تفاوت آنزیم ها با کاتالیزورهای معدنی چیست؟ مقایسه کاتالیزورهای معدنی و آنزیم های بیولوژیکی. ساختار مرکز فعال آنزیم، نقش آن

تاریخ ایجاد: 2015/04/30

اساس مادی همه فرآیندهای زندگیبدن متشکل از هزاران واکنش شیمیایی است که توسط آنزیم ها کاتالیز می شوند. معنی آنزیم ها توسط I. P. Pavlov بسیار درست و مجازی تعریف شد و آنها را "محرک زندگی" نامید. نقض سنتز هر آنزیم در یک سیستم هماهنگ از واکنش های متابولیک در بدن منجر به ایجاد بیماری هایی می شود که اغلب به مرگ ختم می شود. به عنوان مثال، کمبود آنزیمی که گالاکتوز را به گلوکز تبدیل می کند در کودکان باعث گالاکتوزمی می شود. با این بیماری، کودکان با گالاکتوز اضافی مسموم می شوند و در ماه های اول زندگی می میرند. افزایش فعالیت گزانتین اکسیداز علت نقرس است. از این قبیل مثال ها زیاد است که می توان زد. به همین دلیل آنزیم ها هستند نیروی پیشراناز تمام آن تنوع بی‌نهایت دگرگونی‌های شیمیایی که روی هم، متابولیسم زیربنایی حیات را تشکیل می‌دهند. بنابراین، مطالعه آنزیم ها داده شده است پراهمیت. علم آنزیم ها شاخه مهمی از بیوشیمی است و در پزشکی یک جهت به وضوح قابل مشاهده است - آنزیم شناسی پزشکی.

تخمیر یا در غیر این صورت آنزیم شناسی مطالعه آنزیم ها (آنزیم ها) - کاتالیزورهای بیولوژیکی با ماهیت پروتئینی است که توسط هر سلول زنده تشکیل می شود و توانایی فعال کردن واکنش های شیمیایی مختلفی را دارد که در بدن اتفاق می افتد.

آنزیم ها پیدا شد کاربرد گستردهدر بسیاری از زمینه های علم و صنعت. پشت سال های گذشتهبا استفاده از آماده سازی آنزیمی بسیار خالص، امکان رمزگشایی ساختار وجود داشت ترکیبات پیچیدهاجزای تشکیل دهنده بدن، از جمله برخی پروتئین ها و اسیدهای نوکلئیک.

آنزیم ها بزرگ هستند اهمیت عملیاز آنجایی که بسیاری از زمینه های صنعت - شراب سازی، نانوایی، تولید الکل، چای، اسیدهای آمینه، ویتامین ها، آنتی بیوتیک ها - مبتنی بر استفاده از انواع مختلف است. فرآیندهای آنزیمی. بنابراین، مطالعه خواص و مکانیسم اثر آنزیم ها به شیمیدانان اجازه می دهد تا کاتالیزورهای جدید و پیشرفته تری برای صنایع شیمیایی. عمل فیزیولوژیکی مختلف ترکیبات فعال، مورد استفاده در پزشکی و کشاورزی, - مواد داروییمحرک‌های رشد گیاه و غیره، در نهایت به این واقعیت ختم می‌شود که این مواد یک یا آن پیوند را در متابولیسم بدن فعال یا سرکوب می‌کنند، یک یا آن فرآیند آنزیمی. بدون شک بررسی الگوی عملکرد آنزیم ها و تأثیر انواع محرک ها یا فلج کننده ها بر روی آنها اهمیت فوق العادهبرای پزشکی و کشاورزی

دامنه موضوعات مورد مطالعه توسط آنزیم شناسی بسیار گسترده است. توسعه روش هایی برای جداسازی و خالص سازی آنزیم ها به منظور ایجاد ساختار آنها، مطالعه فرآیندهای تشکیل آنزیم در یک سلول زنده، تنظیم عمل، نقش آنزیم ها در اجرای انواع مختلف عملکردهای فیزیولوژیکی- این لیست کاملی از مهمترین آنها نیست مشکلات بیولوژیکی، که در حال حاضر به شدت در حال بررسی هستند.

درباره تاریخچه مطالعه آنزیم ها

تاریخچه آنزیم ها به گذشته های دور برمی گردد. هنوز در حال توسعه است جامعه بشریمردم با فرآیندهای آنزیمی مختلفی مواجه شده اند و از آنها در زندگی خود استفاده می کنند. تخمیر الکلی و اسید لاکتیک، استفاده از استارتر در تهیه نان، استفاده از مایه پنیر برای تهیه پنیر و غیره - همه این فرآیندهای آنزیمی از زمان های بسیار قدیم به خوبی شناخته شده بودند.

یکی از اولین پیروانی که فرآیندهای آنزیمی را مطالعه کردند Reaumur و Spallanzani بودند. آنها در آزمایشات خود بر روی هضم گوشت در معده پرندگان، ابتدا این سوال را در مورد لزوم مطالعه مطرح کردند. ترکیب شیمیاییشیره گوارشی دانشمند روسی K. S. Kirchhoff (1814)

او نشان داد که عصاره جو جوانه زده حاوی ماده ای است که باعث تبدیل نشاسته به قند می شود. بنابراین، Kirchhoff برای اولین بار به دست آورد آماده سازی آنزیمآمیلاز (آنزیمی که نشاسته را تجزیه می کند) و به حق می توانیم این تاریخ را تاریخ پیدایش آنزیم شناسی بدانیم. دانشمند هلندی ون هلمونت هنگام مطالعه فرآیندهای تخمیر برای اولین بار اصطلاح "آنزیم" (fermentum - مخمر) را به علم معرفی کرد. کلمه "آنزیم" از کلمه یونانی باستان en zume به معنای مخمر گرفته شده است.

