تفاوت بین آنزیم ها و کاتالیزورها مقایسه کاتالیزورهای معدنی و آنزیم های بیولوژیکی. تفاوت بین آنزیم ها و انواع دیگر کاتالیزورها

کارگاه

در بیوشیمی عمومی و محیطی

«آنزیم ها سینتیک آنزیم "

MSEU مینسک

UDC 577:574 (076.5)

جمهوری بلاروس بر اساس آموزش محیط زیست

Bokut S.B.،سر گروه بیوشیمی و بیوفیزیک، دانشیار، دکتری،

سیاخوویچ وی.هنر

بوگدانوا N.V.مدرس گروه بیوشیمی و بیوفیزیک،

Dokuchaeva E.A.مدرس گروه بیوشیمی و بیوفیزیک،

دروزدوف A.S.دانشجوی کارشناسی ارشد گروه بیوشیمی و بیوفیزیک

داوران:

بخش بالینی تشخیص آزمایشگاهی نهاد دولتی آموزش عالی"بلاروسی آکادمی پزشکی تحصیلات تکمیلی»;

G.I. نویک،رئیس آزمایشگاه "مجموعه میکروارگانیسم ها"

حالت موسسه علمی"موسسه میکروبیولوژی آکادمی ملیعلوم بلاروس، نامزد علوم بیولوژیکی

P69 کارگاه بیوشیمی عمومی و محیطی. بخش دوم: «آنزیم-شما. سینتیک آنزیمی» / Bokut S.B. و دیگران - من.، 2013 - 74 ص.

کارگاه شامل مواد آموزشیانجام کار آزمایشگاهی در درس "بیوشیمی عمومی و محیطی" با دانشجویان سال دوم. برای هر کار آزمایشگاهی، نظریه پایه از موضوع خاص, کنترل سوالاتبرای آماده شدن برای درس، فهرستی از ادبیات توصیه شده، فهرستی از وظایف برای درس، شرح ابزار، مواد و معرف های مورد استفاده در کار آزمایشگاهی. شامل موادی است که طبقه بندی آنزیم ها، اصول روش های تعیین فعالیت آنها، و همچنین اصول سینتیک واکنش های آنزیمی را توصیف می کند.

سازگار برنامه تحصیلیدوره "بیوشیمی عمومی و محیطی" برای دانشجویان دانشگاه دولتی اقتصادی مسکو به نام A.D. ساخاروف

O S.B. بوکوت، وی. سیاخوویچ، N.V. بوگدانوا، E.A. دوکوچایوا، A.S. دروزدوف 2012

Ó دولت بین المللی دانشگاه محیط زیستآنها را جهنم. ساخارووا، 2012

کار آزمایشگاهی № 4

تجهیزات و مواد:

اسپکتروفتومتر Solar PV 1251B

· ترموستات

· اجاق برقی

· پیپت های شیشه ای 1 میلی لیتری و 5 میلی لیتری

میکروپیپت های اتوماتیک

· سیلندرهای اندازه گیری برای 250 میلی لیتر و 100 میلی لیتر

· لیوان 300 میلی لیتری

· لوله های آزمایش شیشه ای

· قفسه های لوله آزمایش

· میله های شیشه ای

· سرسره های شیشه ای

معرف ها:

· نشاسته، محلول 1 درصد

· هیدروکسید سدیم (NaOH)، محلول 10 درصد

سولفات مس (CuSO 4)، محلول 1٪

محلول لوگول (ید، محلول 1٪ در KJ، 2.5٪)

· اسید هیدروکلریک(HCl)، محلول 10٪

· آب مقطر

بخش تئوری

آنزیم ها

سیستم های زندگی از مجموعه نسبتاً محدودی تشکیل شده است عناصر شیمیاییکه سهم آن (C، H، O، N، P، S) بیش از 99٪ است. جرم کلسلول ها. از آنجایی که ترکیب شیمیایی سلول ها به طور قابل توجهی متفاوت است ترکیب شیمیایی پوسته زمین، این بدان معنی است که سیستم های بیولوژیکی قادر به انجام واکنش های شیمیایی هستند نوع خاص.

به غیر از آب، تقریباً تمام مولکول های یک سلول از ترکیبات کربنی هستند. در میان عناصر شیمیایی زمین، کربن در رتبه بندی قرار می گیرد مکان خاصبا توانایی تشکیل بسیاری از مولکول های کوچک و بزرگ ( درشت مولکول ها). به دلیل کوچک بودن اتم و وجود پوسته بیرونیچهار الکترون، اتم های کربن می توانند قوی تشکیل دهند پیوندهای کووالانسیبا اتم های دیگر و همچنین با یکدیگر که منجر به تشکیل حلقه ها یا زنجیره های بلند و در نتیجه ایجاد مولکول های بزرگ و پیچیده می شود.

یکی از رایج ترین تعاریف سیستم های بیولوژیکیبه این واقعیت خلاصه می شود که موجودات زنده سیستم‌های شیمیایی خودتولید شونده‌ای هستند که از مجموعه‌ای خاص و در عین حال کاملاً محدود از مولکول‌ها و درشت مولکول‌های کوچک حاوی کربن ساخته شده‌اند..

بنابراین، اساس فعالیت زندگی هر موجود زنده توسط فرآیندهای شیمیایی از نوع خاص تشکیل می شود. تقریباً تمام واکنش‌ها در یک سلول زنده با مشارکت بیوکاتالیست‌های طبیعی بسیار مؤثر به نام انجام می‌شوند آنزیم ها، یا آنزیم ها. با توجه به مسیرهای متابولیک سلولی، ممکن است به نظر برسد که سلول توانایی انجام هر واکنشی را که نیاز دارد، با استفاده از آنزیم مناسب برای این منظور دارد. در واقع اینطور نیست. اگرچه آنزیم ها کاتالیزورهای قدرتمندی هستند، اما فقط می توانند واکنش هایی را که از نظر ترمودینامیکی «مجاز هستند» سرعت بخشند. در میان بسیاری از واکنش‌های ممکن از نظر انرژی، آنزیم‌ها به طور انتخابی «معرف‌های» مربوطه را به نام بسترها، از نظر فیزیولوژیکی راه مفید. بدین ترتیب، آنزیم هاهمه را مدیریت کند فرآیندهای متابولیکبدن

