پروتئین ها - پلیمرها، اسیدهای آمینه. پیوند پپتیدی ساختار اولیه پروتئین ها پروتئین ها پلیمرهای طبیعی هستند

نوع درس -ترکیب شده

مواد و روش ها:جستجوی جزئی، ارائه مسئله، توضیحی و گویا.

هدف:

شکل گیری یک سیستم جامع دانش در مورد طبیعت زنده، سازماندهی سیستمی و تکامل آن در دانش آموزان.

توانایی ارائه یک ارزیابی مستدل از اطلاعات جدید در مورد مسائل بیولوژیکی.

پرورش مسئولیت مدنی، استقلال، ابتکار

وظایف:

آموزشی: در مورد سیستم های بیولوژیکی (سلول، ارگانیسم، گونه، اکوسیستم)؛ تاریخچه توسعه ایده های مدرن در مورد طبیعت زنده؛ اکتشافات برجسته در علوم زیستی؛ نقش علم زیست شناسی در شکل گیری تصویر علوم طبیعی مدرن جهان؛ روش های دانش علمی؛

توسعهتوانایی های خلاق در روند مطالعه دستاوردهای برجسته زیست شناسی که وارد فرهنگ جهانی بشر شده است. روش های پیچیده و متناقض توسعه دیدگاه ها، ایده ها، نظریه ها، مفاهیم، ​​فرضیه های مختلف (درباره ماهیت و منشأ زندگی، انسان) در جریان کار با منابع مختلف اطلاعاتی.

تربیتاعتقاد به امکان شناخت طبیعت زنده، نیاز به مراقبت از محیط طبیعی و سلامت خود؛ احترام به نظر حریف هنگام بحث در مورد مشکلات بیولوژیکی

نتایج شخصی مطالعه زیست شناسی:

1. آموزش هویت مدنی روسی: میهن پرستی، عشق و احترام به میهن، احساس غرور به سرزمین مادری. آگاهی از قومیت خود؛ جذب ارزش های انسانی و سنتی جامعه چند ملیتی روسیه؛ پرورش احساس مسئولیت و وظیفه در قبال وطن؛

2. شکل‌گیری نگرش مسئولانه نسبت به یادگیری، آمادگی و توانایی دانش‌آموزان برای خودسازی و خودآموزی مبتنی بر انگیزه یادگیری و دانش، انتخاب آگاهانه و ساختن مسیر آموزشی فردی بیشتر بر اساس جهت‌گیری در جهان حرفه ها و ترجیحات حرفه ای، با در نظر گرفتن علایق شناختی پایدار؛

نتایج فرا موضوعی تدریس زیست شناسی:

1. توانایی تعیین مستقل اهداف یادگیری، تعیین و تدوین اهداف جدید برای خود در یادگیری و فعالیت های شناختی، توسعه انگیزه ها و علایق فعالیت شناختی.

2. تسلط بر مؤلفه‌های فعالیت‌های تحقیق و پروژه، از جمله توانایی دیدن مسئله، طرح سؤال، طرح فرضیه‌ها.

3. توانایی کار با منابع مختلف اطلاعات بیولوژیکی: یافتن اطلاعات بیولوژیکی در منابع مختلف (متن کتاب درسی، ادبیات علمی عامه پسند، لغت نامه های زیست شناسی و کتاب های مرجع)، تجزیه و تحلیل و

ارزیابی اطلاعات؛

شناختی: شناسایی ویژگی های اساسی اشیاء و فرآیندهای بیولوژیکی. ارائه شواهد (استدلال) از رابطه بین انسان و پستانداران؛ روابط بین انسان و محیط زیست؛ وابستگی سلامت انسان به وضعیت محیط زیست؛ ضرورت حفاظت از محیط زیست؛ تسلط بر روش های علوم زیستی: مشاهده و توصیف اشیاء و فرآیندهای بیولوژیکی. راه اندازی آزمایش های بیولوژیکی و توضیح نتایج آنها.

نظارتی:توانایی برنامه ریزی مستقل راه هایی برای دستیابی به اهداف، از جمله موارد جایگزین، انتخاب آگاهانه مؤثرترین راه ها برای حل مشکلات آموزشی و شناختی. توانایی سازماندهی همکاری آموزشی و فعالیت های مشترک با معلم و همسالان. کار به صورت فردی و گروهی: یافتن راه حل مشترک و حل تعارضات بر اساس هماهنگی مواضع و در نظر گرفتن منافع. شکل‌گیری و توسعه شایستگی در زمینه استفاده از فناوری‌های اطلاعات و ارتباطات (از این پس شایستگی‌های ICT نامیده می‌شود).

ارتباطی:شکل گیری صلاحیت ارتباطی در ارتباط و همکاری با همسالان، درک ویژگی های اجتماعی شدن جنسیت در نوجوانی، فعالیت های مفید اجتماعی، آموزشی و پژوهشی، خلاقانه و انواع دیگر.

فن آوری ها : حفظ سلامت، آموزش مبتنی بر مشکل، آموزش توسعه ای، فعالیت های گروهی

تکنیک:تجزیه و تحلیل، ترکیب، استنتاج، ترجمه اطلاعات از نوعی به نوع دیگر، تعمیم.

در طول کلاس ها

وظایف

نقش اصلی پروتئین ها را در ساختار و عملکرد سلول آشکار کنید. ،

ساختار ماکرومولکول های پروتئینی که ماهیت بیوپلیمرهای اطلاعاتی دارند را توضیح دهید.

تعمیق دانش دانش آموزان در مورد ارتباط بین ساختار مولکول های مواد و عملکرد آنها با استفاده از مثال پروتئین ها.

مقررات اساسی

ساختار اولیه پروتئین توسط ژنوتیپ تعیین می شود.

سازماندهی ساختاری ثانویه، سوم و چهارم پروتئین به ساختار اولیه بستگی دارد.

همه کاتالیزورهای بیولوژیکی - آنزیم ها - در طبیعت پروتئین هستند.

4. مولکول های پروتئین محافظت ایمونولوژیک بدن را در برابر مواد خارجی فراهم می کنند .

مسائل مورد بحث

ویژگی فعالیت کاتالیزورهای بیولوژیکی چگونه تعیین می شود؟

مکانیسم عملکرد گیرنده سطح دقیق چیست؟

پلیمرهای بیولوژیکی - پروتئین ها

در میان مواد آلی سلول، پروتئین ها هم از نظر کمیت و هم از نظر اهمیت جایگاه اول را دارند. در حیوانات حدود 50 درصد از جرم خشک سلول را تشکیل می دهند. در بدن انسان 5 میلیون نوع پروتئین مو- وجود دارد که نه تنها با یکدیگر، بلکه با پروتئین های موجودات دیگر نیز متفاوت است. با وجود چنین تنوع و پیچیدگی ساختار، آنها فقط از آن ساخته شده اند 20 اسید آمینه مختلف

آمینو اسیدها طرح ساختاری کلی دارند، اما در ساختار رادیکال (K) که بسیار متنوع است با یکدیگر تفاوت دارند. به عنوان مثال، اسید آمینه آلانین یک رادیکال ساده دارد - CH3، رادیکال سیستئین حاوی گوگرد - CH28H است، اسیدهای آمینه دیگر دارای رادیکال های پیچیده تری هستند.

پروتئین های جدا شده از موجودات زنده حیوانات، گیاهان و میکروارگانیسم ها شامل چند صد و گاهی هزاران ترکیب از 20 اسید آمینه اساسی است. ترتیب تناوب آنها بسیار متنوع است، که امکان وجود تعداد زیادی مولکول پروتئین را که با یکدیگر متفاوت هستند را ممکن می سازد. به عنوان مثال، برای پروتئینی که تنها از 20 باقیمانده اسید آمینه تشکیل شده است، از نظر تئوری حدود 2 عدد امکان پذیر است. 1018 نوع از مولکول های مختلف پروتئین، که در تناوب اسیدهای آمینه، و بنابراین در خواص متفاوت است. توالی اسیدهای آمینه در یک زنجیره پلی پپتیدی معمولاً ساختار اولیه پروتئین نامیده می شود.

