Ermolaeva mg moderne Lektion. _Ermolaeva M.V., Entwicklungspsychologie. Fertig für die Schule. Grafisches Material

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_1.jpg" alt=">Proteine ​​Vortrag zur Chemie zum Thema: „Proteine“ von Studierenden 9- B-Klasse KOSH Nr."> Белки Презентация по химии на тему: «Белки» ученицы 9-б класса КОШ № 103 Сапатой Марии!}

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_2.jpg" alt=">Proteine ​​oder Proteinsubstanzen werden als hochmolekulare (molekulare) Substanzen bezeichnet Das Gewicht variiert zwischen 5 und 10 Tausend"> Белками, или белковыми веществами, называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьирует от 5-10 тыс. до 1 млн и более) !} natürliche Polymere, deren Moleküle aus Aminosäureresten bestehen, die durch eine Amidbindung (Peptidbindung) verbunden sind.

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_3.jpg" alt=">katalytisch (Enzyme); regulatorisch (Hormone); strukturell (Kollagen). , Fibroin); Motor (Myosin);"> каталитические (ферменты); регуляторные (гормоны); структурные (коллаген, фиброин); двигательные (миозин); транспортные (гемоглобин, миоглобин); защитные (иммуноглобулины, интерферон); запасные (казеин, альбумин, глиадин). Среди белков встречаются антибиотики и вещества, оказывающие !} toxische Wirkung. Biologische Funktionen Proteine

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_4.jpg" alt=">Proteine ​​sind die Basis von Biomembranen, dem wichtigsten Teil der Zelle und zelluläre Komponenten Sie spielen eine Schlüsselrolle"> Белки – основа биомембран, важнейшей составной части клетки и клеточных компонентов. Они играют !} Schlüsselrolle im Leben der Zelle und verlässt sozusagen ihre materielle Basis chemische Aktivität. Die ausschließliche Eigenschaft von Proteinen ist die Selbstorganisation der Struktur, d.h. seine Fähigkeit, spontan eine bestimmte räumliche Struktur zu erzeugen, die nur für ein bestimmtes Protein charakteristisch ist. Im Wesentlichen alle Aktivitäten des Körpers (Entwicklung, Bewegung, Leistungsfähigkeit). verschiedene Funktionen und vieles mehr) wird mit Eiweißstoffen in Verbindung gebracht. Ein Leben ohne Proteine ​​ist nicht vorstellbar. Proteine ​​sind das Wichtigste Komponente Nahrung für Mensch und Tier, Lieferant der benötigten Aminosäuren.

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_5.jpg" alt=">Chemische Zusammensetzung des menschlichen Körpers WASSER – 65 % FETTE – 10 % PROTEINE"> Химический состав организма человека ВОДА – 65% ЖИРЫ – 10% БЕЛКИ – 18% УГЛЕВОДЫ – 5% Другие неорганические и !} organische Substanz – 2%

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_6.jpg" alt=">In Proteinmolekülen sind α-Aminosäuren durch Peptide miteinander verbunden"> В молекулах белка α - аминокислоты связаны между собой пептидными (-СO-NH-) связями СТРОЕНИЕ R О Н R1 О Н R2 O Н R3 O Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в отдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (-S-S-) связями, или, как их часто называют, дисульфидными мостиками!}

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_7.jpg" alt=">Ionische (Salz) und Wasserstoffkommunikation sowie"> Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие – !} besondere Art Kontakte zwischen den hydrophoben Komponenten von Proteinmolekülen in aquatische Umgebung. Alle diese Bindungen sind unterschiedlich stark und ermöglichen die Bildung komplexer, großes Molekül Eichhörnchen. Trotz der unterschiedlichen Struktur und Funktionen von Proteinsubstanzen variiert ihre Elementzusammensetzung geringfügig (in Trockengewichts-%): Kohlenstoff-51-53; Sauerstoff - 21,5-23,5; Stickstoff - 16,8-18,4; Wasserstoff - 6,5-7,3; Schwefel-0,3-2,5 Einige Proteine ​​enthalten geringe Mengen an Phosphor, Selen und anderen Elementen.