تا همین اواخر، اعتقاد بر این بود که مطلقاً همه بیوکاتالیست ها مواد پروتئینی هستند. با این حال، در دهه 80 قرن بیستم، RNA های خاص کم مولکولی با فعالیت کاتالیزوری کشف شد. بر اساس قیاس، این RNA های کاتالیزوری نامیده می شوند ریبوزیم ها. دیگران شناخته شده در این لحظهزیست کاتالیزورهای سلولی که تعداد آنها بیش از 2500 است، ماهیتی پروتئینی دارند و با تمام خواص پروتئین ها مشخص می شوند. تا به امروز، توالی اسیدهای آمینه صدها آنزیم مختلف رمزگشایی شده است که بسیاری از آنها در فرم کریستالی، با توجه به تجزیه و تحلیل پراش اشعه ایکس، سه بعدی ساختار فضاییو مکانیسم های عمل آنها شرح داده شده و نقش آنها در تحولات متابولیکی سلولی مورد مطالعه قرار می گیرد.

مانند کاتالیزورهای معدنی، آنزیم ها: در طول واکنش مصرف نمی شوند، سرعت هر دو به جلو و واکنش متقابل، موقعیت تعادل را تغییر ندهید. با این حال، ماهیت پروتئینی آنزیم ها ظاهر تعدادی از خواص را در آنها تعیین می کند که به طور کلی غیر مشخصه هستند. کاتالیزورهای معدنی.

تفاوت بین آنزیم ها و کاتالیزورهای معدنی

1. آنزیم ها فعالیت کاتالیزوری بالاتری دارند (میلیون ها بار بیشتر از اثر کاتالیزورهای معدنی). به عنوان مثال، هیدرولیز پروتئین در حضور اسیدهای معدنیو قلیایی در دمای 100 درجه سانتیگراد برای چند ده ساعت ادامه می یابد. با مشارکت آنزیم ها، این فرآیند در دمای 30 تا 40 درجه سانتی گراد به ده ها دقیقه کاهش می یابد.

2. فعالیت کاتالیزوری آنزیم ها در شرایط بسیار ملایم خود را نشان می دهد (دمای متوسط ​​37-40 درجه سانتی گراد، فشار نرمال، نزدیک به معنی خنثی pH محیط 6.0-8.0)؛

3. آنزیم ها ویژگی عمل بالایی دارند، یعنی. هر آنزیم اساساً فقط یک واکنش شیمیایی کاملاً تعریف شده را کاتالیز می کند (برای مقایسه، پلاتین در سنتز آلی چندین دگرگونی شیمیایی را کاتالیز می کند).

4. سرعت واکنش های آنزیمی تابع قوانین جنبشی خاصی است.

5. تعدادی از آنزیم ها در طول تشکیل ساختارهای سوم و چهارم دستخوش تغییرات پس از ترجمه می شوند.

6. اندازه مولکول های آنزیم معمولاً بسیار بزرگتر از اندازه زیرلایه های آنهاست.

7. فعالیت آنزیم ها در سلول ها به شدت کنترل و تنظیم می شود.

آفاناسیف ایلیا

کاتالیزورها و آنزیم ها موادی هستند که فرآیندهای شیمیایی را تسریع می کنند، اما خودشان مصرف نمی شوند.

دانلود:

پیش نمایش:

برای استفاده از پیش نمایش ارائه، یک حساب کاربری برای خود ایجاد کنید ( حساب) گوگل و وارد شوید: https://accounts.google.com

شرح اسلاید:

مقایسه کاتالیزورهای معدنی و آنزیم های بیولوژیکی ارائه توسط ایلیا آفاناسیف، دانش آموز کلاس 10B MAOU "لیسه شماره 131" معلم: Elfiya Rustemovna Safonova تهیه شده است.

از کجا شروع کنیم؟ آکادمیک گئورگی کنستانتینوویچ بورسکوف، شیمیدان و مهندس شوروی، یک بار به سبک نیمه شوخی توضیح داد که اگر همه کاتالیزورها به طور ناگهانی روی زمین ناپدید شوند چه اتفاقی می افتد، جوهر توصیف این بود که سیاره ما به زودی به یک بیابان بی جان تبدیل می شود که توسط یک اقیانوس شسته می شود. از ضعیف اسید نیتریک.

اما آکادمیک بورسکوف دقیقاً در مورد چه کاتالیزورهایی صحبت کرد؟ از این گذشته، در کنار کاتالیزورهای معدنی، آنزیم های بیولوژیکی نیز در شیمی استفاده می شوند که بدون آنها وجود بدن ما غیرممکن است. بیایید دریابیم که آنزیم ها و کاتالیزورهای معدنی چه هستند و تفاوت آنها چگونه است پالادیوم یکی از کاتالیزورهای متداول آنزیم های بیولوژیکی است.

آنزیم ها آنزیم ها کاتالیزورهای بیولوژیکی پروتئینی هستند. اصطلاح آنزیم (از fermentum لاتین - مخمر) در پیشنهاد شد اوایل XVII V. دانشمند هلندی ون هلمونت برای مواد مؤثر بر تخمیر الکلی.

تاریخچه کشف آنزیم ها انسان در طول زندگی خود متوجه شد که برخی از مواد بر تولید نان، ایجاد شراب و لبنیات تأثیر می گذارد. اما فقط در سال 1833، ماده ای از دانه های جو در حال جوانه زدن جدا شد که نشاسته را به قند تبدیل می کرد و متعاقباً آمیلاز نام گرفت. اما تنها در پایان قرن نوزدهم ثابت شد که وقتی سلول های مخمر آسیاب می شوند، آبمیوه تشکیل می شود که فرآیند تخمیر الکلی را تضمین می کند. آمیلاز (یونان باستان άμυλον - نشاسته

وظایف آنزیم ها آنزیم ها در تمام فرآیندهای متابولیکی و در اجرای اطلاعات ژنتیکی نقش دارند. توانایی هضم سریع غذاها در یک موجود زنده به لطف آنزیم ها از ریه ها به دست می آید. دی اکسید کربنسطح استقامت بدن را افزایش می دهد از کار پشتیبانی می کند سیستم ایمنیبرای مبارزه با عفونت ها این آنزیم ها هستند که جستجو می کنند سلول های سرطانیدر بدن، متعاقبا آنها را از بین می برد.