با این حال، یک مولکول پروتئین به شکل زنجیره ای از بقایای اسید آمینه که به طور متوالی توسط پیوندهای پپتیدی به یکدیگر متصل می شوند، هنوز قادر به انجام عملکردهای خاص نیستند. این امر مستلزم یک سازمان ساختاری بالاتر است. با تشکیل پیوندهای هیدروژنی بین بقایای گروه های کربوکسیل و آمینو اسیدهای آمینه مختلف، مولکول پروتئین به شکل یک مارپیچ (ساختار a) یا یک لایه چین خورده - یک "آکاردئون" (ساختار P) به خود می گیرد. این یک ساختار ثانویه است، اما اغلب برای به دست آوردن فعالیت بیولوژیکی مشخص کافی نیست.

ساختار ثانویه پروتئین ((ساختار 3) در بالا است. ساختار سوم پروتئین در زیر است:

- فعل و انفعالات یونی،

- پیوند های هیدروژنی.

- پیوندهای دی سولفیدی

- فعل و انفعالات آبگریز،

- گروه های قابل آبرسانی

اغلب فقط یک مولکول با ساختار سوم می تواند نقش یک کاتالیزور یا هر چیز دیگری را ایفا کند. ساختار سومبه دلیل تعامل رادیکال ها، به ویژه رادیکال های اسید آمینه سیستئین، که حاوی گوگرد هستند، تشکیل می شود. اتم های گوگرد دو اسید آمینه که در فاصله ای از یکدیگر در زنجیره پلی پپتیدی قرار دارند به هم متصل شده اند تا پیوندهای به اصطلاح دی سولفید یا 8-8 تشکیل دهند. به لطف این فعل و انفعالات، و همچنین سایر پیوندهای کمتر قوی، مارپیچ پروتئینی تا می شود و شکل یک توپ را به خود می گیرد، یا گلبول هانحوه چیدمان مارپیچ های پلی پپتیدی در یک کروی، ساختار سوم پروتئین نامیده می شود. بسیاری از پروتئین ها با ساختار سوم می توانند نقش بیولوژیکی خود را در سلول انجام دهند. با این حال، اجرای برخی از عملکردهای بدن مستلزم مشارکت پروتئین هایی با سطح سازماندهی بالاتر است. چنین سازمانی نامیده می شود ساختار چهارتاییاین یک ارتباط عملکردی از چندین (دو، سه یا بیشتر) مولکول پروتئین با یک سازمان ساختاری سوم است. نمونه ای از چنین پروتئین پیچیده ای هموگلوبین است. مولکول آن از چهار مولکول به هم پیوسته تشکیل شده است. مثال دیگر هورمون پانکراس، انسولین است که شامل دو جزء است. علاوه بر زیر واحدهای پروتئینی، ساختار چهارتایی برخی از پروتئین ها شامل اجزای مختلف غیر پروتئینی نیز می شود. همین هموگلوبین حاوی یک ترکیب هتروسیکلیک پیچیده است که شامل خواص پروتئین است. پروتئین ها مانند سایر ترکیبات معدنی و آلی دارای تعدادی خواص فیزیکوشیمیایی هستند که توسط ساختار ساختاری آنها تعیین می شود. این تا حد زیادی فعالیت عملکردی هر مولکول را تعیین می کند. اول اینکه پروتئین ها در درجه اول مولکول های محلول در آب هستند.

ثانیاًمولکول های پروتئین بار سطحی زیادی را حمل می کنند. این تعدادی از اثرات الکتروشیمیایی را تعیین می کند، به عنوان مثال، تغییر در نفوذپذیری غشاء، فعالیت کاتالیزوری آنزیم ها و سایر عملکردها.

سوم،پروتئین ها قابل انعطاف هستند، یعنی فعالیت خود را در محدوده دمایی باریکی از خود نشان می دهند.

عمل دمای بالا، کم آبی، تغییرات pH و سایر تأثیرات باعث تخریب سازمان ساختاری پروتئین ها می شود. ابتدا ضعیف ترین ساختار تخریب می شود - چهارتایی، سپس سوم، ثانویه و در شرایط شدیدتر - اولیه. از دست دادن سازمان ساختاری یک مولکول پروتئین، دناتوره شدن نامیده می شود.

اگر تغییر در شرایط محیطی منجر به تخریب ساختار اولیه مولکول نشود، پس از بازیابی شرایط محیطی طبیعی، ساختار پروتئین و فعالیت عملکردی آن به طور کامل بازسازی می شود. به این فرآیند renaturation گفته می شود. این خاصیت پروتئین برای بازگرداندن کامل ساختار از دست رفته به طور گسترده در صنایع پزشکی و غذایی برای تهیه برخی از داروهای پزشکی مانند آنتی بیوتیک ها، واکسن ها، سرم ها، آنزیم ها استفاده می شود. برای به دست آوردن کنسانتره های غذایی که خواص غذایی خود را برای مدت طولانی به صورت خشک حفظ می کنند.

عملکرد پروتئین هاعملکرد پروتئین ها در یک سلول بسیار متنوع است. یکی از مهمترین آنها عملکرد پلاستیکی (ساختمانی) است: پروتئین ها در تشکیل تمام غشای سلولی و اندامک های سلولی و همچنین ساختارهای خارج سلولی نقش دارند.

نقش کاتالیزوری پروتئین ها بسیار مهم است. همه کاتالیزورهای بیولوژیکی - آنزیم ها - مواد پروتئینی هستند که واکنش های شیمیایی را که در سلول رخ می دهد ده ها و صدها هزار بار تسریع می کنند.

برهمکنش یک آنزیم (F) با یک ماده (C) که منجر به تشکیل محصولات واکنش (P) می شود.

بیایید نگاهی دقیق تر به این عملکرد مهم بیندازیم. اصطلاح "کاتالیز" که در بیوشیمی کمتر از صنایع شیمیایی یافت می شود، جایی که کاتالیزورها به طور گسترده ای مورد استفاده قرار می گیرند، به معنای واقعی کلمه به معنای "ناپیوند"، "رهایی" است. ماهیت واکنش کاتالیزوری، با وجود تنوع بسیار زیاد کاتالیزورها و انواع واکنش هایی که در آن شرکت می کنند، اساساً به این واقعیت خلاصه می شود که مواد شروع کننده ترکیبات واسطه ای را با کاتالیزور تشکیل می دهند. آنها نسبتاً سریع به محصولات واکنش نهایی تبدیل می شوند و کاتالیزور به شکل اولیه خود باز می گردد. آنزیم ها همان کاتالیزورها هستند. تمام قوانین کاتالیزور در مورد آنها اعمال می شود. اما آنزیم ها ماهیتا پروتئینی هستند و این ویژگی خاصی به آنها می دهد. آنزیم ها با کاتالیزورهای شناخته شده از شیمی معدنی، مانند پلاتین، اکسید وانادیم و سایر شتاب دهنده های واکنش معدنی چه شباهتی دارند و چه چیزی آنها را متفاوت می کند؟ کاتالیزور معدنی یکسان را می توان در بسیاری از صنایع مختلف استفاده کرد. آنزیم ها فقط در مقادیر فیزیولوژیکی اسیدیته محلول فعال هستند، یعنی در غلظتی از یون های هیدروژن که با زندگی و عملکرد طبیعی یک سلول، اندام یا سیستم سازگار است.

عملکرد تنظیمی پروتئین هاشامل کنترل آنها بر فرآیندهای متابولیک: انسولین، هورمون های هیپوفیز و غیره است.

عملکرد موتورموجودات زنده با پروتئین های انقباضی ویژه تامین می شوند. این پروتئین ها در تمام انواع حرکتی که سلول ها و موجودات قادر به انجام آن هستند نقش دارند: سوسو زدن مژک ها و حرکت تاژک ها در تک یاخته ها، انقباض ماهیچه ها در حیوانات چند سلولی، حرکت برگ ها در گیاهان و غیره.

عملکرد انتقال پروتئین هاشامل اتصال عناصر شیمیایی (به عنوان مثال، اکسیژن به هموگلوبین) یا مواد فعال بیولوژیکی (هورمون ها) و انتقال آنها به بافت ها و اندام های مختلف بدن است. پروتئین های انتقال ویژه RNA سنتز شده در هسته سلول را به داخل سیتوپلاسم منتقل می کنند. پروتئین های حمل و نقل به طور گسترده ای در غشای بیرونی سلول ها نمایش داده می شوند.