در اواسط دهه 1950، مفهوم آنزیم ها به عنوان کاتالیزورهای بیولوژیکی به طور محکم در علم جا افتاد. اختلاف بزرگ بین این دو بزرگ دانشمندان جهانلویی پاستور و لیبیگ یو در مورد مکان آنزیم ها در سلول - اختلافی که در اصل، مبارزه بین دو جهان بینی در علم - ایده آلیسم و ​​ماتریالیسم - بود و توسعه دکترین آنزیم ها را برای تقریبا 50 سال کند کرد. لویی پاستور، با اثبات اینکه فعالیت آنزیم ها از ساختار سلول جدایی ناپذیر است و با تخریب آن متوقف می شود، محکم در موضع ویرکویانیسم، یکی از انواع ایده آلیسم در زیست شناسی ایستاد. لیبیگ استدلال کرد که عملکرد آنزیم ها به ساختار سلول مربوط نمی شود. این بحث عملاً بیش از 100 سال و بارها ادامه یافت و بارها نیاز به رویکرد مادی در مطالعه قوانین زیستی را تأیید کرد. اولین کسی که صحت دیدگاه J. Liebig را تایید کرد، محقق روسی M.M. Manassein در سال 1871 بود. با تخریب کامل ساختار سلولی، او ثابت کرد که شیره سلولی توانایی تخمیر نشاسته را دارد. با این حال، همانطور که اغلب در روسیه تزاریتحقیقات M.M. Manasseina بدون مراقبت باقی ماند و نخل در این مورد در اختیار دانشمندان آلمانی برادران بوخنر قرار گرفت که 26 سال بعد آزمایش مشابهی را انجام دادند (آنها سلول ها را توسط آنها تخریب کردند. فشار بالا) و همین نتایج را گرفت. متعاقباً، آثار A.N. دقیقا رویکرد مادی گرایانه V تحقیق علمیاین فرصت را در سال 1927 به جی سامنر داد. برای اولین بار برای به دست آوردن آنزیم اوره آز، و به J. Northrop در سال 1931 - تریپسین کریستالی و پپسین.

در حال حاضر مشغول به کار ارتش بزرگدانشمندان، چه در کشور ما و چه در خارج از کشور، مطالعه آنزیم ها با موفقیت در حال توسعه است. در حال حاضر حدود 1000 آنزیم شناخته شده است. آثار آکادمیسین A.E. Braunshtein، A.I. Oparin، S.E. Orekhovich، و بسیاری دیگر از دانشمندان داخلی بدن انساندر پزشکی اهمیت زیادی دارند. تشخیص، انتخاب درمان مناسبو پیشگیری، توسعه و استفاده از داروهای مختلف و ... بر اساس مطالعه آنزیم ها است.

در مورد کاتالیزور چه می دانیم؟

کاتالیز فرآیند تغییر نرخ است واکنش شیمیاییتحت تأثیر مواد مختلف - کاتالیزورهایی که در این فرآیند شرکت می کنند و تا پایان واکنش از نظر شیمیایی بدون تغییر باقی می مانند. اگر افزودن یک کاتالیزور یک فرآیند شیمیایی را تسریع کند، به این پدیده کاتالیز مثبت و کاهش سرعت واکنش منفی می گویند. اغلب ما با کاتالیز مثبت مواجه می شویم. بسته به ماهیت شیمیایی آنها، کاتالیزورها به غیر آلی و آلی تقسیم می شوند. دومی همچنین شامل کاتالیزورهای بیولوژیکی - آنزیم ها می شود.

برای درک عملکرد کاتالیزورها، لازم است به طور خلاصه به ماهیت کاتالیزور توجه شود. سرعت هر واکنش شیمیایی به برخورد مولکول های فعال مواد واکنش دهنده بستگی دارد. یک مولکول فعال شده، مولکولی است که مقدار مشخصی انرژی پتانسیل دارد. تعامل دو چنین مولکولی تنها در صورتی رخ می دهد که انرژی این مولکول ها برای غلبه بر نیروهای برخورد بین آنها - به اصطلاح "سد انرژی" واکنش کافی باشد. اگر مولکول های واکنش دهنده داشته باشند اندازه بزرگترانرژی از سد انرژی، سپس واکنش رخ خواهد داد. اگر ذخایر انرژی اجسام واکنش دهنده برای غلبه بر سد انرژی کافی نباشد، آن‌ها برهم کنش نخواهند داشت. در این حالت، برای وقوع واکنش، لازم است مولکول‌ها را فعال کنیم، یعنی مقدار انرژی اضافی برای آنها فراهم کنیم، که علاوه بر انرژی موجود انرژی پتانسیلدر مولکول ها برای غلبه بر سد انرژی کافی خواهد بود. این انرژی اضافی "انرژی فعال سازی" نامیده می شود! مولکول ها را می توان با حرارت دادن، افزایش فشار، تابش و غیره فعال کرد.