خواص شیمیایی آنزیم های Po خواص شیمیاییآنزیم ها الکترولیت های آمفوتریک هستند. بالا دارند وزن مولکولی(48000 D = 7.970544000006 x 1 0 ^ 23 kg) آنها بسیار خاص گونه هستند (هر اندام می تواند آنزیم خاص خود را داشته باشد. از این نقطه نتیجه می شود که هر اندام به دما، اسیدیته، فشار و غیره خاص خود نیاز دارد.

نمونه هایی از واکنش های مربوط به آنزیم ها واکنش های تخمیر گلوکز با استفاده از آنزیم های مختلف، در نتیجه یک مولکول گلوکز به 2 مولکول اتانول و 2 مولکول دی اکسید کربن تبدیل می شود.

N. Clément, C. Desormes (1806) اکسیدهای نیتروژن عواملی هستند که می توانند توسط اکسیژن اتمسفر اکسید شوند و اکسیژن را انتقال دهند. دی اکسید گوگردکاتالیزورهای نامحدود

K. Kirchhoff (1811) آثار Clément، Desormes و Kirchhoff آغازگر جستجو برای چنین مواد منحصر به فردی بود. در طول 20 سال، واکنش‌های زیادی پیدا شده است:

مکانیسم کاتالیزور

کاتالیزورهای جهانی نیکل رانی نیکل، در غیر این صورت "نیکل اسکلتی" یک کاتالیزور نیکل متخلخل ریز کریستالی است که یک پودر خاکستری بسیار پراکنده است (اندازه ذرات معمولاً 400-800 نانومتر است) که علاوه بر نیکل، مقدار مشخصی آلومینیوم نیز دارد. (تا 15 درصد وزنی) و با هیدروژن اشباع شده (تا 33 درصد). نیکل رینی به طور گسترده ای به عنوان کاتالیزور برای فرآیندهای مختلف هیدروژناسیون یا کاهش با هیدروژن استفاده می شود. ترکیبات آلی(به عنوان مثال، هیدروژناسیون آرن ها، آلکن ها، روغن های گیاهیو غیره.). همچنین برخی از فرآیندهای اکسیداسیون را با اکسیژن اتمسفر تسریع می کند. نیکل رینی از آلیاژ کردن نیکل با آلومینیوم در دمای 1200 درجه سانتیگراد (20 تا 50 درصد نیکل، گاهی اوقات مقادیر کمی روی یا کروم به آلیاژ اضافه می شود) به دست می آید، پس از آن آلیاژ آسیاب شده با محلول داغ هیدروکسید سدیم با یک محلول داغ تصفیه می شود. غلظت 10 - 35٪ برای حذف آلومینیوم. باقیمانده با آب در اتمسفر هیدروژن شسته می شود. اصل زیربنای تهیه نیکل رینی نیز برای به دست آوردن کاتالیزوری استفاده می شود فرم های فعالسایر فلزات - کبالت، مس، آهن و غیره.

یونیورسال کاتالیزور پالادیوم پالادیوم یک فلز انتقالی به رنگ سفید مایل به نقره ای با شبکه مکعبی از نوع مس است که اغلب به عنوان کاتالیزور، عمدتاً در فرآیند هیدروژنه کردن چربی ها و ترک خوردگی نفت استفاده می شود. پالادیوم کلرید به عنوان کاتالیزور و برای تشخیص مقادیر کمی استفاده می شود مونوکسید کربندر مخلوط هوا یا گاز

کاتالیزورهای جهانی پلاتین پلاتین، به ویژه در حالت پراکنده ریز، یک کاتالیزور بسیار فعال برای بسیاری از واکنش های شیمیایی، از جمله واکنش هایی است که در مقیاس صنعتی. به عنوان مثال، پلاتین واکنش افزودن هیدروژن به ترکیبات معطر را کاتالیز می کند دمای اتاقو فشار جوهیدروژن در سال 1821، شیمیدان آلمانی I. W. Döbereiner کشف کرد که پلاتین سیاه باعث بروز تعدادی از واکنش های شیمیایی می شود. با این حال، خود پلاتین دستخوش تغییراتی نشد. بنابراین، پلاتین سیاه بخارات الکل شراب اکسید شده است استیک اسیددر حال حاضر در دمای معمولی دو سال بعد، دوبراینر توانایی پلاتین اسفنجی را در احتراق هیدروژن در دمای اتاق کشف کرد. اگر مخلوطی از هیدروژن و اکسیژن (گاز انفجاری) با پلاتین سیاه یا پلاتین اسفنجی تماس پیدا کند، در ابتدا یک واکنش احتراق نسبتا آرام رخ می دهد. اما از آنجایی که این واکنش با انتشار همراه است مقدار زیادگرما، اسفنج پلاتین داغ می شود و گاز انفجاری منفجر می شود. بر اساس اکتشاف خود، دوبراینر "چخماق هیدروژنی" را طراحی کرد، دستگاهی که قبل از اختراع کبریت به طور گسترده برای تولید آتش استفاده می شد.

مقایسه کاتالیزورهای معدنی و آنزیم‌های بیولوژیکی مشترک بین آنزیم‌ها و کاتالیزورهای معدنی: 1. سرعت واکنش‌های شیمیایی را بدون مصرف افزایش می‌دهند. 2. آنزیم ها و کاتالیزورهای معدنی با انرژی شتاب می گیرند واکنش های احتمالی. 3. انرژی سیستم شیمیاییثابت باقی می ماند. 4. در طول کاتالیز، جهت واکنش تغییر نمی کند.

آنزیم‌ها دارای ثبات ساختاری هستند - توانایی ایجاد تغییرات جزئی در ساختار آنها به دلیل شکستن و تشکیل پیوندهای ضعیف جدید، که کاتالیزورهای معدنی فاقد آن هستند.