هنگامی که پروتئین ها یا میکروارگانیسم های خارجی وارد بدن می شوند، پروتئین های خاصی در گلبول های سفید خون - لکوسیت ها - به نام آنتی بادی تشکیل می شود. آنها متصل هستند

با مواد (آنتی ژن) که برای بدن غیرمعمول هستند مطابق با اصل مطابقت پیکربندی فضایی مولکول ها (اصل "قفل کلید") تعامل داشته باشند. در نتیجه، یک مجموعه بی ضرر و غیر سمی تشکیل می شود - "آنتی ژن-آنتی بادی" که متعاقباً فاگوسیتوز می شود و توسط سایر اشکال لکوسیت ها هضم می شود - این یک عملکرد محافظتی است.

پروتئین ها همچنین می توانند به عنوان یکی از منابع انرژی در سلول عمل کنند، یعنی عملکرد انرژی را انجام می دهند. هنگامی که 1 گرم پروتئین به طور کامل به محصولات نهایی تجزیه می شود، 17.6 کیلوژول انرژی آزاد می شود. با این حال، پروتئین ها به ندرت در این ظرفیت استفاده می شوند. اسیدهای آمینه آزاد شده در طول تجزیه مولکول های پروتئین در واکنش های تبادل پلاستیک برای ساخت پروتئین های جدید نقش دارند.

سوالات و وظایف برای بررسی

چه مواد آلی در ترکیب سلول وجود دارد؟

پروتئین ها از چه ترکیبات آلی ساده ای ساخته شده اند؟

پپتیدها چیست؟

ساختار اولیه پروتئین چیست؟

ساختارهای ثانویه و سوم پروتئین ها چگونه تشکیل می شوند؟

دناتوره شدن پروتئین چیست؟

چه وظایف پروتئین ها را می دانید؟

پاسخ صحیح را از نظر خود انتخاب کنید.

1. چه کسی وجود سلول ها را کشف کرد؟

رابرت هوک

کارل لینه

2. سلول از چه چیزی پر شده است؟

سیتوپلاسم

پوسته

3. نام جسم متراکم واقع در سیتوپلاسم چیست؟

هسته

پوسته

ارگانوئیدها

4. کدام اندامک به تنفس سلول کمک می کند؟

لیزوزوم

میتوکندری

غشاء

5- کدام اندامک به گیاهان رنگ سبز می دهد؟

لیزوزوم

کلروپلاست

میتوکندری

6. چه ماده ای در سلول های معدنی بیشتر است؟

اب

نمک های معدنی

7- چه موادی 20 درصد یک سلول آلی را تشکیل می دهند؟

اسیدهای نوکلئیک

سنجاب ها

8. برای ترکیب مواد زیر از چه نام رایجی می توان استفاده کرد: شکر، فیبر، نشاسته؟

کربوهیدرات ها

9. کدام ماده 30 درصد انرژی سلول را تامین می کند؟

چربی ها

کربوهیدرات ها

10- چه ماده ای در سلول بیشتر است؟

اکسیژن

اسیدهای آمینه، پروتئین ها. ساختار پروتئین ها سطوح سازماندهی یک مولکول پروتئین

آموزش تصویریتوسطزیست شناسی " سنجاب ها"

کارکردپروتئین ها

منابع

V. B. ZAKHAROV, S. G. MAMONTOV, N. I. SONIN, E. T. ZAKHAROVA کتاب درسی "زیست شناسی" برای موسسات آموزشی عمومی (پایه های 10-11).

A. P. Plekhov زیست شناسی با مبانی بوم شناسی. مجموعه کتاب های درسی برای دانشگاه ها. ادبیات خاص».

کتاب برای معلمان Sivoglazov V.I., Sukhova T.S. Kozlova T. A. زیست شناسی: الگوهای عمومی.

میزبانی ارائه

کربوکسیلیک اسیدها به اسیدهای کربوکسیلیک گفته می شود که در آن یک یا چند اتم هیدروژن با گروه های آمینه در رادیکال هیدروکربنی جایگزین می شوند.

آمینو اسیدها مواد کریستالی با نقطه ذوب بالا (بالاتر از 250 درجه سانتیگراد) هستند که در بین اسیدهای آمینه منفرد تفاوت کمی دارند و بنابراین غیر مشخصه هستند. ذوب با تجزیه ماده همراه است. اسیدهای آمینه به شدت در آب حل می شوند و در حلال های آلی نامحلول هستند که آنها را شبیه به ترکیبات معدنی می کند. بسیاری از اسیدهای آمینه طعم شیرینی دارند.

پروتئین ها

کسر جرمی عناصر شیمیایی در پروتئین ها

هیچ یک از موجودات زنده شناخته شده برای ما نمی توانند بدون پروتئین کار کنند. پروتئین ها به عنوان مواد مغذی عمل می کنند، متابولیسم را تنظیم می کنند، به عنوان آنزیم عمل می کنند - کاتالیزورهای متابولیک، انتقال اکسیژن در سراسر بدن و جذب آن را ترویج می کنند، نقش مهمی در عملکرد سیستم عصبی دارند، اساس مکانیکی انقباض عضلات هستند، مشارکت در انتقال اطلاعات ژنتیکی و غیره د. همانطور که می بینید، عملکرد پروتئین ها در طبیعت جهانی است. پروتئین ها بخشی از مغز، اندام های داخلی، استخوان ها، پوست، مو و غیره هستند. منبع اصلیآ - اسیدهای آمینه برای یک موجود زنده پروتئین های غذایی هستند که در نتیجه هیدرولیز آنزیمی در دستگاه گوارش باعث می شوند.آ - آمینو اسید. زیادآ - اسیدهای آمینه در بدن سنتز می شوند و برخی برای سنتز پروتئین ضروری هستندآ - اسیدهای آمینه در بدن سنتز نمی شوند و باید از خارج وارد شوند. این گونه اسیدهای آمینه ضروری نامیده می شوند. در برخی از بیماری های انسانی، لیست آمینو اسیدهای ضروری گسترش می یابد.

متابولیسم پروتئین در بدن انسان بسیار پیچیده است. بسته به وضعیت بدن، مقدار مورد نیاز پروتئین های خاص به طور مداوم تغییر می کند، پروتئین ها شکسته می شوند، سنتز می شوند، برخی از اسیدهای آمینه به دیگران منتقل می شوند یا تجزیه می شوند و انرژی آزاد می کنند. در نتیجه فعالیت حیاتی بدن، برخی از پروتئین ها از بین می روند، این معمولاً حدود 25-30 گرم پروتئین در روز است. بنابراین، پروتئین ها باید همیشه به مقدار لازم در رژیم غذایی انسان وجود داشته باشد. میزان پروتئین مورد نیاز یک فرد در غذا به عوامل مختلفی بستگی دارد: اینکه فرد در حال استراحت باشد یا در حال انجام کارهای سخت، وضعیت عاطفی او و g.p. مصرف روزانه توصیه شده پروتئین 0.75-0.80 گرم پروتئین با کیفیت به ازای هر 1 کیلوگرم وزن برای یک بزرگسال است. حدود 56 گرم در روز برای مردان متوسط ​​و 45 گرم برای زنان. کودکان، به ویژه کودکان بسیار جوان، به پروتئین بیشتری نیاز دارند (تا 1.9 گرم به ازای هر کیلوگرم وزن در روز)، زیرا بدن آنها به سرعت رشد می کند.

نقش پروتئین ها در بدن

عملکرد پروتئین ها در بدن متفاوت است. آنها عمدتاً به دلیل پیچیدگی و تنوع اشکال و ترکیب خود پروتئین ها هستند.

پروتئین ها یک ماده ساختمانی غیرقابل جایگزین هستند. یکی از مهمترین وظایف مولکول های پروتئین پلاستیک است. تمام غشاهای سلولی حاوی پروتئینی هستند که نقش آن متفاوت است. مقدار پروتئین در غشاها بیش از نیمی از جرم است.

بسیاری از پروتئین ها عملکرد انقباضی دارند. اینها اول از همه پروتئین های اکتین و میوزین هستند که بخشی از فیبرهای عضلانی موجودات عالی هستند. رشته‌های عضلانی - میوفیبریل‌ها - رشته‌های نازک بلندی هستند که از رشته‌های عضلانی نازک‌تر موازی تشکیل شده‌اند که توسط مایع درون سلولی احاطه شده‌اند. حاوی اسید آدنوزین تری فسفریک محلول (ATP) است که برای انقباض لازم است، گلیکوژن - یک ماده مغذی، نمک های معدنی و بسیاری از مواد دیگر، به ویژه کلسیم.