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_8.jpg" alt=">Die Abfolge von Aminosäureresten in einer Polypeptidkette wird als bezeichnet Primärstruktur eines Proteins"> Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структурой белка. !} Gesamtzahl verschiedene Arten Proteine ​​in allen Arten lebender Organismen sind 1010-1012. Es hat eine Sekundärstruktur Großer Teil Proteine, jedoch nicht immer entlang der gesamten Länge der Polypeptidkette.

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_9.jpg" alt=">Polypeptidketten mit einer bestimmten Sekundärstruktur können unterschiedlich im Raum lokalisiert sein ."> Полипептидные цепочки с определённой вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве. Это !} räumliche Anordnung habe den Namen bekommen Tertiärstruktur. Bei der Bildung der Tertiärstruktur spielen neben Wasserstoffbrückenbindungen auch ionische und hydrophobe Wechselwirkungen eine wichtige Rolle. Basierend auf der Art der „Verpackung“ des Proteinmoleküls unterscheidet man zwischen globulären bzw. kugelförmigen und fibrillären bzw. fadenförmigen Proteinen.

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_10.jpg" alt=">In einigen Fällen werden einzelne Proteinuntereinheiten durch Wasserstoffbrückenbindungen, elektrostatische und andere Interaktionen"> В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий образуют сложные ансамбли. В этом случае образуется четвертичная структура белков. Однако следует ещё раз отметить, что в организации более !} hohe Strukturen Die Primärstruktur eines Proteins spielt eine ausschließliche Rolle.

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_11.jpg" alt=">Eigenschaften drei Strukturen Proteinmoleküle Peptidbindung">

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_12.jpg" alt=">Es gibt verschiedene Klassifizierungen von Proteinen. Sie basieren auf verschiedene Zeichen: Grad der Komplexität (einfach)> Es gibt mehrere Klassifizierungen von Proteinen. Sie basieren auf unterschiedlichen Eigenschaften: Grad der Komplexität (einfach und komplex); Form von Molekülen (globuläre und fibrilläre Proteine); Löslichkeit in einzelnen Lösungsmitteln (wasserlöslich, löslich in verdünnten Salzlösungen – Albumine, alkohollöslich – Prolamine, löslich in verdünnten Laugen und Säuren – Gluteline (z. B. Speicherproteine, Skelettproteine ​​usw.);

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_13.jpg" alt=">Proteine ​​sind amphotere Elektrolyte. Wann einen bestimmten Wert pH-Wert der Umgebung (sogenannter isoelektrischer Punkt) Zahl "> Proteine ​​sind amphotere Elektrolyte. Bei einem bestimmten pH-Wert der Umgebung (sogenannter isoelektrischer Punkt) beträgt die Zahl der positiven und negative Ladungen das Gleiche gilt für ein Proteinmolekül. Dies ist eine der Eigenschaften von Protein. Proteine ​​sind zu diesem Zeitpunkt elektrisch neutral und ihre Löslichkeit in Wasser ist am geringsten. Die Fähigkeit von Proteinen, die Löslichkeit zu verringern, wenn ihre Moleküle elektrische Neutralität erreichen, wird genutzt, um sie aus Lösungen zu isolieren, beispielsweise in der Technologie zur Gewinnung von Proteinprodukten. Eigenschaften

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_14.jpg" alt=">Der Prozess der Hydratation bedeutet die Bindung von Wasser durch Proteine ​​und Sie weisen hydrophile Eigenschaften auf: Sie quellen auf"> Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объём увеличиваются. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (СО-NH-, !} Peptidbindung), Amin- (NH2) und Carboxylgruppen (COOH) ziehen Wassermoleküle an und richten sie streng auf der Oberfläche des Moleküls aus. Die die Proteinkügelchen umgebende Hydratationshülle (wässrig) verhindert Aggregation und Sedimentation und trägt somit zur Stabilität der Proteinlösung bei. Bei begrenzter Quellung bilden sich konzentrierte Proteinlösungen komplexe Systeme, Gelees genannt. Gelees sind nicht flüssig, elastisch, haben Plastizität, eine gewisse mechanische Festigkeit und können ihre Form behalten. Kugelförmige Proteine können vollständig hydratisiert werden, indem sie sich in Wasser auflösen (z. B. Milchproteine) und Lösungen mit geringen Konzentrationen bilden. Die Hydrophilie von Getreide- und Mehlproteinen spielt bei der Lagerung und Verarbeitung von Getreide sowie beim Backen eine wichtige Rolle. Der in der Bäckereiproduktion anfallende Teig ist ein in Wasser gequollenes Eiweiß, ein konzentriertes Gelee, das Stärkekörner enthält. Flüssigkeitszufuhr