مقایسه کاتالیزورهای معدنی و ویژگی‌های آنزیم‌های بیولوژیکی مقایسه کاتالیزورهای معدنی آنزیم‌ها طبیعت شیمیایی مواد با وزن مولکولی کمتشکیل شده توسط یک یا چند عنصر پروتئین ها پلیمرهای با وزن مولکولی بالا هستند. نوع ویژگی کاتالیزورهای جهانی هر واکنش به آنزیم خاص خود نیاز دارد محیط اسیدی به شدت اسیدی یا قلیایی هر اندام خاص خود را دارد. محیط اسیدیفواصل t بسیار گسترده 35-42 درجه سانتیگراد، سپس دناتوره شده افزایش سرعت واکنش از 10^2 تا 10^6 برابر از 10^8 تا 10^12 برابر ثبات ممکن است عوارض جانبی داشته باشد (70%) تقریبا 100% بازده محصولات .

اکسید هیدروژن به آرامی بدون حضور کاتالیزور تجزیه می شود. در حضور یک کاتالیزور معدنی (معمولاً نمک های آهن) سرعت واکنش تا حدودی افزایش می یابد. و هنگامی که آنزیم کاتالاز اضافه می شود، پراکسید با سرعت غیر قابل تصوری تجزیه می شود. MnO2+H2O2=>O2+H2O+MnO

برخلاف کاتالیزورهای غیرآلی، آنزیم‌ها در شرایط «خفیف» کار می‌کنند: در فشار اتمسفر، در دمای 30 تا 40 درجه سانتی‌گراد، در مقدار pH نزدیک به خنثی. سرعت کاتالیز آنزیمیبسیار بالاتر از غیر بیولوژیکی است. یک مولکول آنزیمی می تواند از هزار تا یک میلیون مولکول سوبسترا را در 1 دقیقه کاتالیز کند. چنین سرعتی برای کاتالیزورهای معدنی دست نیافتنی است.

خط پایین علیرغم این واقعیت که هم آنزیم ها و هم کاتالیزورهای معدنی برای یک هدف استفاده می شوند - برای تسریع مواد، آنها کاملاً خواص مختلف. اما نباید فراموش کنیم که بدون آنها افراد نه تنها در شیمی، بلکه در سایر علوم نیز نمی توانند به موفقیت دست یابند. نیازی به جستجو نیست میانگین طلاییدر جستجوی ایده آل، باید از آنها برای مورد خود استفاده کنید، جایی که می توانند خود را به حداکثر برسانند.

آنزیم ها و اهمیت آنها در فرآیندهای زندگی

از درس شیمی خود می دانید کاتالیزور چیست. این ماده ای است که واکنش را سرعت می بخشد و در پایان واکنش (بدون مصرف) بدون تغییر باقی می ماند. کاتالیزورهای بیولوژیکی نامیده می شوند آنزیم ها(از لات تخمیر– تخمیر، خمیر ترش)، یا آنزیم ها.

تقریباً همه آنزیم ها پروتئین هستند (اما همه پروتئین ها آنزیم نیستند!). که در سال های گذشتهمشخص شد که برخی از مولکول های RNA نیز دارای خواص آنزیم هستند.

آنزیم کریستالی بسیار خالص شده برای اولین بار در سال 1926 توسط بیوشیمیدان آمریکایی J. Sumner جدا شد. این آنزیم بود اوره آز، که تجزیه اوره را کاتالیز می کند. تا به امروز، بیش از 2 هزار آنزیم شناخته شده است و تعداد آنها همچنان در حال افزایش است. بسیاری از آنها از سلول های زنده جدا شده و به شکل خالص خود به دست می آیند.

هزاران واکنش دائماً در سلول در حال انجام است. اگر ارگانیک و مواد معدنیدقیقاً به همان نسبتی که در یک سلول زنده وجود دارد، اما بدون آنزیم، تقریباً هیچ واکنشی با سرعت قابل توجهی رخ نخواهد داد. به لطف آنزیم ها است که تحقق می یابد اطلاعات ژنتیکیو تمام متابولیسم انجام می شود.

نام بیشتر آنزیم ها با پسوند -ase مشخص می شود که اغلب به نام سوبسترا اضافه می شود - ماده ای که آنزیم با آن تعامل دارد.

ساختار آنزیم ها

در مقایسه با وزن مولکولی سوبسترا، آنزیم ها دارای مقدار زیادی هستند جرم بزرگ. این اختلاف نشان می دهد که کل مولکول آنزیم در کاتالیز نقش ندارد. برای درک این موضوع باید با ساختار آنزیم ها آشنا شوید.

از نظر ساختار، آنزیم ها می توانند پروتئین های ساده یا پیچیده باشند. در حالت دوم، آنزیم علاوه بر قسمت پروتئینی ( آپوآنزیم) یک گروه اضافی از طبیعت غیر پروتئینی وجود دارد - یک فعال کننده ( کوفاکتور، یا کوآنزیم) منجر به تشکیل فعال می شود هولوآنزیم. فعال کننده های آنزیم عبارتند از:

1) یون های معدنی (به عنوان مثال، برای فعال کردن آنزیم آمیلاز موجود در بزاق، یون های کلرید (Cl-) مورد نیاز است).

2) گروه های مصنوعی (FAD، بیوتین) که محکم به بستر متصل شده اند.

3) کوآنزیم ها (NAD، NADP، کوآنزیم A)، که به طور ضعیف با بستر مرتبط هستند.

بخش پروتئین و جزء غیر پروتئینی به صورت جداگانه فاقد آن هستند فعالیت آنزیمی، اما هنگامی که با هم متحد شوند به دست می آورند خواص مشخصهآنزیم

بخش پروتئینی آنزیم ها حاوی مراکز فعالی است که از نظر ساختار منحصر به فرد هستند که ترکیبی از بقایای اسید آمینه خاصی هستند که به طور دقیق نسبت به یکدیگر جهت گیری می کنند (ساختار مراکز فعال تعدادی از آنزیم ها اکنون رمزگشایی شده است). مرکز فعالبا یک مولکول سوبسترا تعامل می کند و یک "کمپلکس آنزیم- سوبسترا" را تشکیل می دهد. سپس "کمپلکس آنزیم - سوبسترا" به آنزیم و محصول یا محصولات واکنش تجزیه می شود.

طبق فرضیه ای که در سال 1890 توسط E. Fisher مطرح شد، بستر به آنزیم نزدیک می شود. کلید قفل، یعنی پیکربندی فضایی محل فعال آنزیم و بستر دقیقاً مطابقت دارد ( مکمل) یکدیگر. بستر با یک "کلید" مقایسه می شود که با "قفل" - آنزیم متناسب است. بنابراین، مرکز فعال لیزوزیم (آنزیم بزاق) شبیه یک شکاف است و دقیقاً از نظر شکل با قطعه ای از مولکول مطابقت دارد. کربوهیدرات پیچیدهباسیل باکتریایی که توسط این آنزیم تجزیه می شود.