نقش پروتئین ها در انتقال مواد در بدن بسیار زیاد است. پروتئین ها با داشتن گروه های عملکردی مختلف و ساختار ماکرومولکولی پیچیده، بسیاری از ترکیبات را از طریق جریان خون متصل می کنند و انتقال می دهند. این اول از همه هموگلوبین است که اکسیژن را از ریه ها به سلول ها می رساند. در ماهیچه ها، این عملکرد توسط پروتئین حمل و نقل دیگری - میوگلوبین انجام می شود.

یکی دیگر از وظایف پروتئین ذخیره سازی است. پروتئین های ذخیره سازی شامل فریتین - آهن، اووالبومین - پروتئین تخم مرغ، کازئین - پروتئین شیر، زین - پروتئین دانه ذرت است.

عملکرد تنظیمی توسط پروتئین های هورمونی انجام می شود.

هورمون ها مواد فعال بیولوژیکی هستند که بر متابولیسم اثر می گذارند. بسیاری از هورمون ها پروتئین، پلی پپتید یا اسیدهای آمینه منفرد هستند. یکی از شناخته شده ترین هورمون های پروتئینی انسولین است. این پروتئین ساده فقط از اسیدهای آمینه تشکیل شده است. نقش عملکردی انسولین چند وجهی است. قند خون را کاهش می دهد، سنتز گلیکوژن را در کبد و ماهیچه ها افزایش می دهد، تشکیل چربی از کربوهیدرات ها را افزایش می دهد، بر متابولیسم فسفر تأثیر می گذارد و سلول ها را با پتاسیم غنی می کند. هورمون های پروتئینی غده هیپوفیز، غده درون ریز مرتبط با یکی از قسمت های مغز، عملکرد تنظیمی دارند. هورمون رشد ترشح می کند که در غیاب آن کوتولگی ایجاد می شود. این هورمون پروتئینی با وزن مولکولی 27000 تا 46000 است.

غذاهای غنی از پروتئین

پلیمرها

پلیمرها (از پلیمرهای یونانی - متشکل از بخش های زیادی، متنوع)، ترکیبات شیمیایی با وزن مولکولی بالا (از چند هزار تا چندین میلیون)، که مولکول های آن (ماکرو مولکول ها) از تعداد زیادی گروه تکرار شونده (واحدهای مونومر) تشکیل شده است.

محصولات پلیمری به دلیل استحکام مکانیکی، خاصیت ارتجاعی، عایق الکتریکی و سایر خواص ارزشمند، در صنایع مختلف و در زندگی روزمره مورد استفاده قرار می گیرند.

"زندگی راهی برای وجود اجسام پروتئینی است"

اف.انگلس.

هیچ یک از موجودات زنده شناخته شده برای ما نمی توانند بدون پروتئین کار کنند. پروتئین ها به عنوان مواد مغذی عمل می کنند، متابولیسم را تنظیم می کنند، به عنوان آنزیم عمل می کنند - کاتالیزورهای متابولیک، انتقال اکسیژن در سراسر بدن و جذب آن را ترویج می کنند، نقش مهمی در عملکرد سیستم عصبی دارند، اساس مکانیکی انقباض عضلات هستند، مشارکت در انتقال اطلاعات ژنتیکی و غیره د.

پروتئین ها (پلی پپتیدها) - بیوپلیمرهای ساخته شده از بقایای اسیدهای آمینه α متصل شده اند پپتیداوراق قرضه (آمید). این بیوپلیمرها حاوی 20 نوع مونومر هستند. چنین مونومرهایی اسیدهای آمینه هستند. هر پروتئین در ساختار شیمیایی خود یک پلی پپتید است. برخی از پروتئین ها از چندین زنجیره پلی پپتیدی تشکیل شده اند. اکثر پروتئین ها به طور متوسط ​​حاوی 300-500 باقی مانده اسید آمینه هستند. چندین پروتئین طبیعی بسیار کوتاه به طول 3-8 اسید آمینه و پلیمرهای زیستی بسیار بلند با بیش از 1500 اسید آمینه وجود دارد. تشکیل یک ماکرومولکول پروتئین را می توان به عنوان یک واکنش چند تراکمی اسیدهای آمینه α نشان داد:

اسیدهای آمینه به دلیل تشکیل پیوند جدید بین اتم های کربن و نیتروژن - پپتید (آمید) به یکدیگر متصل می شوند:

از دو اسید آمینه (AA) می توان یک دی پپتید به دست آورد، از سه - یک تری پپتید، از تعداد بیشتری پلی پپتید AAs (پروتئین) به دست می آید.

عملکرد پروتئین ها

عملکرد پروتئین ها در طبیعت جهانی است. پروتئین ها بخشی از مغز، اندام های داخلی، استخوان ها، پوست، مو و غیره هستند. منبع اصلیα - اسیدهای آمینه برای یک موجود زنده پروتئین های غذایی هستند که در نتیجه هیدرولیز آنزیمی در دستگاه گوارش باعث می شوند.α - آمینو اسید. زیادα - اسیدهای آمینه در بدن سنتز می شوند و برخی برای سنتز پروتئین ضروری هستند α - اسیدهای آمینه در بدن سنتز نمی شوند و باید از خارج وارد شوند. این گونه اسیدهای آمینه ضروری نامیده می شوند. اینها عبارتند از والین، لوسین، ترئونین، متیونین، تریپتوفان و غیره (به جدول مراجعه کنید). در برخی از بیماری های انسانی، لیست آمینو اسیدهای ضروری گسترش می یابد.

· تابع کاتالیزوری - با کمک پروتئین های خاص - کاتالیزورها (آنزیم ها) انجام می شود. با مشارکت آنها، سرعت واکنش های متابولیک و انرژی مختلف در بدن افزایش می یابد.

آنزیم‌ها واکنش‌های تجزیه مولکول‌های پیچیده (کاتابولیسم) و سنتز آنها (آنابولیسم)، و همچنین همانندسازی DNA و سنتز الگوی RNA را کاتالیز می‌کنند. چندین هزار آنزیم شناخته شده است. از جمله آنها، مانند پپسین، پروتئین ها را در طول هضم تجزیه می کنند.

· عملکرد حمل و نقل - اتصال و انتقال (انتقال) مواد مختلف از یک عضو به اندام دیگر.

بنابراین، هموگلوبین، پروتئینی در گلبول های قرمز خون، با اکسیژن در ریه ها ترکیب می شود و به اکسی هموگلوبین تبدیل می شود. با رسیدن جریان خون به اندام ها و بافت ها، اکسی هموگلوبین تجزیه می شود و اکسیژن لازم برای اطمینان از فرآیندهای اکسیداتیو در بافت ها را آزاد می کند.

· عملکرد حفاظتی - اتصال و خنثی سازی مواد وارد شده به بدن یا ناشی از فعالیت باکتری ها و ویروس ها.

عملکرد محافظتی توسط پروتئین های خاصی (آنتی بادی ها - ایمونوگلوبولین ها) تشکیل شده در بدن (دفاع فیزیکی، شیمیایی و ایمنی) انجام می شود. به عنوان مثال، عملکرد محافظتی توسط فیبرینوژن پروتئین پلاسمای خون انجام می شود که در لخته شدن خون شرکت می کند و در نتیجه از دست دادن خون را کاهش می دهد.

· عملکرد انقباض (اکتین، میوزین) – در نتیجه برهمکنش پروتئین ها، حرکت در فضا، انقباض و آرامش قلب و حرکت سایر اندام های داخلی رخ می دهد.

· عملکرد ساختاری - پروتئین ها اساس ساختار سلول را تشکیل می دهند. برخی از آنها (کلاژن بافت همبند، کراتین مو، ناخن و پوست، الاستین دیواره عروقی، کراتین پشم، فیبروئین ابریشم و غیره) تقریباً به طور انحصاری عملکرد ساختاری دارند.

پروتئین ها در ترکیب با لیپیدها در ساخت غشاهای سلولی و تشکیلات درون سلولی شرکت می کنند.

· عملکرد هورمونی (تنظیمی). - توانایی انتقال سیگنال بین بافت ها، سلول ها یا موجودات.

پروتئین ها به عنوان تنظیم کننده متابولیسم عمل می کنند. آنها به هورمون هایی اطلاق می شوند که در غدد درون ریز، برخی از اندام ها و بافت های بدن تولید می شوند.

· عملکرد تغذیه ای - توسط پروتئین های ذخیره ای انجام می شود که به عنوان منبع انرژی و ماده ذخیره می شوند.