ماهیت عمل کاتالیزورها این است که اولاً آنها توانایی فعال کردن مولکول های مواد واکنش دهنده را دارند و ثانیاً برهمکنش مولکول ها (یا مواد) نه در یک، بلکه در چند مرحله اتفاق می افتد.

بنابراین، معلوم می شود که کاتالیزور نه تنها هزینه انرژی واکنش ها را کاهش می دهد، بلکه سرعت آنها را نیز به میزان قابل توجهی افزایش می دهد.

خصوصیات اصلی کاتالیزورها شامل موارد زیر است: الف) کاتالیزورها فقط می توانند واکنش های شیمیایی را تسریع کنند که عموماً می توانند مطابق قوانین ترمودینامیکی خود پیش بروند، ب) کاتالیزورها جهت واکنش شیمیایی را تغییر نمی دهند، بلکه فقط رسیدن به یک حالت را تسریع می کنند. از تعادل

تفاوت بین آنزیم ها و انواع دیگر کاتالیزورها

هنگام مطالعه خواص آنزیم ها، مشخص شد که در عمل آنها کاتالیزور هستند و عمدتا کاتالیزور مثبت را ارائه می دهند. بنابراین، آنها با تمام ویژگی های فرآیند کاتالیز مشخص می شوند.

در کنار این، آنزیم ها تفاوت های خاص خود را دارند، که شامل سرعت "کیهانی" واکنش هایی است که آنها کاتالیز می کنند، بسیار پیچیده است. ساختار شیمیاییکه در برخی موارد می تواند در حین واکنش تغییر کند و پس از اتمام آن به مقدار اولیه خود بازگردد و در نهایت ویژگی عمل بالا باشد.

برای تأیید سرعت بالای واکنش های کاتالیز شده توسط آنزیم ها، اجازه دهید دوباره به مثال خود در مورد پراکسید هیدروژن نگاه کنیم. در بدن، تجزیه H2O2 توسط آنزیم کاتالاز با سرعت 2x1011 برابر بیشتر از سرعت واکنش غیر کاتالیز شده و 107 برابر در مورد پلاتین سیاه کاتالیز می شود. انرژی فعال سازی در طی یک واکنش آنزیمی به ترتیب 9 و 6 برابر کاهش می یابد. نمونه های دیگر شامل موارد زیر است. معده انسان آنزیم پپسین تولید می کند که پروتئین ها را تجزیه می کند. یک گرم پپسین در ساعت می تواند 50 کیلوگرم را هیدرولیز کند سفیده تخم مرغو 1.6 گرم آمیلاز که در لوزالمعده و غدد بزاقی سنتز می شود، می تواند 175 کیلوگرم نشاسته را در یک ساعت تجزیه کند.

پیچیدگی ساختار آنزیم ها به این دلیل است که همه آنها پروتئین هستند، یعنی. ترکیبات با وزن مولکولی بالابا وزن مولکولی بالا

هنگام مطالعه آنزیم ها، مشخص شد که همه آنها پروتئین هستند و بنابراین تمام خواص پروتئین ها را دارند. آنزیم ها خواصی مشابه پروتئین ها دارند ساختار پیچیده، تحت تأثیر آنزیم های پروتئولیتیک، در آب حل می شود و غیره تشکیل می شود. وزن مولکولی آنزیم ها از صدها هزار تا میلیون ها واحد وزن مولکولی متغیر است.

وزن مولکولی ریبونوکلئاز 12700، پپسین 35500، کاتالیز خون 248000، گلوتامات دهیدروژناز 1000000 است.

با توجه به ساختار آنها، تمام آنزیم ها به ساده و پیچیده تقسیم می شوند.

آنزیم های سادهآنزیم‌های پروتئینی - فقط از اسیدهای آمینه تشکیل شده‌اند و آنزیم‌های پیچیده - آنزیم‌های پروتئینی - یک بخش پروتئینی دارند، یک آپوآنزیم که فقط از اسیدهای آمینه تشکیل شده است و یک بخش غیر پروتئینی - یک کوآنزیم یا گروه مصنوعی. بخش غیر پروتئینی را می توان نشان داد مواد معدنیو ویتامین ها

آنزیم های پروتئینی به عنوان مثال، آنزیم های هیدرولیتیک هستند دستگاه گوارش، که تقسیم شد محصولات غذاییاز جمله آب، متعلق به آنزیم های پروتئینی است بیشترآنزیم های ردوکس

کارگاه

در بیوشیمی عمومی و محیطی

«آنزیم ها سینتیک آنزیم "

MSEU مینسک

UDC 577:574 (076.5)

جمهوری بلاروس بر اساس آموزش محیط زیست

Bokut S.B.،سر گروه بیوشیمی و بیوفیزیک، دانشیار، دکتری،

سیاخوویچ وی.هنر

بوگدانوا N.V.مدرس گروه بیوشیمی و بیوفیزیک،

Dokuchaeva E.A.مدرس گروه بیوشیمی و بیوفیزیک،

دروزدوف A.S.دانشجوی کارشناسی ارشد گروه بیوشیمی و بیوفیزیک

داوران:

گروه بالینی تشخیص آزمایشگاهی نهاد دولتی آموزش عالی"بلاروسی آکادمی پزشکی تحصیلات تکمیلی»;

G.I. نویک،رئیس آزمایشگاه "مجموعه میکروارگانیسم ها"

حالت موسسه علمی"موسسه میکروبیولوژی آکادمی ملیعلوم بلاروس، نامزد علوم بیولوژیکی

P69 کارگاه بیوشیمی عمومی و محیطی. بخش دوم: «آنزیم-شما. سینتیک آنزیمی» / Bokut S.B. و دیگران - من.، 2013 - 74 ص.