در سال 1959، D. Koshland فرضیه ای را مطرح کرد که براساس آن مطابقت فضایی ساختار بستر و مرکز فعال آنزیم تنها در لحظه تعامل آنها با یکدیگر ایجاد می شود. این فرضیه نامیده شد فرضیه "دست و دستکش".(فرضیه تعامل القایی). این فرآیند "تشخیص پویا" رایج ترین فرضیه امروزی است.

تفاوت بین آنزیم ها و کاتالیزورهای غیر بیولوژیکی

آنزیم ها از بسیاری جهات با کاتالیزورهای غیر بیولوژیکی متفاوت هستند.

1. آنزیم ها بسیار کارآمدتر هستند (10 4 – 10 9 برابر). بنابراین، یک مولکول از آنزیم کاتالاز می تواند 10 هزار مولکول پراکسید هیدروژن را که برای سلول ها سمی است، در یک ثانیه تجزیه کند:

2H 2 O 2 ––> 2H 2 O + O 2،

که در طی اکسیداسیون ترکیبات مختلف در بدن اتفاق می افتد. یا مثال دیگری که تایید می کند بازدهی بالاعملکرد آنزیم: در دمای اتاق، یک مولکول اوره آز می تواند تا 30 هزار مولکول اوره را در یک ثانیه تجزیه کند:

H 2 N–CO–NH 2 + H 2 O ––> CO 2 + 2NH 3.

بدون کاتالیزور، این کار حدود 3 میلیون سال طول می کشید.

2. ویژگی بالای عمل آنزیم. بیشتر آنزیم ها فقط روی یک یا خیلی اثر می گذارند عدد کوچکترکیبات طبیعی "آنها" (سوبسترا). ویژگی آنزیم ها با فرمول منعکس می شود "یک آنزیم - یک سوبسترا". به همین دلیل، در موجودات زنده بسیاری از واکنش ها به طور مستقل کاتالیز می شوند.

3. آنزیم ها در معرض تنظیم دقیق و دقیق هستند. فعالیت آنزیم می تواند با تغییرات جزئی در شرایطی که در آن "کار می کند" افزایش یا کاهش یابد.

4. کاتالیزورهای غیر بیولوژیکی در بیشتر موارد فقط در دماهای بالا خوب کار می کنند. آنزیم ها که در سلول ها به مقدار کم وجود دارند، در دما و فشار معمولی کار می کنند (اگرچه دامنه عمل آنزیم ها محدود است، زیرا حرارتباعث دناتوره شدن می شود). از آنجایی که بیشتر آنزیم ها پروتئینی هستند، فعالیت آنها از نظر فیزیولوژیکی بالاتر است شرایط عادی: t=35–45 درجه سانتی گراد; محیط کمی قلیایی (اگرچه هر آنزیم مقدار pH بهینه خود را دارد).

5. آنزیم ها کمپلکس هایی را تشکیل می دهند - به اصطلاح نوار نقاله های بیولوژیکی. فرآیند تجزیه یا سنتز هر ماده در سلول معمولاً به تعدادی عملیات شیمیایی تقسیم می شود. هر عمل توسط یک آنزیم جداگانه انجام می شود. گروهی از این آنزیم ها نوعی تسمه نقاله بیوشیمیایی را تشکیل می دهند.

6. آنزیم ها قادر به تنظیم هستند، یعنی. "روشن" و "خاموش" (اما این برای همه آنزیم ها صدق نمی کند، به عنوان مثال، آمیلاز بزاقی و تعدادی دیگر تنظیم نمی شوند. آنزیم های گوارشی). در اکثر مولکول‌های آپوآنزیمی بخش‌هایی وجود دارد که محصول نهایی را که از نوار نقاله چند آنزیمی خارج می‌شود، تشخیص می‌دهند. اگر مقدار زیادی از چنین محصولی وجود داشته باشد، فعالیت آنزیم اولیه توسط آن مهار می شود و برعکس، اگر محصول کافی وجود نداشته باشد، آنزیم فعال می شود. به این ترتیب بسیاری از فرآیندهای بیوشیمیایی تنظیم می شوند.

بنابراین، آنزیم ها نسبت به کاتالیزورهای غیر بیولوژیکی دارای مزایای متعددی هستند.

	|	سخنرانی بعدی ==>
تجزیه و تحلیل تحقیقات و انتشارات باقی مانده. مشکلات تامین مالی مناطق اتحادیه اروپا و اوکراین توسط دانشمندان زیر مورد توجه قرار گرفت: Voznyak G.V.، Grigor'eva O.N.، Belichenko A.F.	|

تفاوت:

1. سرعت واکنش های آنزیمی بیشتر از واکنش های کاتالیز شده توسط کاتالیزورهای معدنی است.

2. آنزیم ها دارای ویژگی سوبسترای بالایی هستند.

3. آنزیم ها به دلیل ماهیت شیمیایی خود پروتئین هستند، کاتالیزورها غیر آلی هستند.

4. آنزیم ها در معرض تنظیم هستند (فعال کننده ها و بازدارنده های آنزیم وجود دارد)، کاتالیزورهای معدنی بدون تنظیم کار می کنند.

5. آنزیم ها دارای ثبات ساختاری هستند - توانایی ایجاد تغییرات جزئی در ساختار خود به دلیل شکستن و تشکیل پیوندهای ضعیف جدید.

6. واکنش های آنزیمی فقط در شرایط فیزیولوژیکی، زیرا آنها در داخل سلول ها، بافت ها و بدن کار می کنند (این ارزش های خاصدما، فشار و pH).

خواص عمومیآنزیم ها:

1. آنها در طول فرآیند کاتالیز مصرف نمی شوند.

2. داشتن فعالیت بالادر مقایسه با کاتالیزورهای طبیعت دیگر؛

3. آنها ویژگی بالایی دارند.

4. ناپایداری (بی ثباتی);

5. فقط آن واکنش هایی شتاب می گیرند که با قوانین ترمودینامیک مغایرت نداشته باشند.