به عنوان مثال: کازئین، آلبومین تخم مرغ، پروتئین های تخم مرغ رشد و نمو جنین را تضمین می کنند و پروتئین های شیر به عنوان منبع تغذیه برای نوزاد تازه متولد شده عمل می کنند.

عملکردهای متنوع پروتئین ها توسط ترکیب اسید آمینه α و ساختار درشت مولکول های بسیار سازمان یافته آنها تعیین می شود.

خواص فیزیکی پروتئین ها

پروتئین ها مولکول های بسیار طولانی هستند که از واحدهای اسید آمینه تشکیل شده اند که توسط پیوندهای پپتیدی به هم متصل شده اند. اینها پلیمرهای طبیعی هستند. وزن مولکولی پروتئین ها از چند هزار تا چند ده میلیون متغیر است. به عنوان مثال، آلبومین شیر دارای وزن مولکولی 17400، فیبرینوژن خون - 400،000، پروتئین های ویروسی - 50،000،000 است. هر پپتید و پروتئین دارای ترکیب و توالی مشخصی از بقایای اسید آمینه در زنجیره است که ویژگی بیولوژیکی منحصر به فرد آنها را تعیین می کند. تعداد پروتئین ها درجه پیچیدگی ارگانیسم را مشخص می کند (E. coli - 3000، و در بدن انسان بیش از 5 میلیون پروتئین وجود دارد).

اولین پروتئینی که در زندگی خود با آن آشنا می شویم پروتئین آلبومین تخم مرغ است - این پروتئین بسیار محلول در آب است، وقتی حرارت داده می شود منعقد می شود (زمانی که تخم مرغ های همزده را سرخ می کنیم) و وقتی در یک مکان گرم برای مدت طولانی نگهداری می شود از بین می رود. و تخم مرغ فاسد می شود اما پروتئین نه تنها در زیر پوسته تخم مرغ پنهان است. مو، ناخن، پنجه، خز، پر، سم، لایه بیرونی پوست - همه آنها تقریباً به طور کامل از پروتئین دیگری به نام کراتین تشکیل شده اند. کراتین در آب حل نمی شود، منعقد نمی شود، در زمین فرو نمی ریزد: شاخ حیوانات باستانی در آن به خوبی استخوان ها حفظ می شود. و پروتئین پپسین موجود در شیره معده قادر به از بین بردن سایر پروتئین ها است، این فرآیند هضم است. پروتئین اینفرفرون در درمان آبریزش بینی و آنفولانزا استفاده می شود، زیرا ویروس های عامل این بیماری ها را از بین می برد. و پروتئین زهر مار می تواند انسان را بکشد.

طبقه بندی پروتئین

از نقطه نظر ارزش غذایی پروتئین ها که بر اساس ترکیب اسید آمینه آنها و محتوای اسیدهای آمینه ضروری آنها تعیین می شود، پروتئین ها به دو دسته تقسیم می شوند. تمام عیار و پست تر . پروتئین های کامل عمدتاً شامل پروتئین هایی با منشاء حیوانی هستند، به جز ژلاتین که به عنوان پروتئین های ناقص طبقه بندی می شود. پروتئین های ناقص عمدتاً منشا گیاهی دارند. با این حال، برخی از گیاهان (سیب زمینی، حبوبات و غیره) حاوی پروتئین کامل هستند. در بین پروتئین های حیوانی، پروتئین های گوشت، تخم مرغ، شیر و غیره برای بدن ارزش ویژه ای دارند.

علاوه بر زنجیره های پپتیدی، بسیاری از پروتئین ها همچنین حاوی قطعات غیر اسید آمینه هستند، پروتئین ها به دو گروه بزرگ تقسیم می شوند. ساده و پیچیده پروتئین ها (پروتئین ها). پروتئین های ساده فقط حاوی زنجیره های آمینو اسیدی هستند. به عنوان مثال، هموگلوبین حاوی آهن است).

بر اساس نوع ساختار کلی آنها، پروتئین ها را می توان به سه گروه تقسیم کرد:

1. پروتئین های فیبریلار - نامحلول در آب، پلیمرها را تشکیل می دهند، ساختار آنها معمولاً بسیار منظم است و عمدتاً توسط فعل و انفعالات بین زنجیره های مختلف حفظ می شود. پروتئین هایی که ساختار نخ مانند درازی دارند. زنجیره های پلی پپتیدی بسیاری از پروتئین های فیبریلار به موازات یکدیگر در امتداد یک محور قرار دارند و فیبرهای بلند (فیبریل ها) یا لایه ها را تشکیل می دهند.

بیشتر پروتئین های فیبریلار در آب محلول نیستند. پروتئین‌های فیبریلار شامل α-کراتین‌ها (تقریباً کل وزن خشک مو، پروتئین‌های پشم، شاخ، سم، ناخن، فلس، پر)، کلاژن - پروتئین تاندون‌ها و غضروف‌ها، فیبروئین - پروتئین است. از ابریشم).

2. پروتئین های کروی - محلول در آب، شکل کلی مولکول کم و بیش کروی است. در بین پروتئین های کروی و فیبریلار، زیر گروه ها متمایز می شوند. پروتئین های کروی شامل آنزیم ها، ایمونوگلوبولین ها، برخی از هورمون های پروتئینی (به عنوان مثال، انسولین) و همچنین پروتئین های دیگری هستند که عملکردهای حمل و نقل، تنظیمی و کمکی را انجام می دهند.

3. پروتئین های غشایی - دارای دامنه هایی هستند که از غشای سلولی عبور می کنند، اما قسمت هایی از آنها از غشاء به محیط بین سلولی و سیتوپلاسم سلول بیرون زده اند. پروتئین های غشایی به عنوان گیرنده عمل می کنند، یعنی سیگنال ها را منتقل می کنند و همچنین انتقال غشایی مواد مختلف را فراهم می کنند. پروتئین های ناقل خاص هستند.

پروتئین ها جزء لاینفک غذای حیوانات و انسان هستند. یک موجود زنده با موجودات غیر زنده عمدتاً به دلیل وجود پروتئین ها متفاوت است. موجودات زنده با تنوع عظیمی از مولکول های پروتئین و مرتبه بالای آنها مشخص می شوند که سازماندهی بالای یک موجود زنده و همچنین توانایی حرکت، انقباض، تولید مثل، توانایی متابولیسم و ​​انجام بسیاری از فرآیندهای فیزیولوژیکی را تعیین می کند.

ساختار پروتئین

فیشر امیل آلمانی، شیمیدان آلی و بیوشیمیدان آلمانی. در سال 1899 او کار روی شیمی پروتئین را آغاز کرد. با استفاده از روش اتر تجزیه و تحلیل اسیدهای آمینه، که او در سال 1901 ایجاد کرد، F. اولین کسی بود که تعیین کیفی و کمی محصولات تجزیه پروتئین را انجام داد، والین، پرولین (1901) و هیدروکسی پرولین (1902) را کشف کرد و به طور تجربی ثابت کرد که آمینو باقی مانده های اسید توسط پیوندهای پپتیدی به یکدیگر متصل می شوند. در سال 1907 او یک پلی پپتید 18 عضوی را سنتز کرد. F. شباهت پلی پپتیدهای مصنوعی و پپتیدهای به دست آمده در نتیجه هیدرولیز پروتئین را نشان داد. F. همچنین در مطالعه تانن ها شرکت داشت. F. مدرسه ای از شیمیدانان آلی ایجاد کرد. عضو خارجی آکادمی علوم سن پترزبورگ (1899). جایزه نوبل (1902).

چکیده تهیه شد

دانش آموز 10 کلاس "الف".