کارگاه شامل مواد آموزشیانجام کار آزمایشگاهی در درس "بیوشیمی عمومی و محیطی" با دانشجویان سال دوم. برای هر کار آزمایشگاهی، نظریه پایه از موضوع خاص, کنترل سوالاتبرای آماده شدن برای درس، فهرستی از ادبیات توصیه شده، فهرستی از وظایف برای درس، شرح ابزار، مواد و معرف های مورد استفاده در کار آزمایشگاهی. شامل موادی است که طبقه بندی آنزیم ها، اصول روش های تعیین فعالیت آنها، و همچنین اصول سینتیک واکنش های آنزیمی را توصیف می کند.

سازگار برنامه تحصیلیدوره "بیوشیمی عمومی و محیطی" برای دانشجویان دانشگاه دولتی اقتصادی مسکو به نام A.D. ساخاروف

O S.B. بوکوت، وی. سیاخوویچ، N.V. بوگدانوا، E.A. دوکوچایوا، A.S. دروزدوف 2012

Ó دولت بین المللی دانشگاه محیط زیستآنها را جهنم. ساخارووا، 2012

کار آزمایشگاهی № 4

تجهیزات و مواد:

اسپکتروفتومتر Solar PV 1251B

· ترموستات

· اجاق برقی

· پیپت های شیشه ای 1 میلی لیتری و 5 میلی لیتری

میکروپیپت های اتوماتیک

· سیلندرهای اندازه گیری 250 میلی لیتر و 100 میلی لیتر

· لیوان 300 میلی لیتری

· لوله های آزمایش شیشه ای

· قفسه های لوله آزمایش

· میله های شیشه ای

· سرسره های شیشه ای

معرف ها:

· نشاسته، محلول 1 درصد

· هیدروکسید سدیم (NaOH)، محلول 10 درصد

سولفات مس (CuSO 4)، محلول 1٪

محلول لوگول (ید، محلول 1٪ در KJ، 2.5٪).

· اسید هیدروکلریک(HCl)، محلول 10٪

· آب مقطر

بخش نظری

آنزیم ها

سیستم های زندگی از مجموعه نسبتاً محدودی تشکیل شده است عناصر شیمیاییکه (C، H، O، N، P، S) بیش از 99٪ را تشکیل می دهند. جرم کلسلول ها. از آنجایی که ترکیب شیمیایی سلول ها به طور قابل توجهی با ترکیب شیمیایی متفاوت است پوسته زمین، این بدان معنی است که سیستم های بیولوژیکی قادر به انجام واکنش های شیمیایی هستند نوع خاص.

به غیر از آب، تقریباً تمام مولکول های یک سلول از ترکیبات کربنی هستند. در میان عناصر شیمیایی زمین، کربن در رتبه بندی قرار می گیرد مکان خاصبا توانایی تشکیل بسیاری از مولکول های کوچک و بزرگ ( درشت مولکول ها). به دلیل کوچک بودن اتم و وجود پوسته بیرونیچهار الکترون، اتم های کربن می توانند قوی تشکیل دهند پیوندهای کووالانسیبا اتم های دیگر و همچنین با یکدیگر که منجر به تشکیل حلقه ها یا زنجیره های بلند و در نتیجه ایجاد مولکول های بزرگ و پیچیده می شود.

یکی از رایج ترین تعاریف سیستم های بیولوژیکیبه این واقعیت خلاصه می شود که موجودات زنده سیستم‌های شیمیایی خودتولید شونده‌ای هستند که از مجموعه‌ای خاص و در عین حال کاملاً محدود از مولکول‌ها و درشت مولکول‌های کوچک حاوی کربن ساخته شده‌اند..

بنابراین، اساس فعالیت حیاتی هر موجودی است فرآیندهای شیمیایینوع خاص تقریباً تمام واکنش‌ها در یک سلول زنده با مشارکت بیوکاتالیست‌های طبیعی بسیار مؤثر به نام انجام می‌شوند آنزیم ها، یا آنزیم ها. با توجه به مسیرهای متابولیک سلولی، ممکن است به نظر برسد که سلول توانایی انجام هر واکنشی را که نیاز دارد، با استفاده از آنزیم مناسب برای این منظور دارد. در واقع اینطور نیست. اگرچه آنزیم ها کاتالیزورهای قدرتمندی هستند، اما فقط می توانند واکنش هایی را که از نظر ترمودینامیکی «مجاز هستند» سرعت بخشند. در میان بسیاری از انرژی واکنش های احتمالیآنزیم ها به طور انتخابی "معرف های" مربوطه را تبدیل می کنند بسترها، از نظر فیزیولوژیکی راه مفید. بدین ترتیب، آنزیم هاهمه را مدیریت کند فرآیندهای متابولیکبدن