خواص عمومی کاتالیزورهای معدنی:

1. ماهیت شیمیایی - مواد با وزن مولکولی کم.

2. در طول واکنش، ساختار کاتالیزور کمی تغییر می کند یا اصلاً تغییر نمی کند.

3. pH مطلوب - به شدت اسیدی یا قلیایی.

4. افزایش سرعت واکنش بسیار کمتر از عملکرد آنزیم ها است.

ویژگی - گزینش پذیری بسیار بالای آنزیم ها در رابطه با سوبسترا. ویژگی آنزیم با همزمانی پیکربندی فضایی بستر و مرکز بستر توضیح داده می شود. هم مرکز فعال آنزیم و هم کل بدن آن مسئول ویژگی یک آنزیم هستند. مولکول پروتئین. محل فعال آنزیم نوع واکنشی را که آنزیم می تواند انجام دهد را تعیین می کند. سه نوع ویژگی وجود دارد: مطلق، نسبی، استریوشیمیایی.

ویژگی مطلق آنزیم هایی که فقط روی یک سوبسترا عمل می کنند این ویژگی را دارند. به عنوان مثال، ساکاراز فقط ساکارز، لاکتاز - لاکتوز، مالتاز - مالتوز، اوره آز - اوره، آرژیناز - آرژنین و غیره را هیدرولیز می کند.

ویژگی نسبی توانایی یک آنزیم برای عمل بر روی گروهی از سوبستراها است نوع عمومیاتصالات، یعنی ویژگی نسبی فقط در رابطه با یک نوع خاصاتصالات در گروهی از بسترها مثال: لیپازها پیوندهای استری را در چربی های با منشاء حیوانی و گیاهی تجزیه می کنند. آمیلاز پیوند α-گلیکوزیدی موجود در نشاسته، دکسترین و گلیکوژن را هیدرولیز می کند. الکل دهیدروژناز الکل ها (متانول، اتانول و غیره) را اکسید می کند.

ویژگی استریوشیمیایی توانایی آنزیم برای عمل کردن تنها بر روی یک استریوایزومر است. به عنوان مثال: 1) L، B-isomerism: L-آمیلاز از بزاق و آب پانکراس تنها پیوندهای L-گلوکوزیدی را در نشاسته می شکافد و پیوندهای D-گلوکوزیدی را در فیبر نمی شکافد. 2) ایزومریسم L و B: در بدن ما، فقط اسیدهای آمینه L دستخوش تغییر شکل می شوند، زیرا این دگرگونی ها توسط آنزیم های L-اکسیداز انجام می شود که فقط با فرم L آمینو اسیدها قادر به واکنش هستند. 3) سیس، ترانس ایزومر: فومارات هیدراتاز می تواند تنها ایزومر ترانس (اسید فوماریک) را به اسید مالیک تبدیل کند. ایزومر سیس (اسید مالئیک) در بدن ما دچار چنین تحولاتی نمی شود.

محلی سازی آنزیم ها به عملکرد آنها بستگی دارد. برخی از آنزیم ها به سادگی در سیتوپلاسم حل می شوند، برخی دیگر با اندامک های خاصی مرتبط هستند. به عنوان مثال، آنزیم های ردوکس در میتوکندری متمرکز شده اند.

اکتوآنزیم‌ها آنزیم‌هایی هستند که در آن قرار دارند غشای پلاسماییو کسانی که خارج از آن عمل می کنند

اندوآنزیم ها - در داخل سلول عمل می کنند. آنها واکنش های بیوسنتز و متابولیسم انرژی را کاتالیز می کنند.

اگزونزیم ها - توسط سلول ترشح می شوند محیط، در خارج از سلول، مولکول های بزرگ را به قطعات کوچکتر تقسیم می کنند و در نتیجه نفوذ آنها را به داخل سلول تسهیل می کنند. اینها شامل آنزیم های هیدرولیتیک است که منحصراً بازی می کنند نقش مهمدر تغذیه میکروارگانیسم ها

تاریخ ایجاد: 2015/04/30

اساس مادی همه فرآیندهای زندگیبدن متشکل از هزاران واکنش شیمیایی است که توسط آنزیم ها کاتالیز می شود. معنی آنزیم ها توسط I. P. Pavlov بسیار درست و مجازی تعریف شد و آنها را "محرک زندگی" نامید. نقض سنتز هر آنزیم در یک سیستم هماهنگ از واکنش های متابولیک در بدن منجر به ایجاد بیماری هایی می شود که اغلب به مرگ ختم می شود. به عنوان مثال، کمبود آنزیمی که گالاکتوز را به گلوکز تبدیل می کند در کودکان باعث گالاکتوزمی می شود. با این بیماری، کودکان با گالاکتوز اضافی مسموم می شوند و در ماه های اول زندگی می میرند. افزایش فعالیت گزانتین اکسیداز علت نقرس است. از این دست مثال‌های زیادی می‌توان زد. به همین دلیل آنزیم ها هستند نیروی پیشراناز همه آن تنوع بی‌نهایت دگرگونی‌های شیمیایی که با هم، متابولیسم زیربنایی زندگی را تشکیل می‌دهند. بنابراین، مطالعه آنزیم ها داده شده است پراهمیت. علم آنزیم ها شاخه مهمی از بیوشیمی است و در پزشکی یک جهت به وضوح قابل مشاهده است - آنزیم شناسی پزشکی.

تخمیر یا در غیر این صورت آنزیم شناسی مطالعه آنزیم ها (آنزیم ها) - کاتالیزورهای بیولوژیکی با ماهیت پروتئینی است که توسط هر سلول زنده تشکیل می شود و توانایی فعال کردن واکنش های شیمیایی مختلفی را دارد که در بدن اتفاق می افتد.

آنزیم ها پیدا شد کاربرد گستردهدر بسیاری از زمینه های علم و صنعت. در سال های اخیر، با کمک آماده سازی آنزیمی بسیار خالص، امکان رمزگشایی ساختار ترکیبات پیچیدهاجزای تشکیل دهنده بدن، از جمله برخی پروتئین ها و اسیدهای نوکلئیک.