پاولچوک ولادیسلاو

محتوا
معرفی
1. ساختار پروتئین ها.
2. طبقه بندی پروتئین ها.
3. سازماندهی ساختاری مولکول های پروتئین.
4. جداسازی پروتئین ها.
5. واکنش های رنگی پروتئین ها.
6. رمزگشایی ساختار اولیه پروتئین.
7. عملکرد پروتئین ها.
8. پروتئین چگونه سنتز می شود.
9. نتیجه گیری.
کتابشناسی - فهرست کتب

معرفی
پروتئین ها همراه با اسیدهای نوکلئیک، لیپیدها، کربوهیدرات ها، برخی از مواد آلی کم مولکولی، نمک های معدنی و آب، پروتوپلاسم تمام موجودات زمینی - حیوانات و گیاهان، پیچیده و ابتدایی را تشکیل می دهند. اصطلاح پروتوپلاسم توسط فیزیولوژیست چک Purkynė (1839) برای تعیین محتویات یک سلول زنده پیشنهاد شد. محتوای پروتئین در پروتوپلاسم، به عنوان یک قاعده، به طور قابل توجهی بالاتر از سایر اجزای آن است (بدون احتساب آب). در بیشتر موارد، پروتئین ها 75 تا 80 درصد از توده خشک سلول ها را تشکیل می دهند.
مواد پروتئینی اصلی‌ترین و فعال‌ترین بخش پروتوپلاسم را نشان می‌دهند: «در پروتوپلاسم، ویژگی‌های مؤلفه‌ای که در مقادیر بیشتری وجود دارد و فعال‌تر است، با وضوح بیشتری می‌درخشد» Danilevsky A. Ya (ماده اصلی پروتوپلاسم و آن اصلاح توسط زندگی 1894).
با وجود کشف نقش اسیدهای نوکلئیک در پدیده های وراثتی، روشن شدن اهمیت حیاتی ویتامین ها، هورمون ها و غیره برای زندگی، اعتقاد به اهمیت درجه یک پروتئین ها برای زندگی در زمان ما ثابت مانده است.
پروتئین ها با توجه به ویژگی های ترکیب و ساختارشان، تنوع قابل توجهی از خواص فیزیکی و شیمیایی را از خود نشان می دهند. پروتئین های شناخته شده ای وجود دارد که کاملاً در آب نامحلول هستند. پروتئین‌هایی وجود دارند که مولکول‌های آن‌ها شکل رشته‌هایی به طول چندین میلی‌متر دارند و پروتئین‌هایی هستند که مولکول‌های آن‌ها توپ‌هایی با قطر چند ده آنگرم هستند. اما در همه موارد، ساختار و خواص پروتئین ها در ارتباط نزدیک و پاسخگو با عملکردی است که انجام می دهند.
I. ساختار پروتئین ها.
پروتئین ها بزرگترین و متنوع ترین دسته از ترکیبات آلی در سلول هستند. پروتئین ها هتروپلیمرهای بیولوژیکی هستند که مونومرهای آنها اسیدهای آمینه هستند. همه اسیدهای آمینه حداقل یک گروه آمینه (-NH2) و یک گروه کربوکسیل (-COOH) دارند و در خواص ساختاری و فیزیکوشیمیایی رادیکال‌ها متفاوت هستند.
پپتیدهایی که از چندین بقایای اسید آمینه تا چندین ده تایی در بدن وجود دارند و دارای فعالیت بیولوژیکی بالایی هستند. اینها شامل تعدادی از هورمون ها (اکسی توسین، هورمون آدرنوکورتیکوتروپیک)، برخی از مواد سمی بسیار سمی (به عنوان مثال، آمانیتین قارچ)، و همچنین بسیاری از آنتی بیوتیک های تولید شده توسط میکروارگانیسم ها است.
پروتئین ها پلی پپتیدهایی با وزن مولکولی بالا هستند که حاوی صد تا چند هزار اسید آمینه هستند.
II. طبقه بندی پروتئین ها
پروتئین ها به پروتئین ها (پروتئین های ساده) که فقط از بقایای اسید آمینه تشکیل شده اند و پروتئین ها (پروتئین های پیچیده) تقسیم می شوند که پس از هیدرولیز اسیدهای آمینه و مواد غیر پروتئینی (اسید فسفریک، کربوهیدرات ها، ترکیبات هتروسیکلیک، اسیدهای نوکلئیک) تولید می کنند. . پروتئین ها و پروتئین ها به تعدادی زیر گروه تقسیم می شوند.
پروتئین ها
آلبومین ها پروتئین هایی با وزن مولکولی نسبتاً کوچک هستند و در آب بسیار محلول هستند. آنها از محلول های آبی با محلول سولفات آمونیوم اشباع نمک زده می شوند و وقتی حرارت داده می شوند منعقد می شوند (دناتوره می شوند). سفیده تخم مرغ نماینده معمولی آلبومین است. بسیاری از آنها در حالت کریستالی به دست می آیند.
گلوبولین ها پروتئین هایی هستند که در آب خالص نامحلول هستند، اما در محلول گرم 10 درصد نمک طعام محلول هستند. گلوبولین خالص با رقیق کردن محلول نمکی با آب فراوان استخراج می شود. گلوبولین رایج ترین پروتئین موجود در فیبرهای عضلانی، خون، شیر، تخم مرغ و دانه های گیاهی است.
پرولامین ها کمی در آب حل می شوند. در اتیل الکل آبی 60-80 درصد حل می شود. هنگامی که پرولامین ها هیدرولیز می شوند، اسید آمینه پرولین در مقادیر زیادی تشکیل می شود. ویژگی دانه غلات. یک مثال از این، گلیادین، پروتئین اصلی در گلوتن گندم است.
گلوتلین ها فقط در 0.2% قلیایی محلول هستند. در دانه های گندم، برنج و ذرت یافت می شود.
پروتامین ها فقط در شیر ماهی یافت می شوند. آنها 80٪ اسیدهای آمینه قلیایی هستند که آنها را بازهای قوی می کند. کاملا بدون گوگرد
اسکلروپروتئین ها پروتئین های نامحلولی هستند که شکل مولکولی رشته ای (فیبریلار) دارند. حاوی گوگرد است. اینها عبارتند از کلاژن (پروتئین های غضروف، برخی از استخوان ها)، الاستین (پروتئین های تاندون ها، بافت های همبند)، کراتین (پروتئین های مو، شاخ، سم، لایه بالایی پوست)، فیبروئین (پروتئین نخ های ابریشم خام).
پروتئین ها پروتئین های پیچیده بسته به ترکیب قسمت غیر پروتئینی خود به گروه هایی تقسیم می شوند که به آن گروه پروتز می گویند. بخش پروتئینی پروتئین های پیچیده آپوپروتئین نامیده می شود.
لیپوپروتئین ها - هیدرولیز به پروتئین و لیپیدهای ساده می شوند. لیپوپروتئین ها به مقدار زیادی در ترکیب دانه های کلروفیل و پروتوپلاسم سلول ها و غشاهای بیولوژیکی وجود دارند.
گلیکوپروتئین ها - به پروتئین های ساده و کربوهیدرات های با وزن مولکولی بالا هیدرولیز می شوند. نامحلول در آب، اما محلول در قلیاهای رقیق. موجود در ترشحات مخاطی مختلف حیوانات، در سفیده تخم مرغ،
کروموپروتئین ها - هیدرولیز به پروتئین ها و رنگ های ساده می شوند. به عنوان مثال، هموگلوبین در خون به گلوبین پروتئین و یک پایه نیتروژنی پیچیده حاوی آهن تجزیه می شود.
نوکلئوپروتئین ها - به پروتئین های ساده، معمولاً پروتامین ها یا هیستون ها و اسیدهای نوکلئیک هیدرولیز می شوند.
فسفوپروتئین - حاوی اسید فسفریک است. آنها نقش زیادی در تغذیه بدن جوان دارند. یک مثال از این کازئین، پروتئین شیر است.
III. سازمان ساختاری مولکول های پروتئین
از آنجایی که پروتئین ها از چندین ده آمینو اسید متصل به یک زنجیره پلی پپتیدی تشکیل شده اند، از نظر انرژی برای سلول نامطلوب است که آنها را به شکل یک زنجیره نگه دارد (به اصطلاح شکل باز شده). بنابراین، پروتئین ها تحت فشرده سازی و تاخوردگی قرار می گیرند، در نتیجه آنها سازمان فضایی خاصی را به دست می آورند - یک ساختار فضایی.
4 سطح سازمان فضایی پروتئین ها وجود دارد.
ساختار اولیه توالی اسیدهای آمینه در زنجیره پلی پپتیدی است و توسط توالی نوکلئوتیدها در بخشی از مولکول DNA که پروتئین را کد می کند تعیین می شود. ساختار اولیه هر پروتئین منحصر به فرد است و شکل، خواص و عملکرد آن را تعیین می کند.
ساختار ثانویه بیشتر پروتئین ها به شکل مارپیچ است و در نتیجه تشکیل پیوندهای هیدروژنی بین گروه های - CO - و NH - باقی مانده های اسید آمینه مختلف زنجیره پلی پپتیدی ایجاد می شود.
ساختار سوم به شکل یک سیم پیچ یا کروی است و در نتیجه آرایش فضایی پیچیده مولکول پروتئین تشکیل می شود. هر نوع پروتئین فرمول گلبول خاصی دارد. استحکام ساختار سوم توسط پیوندهای مختلفی که بین رادیکال های اسید آمینه ایجاد می شود (دی سولفید، یونی، آبگریز) تضمین می شود.
ساختار چهارتایی یک مجموعه پیچیده است که چندین ساختار سوم را با هم ترکیب می کند (به عنوان مثال، پروتئین هموگلوبین توسط چهار گلبول تشکیل شده است) که توسط پیوندهای غیرکووالانسی به هم متصل می شوند: یونی، هیدروژن و آبگریز.
تغییر در شکل فضایی، و در نتیجه خواص و فعالیت بیولوژیکی پروتئین بومی، دناتوراسیون نامیده می شود. دناتوره شدن می تواند برگشت پذیر یا غیر قابل برگشت باشد. در حالت اول، ساختار چهارتایی، سوم یا ثانویه مختل می شود و روند معکوس ترمیم ساختار پروتئین - renaturation - امکان پذیر است، در حالت دوم پیوندهای پپتیدی در ساختار اولیه شکسته می شود. دناتوره شدن توسط تأثیرات شیمیایی، دمای بالا (بالای 45 درجه سانتیگراد)، تابش، فشار بالا و غیره ایجاد می شود.
V. استخراج پروتئین
پروتئین ها از مواد طبیعی با آب، محلول های نمک، مواد قلیایی، اسیدها و محلول های آبی-الکلی استخراج می شوند. محصولی که بدین ترتیب به دست می آید معمولاً حاوی مقدار قابل توجهی ناخالصی است. برای جداسازی و خالص سازی بیشتر پروتئین، محلول با نمک (نمک کردن)، اشباع با الکل یا استون و خنثی سازی می شود. در این حالت، کسر پروتئین مربوطه آزاد می شود. جداسازی پروتئین در حالت بدون تغییر بسیار دشوار است، برای این کار باید تعدادی از شرایط را رعایت کرد: دمای پایین، واکنش خاصی از محیط و غیره.