تا همین اواخر، اعتقاد بر این بود که مطلقاً همه بیوکاتالیست ها مواد پروتئینی هستند. با این حال، در دهه 80 قرن بیستم، RNA های خاص کم مولکولی با فعالیت کاتالیزوری کشف شد. بر اساس قیاس، این RNA های کاتالیزوری نامیده می شوند ریبوزیم ها. دیگران شناخته شده در این لحظهزیست کاتالیزورهای سلولی که تعداد آنها بیش از 2500 است، ماهیتی پروتئینی دارند و با تمام خواص پروتئین ها مشخص می شوند. تا به امروز، توالی اسیدهای آمینه صدها آنزیم مختلف رمزگشایی شده است که بسیاری از آنها در فرم کریستالی، با توجه به تجزیه و تحلیل پراش اشعه ایکس، سه بعدی ساختار فضاییو مکانیسم های عمل آنها شرح داده شده و نقش آنها در تحولات متابولیکی سلولی مورد مطالعه قرار می گیرد.

مانند کاتالیزورهای معدنی، آنزیم ها: در طول واکنش مصرف نمی شوند، سرعت هر دو را افزایش می دهند و واکنش متقابل، موقعیت تعادل را تغییر ندهید. با این حال، ماهیت پروتئینی آنزیم ها ظاهر تعدادی از خواص را در آنها تعیین می کند که به طور کلی غیر مشخصه هستند. کاتالیزورهای معدنی.

تفاوت بین آنزیم ها و کاتالیزورهای معدنی

1. آنزیم ها فعالیت کاتالیزوری بالاتری دارند (میلیون ها بار بیشتر از اثر کاتالیزورهای معدنی). به عنوان مثال، هیدرولیز پروتئین در حضور اسیدهای معدنیو قلیایی در دمای 100 درجه سانتیگراد برای چند ده ساعت ادامه می یابد. با مشارکت آنزیم ها، این فرآیند در دمای 30 تا 40 درجه سانتی گراد به ده ها دقیقه کاهش می یابد.

2. فعالیت کاتالیزوری آنزیم ها در شرایط بسیار ملایم خود را نشان می دهد (دمای متوسط ​​37-40 درجه سانتی گراد، فشار نرمال، نزدیک به معنی خنثی pH محیط 6.0-8.0)؛

3. آنزیم ها ویژگی عمل بالایی دارند، یعنی. هر آنزیم اساساً فقط یک واکنش شیمیایی کاملاً تعریف شده را کاتالیز می کند (برای مقایسه، پلاتین در سنتز آلی چندین دگرگونی شیمیایی را کاتالیز می کند).

4. سرعت واکنش های آنزیمی تابع قوانین جنبشی خاصی است.

5. تعدادی از آنزیم ها در طول تشکیل ساختارهای سوم و چهارم دچار تغییرات پس از ترجمه می شوند.

6. اندازه مولکول های آنزیم معمولاً بسیار بزرگتر از اندازه زیرلایه های آنهاست.

7. فعالیت آنزیم ها در سلول ها به شدت کنترل و تنظیم می شود.

تفاوت:

1. سرعت واکنش های آنزیمی بیشتر از واکنش های کاتالیز شده توسط کاتالیزورهای معدنی است.

2. آنزیم ها دارای ویژگی سوبسترای بالایی هستند.

3. آنزیم ها به روش خود ماهیت شیمیاییپروتئین ها، کاتالیزورها - مواد معدنی.

4. آنزیم ها در معرض تنظیم هستند (فعال کننده ها و مهار کننده های آنزیم وجود دارد)، کاتالیزورهای معدنی بدون تنظیم کار می کنند.

5. آنزیم ها دارای ثبات ساختاری هستند - توانایی ایجاد تغییرات جزئی در ساختار خود به دلیل شکستن و تشکیل پیوندهای ضعیف جدید.

6. واکنش های آنزیمی فقط در شرایط فیزیولوژیکی، زیرا آنها در داخل سلول ها، بافت ها و بدن کار می کنند (این ارزش های خاصدما، فشار و pH).

خواص عمومیآنزیم ها:

1. آنها در طول فرآیند کاتالیز مصرف نمی شوند.

2. داشتن فعالیت بالادر مقایسه با کاتالیزورهای طبیعت دیگر؛

3. آنها ویژگی بالایی دارند.

4. ناپایداری (بی ثباتی);

5- فقط آن واکنش هایی شتاب می گیرند که با قوانین ترمودینامیک مغایرت نداشته باشند.

خواص عمومی کاتالیزورهای معدنی:

1. ماهیت شیمیایی - مواد با وزن مولکولی کم.

2. در طول واکنش، ساختار کاتالیزور کمی تغییر می کند یا اصلاً تغییر نمی کند.

3. pH مطلوب - به شدت اسیدی یا قلیایی.

4. افزایش سرعت واکنش بسیار کمتر از عملکرد آنزیم ها است.

ویژگی - گزینش پذیری بسیار بالای آنزیم ها در رابطه با سوبسترا. ویژگی آنزیم با همزمانی پیکربندی فضایی بستر و مرکز بستر توضیح داده می شود. هم مرکز فعال آنزیم و هم کل بدن آن مسئول ویژگی یک آنزیم هستند. مولکول پروتئین. محل فعال آنزیم نوع واکنشی را که آنزیم می تواند انجام دهد را تعیین می کند. سه نوع ویژگی وجود دارد: مطلق، نسبی، استریوشیمیایی.