آنزیم ها بزرگ هستند اهمیت عملیاز آنجایی که بسیاری از زمینه های صنعت - شراب سازی، نانوایی، تولید الکل، چای، اسیدهای آمینه، ویتامین ها، آنتی بیوتیک ها - مبتنی بر استفاده از انواع مختلف است. فرآیندهای آنزیمی. بنابراین، مطالعه خواص و مکانیسم اثر آنزیم ها به شیمیدانان اجازه می دهد تا کاتالیزورهای جدید و پیشرفته تری برای صنایع شیمیایی. عمل فیزیولوژیکی مختلف ترکیبات فعال، مورد استفاده در پزشکی و کشاورزی, - مواد داروییمحرک‌های رشد گیاه و غیره، در نهایت به این واقعیت ختم می‌شود که این مواد یک یا آن پیوند را در متابولیسم بدن فعال یا سرکوب می‌کنند، یک یا آن فرآیند آنزیمی. بدون شک بررسی الگوهای عملکرد آنزیم ها و تأثیر انواع محرک ها یا فلج کننده ها بر روی آنها اهمیت فوق العادهبرای پزشکی و کشاورزی

دامنه موضوعات مورد مطالعه توسط آنزیم شناسی بسیار گسترده است. توسعه روش هایی برای جداسازی و خالص سازی آنزیم ها به منظور ایجاد ساختار آنها، مطالعه فرآیندهای تشکیل آنزیم در یک سلول زنده، تنظیم عمل، نقش آنزیم ها در اجرای انواع مختلف عملکردهای فیزیولوژیکی- این لیست کاملی از مهمترین آنها نیست مشکلات بیولوژیکی، که در حال حاضر به شدت در حال بررسی هستند.

درباره تاریخچه مطالعه آنزیم ها

تاریخچه آنزیم ها به گذشته های دور برمی گردد. هنوز در حال توسعه است جامعه بشریمردم با فرآیندهای آنزیمی مختلفی مواجه شده اند و از آنها در زندگی خود استفاده می کنند. تخمیر الکلی و اسید لاکتیک، استفاده از استارتر در تهیه نان، استفاده از مایه پنیر برای تهیه پنیر و غیره - همه این فرآیندهای آنزیمی از زمان های بسیار قدیم به خوبی شناخته شده بودند.

یکی از اولین پیروانی که فرآیندهای آنزیمی را مطالعه کردند Reaumur و Spallanzani بودند. آنها در آزمایشات خود بر روی هضم گوشت در معده پرندگان، ابتدا این سوال را در مورد لزوم مطالعه ترکیب شیمیایی شیره گوارشی مطرح کردند. دانشمند روسی K. S. Kirchhoff (1814)

او نشان داد که عصاره جو جوانه زده حاوی ماده ای است که باعث تبدیل نشاسته به قند می شود. بنابراین، Kirchhoff برای اولین بار به دست آورد آماده سازی آنزیمآمیلاز (آنزیمی که نشاسته را تجزیه می کند) و به حق می توانیم این تاریخ را تاریخ پیدایش آنزیم شناسی بدانیم. دانشمند هلندی ون هلمونت هنگام مطالعه فرآیندهای تخمیر برای اولین بار اصطلاح "آنزیم" (fermentum - مخمر) را به علم معرفی کرد. کلمه "آنزیم" از کلمه یونانی باستان en zume گرفته شده است که به معنای "مخمر" است.

در اواسط دهه 1950، مفهوم آنزیم ها به عنوان کاتالیزورهای بیولوژیکی به طور محکم در علم جا افتاد. اختلاف بزرگ بین این دو بزرگ دانشمندان جهانلویی پاستور و لیبیگ یو در مورد مکان آنزیم ها در سلول - اختلافی که در اصل، مبارزه بین دو جهان بینی در علم - ایده آلیسم و ​​ماتریالیسم - بود و توسعه دکترین آنزیم ها را برای تقریبا 50 سال کند کرد. لویی پاستور، با اثبات اینکه فعالیت آنزیم ها از ساختار سلول جدایی ناپذیر است و با تخریب آن متوقف می شود، محکم در موضع ویرکویانیسم، یکی از انواع ایده آلیسم در زیست شناسی ایستاد. لیبیگ استدلال کرد که عملکرد آنزیم ها به ساختار سلول مربوط نمی شود. این بحث عملاً بیش از 100 سال و بارها ادامه یافت و بارها نیاز به رویکرد مادی در مطالعه قوانین زیستی را تأیید کرد. اولین کسی که صحت دیدگاه J. Liebig را تایید کرد، محقق روسی M.M. Manassein در سال 1871 بود. او با تخریب کامل ساختار سلولی ثابت کرد که شیره سلولی توانایی تخمیر نشاسته را دارد. با این حال، همانطور که اغلب در روسیه تزاریتحقیقات M.M. Manasseina بدون مراقبت باقی ماند و نخل در این مورد در اختیار دانشمندان آلمانی برادران بوخنر قرار گرفت که 26 سال بعد آزمایش مشابهی را انجام دادند (آنها سلول ها را توسط آنها تخریب کردند. فشار بالا) و همین نتایج را گرفت. متعاقباً، آثار A.N. دقیقا رویکرد مادی گرایانه V تحقیق علمیاین فرصت را در سال 1927 به جی سامنر داد. برای اولین بار برای به دست آوردن آنزیم اوره آز، و به J. Northrop در سال 1931 - تریپسین کریستالی و پپسین.

در حال حاضر مشغول به کار ارتش بزرگدانشمندان، چه در کشور ما و چه در خارج از کشور، مطالعه آنزیم ها با موفقیت در حال توسعه است. در حال حاضر حدود 1000 آنزیم شناخته شده است. آثار آکادمیسین A.E. Braunshtein، A.I. Oparin، S.E. Orekhovich، و بسیاری دیگر از دانشمندان داخلی بدن انساندر پزشکی اهمیت زیادی دارند. تشخیص، انتخاب درمان مناسبو پیشگیری، توسعه و کاربرد انواع داروهاو غیره بر اساس مطالعه آنزیم ها هستند.