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_15.jpg" alt=">Bei Denaturierung unter Alkoholeinfluss externe Faktoren(Temperatur, mechanische Beanspruchung, Einwirkung chemischer Stoffe und eine Reihe anderer Faktoren) Bei der Denaturierung unter dem Einfluss äußerer Faktoren (Temperatur, mechanischer Stress, Einwirkung chemischer Stoffe und eine Reihe anderer Faktoren) kommt es zu einer Veränderung des Sekundärteils , Tertiär- und Quartärstrukturen des Proteinmakromoleküls, d.h. seine native Struktur räumliche Struktur. Primärstruktur und daher. Und die chemische Zusammensetzung des Proteins ändert sich nicht. Verändern sich physikalische Eigenschaften: Löslichkeit, Hydratationsfähigkeit nimmt ab, biologische Aktivität geht verloren. Die Form des Proteinmakromoleküls ändert sich und es kommt zur Aggregation. Gleichzeitig ist die Aktivität einiger chemische Gruppen, die Wirkung proteolytischer Enzyme auf Proteine ​​​​wird erleichtert und ist daher leichter zu hydrolysieren. IN Lebensmitteltechnologie besonders praktische Bedeutung weist eine thermische Denaturierung von Proteinen auf, deren Grad von der Temperatur, der Erhitzungsdauer und der Luftfeuchtigkeit abhängt. Eine Proteindenaturierung kann auch durch mechanische Einwirkung (Druck, Reiben, Schütteln, Ultraschall) verursacht werden. Schließlich wird die Denaturierung von Proteinen durch die Einwirkung chemischer Reagenzien (Säuren, Laugen, Alkohol, Aceton) verursacht. Alle diese Methoden werden häufig verwendet Nahrungsmittelindustrie und und Biotechnologie. Denaturierung von Proteinen

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_16.jpg" alt=">Unter dem Schaumprozess versteht man die Fähigkeit von Proteinen, sich stark zu bilden konzentrierte Flüssigkeits-Gas-Systeme“, sogenannte Schäume."> Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость –газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его !} Geschmackseigenschaften. Schäumen Für die Lebensmittelindustrie gibt es zwei sehr zwei sehr wichtiger Prozess: 1) Hydrolyse von Proteinen unter Einwirkung von Enzymen; 2) Wechselwirkung von Aminogruppen von Proteinen oder Aminosäuren mit Carbonylgruppen Zucker reduzieren. Die Geschwindigkeit der Proteinhydrolyse hängt von seiner Zusammensetzung ab. molekulare Struktur, Enzymaktivität und -bedingungen.

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_17.jpg" alt=">Hydrolysereaktion unter Bildung von Aminosäuren in Gesamtansicht kann wie folgt geschrieben werden: Proteinhydrolyse“>

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_18.jpg" alt=">Proteine ​​verbrennen zu Stickstoff, Kohlendioxid und Wasser sowie einige andere Stoffe. "> Proteine ​​verbrennen unter Bildung von Stickstoff, Kohlendioxid und Wasser sowie einigen anderen Stoffen. Die Verbrennung wird von dem charakteristischen Geruch verbrannter Federn begleitet. Verbrennung Farbreaktionen Die folgenden Reaktionen sind verwendet: Xanthoprotein, bei dem die Wechselwirkung von aromatischen und heteroatomaren Kreisläufen in einem Proteinmolekül mit konzentrierter Salpetersäure mit dem Auftreten einer gelben Farbe einhergeht, bei der schwach alkalische Lösungen von Proteinen mit einer Kupfer(II)-Lösung interagieren; Sulfat entsteht komplexe Verbindungen zwischen Cu2+-Ionen und Polypeptiden. Die Reaktion geht mit dem Erscheinen einer violettblauen Farbe einher.

Src="https://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_19.jpg" alt=">Vielen Dank für Ihre Aufmerksamkeit!">!}