ویژگی مطلق آنزیم هایی که فقط روی یک سوبسترا عمل می کنند این ویژگی را دارند. به عنوان مثال، ساکاراز فقط ساکارز، لاکتاز - لاکتوز، مالتاز - مالتوز، اوره آز - اوره، آرژیناز - آرژنین و غیره را هیدرولیز می کند.

ویژگی نسبی توانایی یک آنزیم برای عمل بر روی گروهی از سوبستراها است نوع عمومیاتصالات، یعنی ویژگی نسبی فقط در رابطه با یک نوع خاصاتصالات در گروهی از بسترها مثال: لیپازها پیوندهای استری را در چربی های با منشاء حیوانی و گیاهی تجزیه می کنند. آمیلاز پیوند α-گلیکوزیدی موجود در نشاسته، دکسترین و گلیکوژن را هیدرولیز می کند. الکل دهیدروژناز الکل ها (متانول، اتانول و غیره) را اکسید می کند.

ویژگی استریوشیمیایی توانایی یک آنزیم برای عمل کردن تنها بر روی یک استریوایزومر است. به عنوان مثال: 1) L، B-isomerism: L-آمیلاز از بزاق و آب پانکراس فقط پیوندهای L-گلوکوزیدی را در نشاسته می شکافد و پیوندهای D-گلوکوزیدی را در فیبر نمی شکافد. 2) ایزومریسم L و B: در بدن ما، فقط اسیدهای آمینه L دستخوش تغییر شکل می شوند، زیرا این دگرگونی ها توسط آنزیم های L-اکسیداز انجام می شود که فقط با فرم L آمینو اسیدها قادر به واکنش هستند. 3) سیس، ترانس ایزومر: فومارات هیدراتاز می تواند تنها ایزومر ترانس (اسید فوماریک) را به اسید مالیک تبدیل کند. ایزومر سیس (اسید مالئیک) در بدن ما دچار چنین تحولاتی نمی شود.

محلی سازی آنزیم ها به عملکرد آنها بستگی دارد. برخی از آنزیم ها به سادگی در سیتوپلاسم حل می شوند، برخی دیگر با اندامک های خاصی مرتبط هستند. به عنوان مثال، آنزیم های ردوکس در میتوکندری متمرکز شده اند.

اکتوآنزیم‌ها آنزیم‌هایی هستند که در آن قرار دارند غشای پلاسماییو کسانی که خارج از آن عمل می کنند

اندوآنزیم ها - در داخل سلول عمل می کنند. آنها واکنش های بیوسنتز و متابولیسم انرژی را کاتالیز می کنند.

اگزونزیم ها - توسط سلول ترشح می شوند محیط، در خارج از سلول، مولکول های بزرگ را به قطعات کوچکتر تقسیم می کنند و در نتیجه نفوذ آنها را به داخل سلول تسهیل می کنند. اینها شامل آنزیم های هیدرولیتیک است که منحصراً بازی می کنند نقش مهمدر تغذیه میکروارگانیسم ها

سوال 18. شباهت ها و تفاوت های آنزیم ها و کاتالیزورهای معدنی. وابستگی سرعت واکنش های آنزیمی به دما، pH. انواع ویژگی.

ساختار آنزیم های ساده و پیچیده (به عنوان مثال، هیدرولازها، دهیدروژنازها).

بر اساس ترکیب آنها، آنزیم ها به ساده و پیچیده تقسیم می شوند.

آنزیم های ساده از اسیدهای آمینه ساخته شده اند. این آنزیم ها شامل آنزیم های دستگاه گوارش - α-آمیلاز، پپسین، تریپسین، لیپاز و غیره است. همه این آنزیم ها متعلق به کلاس 3 - هیدرولازها هستند.

آنزیم های پیچیده از یک بخش پروتئینی، آپوآنزیم و یک بخش غیر پروتئینی، کوفاکتور تشکیل شده اند. کمپلکس آنزیم کوفاکتور فعال کاتالیزوری، هولوآنزیم نامیده می شود. هم یون های فلزی و هم ترکیبات آلیکه بسیاری از آنها مشتقات ویتامین هستند.

به عنوان مثال، اکسیدوردوکتازها از کینازهای Fe2+، Cu2+، Mn²+، Mg²+ به عنوان کوفاکتور استفاده می کنند. گلوتاتیون پراکسیداز، آنزیمی که پراکسید هیدروژن را خنثی می کند، به سلنیوم نیاز دارد.

کوآنزیم ها هستند مواد آلی، که به صورت سست به قسمت پروتئین متصل می شوند. به عنوان مثال، دهیدروژنازهای وابسته به NAD از پروتئین و کوآنزیم‌های NAD، NADP، مشتقات ویتامین PP تشکیل شده‌اند.

گروه پروتز کوآنزیمی است که به طور محکم (اغلب کووالانسی) با یک آپوآنزیم مرتبط است. به عنوان مثال، فلاوین دهیدروژنازها از پروتئین و گروه های پروتزی FAD، FMN و مشتقات ویتامین B2 تشکیل شده اند. آپوآنزیم جهت یا ویژگی عمل آنزیم را تعیین می کند.

. خواص عمومی آنزیم ها: ویژگی، تأثیر دما، pH محیط بر فعالیت آنزیم.

فعالیت آنزیم ها تحت تأثیر دما، pH محیط و قدرت یونی محلول ها است.