در مورد کاتالیزور چه می دانیم؟

کاتالیز فرآیند تغییر نرخ است واکنش شیمیاییتحت تأثیر قرار گرفت مواد مختلف- کاتالیزورهایی که در این فرآیند نقش دارند و در پایان واکنش از نظر شیمیایی بدون تغییر باقی می مانند. اگر اضافه کردن کاتالیزور باعث شتاب شود فرآیند شیمیایی، سپس این پدیده را کاتالیز مثبت و کاهش سرعت واکنش را منفی می گویند. اغلب ما با کاتالیز مثبت مواجه می شویم. بسته به طبیعت شیمیاییکاتالیزورها به غیر آلی و آلی تقسیم می شوند. دومی همچنین شامل کاتالیزورهای بیولوژیکی - آنزیم ها است.

برای درک عملکرد کاتالیزورها، لازم است به طور خلاصه به ماهیت کاتالیزور توجه شود. سرعت هر واکنش شیمیایی به برخورد مولکول های فعال مواد واکنش دهنده بستگی دارد. یک مولکول فعال شده، مولکولی است که مقدار مشخصی انرژی پتانسیل دارد. تعامل دو چنین مولکولی تنها در صورتی رخ می دهد که انرژی این مولکول ها برای غلبه بر نیروهای برخورد بین آنها - به اصطلاح "سد انرژی" واکنش کافی باشد. اگر مولکول های واکنش دهنده داشته باشند اندازه بزرگترانرژی از سد انرژی، سپس واکنش رخ خواهد داد. اگر ذخایر انرژی اجسام واکنش دهنده برای غلبه بر سد انرژی کافی نباشد، آن‌ها برهم کنش نخواهند داشت. در این حالت، برای وقوع واکنش، لازم است که مولکول‌ها را فعال کنیم، یعنی مقدار انرژی اضافی برای آنها فراهم کنیم، که علاوه بر انرژی موجود انرژی پتانسیلدر مولکول ها برای غلبه بر سد انرژی کافی خواهد بود. این انرژی اضافی "انرژی فعال سازی" نامیده می شود! مولکول ها را می توان با حرارت دادن، افزایش فشار، تابش و غیره فعال کرد.

ماهیت عمل کاتالیزورها این است که اولاً آنها توانایی فعال کردن مولکول های مواد واکنش دهنده را دارند و ثانیاً برهمکنش مولکول ها (یا مواد) نه در یک، بلکه در چند مرحله اتفاق می افتد.

بنابراین، معلوم می شود که کاتالیزور نه تنها هزینه انرژی واکنش ها را کاهش می دهد، بلکه سرعت آنها را نیز به میزان قابل توجهی افزایش می دهد.

خصوصیات اصلی کاتالیزورها شامل موارد زیر است: الف) کاتالیزورها فقط می توانند واکنش های شیمیایی را تسریع کنند که عموماً می توانند مطابق قوانین ترمودینامیکی خود پیش بروند، ب) کاتالیزورها جهت واکنش شیمیایی را تغییر نمی دهند، بلکه فقط رسیدن به یک حالت را تسریع می کنند. از تعادل

تفاوت بین آنزیم ها و انواع دیگر کاتالیزورها

هنگام مطالعه خواص آنزیم ها، مشخص شد که در عمل آنها کاتالیزور هستند و عمدتا کاتالیزور مثبت را ارائه می دهند. بنابراین، آنها با تمام ویژگی های فرآیند کاتالیز مشخص می شوند.

در کنار این، آنزیم ها تفاوت های خاص خود را دارند، که شامل سرعت "کیهانی" واکنش هایی است که آنها کاتالیز می کنند، بسیار پیچیده است. ساختار شیمیاییکه در برخی موارد می تواند در حین واکنش تغییر کند و پس از اتمام آن به مقدار اولیه خود بازگردد و در نهایت ویژگی عمل بالا باشد.

برای تأیید سرعت بالای واکنش های کاتالیز شده توسط آنزیم ها، اجازه دهید دوباره به مثال خود در مورد پراکسید هیدروژن نگاه کنیم. در بدن، تجزیه H2O2 توسط آنزیم کاتالاز با سرعت 2x1011 برابر بیشتر از سرعت واکنش غیر کاتالیز نشده و 107 برابر در مورد پلاتین سیاه کاتالیز می شود. انرژی فعال سازی در طی یک واکنش آنزیمی به ترتیب 9 و 6 برابر کاهش می یابد. نمونه های دیگر شامل موارد زیر است. معده انسان آنزیم پپسین تولید می کند که پروتئین ها را تجزیه می کند. یک گرم پپسین در ساعت می تواند 50 کیلوگرم را هیدرولیز کند سفیده تخم مرغو 1.6 گرم آمیلاز که در لوزالمعده و غدد بزاقی سنتز می شود، می تواند 175 کیلوگرم نشاسته را در یک ساعت تجزیه کند.

پیچیدگی ساختار آنزیم ها به این دلیل است که همه آنها پروتئین هستند، یعنی. ترکیبات با وزن مولکولی بالابا وزن مولکولی بالا

هنگام مطالعه آنزیم ها، مشخص شد که همه آنها پروتئین هستند و بنابراین دارای تمام خواص پروتئین هستند. آنزیم ها خواصی مشابه پروتئین ها دارند ساختار پیچیده، تحت تأثیر آنزیم های پروتئولیتیک، در آب حل می شود و غیره تشکیل می شود. وزن مولکولی آنزیم ها از صدها هزار تا میلیون ها واحد وزن مولکولی متغیر است.

وزن مولکولی ریبونوکلئاز 12700، پپسین 35500، کاتالیز خون 248000، گلوتامات دهیدروژناز 1000000 است.

همه آنزیم ها با توجه به ساختارشان به ساده و پیچیده تقسیم می شوند.

آنزیم‌های ساده، آنزیم‌های پروتئینی، فقط از اسیدهای آمینه تشکیل شده‌اند و آنزیم‌های پیچیده، آنزیم‌های پروتئینی، دارای یک بخش پروتئینی، یک آپوآنزیم، که فقط از اسیدهای آمینه و یک بخش غیر پروتئینی، یک کوآنزیم یا گروه پروتز تشکیل شده‌اند. بخش غیر پروتئینی را می توان نشان داد مواد معدنیو ویتامین ها

آنزیم های پروتئینی، به عنوان مثال، آنزیم های هیدرولیتیک هستند دستگاه گوارش، که تقسیم شد محصولات غذاییاز جمله آب، متعلق به آنزیم های پروتئینی است بیشترآنزیم های ردوکس