پروتئین های جدا شده و خالص شده در بیشتر موارد پودر سفید رنگ هستند یا شکل طبیعی خود را حفظ می کنند (مثلاً پروتئین های پشم و ابریشم).
بر اساس شکل مولکول هایشان، پروتئین ها را می توان به دو گروه فیبریلار یا رشته ای و کروی یا کروی تقسیم کرد. پروتئین های فیبریلار، به عنوان یک قاعده، عملکردهای تشکیل دهنده ساختار را انجام می دهند. خواص آنها (استحکام، کشش) به روش بسته بندی زنجیره های پلی پپتیدی بستگی دارد، بنابراین، پس از جداسازی، پروتئین ها معمولا شکل طبیعی خود را حفظ می کنند. نمونه هایی از پروتئین های فیبریلار شامل فیبروئین ابریشم، کراتین ها و کلاژن ها هستند.
گروه دوم بیشتر پروتئین های موجود در بدن انسان را شامل می شود. پروتئین های کروی با حضور مناطقی با واکنش پذیری بالا مشخص می شوند (آنها می توانند مراکز کاتالیزوری آنزیم ها باشند) یا به دلیل گروه های عملکردی نزدیک به یکدیگر در فضا با مولکول های دیگر کمپلکس تشکیل می دهند.
VI. واکنش های رنگی پروتئین ها
پروتئین ها با برخی واکنش های رنگی مرتبط با حضور گروه های خاص و باقی مانده های اسید آمینه در مولکول آنها مشخص می شوند.
واکنش بیورت - هنگامی که پروتئین با محلول قلیایی غلیظ و محلول اشباع CuSO4 درمان می شود، رنگ بنفش ظاهر می شود. با وجود پیوندهای پپتیدی در مولکول مرتبط است.
واکنش زانتوپروتئین - ظاهر یک رنگ زرد در نتیجه عمل اسید نیتریک غلیظ روی پروتئین ها. این واکنش با حضور حلقه های معطر در پروتئین همراه است.
واکنش میلیونی - هنگامی که پروتئین در معرض معرف میلون (محلول نیترات جیوه در اسید نیتروژن) قرار می گیرد، رنگ قرمز گیلاسی ظاهر می شود. واکنش با حضور گروه های فنلی در پروتئین توضیح داده می شود.
واکنش سولفیدریل - تشکیل رسوب سیاه سولفید سرب هنگام گرم کردن پروتئین با محلول پلاس بیت (به دلیل وجود گروه های سولفیدریل در پروتئین).
واکنش Adamkiewicz ظاهر شدن رنگ بنفش هنگامی است که اسیدهای گلیوکسالیک و سولفوریک غلیظ به پروتئین اضافه می شوند. با حضور گروه های ایندول مرتبط است.
VII. رمزگشایی ساختار اولیه پروتئین
رمزگشایی ساختار اولیه یک پروتئین به معنای ایجاد فرمول آن است، یعنی تعیین اینکه بقایای اسید آمینه در زنجیره پلی پپتیدی در کدام دنباله قرار دارند.
دانش ساختار اولیه پروتئین توسط کار اینگرام به خوبی نشان داده شده است، که علل یک بیماری خونی ارثی رایج در برخی مناطق آفریقا و مدیترانه، به اصطلاح کم خونی داسی شکل را مطالعه کرد. بیماران مبتلا به کم خونی داسی رنگ پریده، از ضعف، تنگی نفس در کوچکترین تلاش شکایت دارند. آنها به ندرت 12-17 سال عمر می کنند. آزمایش خون شکل غیرعادی گلبول های قرمز را نشان می دهد. گلبول های قرمز در بیماران شکل داسی یا هلال دارند، در حالی که گلبول های قرمز معمولی شکل دیسک های دوقعر دارند. یک مطالعه دقیق نشان داد که هموگلوبین در گلبول های قرمز سالم به طور مساوی و تصادفی در سراسر سلول توزیع می شود، در حالی که در گلبول های قرمز خون بیماران مبتلا به کم خونی، هموگلوبین ساختارهای کریستالی منظمی را تشکیل می دهد. به دلیل تبلور هموگلوبین، گلبول های قرمز تغییر شکل می دهند. دلیل چنین تغییر قابل توجهی در هموگلوبین چیست؟ اینگرام هموگلوبین را از خون بیماران مبتلا به بیماری داسی جدا کرد و ساختار اولیه آن را تجزیه و تحلیل کرد. مشخص شد که تفاوت بین هموگلوبین بیماران و هموگلوبین افراد سالم تنها در این است که در زنجیره پلی پپتیدی هموگلوبین بیماران در جایگاه ششم (از انتهای N) یک باقیمانده والین (val) وجود دارد، در حالی که در همان محل در هموگلوبین سالم حاوی اسید گلوتالیک (glu) است. مولکول هموگلوبین از چهار زیر واحد تشکیل شده است (چهار زنجیره پلی پپتیدی - دو آلفا و دو بتا با تعداد کل باقی مانده اسیدهای آمینه برابر با: 141?2 + 146?2 + 574. جایگزینی "glu" با "val" در زنجیره های آلفا، یعنی در دو زنجیره از چهار زنجیر، بنابراین، در یک مولکول متشکل از 574 باقیمانده اسید آمینه، کافی است فقط دو تا را جایگزین کنیم و 572 باقیمانده را بدون تغییر رها کنیم تا تغییرات عمیقی در خواص آن ایجاد شود. هموگلوبین رخ می دهد اگر توانایی آن را برای کریستال شدن و اتصال به اکسیژن تغییر دهید، عواقب مرگباری برای سلامتی انسان خواهد داشت.
سانگر (کمبریج، انگلستان) در دهه 40 شروع به رمزگشایی ساختار اولیه پروتئین انسولین کرد. سنگر در طول تحقیقات پر زحمت و زمان بر، تعدادی روش و تکنیک جدید تجزیه و تحلیل را توسعه داد. او این کار را بیش از 10 سال انجام داد و با موفقیت کامل روبرو شد: فرمول انسولین ایجاد شد و برای دستاوردهای برجسته خود جایزه نوبل (1958) به نویسنده اعطا شد. اهمیت کار سانگر نه تنها در رمزگشایی ساختار اولیه انسولین، بلکه در این واقعیت است که تجربه به دست آمده، روش‌های جدیدی توسعه یافته و واقعیت این مطالعات ثابت شده است. پس از کار سنگر، ​​انجام این کار برای سایر محققان آسانتر بود. در واقع، به دنبال سنگر، ​​بسیاری از آزمایشگاه‌ها کار بر روی رمزگشایی ساختار اولیه تعدادی از پروتئین‌ها، بهبود روش‌های تجزیه و تحلیل و توسعه روش‌های جدید را آغاز کردند.
هشتم. عملکرد پروتئین ها
کاتالیزوری
پروتئین ها - آنزیم ها توسط موجودات زنده تولید می شوند. آنها یک اثر کاتالیزوری دارند، یعنی توانایی افزایش سرعت واکنش های شیمیایی خاص. فرآیندهای تخمیر، که از دوران ماقبل تاریخ در تولید شراب، سرکه، آبجو و نان مورد استفاده قرار می گرفته است، بر اساس عمل آنزیمی است. در سال 1680، آنتونی لیوونهوک، طبیعت‌شناس هلندی، از میکروسکوپ طراحی شده خود برای مشاهده سلول‌های مخمر و باکتری استفاده کرد. با این حال، او آنها را موجودات زنده نمی دانست. در سال 1857، لویی پاستور نشان داد که مخمر یک موجود زنده است و تخمیر یک فرآیند فیزیولوژیکی است. در سال 1897، E. Buchner توانست ثابت کند که تخمیر می تواند بدون مشارکت سلول های مخمر کامل رخ دهد. با استخراج سلول های مخمر، محلولی به دست آورد که حاوی سلول نبود، اما فعالیت آنزیمی داشت (حاوی آنزیم یا آنزیم). کلمه "آنزیم" از یونانی en 2yme - در مخمر می آید.
تا سال 1926، هیچ مدرکی مبنی بر پروتئین بودن آنزیم ها وجود نداشت. فقط در سال 1926، جیمز بی سامنر (1887-1955)، که در دانشگاه کورنل کار می کرد، موفق شد آنزیم اوره آز را به شکل خالص از سویا جدا کند و به شکل کریستالی اوره آز پروتئینی است که تجزیه هیدرولیکی اوره را کاتالیز می کند .
CO(NH2) 2 + H2O - CO2 + 2NH3
وزن مولکولی اوره آز 480000 است. مولکول از شش زیر واحد تشکیل شده است.
حدود 2000 آنزیم مختلف شناخته شده است که برخی از آنها به تفصیل مورد مطالعه قرار گرفته اند. طبق طبقه بندی مدرن، تمام آنزیم ها به شش کلاس تقسیم می شوند.
1. اکسی ردوکتازها یا آنزیم های ردوکس. این یک گروه بزرگ متشکل از 180-190 آنزیم است. اکسی ردوکتازها اکسیداسیون یا کاهش مواد شیمیایی مختلف را تسریع می کنند. بنابراین، آنزیم الکل دهیدروژناز متعلق به این کلاس، اکسیداسیون اتیل الکل را به استالدئید کاتالیز می کند و نقش مهمی در فرآیند تخمیر الکلی ایفا می کند.
آنزیم لیپوکسیژناز اسیدهای چرب غیراشباع را با اکسیژن هوا اکسید می کند. عمل این آنزیم یکی از دلایل ترشیده شدن آرد و غلات است.
2. نقل و انتقالات. نمایندگان این گروه از آنزیم ها انتقال گروه های مختلف از یک مولکول به مولکول دیگر را کاتالیز می کنند، به عنوان مثال، آنزیم تیروزین آمینوترانسفراز انتقال یک گروه آمینو را کاتالیز می کند. آنزیم های این گروه نقش مهمی در پزشکی دارند.
3. هیدرولازها. آنزیم های این گروه واکنش های هیدرولیز را کاتالیز می کنند. نمایندگان این گروه از آنزیم ها در فرآیندهای هضم، در صنایع غذایی و سایر صنایع اهمیت زیادی دارند. بنابراین، آنزیم لیپاز هیدرولیز گلیسریدها را با تشکیل اسیدهای چرب آزاد و گلیسرول کاتالیز می کند. هیدرولیز مواد پکتین با مشارکت آنزیم های پکتولیتیک باعث افزایش عملکرد و شفاف سازی آب میوه ها می شود.
نماینده گروه هیدرولازها آمیلازها هستند که هیدرولیز نشاسته را کاتالیز می کنند. آنها به طور گسترده در صنایع الکل، پخت، نشاسته و شربت استفاده می شوند.
هیدرولازها شامل گروه بزرگی از آنزیم های پروتئولیتیک هستند که هیدرولیز پروتئین ها و پپتیدها را کاتالیز می کنند. از آنها در صنایع سبک و غذایی استفاده می شود. آنها برای "نرم کردن" گوشت، چرم و تولید پنیر استفاده می شوند.
4. لیازها. کاتالیز واکنش های تقسیم بین اتم های کربن، کربن و اکسیژن، کربن و نیتروژن، کربن و هالوژن. آنزیم های این گروه شامل دکربوکسیلازها هستند که یک مولکول دی اکسید کربن را از اسیدهای آلی جدا می کنند.
و غیره.................