از آنجایی که آنزیم ها ماهیت شیمیایی پروتئین هستند، افزایش دمای بالای 45 تا 50 درجه سانتی گراد منجر به دناتوره شدن حرارتی و غیرفعال شدن آنزیم ها می شود (به استثنای میوکیناز عضلانی، پاپائین).

دمای پایینآنزیم ها را از بین نبرید، بلکه فقط فعالیت آنها را متوقف کنید. دمای مطلوب برای تظاهر فعالیت آنزیم 37-40 درجه سانتیگراد است.

فعالیت آنزیم ها تحت تأثیر واکنش محیط است. مقدار pH محیطی که آنزیم در آن حداکثر فعالیت را از خود نشان می دهد، pH بهینه محیط برای عمل این آنزیم نامیده می شود. pH بهینه برای عملکرد آنزیم در درون است ارزش های فیزیولوژیکی 6.0-8.0. استثنائات: پپسین که pH مطلوب آن 2.0 است. آرژیناز - pH بهینه 10.0 است.

آنزیم ها دارای ویژگی هستند. انواع مختلفی از ویژگی وجود دارد:

1. اختصاصیت مطلق - آنزیم تنها با یک سوبسترا تعامل دارد. به عنوان مثال، اوره آز هیدرولیز اوره را تسریع می کند، اما تیوره را تجزیه نمی کند.

2. استریو اختصاصی بودن - آنزیم با یک ایزومر نوری و هندسی خاص تعامل دارد.

3. اختصاصی بودن گروه مطلق - آنزیم ها با توجه به ماهیت پیوند و همچنین ترکیباتی که این پیوند را تشکیل می دهند خاص هستند. به عنوان مثال، α-آمیلاز پیوند α-گلیکوزیدی را در یک مولکول مالتوز متشکل از دو مولکول گلوکز می شکافد، اما یک مولکول ساکارز متشکل از یک مولکول گلوکز و یک مولکول فروکتوز را نمی شکافد.

4. ویژگی نسبی گروه. در این مورد، آنزیم ها فقط از نظر پیوند اختصاصی هستند، اما نسبت به ترکیباتی که این پیوند را تشکیل می دهند بی تفاوت هستند. به عنوان مثال، پروتئازها هیدرولیز را تسریع می کنند پیوندهای پپتیدیدر پروتئین های مختلف، لیپازها تجزیه پیوندهای استری در چربی ها را تسریع می کنند.

سوال 19 فعال کننده ها و مهار کننده های آنزیم. مکانیسم عمل آنها. بازدارندگی برگشت پذیر و غیر قابل برگشت، رقابتی و غیر رقابتی. استفاده از اصل بازداری رقابتی در پزشکی.

فعال‌کننده‌ها و مهارکننده‌های آنزیم، مکانیسم‌های تأثیر و اهمیت آنها.

سرعت واکنش های شیمیایی تحت تأثیر مواد مختلف. بر اساس ماهیت تأثیر آنها، مواد به فعال کننده ها تقسیم می شوند که فعالیت آنزیم را افزایش می دهند و مهار کننده ها (فلج کننده ها) که فعالیت آنزیم را سرکوب می کنند.

فعال شدن آنزیم می تواند ناشی از موارد زیر باشد:

1. وجود کوفاکتورها - یونهای فلزی Fe2+، Mg2+، Mn²+، Cu2+، Zn2+، ATP، اسید لیپوئیک.

2. پروتئولیز جزئی آنها.

آنزیم های دستگاه گوارش به شکل اشکال غیر فعال - زیموژن ها تولید می شوند. تحت تأثیر قرار گرفت عوامل مختلفپپتید برای تشکیل شکافته می شود مرکز فعالو زیموژن تبدیل می شود فرم فعالآنزیم

پپسینوژن HCl پپسین + پپتید

تریپسینوژن انتروکیناز تریپسین + پپتید

این نوع فعال سازی سلول های دستگاه گوارش را از هضم خود محافظت می کند.

3. فسفوریلاسیون و دفسفوریلاسیون. مثلا:

غیر فعال لیپاز + ATP → لیپاز فسفات (لیپاز فعال)؛

لیپاز-فسفات + H3PO4 → لیپاز (لیپاز غیر فعال)

بازدارنده ها بر اساس ماهیت عمل خود به برگشت پذیر و غیر قابل برگشت تقسیم می شوند. این تقسیم بر اساس قدرت ارتباط بین بازدارنده و آنزیم است.

مهارکننده های برگشت پذیر ترکیباتی هستند که به صورت غیرکووالانسی با یک آنزیم برهمکنش دارند و می توانند از آنزیم جدا شوند.

مهارکننده های برگشت ناپذیر ترکیباتی هستند که پیوندهای کووالانسی و قوی با آنزیم ایجاد می کنند.

مهار برگشت ناپذیر می تواند اختصاصی یا غیر اختصاصی باشد.

با مهار اختصاصی، مهارکننده‌ها با اتصال به فرد، عملکرد آنزیم‌های خاصی را مهار می‌کنند گروه های عاملیمرکز فعال به عنوان مثال، سموم تیول آنزیم هایی را که مرکز فعال آنها شامل گروه های SH است، مهار می کند. مونوکسید کربن(CO) آنزیم هایی را که Fe2+ در محل فعال دارند، مهار می کند.

