های پروتئین است.
9. در یک مولکول کلاژن، هر سوم باقی مانده اسید آمینه توسط گلیسین تشکیل می شود.
10. در ترکیب گلیکوپروتئین ها 20-15 درصد کربوهیدرات ها و در ترکیب پروتئوگلیکان ها سهم آنها 85-80 درصد است.

نتیجه

پروتئین ها پیچیده ترین ترکیباتی هستند که بدون آنها تصور زندگی هر موجودی دشوار است. بیش از 5000 مولکول پروتئین شناسایی شده است، اما هر فرد مجموعه ای از پروتئین های خاص خود را دارد و این آن را از سایر افراد گونه خود متمایز می کند.

مهمترین خواص شیمیایی و فیزیکی پروتئین هابه روز رسانی شده: 29 اکتبر 2018 توسط: مقالات علمی.Ru