سنجاب ها- ترکیبات مولکولی بالا، هتروپلیمرها که مونومرهای آنها اسیدهای آمینه هستند. بدن انسان حاوی بیش از 5 میلیون نوع مولکول پروتئین است. تنوع پروتئین با ترکیب 20 اسید آمینه - اسیدهای آمینه ضروری - ایجاد می شود. تمام آمینو اسیدها به دو دسته قابل تعویض و ضروری تقسیم می شوند.

قابل تعویض در بدن سنتز می شود، غیر قابل تعویض با غذا وارد بدن می شود.

پروتئین ها از اسیدهای آمینه تشکیل می شوند که توسط پیوندهای پپتیدی به یکدیگر متصل شده اند. اسیدهای آمینه حاوی گروه های کربوکسیل (-COOH) با خواص اسیدی و گروه های آمینه (-NH2) با خواص قلیایی هستند، بنابراین ترکیبات آمفوتریک هستند. یک پیوند پپتیدی بین گروه کربوکسیل یک اسید آمینه و گروه آمینه دیگری تشکیل می شود.

هنگامی که دو اسید آمینه با هم تعامل دارند، یک دی پپتید تشکیل می شود. هنگامی که یک پیوند پپتیدی تشکیل می شود، یک مولکول آب جدا می شود.

4 سطح سازماندهی مولکول پروتئین وجود دارد: اولیه، ثانویه، سوم، چهارم.

ساختار اولیه پروتئین ها ساده ترین است. شکل یک زنجیره پلی پپتیدی دارد که اسیدهای آمینه توسط پیوندهای پپتیدی به هم متصل می شوند. با ترکیب کیفی و کمی اسیدهای آمینه و توالی آنها تعیین می شود. این توالی توسط برنامه ارثی تعیین می شود، بنابراین پروتئین های هر ارگانیسم کاملاً خاص هستند.

پیوندهای هیدروژنی بین گروه های پپتیدی اساس ساختار ثانویه پروتئین ها است. انواع اصلی سازه های ثانویه

ساختار ثانویه یک پروتئین در نتیجه تشکیل پیوندهای هیدروژنی بین اتم های هیدروژن گروه NH در یک پیچ مارپیچ و اتم های اکسیژن گروه CO در یک پیچ دیگر ایجاد می شود و در امتداد مارپیچ یا بین موازی هدایت می شوند. چین های مولکول پروتئین علیرغم این واقعیت که پیوندهای هیدروژنی ضعیف هستند، مقدار قابل توجهی از آنها در مجموعه ساختار نسبتاً قوی ای را ارائه می دهند.

مولکول پروتئین تا حدی به یک مارپیچ پیچ خورده است (بنویسید آلفا یونانی) یا یک ساختار بتا تا شده را تشکیل می دهد (بنویس یونانی بتا).

پروتئین های کراتین یک مارپیچ a (آلفا) را تشکیل می دهند. آنها بخشی از سم، شاخ، مو، پر، ناخن و پنجه هستند.

پروتئین‌هایی که ابریشم را تشکیل می‌دهند، ساختار بتا چین خورده دارند. رادیکال های اسید آمینه خارج از مارپیچ باقی می مانند (در شکل R1. R2، R3...)