مهارکننده های غیراختصاصی عمل همه آنزیم ها را مهار می کنند. اینها شامل تمام عوامل دناتوره کننده ( حرارت، اسیدهای آلی و معدنی، نمک ها فلزات سنگینو غیره.).

مهار برگشت پذیر ممکن است رقابتی باشد. در این حالت، بازدارنده آنالوگ ساختاری بستر است و برای اتصال در محل اتصال بستر مرکز فعال با آن رقابت می کند.

ویژگی متمایزمهار رقابتی این است که می توان آن را با افزایش غلظت بستر ضعیف یا کاملاً از بین برد.

سوکسینات دهیدروژناز (SDH)، آنزیمی در چرخه سیترات، سوکسینات را بی‌هیدروژن می‌کند و آن را به فومارات تبدیل می‌کند. مالونات که از نظر ساختاری شبیه سوکسینات است، به محل فعال LDH متصل می شود اما نمی تواند هیدروژنه شود. بنابراین، مالونات یک مهارکننده رقابتی SDH است.

زیاد داروهامهارکننده های رقابتی آنزیم ها هستند. به عنوان مثال، داروهای سولفونامید، که آنالوگ های ساختاری اسید پارا آمینو بنزوئیک (PABA)، عامل اصلی رشد میکروارگانیسم های بیماری زا هستند، برای اتصال در محل اتصال به بستر مرکز فعال آنزیم با آن رقابت می کنند. اثر ضد میکروبی داروهای سولفونامید بر این اساس است.

کاتالیزورها و آنزیم‌های غیرآلی (بیوکاتالیست‌ها)، بدون اینکه خودشان مصرف شوند، سیر واکنش‌های شیمیایی و قابلیت‌های انرژی آن‌ها را تسریع می‌کنند. در حضور هر کاتالیزوری، انرژی در سیستم شیمیاییثبات را حفظ می کند. در طول فرآیند کاتالیز، جهت واکنش شیمیایی بدون تغییر باقی می ماند.

آنزیم ها و کاتالیزورهای معدنی چیست؟

آنزیم هاهستند کاتالیزورهای بیولوژیکی. اساس آنها پروتئین است. بخش فعال آنزیم ها حاوی مواد معدنی است، به عنوان مثال، اتم های فلز. در عین حال، بازده کاتالیزوری فلزات موجود در مولکول آنزیم میلیون ها بار افزایش می یابد. قابل توجه است که قطعات آلی و معدنی آنزیم قادر به نشان دادن خصوصیات یک کاتالیزور به صورت جداگانه نیستند، در حالی که در کنار هم کاتالیزورهای قدرتمندی هستند.
غیرآلی کاتالیزورهاتسریع انواع واکنش های شیمیایی.

مقایسه آنزیم ها و کاتالیزورهای معدنی

تفاوت بین آنزیم ها و کاتالیزورهای معدنی چیست؟ کاتالیزورهای غیر آلی در طبیعت خود هستند مواد معدنیو آنزیم ها پروتئین هستند. کاتالیزورهای معدنی حاوی پروتئین نیستند.
آنزیم ها در مقایسه با کاتالیزورهای معدنی دارای ویژگی سوبسترای و بیشترین ویژگی هستند بازدهی بالا. به لطف آنزیم ها، واکنش میلیون ها بار سریعتر انجام می شود.
به عنوان مثال، پراکسید هیدروژن به آرامی بدون حضور کاتالیزور تجزیه می شود. در حضور یک کاتالیزور غیر آلی (معمولاً نمک های آهن) سرعت واکنش تا حدودی افزایش می یابد. و هنگامی که آنزیم کاتالاز اضافه می شود، پراکسید با سرعت غیر قابل تصوری تجزیه می شود.
آنزیم ها می توانند در محدوده دمایی محدود (معمولاً 370 درجه سانتیگراد) کار کنند. سرعت عمل کاتالیزورهای معدنی با هر افزایش 10 درجه ای دما 2-4 برابر افزایش می یابد. آنزیم ها در معرض تنظیم هستند (بازدارنده و فعال کننده آنزیم وجود دارد). کاتالیزورهای معدنی با عملکرد غیرقابل تنظیم مشخص می شوند.
آنزیم ها با ثبات ساختاری مشخص می شوند (ساختار آنها دستخوش تغییرات جزئی می شود که در فرآیند شکستن پیوندهای قدیمی و تشکیل پیوندهای جدید رخ می دهد که قدرت آن ضعیف تر است). واکنش های مربوط به آنزیم ها فقط در شرایط فیزیولوژیکی رخ می دهد. آنزیم ها می توانند در داخل بدن، بافت ها و سلول های آن، در صورت لزوم، کار کنند رژیم دما، فشار و pH.

TheDifference.ru تشخیص داد که تفاوت بین آنزیم ها و کاتالیزورهای معدنی به شرح زیر است:

آنزیم ها اجسام پروتئینی با مولکولی بالا هستند. آنزیم ها می توانند فقط یک نوع واکنش را کاتالیز کنند. آنها کاتالیزورهای واکنش های بیوشیمیایی هستند. کاتالیزورهای غیر آلی واکنش های مختلف را سرعت می بخشند.
آنزیم ها می توانند در یک محدوده دمایی باریک خاص، فشار معینی و اسیدیته محیط عمل کنند.
واکنش های آنزیمی سریع هستند.